Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

Proteinchemie > Vorlesungen 11-20 > Flashcards

Vorlesungen 11-20 Flashcards

1
Q

Aufgaben von Proteasen

A

Abbau körpereigener Proteine
Abbau von Nahrung
Immunsystem
Blutgerinnung
Regulation anderer Enzyme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Spaltstelle Chymotrypsin
Pepsin
Thermolysin

A

Carbonylgruppe einer arom. AS
N-terminal von hydrophoben AS, insb. Phe
nach großen hydrophoben Resten

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Kontrollexperimente bei Co/Immunpräzipitation

A

unspezifische Bindung an Antikörper und Beads
Verifizierung der Proteinidentität mit 2. ANtikörper

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Interaktionspartner von Adiponectinrezeptor

A

Caseinkinase 2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

BIFC

A

Bimolecular fluorescens complementation
Venus 1 und Venus 2 bildet fluoreszeiorendes Venus bei räumlicher Nähe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

FRET

A

Fluorescens resonance electron transfer
sehr sensitiv hinsichtlich Distanzänderungen
Übertragung von Enerige zwischen 2 Farbstoffen
Energie strahlungsfrei übertragen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Ziel der Verbesserung der Leitstrutkur

A

Verbesserung von
Bioverfügbarkeit, Wirkdauer, Wirkstärke, Wikspektrum/ Selektivität

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Praktischer Ansatz bei Optimierung der Leitstruktur

A

Peptidomimetika
Isosterer Ersatz von Gruppen und Atomen
Systematische Variation von Substituenten

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Strategie bei Optimeirung der Leitstruktur

A

Änderung metabolisierter Gruppen -> Wirkdauer
Hydrophilie/Lipophilie -> Membrangängigkeit
Übergangszustandsanaloga -> Affinität
Änderung von Struktur und phsiaklisch-chemischen Eigenschaften
Vergrößerung / Einführung chiraler Gruppen -> Selektivität

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Vorteile Peptiddrugs

A

keine Akkumulation
nicht toxisch
Große Variabilität
auf DNA-Ebene oder Proteinebene entdeckt
Selektivität

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Nachteile Peptiddrugs

A

Membrangängig
Stabilität
Herstellung (Kosten)
Bioverfügbarkeit
Abbau
Löslichkeit

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Vorgehen de novo Design

A

ANalyse der 3D Struktur
Identifikation der Substratbindetasche
Analyse der SUbstratbindetasche (WW und PLatz)
Nachbau des Inhibitors: biulding, docking, linkung

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

docking, biulding, linking

A

docking: Molekül rein desgin, als ganzes
building: Struktur nacheinander angebaut
linking: einzelne Sturkturen abhängig von WW, dann verbinden

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Herstellung katalytischer Antikröper

A

anti-idiotypiuscher Antikrörper = katalytischer Antikrper
idiotypischer Antikörper = gegen aktiven Zentrum

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

klassische GPCR Familien

A

Familie A: Rhodopsin, kleiner N Terminus
Familie B: strukturierter N Temrinus, Sekretin-Rezeptor
Familie C: Glutamat-Rezeptor, eigenes Protein am N-Terminus -> Bindung kleiner Moleküle

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

GRAFS-Nomenklatur
GRAFS=

A

Glutamin
Rhodopsin
Adhäsion
Frizzled
Sekretin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Adhäsion (GPCR)

A

langer N-Terminus, verschiedene Funktionen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Secretin (GPCR)

A

cysteinreiche Domäne am N-Terminus für Ligandenbindung

19
Q

Glutamat (GPCR)

A

Protein am N-Terminus, wie Falle

20
Q

Frizzled (GPCR)

A

= Taste
ursprüngliche Bindungsstelle

21
Q

Rhodopsinähnliche Rezeptoren

A

parteille Glycosylieungsttellen am N-Terminus

22
Q

G alpha s Protein

A

Adenylatcyslaste
cAMP
PKA kann in Kern diffundieren

23
Q

G alpha i Protein

A

Inhibiert AC

24
Q

G alpha q Protein

A

stimuliert PLC, Ca2+ im Cytosol steigt
PIP3
PKC

25
G alpha t
Transducin stimuliert cGMP Phosphodiesterase cGMP sinkt
26
Generierung von DIversität (chemische Evolution)
Error prone PCR DNA shuffling Saturation mutagenesis
27
SELEX
systematic evolution of ligands by exponential enrichment to evolve aptamers and ribozymes kombinatorisches Verfahren zur gerichteten Evolution von Oligonucleotidsträngen, die als Ligand spezifische Targets binden Aptakere gebunden Molekülbibliothek -> gezielt herausisolierut -> Selektion -> Vermehrung RNA Population -> Selektion ( Affinität, Katalyse) -> Reverse Transkriptase -> Amplifikation -> Transkription -> Selektion ...
28
Aptamer
nucleid acid ligand, Analoga zu Ig auf RNA Ebene Oligonucleotid / Peptid, das spezifisches Molekül über 3D Struktur binden kann
29
Ribozym
RNA molekül, das chemische Reaktion katalysiert
30
Display technologies
connet DNA and Protein throu physical link in vivo: Phagen Display, Bacteriendisplay, Yeast surface display in vitro: mRNA Display, Ribosomal Display
31
Nachteile in vivo Methoden
Proteinsynthese immer von Zellen abhängig Protein als Fusionsprotein präsentiert -> ist korrekt gefaltet? nicht alle Proteine geeeignet Größe der Genbibliothek von Transformationsfrequenz abhängig Präselektion aufgrund des Wirts notwendig nur finales Produkt kann untersucht werden
32
Zellfreie Translation
mit Lysaten benötgte Komponenten werden hinzugefügt Reaktionen stehen unter ständiger Kontrolle Möglichkeiten: direkte Translation der PCR Produkte; Einführung unnatrülciher AS, Synthese von toxischen Proteinen
33
Vorteiel in vitro Methoden
sehr große Bibliothek möglich nur gewünschte gene werden amplifiziert Kontrolle auf jeder Stufe des Vorgangs Große Bibliotheken können bearbeitet werden, kein Transforamtionsschritt kein Carrier Protein nötig kann durchgehend beobachtet werden
34
Ribosomen Display
mRNA verlässt Ribosom nicht, weil kein Stopcodon und danach spacer stemloop stabiliisert mRNA gegen RNasen; Zugabe RNase Inhibitor Spaltungsstelle zwischen Gen und Spacer Protien faltet sich an Ribosom noch korrekt (Dislufidisomerase, Chaperone)
35
monogenetische Erkrankung
einfacher Erbgang einfache Diagnostik Screening auf Erkenungen möglich
35
mRNA Display
Puromycein Link zwischen mRNA und Protein Puromycin ähnelt Amoniacly Ende der TRNA Puromycin = modifiziertes Adenosin und Tyrosin
36
polygene Erkrankung
komplexer Ergbang noch keine Hilfe für Diagnostik
37
Cystische Fibtrose
ATP getrieberner Cl Kanal defekt (CFTR) cAMP reguleirter Ionenkanal autosomal rezessiv
38
Protoonkogen
codiert Proteine, Wachstum, Teilung und Differenzierung von Zellen, z.B. GPCR, Wachstumsfaktoren können durch gain of function Mutationen zu Onkogenen werden
39
Beispiel Tumorsupressorgen
P53: Zyllzyklus-Arrest, einleitung Apoptose bei irreparablen DNA Schäden
40
Amyloidosen
Anreichungeun veränderter Proteine im Extrazellulärraum unlösliche Ablagerungen in form kleiner Fasern = Amyloid heute Einleitung nach Proteinen
41
Alzheimer
beta-Amyloidportein (Segemnt) bildet Plaques extrazelulär hypoerphosphyryliertes Tau-Protein bildet intrazellulär Fibrillen Amyloid-Precursor-protein ragt aus Zelle raus, von beta und gamme-Sekretase 2x gespalten -> Beta Amyloid, amyloidogener Weg
42
Parkinson
Zelltod in Basalganglien in Substantia nigra alpha-Synuclein Fibrillen in Lewis Körperchen reguliert Dopamin-Ausschütttung
43
Chrorea Huntington
Poly-Gln-Krankheit Basalganglienzerstörung durch fibrillärer Huntingtin

Proteinchemie (2 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions