vía exocítica Flashcards
forma del RER
- cisternas con ribosomas en la cara citosólica (fuera), al otro lado su lumen
- los ribo solo están cuando se sintetiza
cómo se sintetizan las proteínas en el RER
- secuencia señal está en la misma del aminoácido, en xtremo amino libre, determina el destino de la prote
- RNA + particula de reconocimiento de señal (SRP)
- se unen SS ❤️ SRP y se ponen en el sitio A del ribo
- los reconoce proteina receptora de SRP
- se sientan sobre el traslocon (proteina de membrana)
- srp y receptor se separan de proteína con ss, sigue sintetizandose y y prote atraviesa el lumen del RER
-peptidasa corta el ss - ribosoma se desensambla
proteínas transmembrana
al sintetizarse y translocarse no ingresan totalmente al lumen porque posee una secuencia de detencion:
secuencia: aminoacidos hidrofobicos (les da la wea entrar) y se quedan en rg hidrofobica de la membrana
dónde pueden ir las proteínas
- proteinas traslocon: se quedan en membrana
- en el lumen RER
- con tallo gpi: la detección está en el extremo cterminal
procesamiento de proteínas
en el RER, adquieren funcionalidad
cómo:
- se pliegan: necesario para la homeostasis
- sufren modificaciones postraduccionales (glicosilaciones)
proteínas chaperonas (plegamiento)
ayudan al plegamiento
- el plehamiento les da funcionalidad
- evita q otras prote se peguen
- aumenta la velocidad de plegamiento
- da estabilidad a las q fueron desplegadas para degradarse
ej:
-PDI: formación puentes disulfuro (con histeina) genera proteína madura y corrige errores de formación de puentes
-BIP
modificaciones cotraduccionales en el ReR
n-glicosilaciones: en lumen del RER
oligosacarido + asparragina (asn)
- se unen por enzima oligosacaril transferasa
- unión covalente entre oligo y N del amino
- despues se fue exporta al golgi
proteínas UPR
respuesta a proteínas mal plegadas, sensan estrés de retículo, activa factores de transcripción y genes efectores de adaptación al estrés
- aumenta la producción de chaperonas
- busca reestablecer la proteostasis
- si no lo logra se activa el ERAD (mecanismo de salvataje)
ERAD
mecanismo de salvataje que actúa por retraslocación, ya q manda del lumen al citosol a la proteína mal plegada
- una glicanasa le quita el azúcar
- una ubiquitina la poliubiquitina y deja marcada para q sea mandada a los proteosomas, q la destruyen
priones
proteínas mal plegadas q inducen a otras a plegarse mal
vías de señalización del retículo
busca reducir el mal pleg, sensores de membrana que PRODUCEN FACTORES DE TRANSCRIPCIÓN QUE AUMENTAN LA EXPRESIÓN DE GENES Q CODIFICAN PARA CHAPERONAS
- IRE 1 alfa: proteina + chaperona BIP
splicing no convencional que sintetiza proteína XBP1 q es factor de transcri para chaperonas - ATF6: transporta del RER al golgi donde sirve como factor de transcri para prote q pliegan
- PERK: quinasa q fosforila reduciendo la sintesis global de proteínas y activa las q ayudan al plegamiento, aumenta el correcto plegamiento
vesículas
- la destinación ocurre cuando ya están bien plegadas
- brotan de rg especializadas del RER, sitios de salida ERAS (no tiene ribosomas)
- trasladan proteínas cargo
- las q se devuelven al RER desde el golgi tienen señal de retención en el retículo
proteínas de cubierta
COP2 : de RER a golgi
COP1: desde golgi
anterogrado y retrogrado entre cisternas del golgi: COPI
reticulo transgolgi al destino final : clatrinas
complejo de golgi
- hecho de regiones cis y trans muy compartimentalizadas, que son diferentes entre sí
- los componentes de membranas y lumen son diferentes
cisternas del golgi
- retículo cis: vecina al RER: fosforila enzimas lisosomales
- cisterna cis: remueve azucares
- cisterna medial: adicion de residuos como acetilglucosamina
- cisterna trans: añade galactosa o acido salico
- retículo trans: vecina a MP, sulfataciones de tirosinas y carbohidratos , se acumulan hasta formarse la vesícula
