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PR Médisup > UE 1 BIOCHIMIE > Flashcards

UE 1 BIOCHIMIE Flashcards

1
Q

Glucides

A

→ Source majeure d’apport en énergie par l’alimentation

→ Constituants majeurs de la biomasse

→ Outre leur rôle énergétique, certains possèdent également un rôle structural

→ Ce sont tous des molécules très hydrophiles et hydratées

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Q

Oses simples

A

Hydrates de carbone :

→ squelette carboné

→ fonction carbonyle C=O (pouvoir réducteur)

→ fonction hydroxyle/alcool -OH

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3
Q

Nomenclature des oses

A

Fonction carbonyle :

→ Aldéhyde = aldo…

→ Cétone = céto…

+ nb de carbone

Exemple :

Aldéhyde + 5C = aldopentose

Cétone + 6C = cétohexose

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4
Q

Série D ou L

A

Dépend de la position du OH sur le dernier C asymétrique

OH à droite = D-…ose

OH à gauche = L-…ose

Exemple :

L-Glucose et D-Glucose sont des énantiomères (images l’un de l’autre dans un miroir)

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5
Q

Oses simples en solution

A

En solution, les oses simples forment un cycle :

→ Pyranique

→ Furanique

Carbone réducteur devient asymétrique

2 anomères : a et b

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6
Q

Glucose

A

Nomenclature : Aldohexose

Cycle : Pyranique

Particularités : Glycémie constante

Oxydation en C1 → D-Gluconate qui se cyclise en Gluconolactone

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7
Q

Fructose

A

Nomenclature : Cétohexose

Cycle : Furanique

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8
Q

Galactose

A

Nomenclature : Aldohexose

Cycle : Pyranique

Particularités : stéréoisomère et épimère (ils ne différencient que par la configuration absolue d’un seul carbone asymétrique) du Glucose

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9
Q

Ribose

A

Nomenclature : Aldopentose

Cycle : Furanique

Particularités : Constituant des nucléotides

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10
Q

Disaccharides

A

2 oses + 1 liaison osidique

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11
Q

Lactose

A

Oses : Galactose + Glucose

Liaison osidique : b 1-4

Osidase : Lactase / b 1-4 galactosidase

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12
Q

Saccharose

A

Oses : Glucose + Fructose

Liaison osidique : a 1 - b 2

Osidase : Saccharase / a - 1 glucosidase ou b - 2 fructosidase

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13
Q

Maltose

A

Oses : Glucose + Glucose

Liaison osidique : a 1 - 4

Osidase : Maltase / a 1 - 4 glucosidase

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14
Q

Osidase

A

Enzyme qui coupent et digère les liaisons osidiques spécifiques aux anomères, oses, liaisons osidiques et dimension des molécules

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15
Q

Glycogène

A

Oses + liaisons osidiques :

→ Glucoses liés en a 1 - 4 = chaîne principale

→ En a 1 - 6 = ramifications

Caractéristiques :

→ Rôle de réserve énergétique chez les animaux

→ Compacts en enroulés

Osidase :

1)a - amylase : a 1 - 4 glucosidase

→ salivaire (inactivé par le pH de l’estomac)

→ pancréatiques (produit dextrines limites)

2)Enzyme débranchant : a 1 - 6 glucosidase (hydrolyse dextrines limites)

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16
Q

Amidon

A

Oses + liaisons osidiques :

→ Glucoses liés en a 1 - 4 = chaîne principale

→ En a 1 - 6 = ramifications

Caractéristiques :

→ Rôle de réserve énergétique chez les végétaux

→ Compacts en enroulés

Osidase :

1)a - amylase : a 1 - 4 glucosidase

→ salivaire (inactivé par le pH de l’estomac)

→ pancréatiques (produit dextrines limites)

2)Enzyme débranchant : a 1 - 6 glucosidase (hydrolyse dextrines limites)

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17
Q

Cellulose

A

Oses + liaisons osidiques :

Glucose b 1-4

Caractéristiques :

→ Rôle de structure

→ Fibre étirée

Osidase :

Cellulase / b 1-4 glucosidase

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18
Q

Rôle structural des glucides

A

Les glucides peuvent être :

→ des éléments de soutien de la matrice extracellulaire (ex. : acide hyaluronique)

→ des constituants de molécules complexes (ex. : vitamine C, acides nucléiques, nucléotides)

→ des molécules de reconnaissance (ex. : fraction oligosidique des glycoprotéines)

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19
Q

Métabolisme énergétique

A

Source principale d’énergie dans la cellule = ATP (Adénosine Tri-Phosphate)

La synthèse d’ATP est donc le but final du métabolisme énergétique

Glycolyse + cycle de Krebs + chaîne respiratoire mitochondriale

La cellule produit des coenzymes réduits (NADH, H+ / DADH2) qui seront oxydés au niveau de la chaîne respiratoire mitochondriale pour reproduit l’ATP

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20
Q

ATP

A

→ 2 liaisons anhydrides phosphoriques riches en énergie (dont l’hydrolyse est exergonique)

→ 1 liaison polyester

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21
Q

Glycolyse

A

→ Elle s’effectue au niveau du cytosol

→ Elle s’effectue en milieu anaérobie Ø oxygène

→ Toutes les cellules la réalisent

→ Glucose = substrat de base qui va être oxydé pour donner du pyruvate et de l’énergie sous forme d’ATP

→ Elle est organisée en 2 phase :

1) Phase de préparation = étapes 1 à 5 / utilisation 2 ATP pour activer le glucose
2) Phase de restitution = étapes 6 à 10 permet de produire 4 molécules d’ATP et 2 molécules de NADH, H+ par molécule de glucose oxydé

→ La glycolyse permet donc de produire 2 molécules d’ATP par molécule de glucose

→ Elle possède 3 étapes irréversibles : les étapes 1, 3 et 10

→ Elle possède une étape d’oxydoréduction : l’étape 6

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22
Q

Devenir du pyruvate

A

→ Anaérobie : dans le cytosol, réduction du pyruvate en lactate par l’enzyme lactate déshydrogénase avec les coenzymes NADH, H+ qui donne NAD+

→ Aérobie : le pyruvate entre dans la mitochondrie grâce au transporteur pyruvate translocase, il est réduit en Acétyl CoA grâce à l’enzyme pyruvate déshydrogénase avec apport de CoA-SH et le coenzyme NAD+ qui donne NADH, H+ et avec production de CO2

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23
Q

Cycle de Krebs

A

→ A lieu dans les mitochondries

→ Oxydation de Acétyl CoA en CO2

→ Aérobiose

3 réactions irréversibles : 1, 3, 4

2 décarboxylation successives : 3 et 4

4 étapes d’oxydoréduction : 3, 4, 6, 8

1 phosphorylation : 5

BILAN : 2CO2 + 1GTP + 3 NADH, H+ + 1FADH2

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24
Q

Myoglobine - Structure

A

Sous unités : Monomère
Composition : Riche en hélice a
Hème : 1 hème à Fe2+

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25
Q

Myoglobine - Fonction

A

Fixe O2 : Muscles
Coure de saturation : Hyperbole
P50 (pression pour avoir 50% de saturation) : P50 Mb < P50 Hb
Plus P50 est petit et plus l’affinité O2 est forte
Affinité O2 : Forte

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26
Q

Hémoglobine - Structure

A

Sous unités : Tétramère (a2, b2 = 2 chaînes a et 2 chaînes b)
Composition : 1 sous unités proches
Mb liées par des liaisons non covalentes
Hèmes : 4 hèmes à Fe2+

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27
Q

Hémoglobine - Fonction

A

Fixe O2 : Poumons
Transport O2 : Aux tissus via le sang (P50 proche de PO2 = pression artérielle en O2 des tissus)
Coure de saturation : Sigmoïde
P50 (pression pour avoir 50% de saturation) : P50 Mb < P50 Hb
Plus P50 est petit et plus l’affinité O2 est forte
Affinité O2 : Faible, modulatoire (effet Bohr)

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28
Q

Effet Bohr

A

Augmentation PCO2 → Baisse Affinité (Hb) O2
Baisse pH → Baisse Affinité (Hb) O2
→ Hausse de la concentration en H+
→ De plus en plus O2 libéré aux tissus effectifs

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29
Q

Hème et fixation O2

A

→ Groupement prosthétique
→ Structure moléculaire non peptidique, cyclique, polaire et plane
→ Contient un atome de fer ferreux (Fe2+)
Le Fe2+ établit 6 liaisons : 4 avec l’hème + 1 avec l’histidine proximale + 1 avec O2
→ En absence d’oxygène ce fer est stabilisé par deux histidines une proximale et une distale
→ L’oxygène moléculaire s’intercale entre l’histidine distale et l’atome de fer, avec lequel il établit une liaison de coordination, ce qui a pour conséquence de déplacer l’atome de fer vers le plan de l’hème (induisant un déplacement de l’hème proximale avec laquelle il est lé par une liaison de coordination)

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30
Q

Fixation O2 compromise

A

→ CO (monoxyde de carbone) = inhibiteur compétitif de l’O2 (il se fixe sur el Fe2+ avec une affinité plus élevée que l’O2)
→ Oxydation du Fe2+ (ferreux) en Fe3+ (ferrique) = 5 liaisons de coordination

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31
Q

Particularités Hémoglobine

A

→ État R (relâché) : Forte affinité avec l’O2
→ État T (tendu) : Faible affinité avec l’O2 = DPG, intervention de ponts salins entre les sous-unités
→ Exercice musculaire = baisse d’affinité avec l’O2

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32
Q

3 types d’hémoglobine

A

1)HbA (adulte) = a2, b2
2)HbF (fœtale) = a2, g2
Affinité (HbF) O2 > Affinité (HbA) O2
Affinité (b) DPG > Affinité (g) DPG
3)HbS (dépranocytose = hémacies falciforme)
→ 1 AA muté b formation poche hydrophobe
→ Anomalie de structure sans perte de fonction
→ Pas d’atteinte du site de fixation de l’O2
→ Site actif

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33
Q

Activité musculaire

A

→ Le muscle est constitué de myofibrilles constituées de myofilaments
→ L’activité musculaire repose principalement sur un phénomène de contraction des fibres musculaires
→ La contraction des cellules musculaires (=myocytes) repose sur les interactions entre deux protéines : l’actine G et la myosine
→ L’actine et la myosine s’organisent en unités de contraction appelés sarcomères
La contraction musculaire s’effectue par coulissage des filaments fins (actine G) sur les filaments épais (myosine), conduisant au raccourcissement des sarcomères

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34
Q

Actine G

A 
→ Protéine globulaire (G)
→ Polarisée
→ 2 domaines constitués de différents types de structures secondaires
→ 1 ATP + 1 Ca2+ + Actine G
→ un site de fixation de la myosine
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35
Q

Myosine

A

→ 6 sous unités de 520 kDa au total
- 2 chaines lourdes de 2220 kDa = 440 kDa
- 2 paires chaines légères 22*20 kDa = 80 kDa
→ Queue
- Support filament épais
- Hélices a super enroulées
→ Tête = 2 fragments S1 (digestion enzymatique)
→ Activité motrice = hydrolyse de l’ATP
→ Changement de conformation (bras levier)

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36
Q

Protéines régulatrices Actine/Myosine

A

→ Troponine (trimère TCI) = fixe la tropomyosine + fixe Ca2+

→ Tropomyosine = se fixe sur le site de fixation de la myosine sur l’actine G

37
Q

Étapes Contraction Musculaire

A

1) Arrivée inlfux nerveux
2) Libération acétylcholine (Ach)
3) Fixation de l’Ach sur son récepteur induit la dépolarisation de la membrane plasmique
4) Propagation de la dépolarisation membrane
5) Ouverture des canaux Ca2+ voltage dépendant suite au changement de conformation de la protéine sensible à la dépolarisation : libération des Ca2+ dans le cytoplasme
6) Contraction musculaire : Interaction Actine/Myosine
7) Arrêt contraction musculaire par l’action de la pompe Ca2+ : baisse du nombre de Ca2+ cytoplasmique

38
Q

Récepteur nicotinique à l’Ach

A

Structure :
→ Pentamère = 5 sous unités de 4 types différents : a2, b, g, d
→ 4 hélices transmembranaire (M1 à M4) par sous unité
- AA hydrophobes en contact avec lipides membranaires
- AA hydrophiles forment la paroi interne du pore
Fonction :
Protéine canal
→ Transport passif des cations de petite taille (sélectivité du canal)
- AA chargés négativement tapissent la paroi interne du pore
- Diamètre du pore
→ Canal liguant dépendant ouverture canal s’effectue suite à al fixation de 2 Ach 1 sur chaque sous unité a par des liaisons faibles non covalentes → changement de conformation des hélices M2 par rotation

39
Q

Myasthénie

A

Production d’auto-anticorps contre récepteur nicotinique qui va être dégradé suite à son internalisation

40
Q

Acide nucléique

A

→ Enchainement de nucléotides monophosphates relis par des liaisons (phospho)ester

41
Q

Nucléotide

A

→ Base + Sucre + Phosphate(s)

42
Q

Nucléoside

A

→ Base + Sucre

43
Q

ARN

A 
Ose (sucre) :
→ Ribose
Base + complémentarité :
→ A + U 2LH
→ G + C 3LH
Structure :
→ Simple brin
→  Début brin 5' (= extrémité phosphate libre) // Fin du brin en 3' (=extrémité OH libre)
→ Sens de lecture toujours sens 5' → 3'
Nomenclature des nucléotides :
→ Adénylate
→ Guanidylate
→ Cytidylate
→ Uridylate
44
Q

ADN

A 
Ose (sucre) :
→ Désoxyribose
Base + complémentarité :
→ A + T 2LH
→ G + C 3LH
Structure :
→ Double brin antiparallèle
→ Début brin 5' (= extrémité phosphate libre) // Fin du brin en 3' (=extrémité OH libre)
→ Sens de lecture toujours sens 5' → 3'
Nomenclature des nucléotides :
→ Désoxy - Adénylate
→ Désoxy - Guanidylate
→ Désoxy - Cytidylate
→ Désoxy - Uridylate
45
Q

Reconnaître les bases

A 
Nombre de cycle :
→ 1 = pyrimiques
	- +NH2 → C
	- +CH3 → T
	- Ni l'un ni l'autre → U
→ 2 = puriques
	- +O → A
Pas O → G
46
Q

Extrémités ARNm

A

→ Extrémité 5’ pas libre : coiffe
- Protégée contre exonucléases 5’ (enzyme qui digère et dégrade l’acide nucléique)
→ Extrémité 3’OH libre (dernier Adénylate de la queue poly A)
Dégradation possible par exonucléase 3’ mais région non codante

47
Q

Épissage alternatif

A

→ Cas particulier où certains exons sont éliminés en plus des introns

48
Q

ARN transfert (ARNt)

A

→ Synthétisé par l’ARN polymérase 3
→ Structure secondaire en trèfle due à l’appariement des bases complémentaires
→ Bases atypiques : thymine, Hypoxantine
→ 61 codons pour 20 AA

49
Q

Peptide signal

A

→ Peptide de quelques AA riches en AA hydrophobes à l’extrémité N-terminale
→ Protéine sécrétée
→ Reconnu par 1 ribosome nucléoprotéine (particule SRP) dans cytoplasme

50
Q

Centrifugation différentielle

A

= Centrifugations successives à partir du surnageant de l’étape précédente
→ Basse vitesse
Vitesse (g) : 1.000
Temps : 10 min
Culot : cellules entières + noyau + cytosquelette

→ Moyenne vitesse
Vitesse (g) : 20.000
Temps : 20 min
Culot : lysosomes + péroxysome + mitochondries

→ Haute vitesse
Vitesse (g) : 80.000
Temps : 1h
Culot : microsomes + RER + vésicules

→ Très haute vitesse
Vitesse (g) : 150.000
Temps : 3h
Culot : virus + ribosomes + macromolécules

Caractéristiques :
→ Protéines présentes dans le culot d’une centrifugation donnée :
- Présente dans tous les surnageants des étapes précédentes
- Absente des culots et surnageants de toutes les étapes suivantes
→ Protéines du cytosol sont dans le surnageant de la centrifugation à très haute vitesse

51
Q

Chromatographie

A

= technique de purification non dénaturante des protéines massives
→ Chromatographie par filtration sur gel
→ Chromatographie par affinité
→ Chromatographie échangeuse d’ions

52
Q

Chromatographie par filtration sur gel

A

Chromatographie par filtration sur gel

Billes :
→ poreuses
Critères de séparation :
→ selon leur taille décroissante

53
Q

Chromatographie par affinité

A

Billes :
→ avec substrat (ex. : inhibiteur protéines d’intérêt)
Critères de séparation :
→ affinité pour le substrat

54
Q

Chromatographie échangeuse d’ions

A

Billes :
→ chargées (+ ou -)
Critères de séparation :
→ charge globale de la protéine

55
Q

Point isoélectrique

A

→ pH pour lequel la charge globale de la protéine change de signe

56
Q

Électrophorèse SDS-PAGE

A

SDS = agent dénaturant qui coupe les liaison non-covalentes et ajoute des charges négatives aux protéines
→ Séparer les protéines selon leur taille : plus la protéine migre loin (vite), plus elle est petite
→ Possibilité de traiter les protéines avec du b-mercaptoéthanol = agent réducteur, coupe les ponts S-S (covalent)

57
Q

Électrophorèse bi-dimensionnelle

A

→ Première dimension : électrofocalisation = sépare selon le PI
→ Deuxième dimension : électrophorèse SDS-PAGE sépare selon la taille

58
Q

Composition des AA

A

→ Ca lié à un H
→ Acide carboxylique COOH
→ Amine primaire NH2
→ Chaine latérale R variable (dont dépend l’AA)

59
Q

Caractéristiques des 20 AA

A

Apolaires
→ Aliphatiques : Glycine, Valine, Alanine, Proline, Leucine, Isoleucine, Méthionine
→ Aromatiques : Phénylalanine, Tryptophane
Polaires neutres
→ Alcool : Sérine, Thréonine, Tyrosine
→ Thiol : Cystéine
→ Amides : Glutamine, Asparagine
Polaires ionisables
→ Acides : Acide carboxylique, Acide aspartique
→ Basiques : Histidine, Lysine, Arginine

60
Q

Acide aspartique

A

→ AA Polaire Ionisable Acide

61
Q

Acide carboxylique

A

→ AA Polaire Ionisable Acide

62
Q

Alanine

A

→ AA Apolaire Aliphatique

63
Q

Arginine

A

→ AA Polaire Ionisable Basique

→ 1 fonction Guanidium dans R

64
Q

Asparagine

A

→ AA Polaire Neutre Amide

→ N-Glycosylation

65
Q

Cystéine

A

→ AA Polaire Neutre Thiol

→ pont S-S entre deux cystéines

66
Q

Glutamine

A

→ AA Polaire Neutre Amide

67
Q

Glycine

A

→ AA Apolaire Aliphatique

→ Pas de C*

68
Q

Histidine

A

→ AA Polaire Ionisable Basique

→ 1 cycle dans R

69
Q

Isoleucine

A

→ AA Apolaire Aliphatique

70
Q

Leucine

A

→ AA Apolaire Aliphatique

71
Q

Lysine

A

→ AA Polaire Ionisable Basique

→ 1 amine primaire dans R

72
Q

Méthionine

A

→ AA Apolaire Aliphatique

→ S dans R

73
Q

Phénylalanine

A

→ AA Apolaire Aromatique
→ absorbe les UV
→ cycle phényl

74
Q

Proline

A

→ AA Apolaire Aliphatique

75
Q

Sérine

A

→ AA Polaire Neutre Alcool

→ phosphorylable (+ charge -)

76
Q

Thréonine

A

→ AA Polaire Neutre Alcool

→ phosphorylable (+ charge -)

77
Q

Tryptophane

A

→ AA Apolaire Aromatique
→ absorbe les UV
→ groupe indol

78
Q

Tyrosine

A

→ AA Polaire Neutre Alcool
→ phosphorylable (+ charge -)
→ absorbe les UV

79
Q

Valine

A

→ AA Apolaire Aliphatique

80
Q

Structure primaire des protéines

A 
→ Enchainement d'AA
→ Liaisons peptidiques entre 2 AA :
	- plane
	- rigide
	- Amide particulière
	- Polaire
NH2-CaHR1-CO---*liaison peptidique*---NH-CaHR2-COOH
→ NH2 = extrémité N-terminale (gauche)
→ COOH = extrémité C-terminale (Droite)
81
Q

Angles

A

→ W
Type : Angle de torsion entre C et N
Caractéristiques : O° = CYS ou 180°=TRANS + stable
→ F
Type : Angle de rotation entre Ca et NH (azote amidique)
→ Y
Type : Angle de rotation entre Ca et C=O
Caractéristiques : changement de configuration/conformation des protéines + fixes pour une protéine donnée

82
Q

Rupture de la liaison peptidique

A

→ Clivage enzymatique
- Trypsine : après Lysine et Arginine
- Chymotrypsine : après Phénylalanine, Tryptophane, Leucine, Méthionine
→ Clivage chimique
Bromure de cyanogène : coupe après Méthionine

83
Q

Charge globale de la protéine

A

→ La charge globale de la protéine dépend majoritairement de la chaine latérale des résidus d’AA. À pH 7 les extrémités N-terminale et C-terminale vont être ionisées : COO^- et NH3^+. Seules les R des acides aspartiques, acide carboxylique , Lysine et Arginine seront chargés

84
Q

Structure secondaire - hélice alpha

A 
Répétition de liaisons hydrogènes :
→ Entre C=O d'une liaison peptidique et N-H d'une autre liaison peptidique
Position de la chaîne latérale :
→ Vers l'extérieur
Particularité :
→ Droite
→ Fréquente
Motif = domaine de combinaisons des structures secondaires :
→ Hélice-coude-hélice
85
Q

Structure secondaire - feuillet b

A 
Répétition de liaisons hydrogènes
Position de la chaîne latérale :
→ Au-dessus ou en-dessous du plan
Particularité :
→ Antiparallèle
→ Stable
Motif = domaine de combinaisons des structures secondaires :
→ Domaine immunoglobulinique
86
Q

Structure secondaire - Coude et Boucle

A

→ Coude = quelques résidus (ex. : coude b 4 résidus stabilités par 1 LH)
→ Boucle = une vingtaine de résidus

87
Q

AA fréquentes dans les structures secondaire

A

→ Hélices a : Alanine
→ Feuillet b : Valine
→ Coudes : Proline, Glycine

88
Q

Structure tertiaire

A

Organisation interne d’une protéine monomérique (1 sous unité)
Liaisons non covalentes :
→ Liaisons H (molécules polaires)
→ Électrostatique (molécules chargées)
→ Van der Walls (segments transmembranaires des protéines, molécules apolaires)
Liaisons covalentes :
→ Ponts S-S intra-caténaire (déterminés par une structure primaire, rupture liaison covalente par des agents dénaturants

89
Q

Structure quaternaire

A

→ Organistaion complexe d’une protéine multimérique (au moins 2 sous-unités)
→ Maintenue par des liaisons non-covalentes et ponts S-S intercaténaires

PR Médisup (4 decks)

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