TEMA 8. Matriz extracelular II Flashcards
Los proteoglucanos se oponen a…
Las fuerzas de compresión
Estructura de los proteoglucanos
Cadenas de glucosaminoglucanos (GAG) unidas covalentamente a una proteína central
GAG
Cadenas de polisacáridos no ramificadas, compuestas por unidades
repetidas de disacáridos que contienen un aminoazúcar acetilado (N
acetilgalactosamina o N-acetilglucosamina) y un ácido urónico (ác. glucurónico o ác idurónico).
Gran carga negativa (grupos sulfato/carboxilo)
Dónde se sintetiza la proteína central?
RE
Dónde se ensamblan las cadenas de GAG sobre la proteína central
Golgi
Funciones de los proteoglucanos
- Papel fundamental en la organización de los tejidos
- Regulan las funciones de algunos factores de crecimiento
- Propiedades adhesivas y antiadhesivas
- Promueven la angiogénesis
- Promueven la fibrilogénesis de las moléculas de colágeno
Localización agrecano
Cartílago
Localización decorina
Tejidos conjuntivos
Localización perlecano
Láminas basales
Localización sindecano-1
Superficie celular
Cuál es la causa de la elevada densidad de carga negativa de los GAG?
Captación de numerosos cationes (Na+) debido a su actividad osmótica => acumulación de grandes volúmenes de agua en la matriz
Ejemplo de GAG
Ácido hialurónico
Cómo es diferente del ácido hialurónico de la resta de GAG?
- No está covalentemente a una proteína central
- No contiene azúcares sulfatados
- Se forma en la membrana plasmática y no en el Golgi
Agregado de agrecanos
100 monómeros de agrecano unidos de forma no covalente a una cada de ác hialurónico
Proteoglucanos de los tejidos cartilaginosos
Agrecano y agregados de agrecano
Glucoproteínas de adhesión
Moléc largas y flexibles que contienen múltiples dominio responsables de la unión a diversos tipos de colágeno, proteoglucanos, receptores de adhesión de la superficie celular y moléc señalizadoras extracelulares
Tipos de glucoproteínas
Fibronectina, laminina, entactina/nidogeno
Principal glucoproteína de adhesión del tejido conectivo
Fibronectina
Estructura de la fibronectina
Dímero compuesto por dos cadenas polipeptídicas casi idénticas
muy largas unidas por dos enlaces disulfuro cercanos al extremo
carboxilo.
Las subunidades se organizan en dominios funcionalmente
distintos compuestos por módulos más pequeños.
Existe tanto en forma soluble (sangre/fluidos corporales)
como en forma insoluble [ECM (fibrillas de fibronectina)].
Función de la fibronectina
- Puente de unión entre componentes de la ECM(colágeno I/II/IV, ác hialurónico y GAG)
- Ayudan a adherir células a la ECM, sitio de unión a receptores de superficie (integrina)
- Influyen en la forma y el movimiento de las células y en la organización del citoesqueleto
Qué secuencia de la fibronectina es reconocida por las integrinas?
Secuencia RGD (Arg-Gly-Asp)
Principal glucoproteína de la la lámina basal?
Laminina
Estructura de la laminina
Glucoproteína multidominio formada por tres cadenas
polipeptídicas (α, β y γ) muy largas unidas entre sí por
enlaces disulfuro dando lugar a una estructura asimétrica
en forma de cruz
Función de la laminina
- Organiziación del ensamblaje de las láminas basales y el anclaje de estas a las células
- Autoensamblaje: la laminina y el colágeno IV forman redes bidimensionales, que están unidas mediante enlaces cruzados por moléculas de nidógeno/perlecano
- Ayudan a adherir células a la lámina basal (sitios de unión a receptores de superficie celular (integrina))
Cómo se llama la matriz extracelular compleja en los organismos vegetales?
Pared celular
De qué está constituido la pared celular?
Polímeros no nitrogenados (celulosa y lignina)
