Unidad 1 - Biología Molecular y Expresión Génica Flashcards
¿Qué propiedades del agua son el resultado de la existencia de puentes de hidrógeno?
- Alto punto de fusión (derretimiento) y ebullición.
- Tensión superficial. (Cohesión)
- Solvente por excelencia
¿Cuáles son los 4 tipos de biomoléculas?
Macromoléculas:
- Proteínas
- Carbohidratos
- Lípidos
- Ácidos Nucleicos
Mas otras biomoléculas pequeñas como metabolitos primarios y secundarios y otros productos naturales.
Glucosa + Glucosa
Maltosa
Se conoce también como maltobiosa y como azúcar de malta, ya que aparece en los granos de cebada germinados. Se encuentra en alimentos como la cerveza y otros, y se puede obtener mediante la hidrólisis del almidón y del glucógeno.
Glucosa + Galactosa
Lactosa
Se conoce también como azúcar de la leche, ya que aparece en la leche de las hembras de la mayoría de los mamíferos.
Glucosa + Fructosa
Sacarosa, sucrosa o azúcar común (No sucralosa)
Un oligosacárido es…
Un polímero sacárido que contiene un número pequeño de monosacáridos (usualmente de 3 a 10).
La fructosa es un…
Monosacárido.
Se encuentra en los vegetales, las frutas y la miel. Tiene la misma fórmula molecular que la glucosa, C6H12O6, pero con diferente estructura, es decir, es un isómero de ésta.
Enumera:
Funciones de los carbohidratos
- Almacenamiento de Energía
- Estructural, ej. Celulosa, quitina (fungi) y ácido hialurónico
- Reconocimiento y señalización, ej. Proteoglicanos
Los polisacáridos son usualmente… (en relación con el agua)
Insolubles, pero varía. La celulosa es insoluble, la maicena es soluble en calor, y otros son solubles en frío, cómo la goma arábica.
Funciones de los lípidos
- Almacenamiento de energía
- Barrera Molecular (estructural)
- Señalización celular
- Precursores hormonales
Características de los lípidos
- Baja solubilidad en agua
- Alta solubilidad en solventes apolares
- Forma reducida de C(C+ H), alta densidad energética.
Aunque usualmente se usa como un sinónimo, las _______ son un subgrupo de los lípidos.
grasas
Funciones de las Proteínas
Básicamente todo.
Las proteínas tienen como monómero los…
aminoácidos
Los péptidos son…
Cadenas cortas de 2 a 50 aminoácidos (aunque varía en la literatura).
Los aminoácidos pueden ser abreviados a través de…
1 o 3 letras.
La estructura general de los aminoácidos es…
Un grupo carboxilo, un grupo amino y una cadena lateral (-R). El carbono central recibe el nombre de Carbono α.
El grupo carboxilo usualmente se encuentra ionizado, es decir que el -OH es reemplazado por un -O-.
Identifica los grupos funcionales en la figura.
A la izquierda (azul) está el grupo amino, a la derecha (rojo) está el grupo carboxilo y abajo está la cadena lateral o grupo R.
¿En qué categorías químicas se dividen los aminoácidos?
(según su nube electrónica)
Los aminoácidos no polares, los polares sin carga y los polares con carga.
Las proteínas están formadas por aminoácidos, que a su vez se unen entre ellos a través de enlaces _______.
enlaces peptídicos
¿Cómo se forman (o sintetizan) los enlaces peptídicos?
A través de una reacción de condensación; dos aminoácidos se juntan, uno por el lado N-terminal (amino) y el otro por el lado C-terminal (carboxilo).
Uno pierde un H y un O de su carboxilo, el otro pierde un H de su amino. Se produce agua (H2O).
¿Desde dónde pueden rotar las cadenas peptídicas?
Las cadenas rotan (torsión) desde los puntos psi ψ, phi φ y omega ω.
¿Cuales son los niveles estructurales de las proteínas?
Los niveles estructurales son:
- Primaria: secuencia lineal de aminoácidos; contiene toda la información estructural.
- Secundaria: la forma tridimensional de segmentos de proteína, primariamente debido a enlaces de hidrógeno.
- Terciaria: plegamiento de elementos de la estructura secundaria debido a las interacciones y enlaces entre las cadenas laterales.
- Cuaternaria: opcional, es la unión de dos o más polipéptidos con estructura terciaria.
Cuando se describe la secuencia de aminoácidos en una proteína, ¿en qué dirección se hace?
Siempre de amino (N-terminal) a carboxilo (C-terminal).
¿Qué tipos de estructura secundaria (proteínas) existen?
Hay dos tipos principales, α-hélice y hebra β.
Dos o más hebras β pueden formar una lámina o hoja β.
¿Hacía dónde se dirigen las cadenas laterales de una α-hélice?
Siempre hacia fuera.
¿Cómo se estabilizan las α-hélices?
Las α-hélices se estabilizan mediante puentes de hidrógeno.
¿Cuál es la diferencia entre una lámina u hoja β y una hebra β?
Dos o más hebras β pueden asociarse mediante puentes de hidrógeno y formar una hoja β.
¿Qué dirección tienen las cadenas laterales en una hoja o lámina β?
Las cadenas laterales alternan dirección en la secuencia. Arriba, abajo, arriba, abajo, etc.
¿Cómo puede ser la secuencia de hebras en una hoja β?
La secuencia de hebras β en una hoja o lámina β puede darse de forma antiparalela (a favor, y en contra, alternado), paralela (todas en la misma dirección) o mixta (algunos paralelos otros antiparalelos).
¿Cómo se estabiliza la estructura tridimensional de una proteína?
Es complejo, e involucra puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro e interacciones iónicas.
Esta complejidad es la que causa el llamado “problema del plegamiento de proteínas”, ya que es muy difícil predecir el plegamiento basándose en una secuencia.
Las estructuras terciarias y cuaternarias originan la clasificación entre proteínas ______ y ______.
Proteínas globulares y fibrosas.
Las proteínas globulares son, como describe el nombre, redonditas y compactas, como la hemoglobina, mientras que las proteínas fibrosas son alargadas y forman filamentos, como la queratina.
¿Cómo se determina la estructura terciaria de las proteínas globulares?
Las proteínas globulares orientan sus cadenas laterales apolares hacia dentro, formando un centro hidrofóbico, y sus cadenas laterales polares hacia fuera, formando un exterior hidrofílico.
Cuando hacen contacto con el agua, toman su forma de pelota.
¿Qué es un enlace disulfuro?
En biología, un enlace disulfuro es una unión entre dos residuos de cisteína desde sus sulfuros. Son muy importantes para la formación de estructuras terciarias en proteínas, y tienen un potente rol estabilizador.
Por ejemplo, la insulina requiere muchos enlaces disulfuro tanto intra como intercatenarios.
¿Qué es un dominio proteico?
Es una combinación de estructuras secundarias en una región particular de una proteína que tiene una función determinada.
Muchas proteínas están compuestas por varios dominios funcionales distintos. Por ejemplo, un dominio puede permitir la unión a ATP, otro unirse a ADN: y otro interactuar con otra proteína.
¿Cuántas formas nativas tiene cada proteína?
Solo una.
La forma o estado nativo de una proteína es cuando esta se encuentra bien doblada o ensamblada, por lo que puede funcionar correctamente.
Esto se contrasta con una proteína desnaturalizada, donde las interacciones débiles cambian debido a cambios en el entorno, y la proteína deja de funcionar.
¿Qué es la desnaturalización de una proteína o ácido nucleíco?
La desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos que provoca que estas dejen de funcionar.
En proteínas, esto significa una pérdida de la estructura nativa, sea estructura secundaria, terciaria o (de existir) cuaternaria, debido a la ruptura de interacciones débiles.
Posibles causas son cambios de pH, cambios de solvente, agitación mecánica o un cambio de temperatura.
¿Qué es la hidrólisis de una proteína?
La hidrólisis de una proteína es la ruptura de sus enlaces peptídicos, llevando a la pérdida de la estructura primaria de la proteína.
Requiere cambios en el entorno mucho mas extremos que una desnaturalización.
¿Cuál es la diferencia entre la hidrólisis y la desnaturalización de una proteína?
La hidrólisis de una proteína significa la rotura de su estructura primaria debido a un cambio extremo en el entorno, y es irreversible.
La desnaturalización corresponde a la pérdida de la estructura secundaria, terciaria y (de haber) cuaternaria, y la mayoría de las veces es reversible.
¿Cuál es el monómero de un ácido nucleico?
El monómero de un ácido nucleico es un nucleótido.
No debe confundirse con un nucleósido, que no tiene un grupo fosfato.
¿Cuáles son los dos polímeros de nucleótidos más conocidos?
Ácido desoxirribonucleico (ADN) y ácido ribonucleico (ARN).
Polímero de nucleótido es la definición de un ácido nucleico.
El ADN es una hélice de _____ cadena.
doble
¿Qué interacción estabiliza la doble cadena de un ADN?
Los puentes de hidrógeno estabilizan el ADN.