VL 4 Reaktionsmechanismen an Nukleinsäuren Flashcards
Enzyme und Enzymkinetik:
Zeige den Reaktionsverlauf mit und ohne Enzyme
Die Aktivierungsenergie in Anwesenheit von Enzymen wird gesenkt
Infos zu Enzymen und Enzymkinetik
Michaelis-Menten-Gleichung erklären
• Die Effizienz von Enzymen ergibt sich aus der maximalen Geschwindigkeit mit der ein Substrat umgesetzt werden kann (Aktivität) und der Stärke mit der es gebunden wird (Affinität).
• Michaeliskonstante (=Km-Wert) ist für jedes Enzym und jedes umgesetzes Substrat eine charakteristische Größe
• Dimension einer Konzentration (mol/l)
• enspricht der Substratkonzentration, bei der die halb-maximale Umsatzgeschwindigkeit
erreicht wird
• Je niedriger der Km-Wert desto höher die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat
Formel für Enzymkinetik
• Die Effizienz von Enzymen ergibt sich aus der maximalen Geschwindigkeit mit der ein Substrat umgesetzt werden kann (Aktivität) und der Stärke mit der es gebunden wird (Affinität).
• Michaeliskonstante (=Km-Wert) ist für jedes Enzym und jedes umgesetzes Substrat eine charakteristische Größe
• Dimension einer Konzentration (mol/l)
• enspricht der Substratkonzentration, bei der die halb-maximale Umsatzgeschwindigkeit
erreicht wird
• Je niedriger der Km-Wert desto höher die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat
Michaelis Mengen konstante
Die Michaelis-Menten-Konstante 𝐾q ist ein Maß für die Affinität des Enzyms zum Substrat
𝐾m= 𝑘 ́1 + 𝑘2 / k1𝑘𝑙𝑒𝑖𝑛𝑒𝑠 𝐾q → h𝑜h𝑒 𝐴𝑓𝑓𝑖𝑛𝑖𝑡ä𝑡 𝑘’ 𝑔𝑟𝑜ß𝑒𝑠 𝐾q → 𝑔𝑒𝑟𝑖𝑛𝑒 𝐴𝑓𝑓𝑖𝑛𝑖𝑡ä𝑡
