Tissus Conjontif Flashcards

1
Q

Quels sont les différentes classes de tissus de soutien ?

A
  • le tissu conjonctif fibreux
  • le cartilage
  • le tissus osseux
    (-le sang)
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Q

Quelles sont les propriétés générales des tissus de soutien ?

A
  • proviennent du mésenchyme, tissu embryonnaire dérivé du mésoderme
  • degré de vascularisation variable
  • matrice extracellulaire
  • mécanisme d’adhésion des cellules à la matrice extracellulaire
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3
Q

De quoi sont formés les tissus conjonctifs ?

A

1) matrice extracellulaire formée de substance fondamentale et de fibres
2) cellules

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4
Q

Qu’est-ce que la substance fondamentale ?

A
  • substance qui occupe les espaces entre les cellules et retient les fibres

Formée de:

  • liquide interstitiel (H2O, ions)
  • protéoglycanes (macromolécules formées d’une protéine centrale et deglycosaminoglycanes (GAG))
  • forme une sorte de tamis moléculaire composé de protéoglycanes et d’acide hyaluronique
  • sa viscosité agit comme une barrière et réduit la pénétration de bactéries et d’autres micro-organisme

—> hyalurodinase = enzyme qui dégrade l’acide hyaluronique et d’autres glycosaminoglycanes et donc qui diminue la viscosité de la substance fondamentale

—> les bactéries entrent et se multiplient

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5
Q

Qu’est-ce que les glycosaminoglycanes ?

A
  • gros polysaccharides chargés négativement
  • constitués d’unités disaccharidiques répétées
  • forment des chaînes linéaires non ramifiées de 70 à 200 résidus

Ex: chondroitine sulfate, kératane sulfate, héparine

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6
Q

Qu’est-ce que les protéoglycanes ?

A
  • molécules chargées négativement
  • formées d’une protéine centrale et de GAG
    —> fixation de molécules d’H2O et d’ions positifs
  • renouvellement des protéoglycanes = 7-10 jours
  • dégradés grâce à des enzymes lysosomales spécifiques.

—> absence empêche la dégradation des GAG —> accumulation dans les tissus

—> mucopolysaccharidoses chez l’homme
Syndrome de Hurler, Hunter, Sanfilippo, Morquio —> accumulation de protéoglycanes dans de nombreux organes: foie, rate, cœur, vaisseaux sanguins et cerveau

—> dysfonctionnements : retard mental, problème cardiaque

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7
Q

Quels sont les types de fibres que l’on trouve dans la matrice extracellulaire ?

A
  • fibres de collagène
  • fibres réticulées ou de réticuline
  • fibres élastiques
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8
Q

Qu’est-ce que les fibres de collagène ?

A
  • fibres blanches
  • collagène = constituant protéique le plus abondant du corps humain (30% du poids)
  • composé de 1000 acides aminés
  • composé de glycine [33.5%], proline [12%], l’hydroxyproline [10%]
  • hydroxyproline et hydroxylysine sont caractéristiques de cette protéine
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9
Q

Quelles sont les différents types de collagène ?

A
  • collagène de type I = le plus abondant (derme, tendons, os, fibrocartilage), résistance à la traction, synthèse = fibroblastes, ostéoblastes, chondroblastes, odontoblastes (dents)
  • collagène de type II (cartilage hyalin), résistance à la pression, synthèse = chondroblastes
  • collagène de type III (tissu conjonctif réticulé), maintien de la structure, synthèse = cellules réticulées
  • collagène de type IV (lame basale), soutien de structures délicates, synthèse= cellules épithéliales, cellules endothéliales, cellules musculaires
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10
Q

Comment se déroule la synthèse du collagène ?

A
  1. RER
    - synthèse du précollagène avec le peptide signal
  • détachement (clivage) du peptide signal
  • synthèse du préprocollagène avec le peptide signal
  • clivage du peptide signal
  • hydroxylation des pro et lys
  • glycosalisation de l’hydroxylysine
  • assemblage des molécules de pro collagène

—> télopeptides - triple hélice - télopetides

  1. Transport du procollagène à l’appareil de Golgi
  2. Sécrétion du pro collagène dans l’espace extracellulaire
    - transformation du procollagène en tropocollagène
    - association des molécules de tropocollagène en fibrilles
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11
Q

Qu’est-ce que les fibres réticulées ou de réticuline ?

A
  • constituées principalement de collagène de type III associé d’autres types de collagène, des glycoprotéines et des protéoglycanes
  • fibres très fines avec une disposition assez lâche et un diamètre moyen de 35 nm

—> Forment des ramifications constituant des réseaux (reticulum = petit filet) qui entourent les vaisseaux sanguins et soutiennent les tissus mous des organes

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12
Q

Quels sont les syndromes résultant d’anomalies de la synthèse du collagène ?

A
  • syndrome de Ehlers-Danlos
  • osteogenesis imperfects (maladie des os de verre), fractures + insuffisance cardiaque
  • scorbut carence en vitamine C (acide ascorbique). La vitamine C est un cofacteur essentiel de la proline hydroxylase. Dégénérescence du tissu conjonctif
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13
Q

Qu’est-ce que les fibres élastiques ?

A
  • fibres jaunes
  • fibres fines et ramifiées
  • pas de striations visibles en microscopie électronique
  • composées d’élastine (protéine qui contient des acides aminés hydrophobes et des protéines microfibrillaires (surtout fibrilline) riches en groupements hydrophiles)
    —> Les protéines microfibrillaires enveloppent l’élastine
  • La quantité de fibres élastiques dans la peau varie au cours des âges. Elle augmente jusqu’à l’âge adulte
  • Chez les personnes âgées leur nombre diminue —> perte de souplesse et apparition de rides

—> phénomène accéléré par exposition execessive au UV

Les fibres élastiques peuvent subir des modifications suite à des maladies:

  • Artériosclérose: perte d’élasticité de la paroi artérielle
  • Emphysème pulmonaire: perte d’élasticité de la paroi alvéolaire
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14
Q

Quelles sont les propriétés de l’élastine ?

A
  • composée d’acide aminés (semblable à la composition du collagène)

—> glycine (env. 30%), proline (env. 11%)

  • bcp d’acides aminés hydrophobe (surtout valine)
  • peu d’acide aminés chargés
  • peu de résidus hydroxyproline et pas d’hydroxylysine
  • présence d’acide aminés particuliers ( des soins et isodesmosine)
  • peut s’étirer et s’enrouler de manière réversible
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15
Q

Structure de la desmosine

A
  • réaction covalence entre 4 résidus lysine
  • permet de relier 4 chaîne polypeptidiques
  • en partie résponsable des propriétés élastique de l’élastine

—> voir image p.44

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16
Q

Synthèse des fibres élastiques

A

1. transcription du gène de structure de la tropoélastine en ARN-messager

  1.  traduction de l’ARN-messager de la tropoélastine en peptide
  2.  clivage du peptide de signal dont la séquence primaire a été élucidée, suivie de l’hydroxylation des résidus proline (∼ 1-1,5 p. 100)
  3.  coacervation (agrégation) des molécules de tropoélastine
  4.  formation de « vacuoles » de tropoélastine (ces vacuoles particulières ont reçu le nom d’acanthosomes)
  5.  fusion de ces « vacuoles » avec la membrane cellulaire et extrusion des agrégats de tropoélastine dans l’espace intercellulaire
  6.  déposition de ces agrégats sur l’échafaudage microfibrillaire ou sur la fibre élastique préexistante et formation des liaisons de pontage sous l’action de la lysyloxydase.
17
Q

Qu’est-ce que le syndrome de Marfan ?

A
  • mutation génique de la fibrilline

—> Anomalies des tissus conjonctifs riches en fibres élastiques, diminution de leur résistance (rupture vasculaire)

—> trop élastique

18
Q

Quels sont les 4 types fondamentaux de tissus ?

A
  • Tissu épithélial: formé de cellules tapissant des surfaces, revêtant les cavités du corps ou constituant des glandes
  • Tissu musculaire: constitué de cellules avec des propriétés contractiles
  • Tissu nerveux: constituant le cerveau, la moelle épinière et les nerfs
  • Tissu conjonctif: composé de cellules produisant une matrice extracellulaire qui sert de lien ou de support à d’autres tissus spécialisés