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Vorlesungen 1-10 Flashcards

1
Q

Genbank

A

Kollektion individueller Klone, deren Inserts jeden Teil eines Genoms mit einer bestimmten WAhrscheinlichkeit mindestens einmal enthalten

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2
Q

Vor- und Nachteile GST Tag

A

GLutathion S TRANSferase
eher grpßer Tag
bindet GLutathion
Nachteile: großer Tag, Bildung von Incuson bodies, Muss richtig gefalten werden
VOrteil: faltet Protein mit

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3
Q

IPTG ausgeschrieben

A

Isopropyl-beta-D-thiogalactosamin

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4
Q

vmax Maß für

A

Aktivität eines Enzyms

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5
Q

KM Maß Für

A

Substrataffinität eines Enyzms

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6
Q

Chaotrophe Substanzen

A

I- > ClO4- < SCN- < TCA
Ca2+ < Guanidinium
bessere Löslichkeit
Denaturierung
vermindert hydrophoben Effekt

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7
Q

Spektroskopische Identifizierung von Peptiden

A

sigma: 190 nm
pi: 200-220 nm
Arom. AS: Trp, Tyr, Phe: 250-280 nm

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8
Q

antichaotroph

A

begünstigt hydrophobe Wechselwirkungen
bessere Faltung und Kernausbildung
zu starke hydrophobe Wechselwirkungen -> Aggregation, Aussalzen
schonendes Fällungsmittel
Nh4+ < F- < So42- < HPO42-

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9
Q

Wellenlänge GFP

A

Anregung: 395,475
Emission: 509

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10
Q

Womit GLucose übertragen (PTM)

A

UDP Glucose

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11
Q

Phosphorylierung

A

wichtigste temporäre Modifikation
mit Kinase (ATP abhängig) und Phosphatase
ändert Ladung, Raumfüllung, Strukur
NW: WB, SDS; Ig

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12
Q

Katalytische Triade in CysteinProteasen

A

Diade: Cys- His
oder Triade: Cys- His - Asn/Asp/Glu/Gln

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13
Q

Acetlyierung

A

mit Acyltransferase (Acetyl-CoA) und Deacetylase
ändert Ladung und Struktur
NW: IEF, tryptischer Verdau, MS/MS

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14
Q

Ubiquitinylierung
(wie, NW, Auswirkungen)
3 Arten

A

mit E3 Ubiquitin Ligase; Isopeptidase
ATP abhängig
ändert Sturkut, INteraktion, Abbau im Proteasom
NW: WB, SDS; Ig
an Lysin
Mono: temporär, Histonmodifizierung
multi: Endocytose, Mehrfach an einem Protein
Poly: mehrfach an einem Lysin: proteasomaler Abbau, DNA repair

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15
Q

Lipidanker

A

machen Proteine lokal hydrophober
Translokation in der Zelle
Myristylierung an Gly, Cytosol -> Membran
Farnesylierung an Cys, Cytosol -> Membran
GPI-Anker -> Spaltung, Transamidieurng

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16
Q

SH2 Domäne

A

ca 100 AS
bindet pY (constanter Bereich) + 3-6 AS später in variablem Bereich, Spezifität
z.B. Rezeptor-Tyrosinkinase: SH2-/pY-Epitope intrazellulärer Proteine

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17
Q

SH3 Domäne

A

bindet an Pro-reiche Sequenzen in linksgängiger Poly-Pro-Helix Typ II
minimale Konsensus-Sequenz: PXXP
Ligandenbindungsstelle: hydrohpobe Fläche aus konservierten, aromatischen AS, darum 2 variable geladene Schelfien
Interaktion mit Loops bestimmt Spezifität + Affinität der Liganden-Bindung

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18
Q

PDZ Domäne

A

90 Aminosäuren, kompakt, glubulär sehr häufig
6 beta-Stränge, 2 alpha Helices
bindet an 4-5 C-terminale AS des Zielproteins: u.a. TM-Rezeptoren, Ionenkanäle
4 Interaktionen: Erkennung von Lipiden, PDZ-PDZ-Dimerisierung, erkennt C-Termini, erkennt C-terminale Sequenzen im Protein
Aufbau PDZ-Konsensus-Sequenz: hydrophobe Reste (Val, Ile); AS an -2 oder -3 bestimmt Spezifität

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19
Q

elektrophoretische Trannung beeinflusst durch

A

Träger: Porengröße, Austauschkapazität
Puffer: pH, T, Ionenstärke, Viskosität
Probe: MG, Gestalt
Umgebung: T, Sogeffekte, Verdunstung

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20
Q

Ablauf Proteinfaltung

A

zuerstl Ausbildung lokaler Sekundärstrukturelemente
treibende Kraft: hydrophober Kollaps, Ausbildung kompakter hydrophober Kerne
molten glubule: v.a. 2°, wenig 3° Elemente

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21
Q

Transfer auf WB Membran

A

elektrophoretisch, Vakuum, T, Kapillarkraft

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22
Q

WW Domäne

A

relativ klein
aus 3 beta-Faltblättern
bindet Pro-reiche Substanzen, ähnlich zu SH3, KOnkurrenz
2-3 aromatische AS als Bindungsmotiv, 2 hochkonservierte Trp, ca. 20 AS voneinander entfernt, 2-3 AS C-terminal konserviertes Prolin

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23
Q

Aktivierung mit SH2 und SH3

A

SH3 und SH2 binden an Kinase
dephosphoryleirung SH2, Phosphorylerung Kinase
offene Konformation, Kinase kann mit anderen Proteinen intaeragireen
Substrate: Adapterproteine, fokale Adhäsionsproteine, Enzyme (PLA2)

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24
Q

Suizif INhibitoren

A

binden an aktives Zentrum des Enzyme, 1. Enzymerekation wird ausgeführt, Enzym in relative Verbindung umgesetzt, die Enzm irreversibel hemmt

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25
Anhängen von prostethischen Gruppen
Biotinylierung mit Biotinyl-AMP -> CO2 Fixierung und Transfer Lipoat -> oxidative Decarboxylierung einer alpha-Ketosäure Panthotein -> Acyltransfer, FS-Synthese
26
Glycosylierung
Orientierung in Membran, erhöht Hydrophilie, erkennungsstrukturen
27
Beispiele für Proteasen Klassen
Glutamat: Equilysin Serin: Trpysin, Chymotrypsin, Elastin Cystein: TEV, Caspase, Cathepsin, Papain Threonin: Proteaseom Asparagin: Aspartat: Reinin, Pepsin Metalloprotease: Thermolysin
28
N-Methylierung
auch an O, S, C mit SAM -> S-Adenosylhomocystein verschiedene Methyltransferasen, auch Mehrfachmetyhlierung ändert Ladung nicht, aber Hydrophobizität an Asn, Gln, His, Arg, Lys
29
essentielle Eigenschaften der MS
Erzeugung von Ionen in Gas/Plasmaphase Austrennung der Ionen nach m/z in Massenanalysator Bescheunigung der Ionem in elektrischem Feld Detektion der Ionen
30
Probenerzeugung in MALDi
Mastriz assisted laser desirption ionisation Matrix und Laser kokristallisieren in lichtabsorbierender MAtrix Matrix, Analyt im Überschuss Anregung mit Laser thermische und photochemische Anregung -> Ionisation
31
Aufbau MALDI
Matrix auf Probenteller Beschleunigung zwischen Probenteller und Linsensystem zwischen Linsensystem und Detektor Driftstrecke, im Vakuum
32
Probleme bei MALDI
Peaks im Spektrum sind inhärent breit, keine gute Massenauflösung Ionen gleicher Masse sind unterschiedlich schnell (initiale Geschwindigkeitsverteilung)
33
Ionisierung bei ESI
Potentialdifferenz zwischen Stahlkapillare und Kathode, Oxidation an Kapillare, Taylorkonus, Kohäsion fällt weg, Verdampfen des Lösungsmittels, Flüssigkeitsfilm, Spray, nur kleiner Teil der Ionen kommt durch Kathode protonenhaltige Lösung in Probe Zerstäbung im Hochspannungsfeld Verdunstung des Lösungsmittels Zerfall der Molekülcluster in mehrfach geladene Ionen
34
wie MALDI Probleme gelöst
initiale GEschwindigkeitsverteilung behoben, Reflektor und delayed Extraktion ehähen Genauigkeit und Empfindlichkeit Verzögerte Ionenextraktion: elektrisches Feld erst nach Lasen angeschalten: langsamere Ionen schleunigen besser als langsame Ionenspiegel / Reflektoren: Elektrisches Gegenfeld schließt sich an Driftstrecke an führt zu schärferen Peaks, schnellere Ionen tauchen tiefern in den Reflektor ein
35
Quadrupol Detektion
Massentrennung der Ionen durch Schwingung in einem hochfrequentem energetischen Feld (Kombi aus Radiofrequenzspannung U und Hochfrequenzspannung V) U/V const -> nur ein m/z stabil Veränderung der Amplitude -> Spektrum
36
Abspaltung von AS am N und C Terminus für MS
b1+ etc. am N-Terminus y1+ vom C-Terminus
37
alpha Proteinstrukturen
coiled coiled, z.B. Hepatitis delta Virus alpha Helicale Superhelix, z.B. Clathrin 4 Helix-Bündel: Human Growth Hormon Globinfaltung: Hämoglobin
38
alpha/beta-Proteinstrukturen
Rossman Fold=alpha/beta Sattelstruktu, z.B. LDH TIM Hufeisenfaltung, z.B: Ribonuclease A Inhibitor
39
beta-Strukturen
5- mehr als 10 beta-Stränge, meist antiparallel, greek key, gedrehte beta-Strukturen beta-helix, Ca Bindend Fass Struktur Propeller Struktur: Neuraminidase 4 Greek Key Jelly Roll = extended greek key: Hämeglutinin
40
4 Helix Bündel Anordnung
parallel oder alternierend
41
Globin-Faltung
8 alpha Helices, jeweils 4 Paare, pyramidenartig angeordnet
42
alpha beta Sattel Struktur
gedrehte Beta Stränge ergeben zentrales beta-Faltblatt umgeben von alpha Helices tpyisches NAD Bindungsmotiv Rossman Fold
43
alpha + beta Sturkturen
alpha und beta Strukturen unabhängig angeordnet meist antiparalles Faltballt z.B: Ribonuclease A, SH2
44
beta Fass Strukutr
2 beta Faltblätter alternierende Stränge zirkulär angeorndet hydrophobe Moleküle im inneren Retinol-Bindungsprotein
45
Propeller Sturkur
4, 6 oder 7 beta-Faltblätter, zusammengelagert zu Propeller Neuraminidase
46
Jelly Roll
extended greek key 8 Stränge statt 4 Hämaglutinin
47
4 Greek Key | Beispiel
gamma-Crystallin
48
Konformationsänderungen
kleine Änderungen an loop Regionen Bewegung zweier Domänen zueinander kumulative Verschiebung der Sekundärstrutkruen am Interface Kooperativität Änderung der Geometrie der Untereinheiten
49
kleine Änderungen in Loop regionen
Antikörper GTP/GDP bindendes Protein
50
Komulative Verschiebung der Sekundärsturkturen am Interface
Citrat-Synthase indiced fit
51
Kooperativität grundlagen 2 Arten
Proteine, die aus mehreren UE bestehen; Zustand einer Untereinheit von den anderen abhängig Untereinheiten agieren nicht unabhängig voneinander sequenziell oder konzertiert
52
Bewegung 2er Domänen zueinandern
Actin und Myosin ändern ihre Geometrie dabei nicht Scharnier-Begweung
53
Änderung der Geometrie der Untereinheiten
Calmodulin mit und ohne Ca gebunden
54
sequenzielle Kooprertivität
ligendengebunden nicht symmetrie z.B. PFK1
55
konzertierte Kooperativität
symmetriegebtrieben schnell und effiziernt Übergang nicht durch Substrat gebtrieben, sondern durch allosterische Modulatoren z.B. ATP-Synthase
56
allgemeine PTM
Änderung der Sturktur Änderung mit Proteinen/Peptiden Änderung mit chemischen gruppen Änderung einer Aminosäure
57
temporäre Modifizierung
Disulidbrücke Phosphorylierung Methylierung SUMOylierung Ubiquitinylierung Lipidisierung
58
Vorteile SPPS
Arbeiten in Lösung möglich -> einfaches Filtrieren der Reagenzien aktiviertes Reagenz kann im Überschuss eingesetzt werden -> schnelle und vollständige Kuppflung Möglichkeit der Automatosierung Trennung der solvatisierten Polypeptide, keine Akkumulation kein Materialverlust durch Gerätewechsel polare LM möglich (DCM) -> bessere Löslichkeit
59
Fmoc ausgeschrieben
9-Fluorenylmethoxycarbonyl
60
Boc ausgeschrieben
tert-Butyloxycarbonyl

Proteinchemie (2 decks)

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