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SBI4U > Unité 1: biochimie cellulaire (revue pour l'examen) > Flashcards

Unité 1: biochimie cellulaire (revue pour l'examen) Flashcards

1
Q

Types de métabolisme

A

catabolisme, anabolisme

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Q

anabolisme (quel voie et donne un exemple)

A

voie de biosynthèse, ex.: photosynthèse

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3
Q

catabolisme (quel voie et donne un exemple)

A

voie de dégradation, ex.: respiration cellulaire, digestion

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4
Q

Molécule organique:

A

au moins 1 liaison C-H

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5
Q

molécule inorganique:

A

aucun liaison C-H (exemple H2O)

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6
Q

Différence entre molécule et composé

A

composé exclue les molécules diatomique

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7
Q

hydrocarbure

A

molécule avec seulement des C-H

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8
Q

Définition de liaisons chimiques:

A

force d’attraction qui tient des atomes ou des molécules ensemble

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9
Q

Types de liaisons intramoléculaire

A

covalent (non-polaire et polaire), ionique

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10
Q

Partage d’électron

A

liaison covalent

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11
Q

Un transfert d’électron a eu lieu, créant un cation (+) et un anion (-)

A

liaison ionique

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12
Q

Les liaisons intramoléculaires sont influencés par:

A

la dissolution et les réactions chimiques (pas influencé par la température)

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13
Q

Les liaisons intermoléculaire sont représenté par des lignes:

A

pointillés

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14
Q

intermoléculaire sont influencés par:

A

des changements de température (et d’autres)

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15
Q

Lequel est plus fort entre les liaisons inter et intra moléculaire

A

intramoléculaire

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16
Q

4 types de liaisons intermoléculaire en ordre croissant de puissance:

A

London (dispersion), dipôle-dipôle, liaisons d’hydrogènes, liaisons ions-dipôles

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17
Q

Définition force London:

A

accumulation de petits charges (dipôles induits), en raison du mouvement constant des électrons

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18
Q

Caractérisques des forces London:

A

affecte des atomes proches et augmente avec la taille de la molécule

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19
Q

Définition de laisons dipôle-dipôle:

A

attraction entre dipôle permenants

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20
Q

Les liaisons dipôle-dipôle se passent entre des molécules non polaire, polaire, ou ionique?

A

polaire

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21
Q

Liaisons d’hydrogène définition:

A

attraction entre une molécule polaire qui contient un H et un molécule polaire (exemple H2O avec H2O)

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22
Q

Liaison ion-dipôle définition:

A

attraction entre un ion (cation ou anion) et un dipôle (exemple Na+ avec l’O d’H2O) (lien avec la solubilité)

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23
Q

Nomme ce groupement fonctionnel: OH

A

hydroxyle

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24
Q

Nomme ce groupement fonctionnel: NH2

A

amine

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25
Q

Nomme ce groupement fonctionnel: OPO3 2-

A

phosphate

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26
Q

Les deux types de carbonyles (O avec double liaison à un C):

A

aldéhydes (C à l’extrémité) et cétones (C au milieu)

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27
Q

Structure d’un carboxyle:

A

O=C-OH

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28
Q

molécule + molécule (enzyme sur la flèche)—> molécule + H2O

A

réaction de condensation

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29
Q

exemple de condensation:

A

glycogenèse, synthèse de protéines, formation de disaccharides

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30
Q

molécule + H2O (enzyme sur la flèche)—> molécule + molécule

A

réaction d’hydrolyse

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31
Q

Exemple de réaction d’hydrolyse:

A

digestion des glucides (glycolyse), digestion des protéines

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32
Q

Un réaction exothermique relâche ou absorbe de l’énergie?

A

relâche (endothermique emmagasine)

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33
Q

4 macromolécules:

A

Glucide, Lipides, Protéines, acide nucléique (ADN et ARN)

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34
Q

un polymère est composé de plusieurs ___

A

monomères

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35
Q

Les glucides ont le suffixe ___

A

‘ose’

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36
Q

Fonctions des glucides:

A

source d’énergie à court terme, rôle structurale (les glucides sont un composé du membrane cellulaire et de l’acide nucléique (pentose))

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37
Q

deux formes que peuvent prendre les glucides

A

linéaire (rare) et cyclique

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38
Q

Définition d’un anomère

A

isomère (même formule chimique, différente structure) de molécules cycliques

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39
Q

Nom des liaisons intramoléculaire dans un polymère de glucides:

A

glycosidique

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40
Q

Les trois monosaccharides:

A

Glucose, Galactose, Fructose

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41
Q

Qu’est-ce un aldose?

A

monosaccharide qui contient un aldéhyde

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42
Q

Qu’est-ce un cétose?

A

monoshaccharide qui contient un cétone

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43
Q

Caractéristiques du Glucose:

A

commun, aldose

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44
Q

Caractéristiques du galactose:

A

rare (provient du digestion du lactose), aldose

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45
Q

Caractéristiques du Fructose:

A

goût sucré, provient des fruits, cétose

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46
Q

Trois types de Disaccharides:

A

Maltose, Saccharose et Lactose

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47
Q

Les liaisons alpha vont vers le bas ou vers le haut?

A

vers le bas

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48
Q

liaison béta va vers le ___

A

haut

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49
Q

Les liaisons béta sont généralement indigérable Vrai ou Faux?

A

Vrai (sauf pour lactose) car on ne contient pas les enzymes nécessaire pour faire l’hydrolyse des liaisons glycosidiques alpha

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50
Q

Caractéristiques du maltose:

A

liaisons alpha, Glucose + Glucose

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51
Q

Caractéristiques du Saccharose:

A

Glucose + Fructose, liaison alpha

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52
Q

Caractéristiques du Lactose:

A

Glucose + Galactose, liaison béta (mais digérable (exception))

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53
Q

Polysaccharides sont formés de combien de monomères?

A

au moins 3

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54
Q

4 Types de polysaccharides:

A

Amidon, Glycogène, Cellulose, Chitine

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55
Q

Caractéristiques de l’amidon (starch)

A

hélicoïdale avec un peu de ramifications, produit par végétaux, digéré par l’amylase, liaisons glycosidiques alpha

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56
Q

Caractéristiques du glycogène

A

hélicoïdale avec beaucoup de ramifications, réserve d’énergie à court terme des animaux, liaisons glycosidiques alpha

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57
Q

Caractéristiques du cellulose:

A

role structural (paroi cellulaire), chaînes linéaires liées par des liaisons intermoléculaires, liaisons glycosidique béta

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58
Q

Dans quel direction vont les liaisons glycosidiques bêta pour la cellulose?

A

ils alternent entre vers le bas et vers le haut

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59
Q

Groupement fonctionnel qui est commun chez les glucides

A

Hydroxyles (OH)

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60
Q

Quelles atomes sont communs chez les glucides

A

C,H et O (chitine contient des N)

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61
Q

Les acides nucléiques sont composé de quelles atomes?

A

CHOPN

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62
Q

Les protéines sont composés de quelles atomes?

A

CHONS

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63
Q

Les lipides sont composés de quelles atomes?

A

CHOPN

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64
Q

Quel acide nucléique a 1 brin?

A

ARN

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65
Q

Quel acide nucléique a 2 brins?

A

ADN

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66
Q

L’acronyme ADN signifie

A

acide désoxyribonucléique

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67
Q

L’acronyme ARN signifie

A

acide ribonucléique

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68
Q

Quel acide nucléique contient l’information génétique et code pour des caractéristiques?

A

ADN

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69
Q

Monomère de l’acide nucléique:

A

nucléotide

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70
Q

Trois composantes du nucléotide:

A

phosphate, pentose, baze azotée (image)

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71
Q

Groupement fonctionnel très polaire et même chargé qui est un composant des acides nucléiques:

A

phosphate (OPO3 2-)

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72
Q

2 types de pentose

A

désoxyribose (un O de moins, dans l’ADN), ribose (dans l’ARN)

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73
Q

Base azotée avec 1 cycle

A

pyrimidine

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74
Q

Base azotée avec 2 cycles:

A

purine

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75
Q

4 bases azotées de l’ADN

A

AGTC

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76
Q

4 bases azotées de l’ARN

A

AGUC

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77
Q

A et G sont des:

A

purines

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78
Q

T, U et C sont des:

A

pyrimidines

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79
Q

Les nucléotides sont liés par quelle liaison intramoléculaire?

A

liaison phosphodiester (se fait entre le pentose et le phosphate)

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80
Q

Les liaisons phosphodiester sont formés par quelle réaction?

A

condensation (actually hydrolyse non concomitant je crois (à vérifier))

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81
Q

Explique le phénomène de deux brins antiparallèle

A

Un brin va de 5’ à 3’, l’autre de 3’ à 5’

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82
Q

Quel effet a l’antiparallèle concernant les bases azotées

A

les b.a. sont complémentaires, les purines alignent avec les pyrimidines

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83
Q

Les bases azotées d’un brin font quel type de liaisons intermoléculaire avec l’autre brin

A

liaison d’hydrogène garde les deux brins ensemble

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84
Q

Suffixe des protéines:

A

‘ine’

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85
Q

Rôles des protéines:

A

source d’énergie (dernier secours (gluconéogenèse)), défense, structurale, mouvement, enzymes, transport, hormones (acronyme: SDSMETH)

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86
Q

Fonction source d’énergie des protéines:

A

derniers recours (après glucides et lipides)

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87
Q

Fonction défense des protéines:

A

les anticorps sont des protéines

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88
Q

fonction structural des protéines:

A

forme des filaments résistant (ex.: ongles)

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89
Q

Fonction mouvement des protéines:

A

contractions musculaires

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90
Q

enzyme = ?

A

protéine

91
Q

Le site actif d’un enzyme est formé dans quelle structure?

A

structure tertiaire

92
Q

exemples de Fonction transport des protéines:

A

canaux protéiques et hémoglobine

93
Q

Fonction hormone des protéine

A

hormone protéique = protéine (ex.: insuline)

94
Q

Monomère d’une protéine:

A

acide aminé

95
Q

Stage d’une chaîne polypeptide linéaire:

A

Stage primaire

96
Q

Nom du liaison intramoléculaire entre les monomères d’un protéine:

A

liaison peptidique

97
Q

Structure d’un acide aminé

A

amine, C central connecté verticalement au radical et à un H, carboxyle

98
Q

mot pour soluble dans l’eau

A

hydrophile

99
Q

mot pour une molécule qui peut agir d’une base et acide

A

amphotère

100
Q

Pourquoi existe-t’il 20 acides aminés si ils ont tous la même structure

A

car il y a 20 types de radicaux

101
Q

Trois type de radicaux:

A

chargé, polaire, non-polaire

102
Q

caractéristiques des radicaux chargés (solubilité, liaisons, et autre):

A

forme des ions-dipôles, hydrophile, amphotère

103
Q

caractéristiques des radicaux polaires (solubilité, liaisons, et autre):

A

hydrophile, forme principalement dipôle-dipôle, c’est un groupement fonctionnel

104
Q

caractéristiques des radicaux non-polaires (solubilité, liaisons, et autre):

A

hydrophobe, c’est composé de C et H seulement, liaisons de dispertion

105
Q

On appelle un polymère d’acide aminé une protéine lorsqu’elle atteint minimum quelle stage?

A

Avant j’avais écrit: stage secondaire, mais je pense que stage primaire peut l’être aussi (à vérifier)

106
Q

dénaturation va à droite ou à gauche de la liste: primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire

A

à gauche, la protéine se défait

107
Q

le contraire de dénaturation

A

renaturation

108
Q

les acides aminés se combinent pour former une chaîne polypeptide primaire par quelle réaction

A

réaction de condensation

109
Q

Stage Primaire:

A

chaîne polypeptide (image)

110
Q

Forme d’un feuillet Béta:

A

zig zag

111
Q

Comment appelle-t’on une protéine de stage Secondaire en forme d’hélice:

A

un hélice alpha

112
Q

Quelles liaisons sont formées dans la stage secondaire et entre quels groupements fonctionnels?

A

liaisons d’hydrogènes entre groupement amine et carboxyle

113
Q

Quelles liaisons sont formées dans la stage tertiaire et entre quoi?

A

Toutes les 4 types de liaisons intermoléculaires et même des liaisons intramoléculaires aussi se font entre les radicaux

114
Q

exemple de liaisons intramoléculaire des protéines à stage tertiaire

A

pont disulfure

115
Q

Comment un protéine de stage quaternaire se caractérise? Donne un exemple.

A

plus qu’un polypeptide lié ensemble, ex.: hémoglobine

116
Q

Dessine la réaction de condensation de deux acides aminés

A

(image)

117
Q

Explique l’effet hydrophobe des protéines:

A

a.a. non-polaires se placent souvent au milieu d’une protéine tertiaire/quaternaire afin de s’éloigner de l’eau

118
Q

nomme les 4 facteurs de dénaturations (2 physiques, 2 chimiques)

A

chaleur, UV, solvant organique, changement de pH

119
Q

explique la dénaturation par chaleur:

A

l’énergie cinétique surpasse la force des liaisons intermoléculaire, les brisants ainsi

120
Q

explique la dénaturation par UV

A

rupture des ponts disulfures (intramoléculaire)

121
Q

explique la dénaturation par solvant organique (solvant non-polaire)

A

déplacement des a.a. hydrophobes à l’extérieur

122
Q

explique la dénaturation par changement de pH

A

l’ajout ou la perte de H+ change la charge des radicaux (car beaucoup d’H+ (acide) crée charges positives et un absence d’H+ (base) crée charges négatives), ce qui affecte les liaisons entre radicaux, dénaturant ainsi la protéine jusqu’à la stage secondaire, cela détruit aussi les ponts disulfure

123
Q

C’est quoi le monomère d’un lipide?

A

Trick question, les lipides ne sont pas des polymère et donc ils n’ont pas de monomères.

124
Q

mot pour une molécule qui contient une partie hydrophobe et une partie hydrophile:

A

amphipathique

125
Q

Nomme les 4 types de lipides:

A

Triglycérides, phospholipides, stéroïdes, cire

126
Q

Les Triglycérides sont composés de 3 ___ et de 1 ____

A

3 acides gras et 1 glycérol

127
Q

Pourquoi les triglycérides sont amphipatiques?

A

car acide gras = hydrophobe (majoritairement non-polaire); glycérol = hydrophile (polaire car il contient des groupements fonctionnels)

128
Q

C’est quoi un acide gras?

A

longue chaîne de carbone avec un carboxyle à la fin

129
Q

C’est quoi un glycérol?

A

composant de triglycéride, molécule organique qui contient des groupement fonctionnel d’hydroxyles

130
Q

Nom du réaction de la combinaison des acides gras et du glycérol pour former un triglycéride:

A

estérification (réaction de condensation)

131
Q

Caractéristiques des lipides saturés (nombre de double liaisons entre des C, forme, liaisons formés, point de fusion, facilité de digestion)

A

aucun double liaison entre C donc maximum nombre de H, forme plus droit (image), s’empile bien créant beaucoup de liaisons London, point de fusion plus élevé, dificile à digérer)

132
Q

Caractéristiques des lipides insaturés (nombre de double liaisons entre des C, forme, liaisons formés, point de fusion, facilité de digestion)

A

au moins un double liaison entre C, croche, donc s’empile mal (image), donc moins de liaisons intermoléculaire, donc point de fusion moins élevé et plus facile à digérer

133
Q

2 Types de gras insaturés et leur nombre de double liaisons entre C

A

monoinsaturé (1 double liaison) , polyinsaturé (plusieurs doubles liaisons)

134
Q

Trans:

A

traverse la ligne de la double liaison (image), agit essentiellement d’un gras saturé sauf qu’il est encore plus difficile à digérer en raison de la double liaison (mauvais pour la santé)

135
Q

Cis:

A

forme un ‘C’ (image)

136
Q

Rôles des triglycérides:

A

Source d’énergie à long terme, isolant thermique, protège et garde organes au chaud, flottabilité (car hydrophobe), gaine de myéline, production d’hormones, absorption de certaines vitamines liposoluble (acronyme: PAGSPIF)

137
Q

Tête des phospholipides (quel molécules?):

A

glycérol + phosphate

138
Q

Queue des phospholipides (quels molécules?):

A

2 acides gras

139
Q

Pourquoi les phospholipides sont amphiphatique?

A

tête = hydrophile ; queue = hydrophobe

140
Q

Utilité principal des phospholipides:

A

composant de la membrane cellulaire (membrane de phospholipide)

141
Q

Tous les stéroïdes ont un:

A

noyau stérol

142
Q

c’est quoi un noyau stérol?

A

4 cycles de carbones (image)

143
Q

Rôles des stéroïdes:

A

hormonale (testostérone), anti-inflammatoire (cortisol), réguler la fluidité de la membrane (cholestérol). (acronyme : HAR)

les stéroïdes sont majoritairement non-polaire (donc hydrophobe)

144
Q

Pourquoi que la cire est imperméable

A

très hydrophobe

145
Q

composantes de cire:

A

acide gras replié avec un groupement fonctionnel ester

146
Q

Nomme les 6 indicateurs de macromolécule à l’étude:

A

Benedict, Barfoed, Seliwanoff, Iode/Lugol, Sudan IV, Biuret

147
Q

Test positif de Benedict:

A

vert, orange ou rouge ; mono et/ou disaccharide présent

148
Q

Test négatif de Benedict:

A

bleu, aucun mono ou disaccharide

149
Q

Test positif Barfoed:

A

orange/précipité rouge, monosaccharide présent

150
Q

Test négatif Barfoed:

A

bleu, aucun monosaccharide

151
Q

Test positif Seliwanoff

A

brun/rouge, cétose présent

152
Q

Test négatif Seliwanoff:

A

jaune pâle, aucun cétose

153
Q

Test positif Iode/Lugol:

A

bleu foncé/noir, amidon présent

154
Q

Test négatif Iode/Lugol:

A

incolore, aucun amidon

155
Q

Test positif Sudan IV:

A

rouge insoluble, lipide présent

156
Q

Test négatif Sudan IV:

A

rouge homogène, aucun lipide

157
Q

Test Biuret positif:

A

violet, protéine présent

158
Q

Test Biuret négatif:

A

bleu pâle, aucun protéine

159
Q

Un enzyme est quel type de macromolécule?

A

protéine

160
Q

À quel stage est un enzyme?

A

tertiaire ou quaternaire

161
Q

Suffixe des enzymes:

A

‘ase’ ou parfois ‘ine’

162
Q

Que fait une enzyme? Dessine un graphique pour représenter.

A

Un enzyme accélère chaque étape métabolique en diminuant l’énergie d’activation

163
Q

Qu’arrive à la forme d’un enzyme après qu’une réaction a eu lieu?

A

Rien, la forme reste inchangé car l’enzyme ne ‘participe pas à la réaction’

164
Q

Dessine l’hydrolyse du saccharose

A

(image)

165
Q

Dessine la condensation du Fructose et Glucose

A

(image)

166
Q

Dans la réaction d’hydrolyse du saccharose, c’est quoi le substrat et c’est quoi le produit?

A

Substrat: saccharose. Produits: Glucose et Fructose

167
Q

Comment appelle-t’on les 4 étapes dans la réaction de condensation du fructose et glucose?

A

E+S, complexe E-S, complexe E-P, E+P. (E=enzyme ; S = substrat ; P = produit)

168
Q

Le substrat se pose sur le ___ de l’enzyme.

A

site actif

169
Q

Nomme les deux conditions de spécificités (afin qu’un enzyme puisse catalyser un réaction):

A

complémentarité et ajustement induit

170
Q

Explique la complémentarité.

A

le site actif a une forme complémentaire au substrat

171
Q

Explique l’ajustement induit.

A

L’enzyme modifie sa forme légèrement (temporairement), en formant des liaisons intermoléculaires (d’H ou des interactions ionique faibles avec le substrat)

172
Q

2 types de réactions enzymatiques (indice: end___, ex___)

A

endergonique et exergonique

173
Q

caractéristiques des réactions exergoniques:

A

catabolique, produisent de l’énergie (généralement sous forme d’ATP), graphique d’énergie libre par rapport au progrès du réaction (image)

174
Q

Caractéristiques des réaction endergoniques:

A

anaboliques, énergie (ATP) utilisé pour accomplir un travail, graphique (image)

175
Q

Un holoenzyme est composé de 2 choses:

A

Apoenzyme + coenzyme/cofacteur (image)

176
Q

Le coenzyme/cofacteur se lie à l’apoenzyme en formant des liaisons ____

A

intermoléculaires

177
Q

Distinction entre coenzyme et cofacteur:

A

coenzyme = molécule organique (souvent vitamine). cofacteur = ion métallique (souvent minéraux) (donc plus petit et il fait des liaisons ion-dipôle)

178
Q

Nomme les 5 Facteurs enzymatiques à l’étude (lien avec la dénaturation):

A

concentration d’enzyme, concentration de substrat, température, pH, salinité (inhibiteurs et concentration de coenzyme/cofacteur affecte la vitesse de la réaction aussi)

179
Q

Explique le facteur enzymatique: concentration d’enzymes

A

vts augmente jusqu’à ce que le substrat devient le facteur limitant (graphique, image)

180
Q

Explique le facteur enzymatique: concentration de substrat

A

vts augment jusqu’à ce que l’enzyme devient le facteur limitant (graphique, image)

181
Q

Explique le facteur enzymatique: température

A

Température augmente cause hausse d’énergie cinétique, donc plus de collisions, donc vts de réaction augmente. Température trop haut cause dénaturation, donc vts de réaction diminue. ( température optimal = 35-40C) (graphique, image)

182
Q

Explique le facteur enzymatique: pH

A

changement du concentration des H+ affecte les charges des radicaux affectant ainsi les liaisons entre radicaux dénaturant ainsi l’enzyme. (base crée anions, acide crée cations)

183
Q

Est-ce que tous les enzymes on le même pH optimal?

A

non

184
Q

Explique le facteur enzymatique: salinité (concentration de sel)

A

suite à dissolution ionique, ions (cations, anions) forment des ion-dipôles et modifie les liaisons intermoléculaires entre les radicaux, donc dénaturation

185
Q

2 types principals d’inhibiteurs enzymatiques:

A

Compétitif et non-compétitif, ou réversible et irréversible (graphique, image)

186
Q

Un inhibiteur compétitif se lie au ___ par ___

A

au site actif par complémentarité (donc il bloque le substrat)

187
Q

Un inhibiteur non-compétitif se lie au site ___

A

allostérique

188
Q

Comment est-ce que le inhibiteur non-compétitif inhibe?

A

la liaison au site allostérique déforme le site actif (qui devient inactif)

189
Q

Les inhibiteurs réversibles se lie à l’enzyme par la formation de liaisons ___

A

intermoléculaires

190
Q

Les inhibiteurs irréversibles se lie à l’enzyme par la formation de liaisons ___

A

intramoléculaire covalent

191
Q

Les inhibiteurs irréversibles compétitif et non-compétitif sont plus néfastes que les inhibiteurs réversibles car

A

inhibition permenant

192
Q

C’est quoi la perméabilité de la membrane cellulaire?

A

semi-perméable

193
Q

Rôles de la membrane cellulaire:

A

maintenir les voies métaboliques (pour les membranes des organites), immunitaire (glycoprotéine est un récepteur pour signaler des antigènes), régulariser l’entré des nutriments et la sortie des déchets métaboliques, séparer l’intracellulaire et l’extracellulaire. (acronyme: MIRS)

194
Q

Composantes de la membrane cellulaire:

A

phospholipides, cholestérol, canaux protéiques, récepteurs (glucide et autres) et d’autres protéines

195
Q

Structure de la membrane phospholipide

A

bicouche de phospholipide avec queues liés ensemble dans le milieu

196
Q

2 types de Transport membranaires:

A

passif et actif

197
Q

Défini le gradient de concentration.

A

la tendance à équilibrer les concentrations

198
Q

2 caractéristiques du transport passif:

A

aucun ATP requise, molécules suivent le gradient de concentration (de haute à faible concentration)

199
Q

3 Types de transport passif:

A

Diffusion simple, diffusion facilité, osmose

200
Q

Diffusion simple: les molécules passent directement par ___

A

la membrane phospholipide

201
Q

Quelles types de molécules peuvent faire la diffusion simple? Donne un exemple de chacun.

A

souvent des petits molécules, souvent gaz (CO2) très petits molécules polaires (H2O, éthanol), molécules non-polaires (stéroïdes (liposoluble))

202
Q

Quelles types de molécules ne peuvent pas faire la diffusion simple? Donne un exemple de chacun.

A

gros molécule polaire (glucide), molécule/ions chargé (Na+, phosphates)

203
Q

Liste et explique les 5 facteurs de vitesse pour la diffusion simple.

A

(acronyme: TTPCQ) Taille (plus petit = plus vite), Température (plus chaud, plus d’énergie cinétique = plus vite), proximité (plus proche = plus vite), Concentration (grande différence de concentration ext. int. = plus vite), Quantité de surface accessible (plus de surface = plus vite).

204
Q

Quelle molécule traverse la membrane pour l’osmose?

A

H2O

205
Q

Pour l’osmose, l’eau est le ___

A

solvant

206
Q

La majorité d’eau traverse la membrane par des ___ mais l’eau peut aussi traverser par ___

A

majorité: canaux protéique. autres: membrane de phospholipides

207
Q

Trois types de solutions:

A

hypertonique, isotonique, hypotonique

208
Q

caractéristiques Hypertonique (concentrations du soluté et mouvement d’eau):

A

concentration soluté extérieur > concentration soluté intérieur, hyper: il perd de l’eau

209
Q

caractéristiques Hypotonique (concentrations du soluté et mouvement d’eau):

A

concentration soluté extérieur < concentration soluté intérieur, l’eau entre

210
Q

caractéristiques Isotonique (concentrations du soluté et mouvement d’eau):

A

concentration de solutés extérieur = concentration soluté intérieur, pas de mouvement d’eau

211
Q

pour la diffusion FACILITÉ, les molécules passe par un ____

A

protéine de transport

212
Q

Nomme les 2 types de protéines de transport.

A

Canaux protéiques et transporteur protéique

213
Q

Quelles molécules/ions peuvent passer par des canaux protéiques

A

Un canal protéique peut seulement laisser un type de molécule, mais il a plusieurs canaux protéiques.
Ils laissent entrer des petits molécules hydrophiles (H20) et des ions.

214
Q

Quelles molécules/ions peuvent entrer par les transporteurs protéiques?

A

Un transporteur protéique reconnaît une molécule spécifique.
Des solutés plus grosses comme glucose et a.a. se posent sur le récepteur pour être transporté par les transporteurs protéiques.

215
Q

Quelle type de transport facilité est plus vite?

A

par canaux protéiques

216
Q

Le transport ACTIF ___ de l’ATP

A

utilise/necessite/consomme

217
Q

Le transport ACTIF va ___ le gradient de concentration

A

contre

218
Q

2 types de transport ACTIF

A

transport actif moléculaire en amas (ex.: protéine) et transport actif moléculaire

219
Q

2 Types de transport actif moléculaire EN AMAS:

A

Exocytose et Endocytose

220
Q

Explique le transport actif moléculaire en amas EXOCYTOSE.

A

vésicule fusionne à la membrane pour évacuer des molécules (préfixe ‘exo’)

221
Q

Explique le transport actif moléculaire en amas par ENDOCYTOSE.

A

la membrane replie pour former une vésicule contenant une groupe de molécule

222
Q

Nomme et explique les 3 Types d’endocytose:

A

Phagocytose: entré des solides (ex.: ingestion de bactéries par macrophage). Pinocytose: liquides et solutés (ex.: lipide). Endocytose à récepteur: des récepteurs captent les molécule qui vont faire partie de la vésicule (ex.: cholestérol).

223
Q

Nomme et explique les 2 types de transport actif moléculaire.

A

Primaire: 1 transporteur protéique (ex.: pompe Na+/K+). Secondaire (co-transport): 2 transports consécutifs, les transporteurs protéiques travaillent ensemble (ex.: H+ dans la resp. cel.)

224
Q

Nomme et explique les 2 types de transport actif moléculaire SECONDAIRE.

A

Symport: même direction. Antiport: directions opposés.

SBI4U (3 decks)

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