TEMA 3. Endomembranas I (RER) Flashcards
Qué tipo de proteínas se sintetizan y se maduran en el RE?
Proteínas de la membrana celular y las que serán secretadas al exterior
Qué otras funciones tiene el RE (en general) aparte de sintetizar proteínas?
Sintetizar lípidos
Almenenar Ca
Detoxificación
Los microsomas del RE rugoso son más o menos denos que los del RE liso?
Son más densos
Mediante gradientes de centrifugación se pueden separar los microsomas del RE. Qué resultados obtenemos?
Los microsomas de RE liso son menos densos y flotan arriba de los microsomas del RE rugoso
Dónde se sintetizan las proteínas que se quedan (casi siempre) al citosol o son transportadas al núcleo/ mitocondrias/cloroplastos/peroxisomas?
Ribosomas libres en el citosol
A dónde van las proteínas sintetizadas en los ribosomas unidos a la membrana del RE rugoso antes de entrar en la vía secretora?
Se translocan directamente al interior del retículo o se quedan unidas a la membrana
Cómo se determina la localización de cada proteína?
La secuencia inicial de la cadena polipeptídica
Formas de translocar proteínas al RE
Translocación cotraduccional
Translocación postraduccional
En los mamíferos, cuándo las proteínas destinadas al RE se empiezan a importar?
Antes que la cadena polipeptídica se haya terminado de sintetizar
Cuándo se da la translocación cotraduccional? De qué ribosomas parten?
Mientras se están traduciendo en los ribosomas del RE rugoso
Cuándo se da la translocación postraduccional? De qué ribosomas parten?
Una vez se haya terminado la traducción en los ribosomas libres
En las células de mamíferos, la mayoría de las proteínas entran al RE de qué forma?
Translocación cotraduccional
Qué diferencias (estructurales/composición) hay entre ribosomas libres y los del RE?
Ninguna
Constitución de una secuencia señal
20 aminoácidos, incluye un grupo de residuos hidrófobos que se encuentra en la N-terminal
Qué molécula se una a la cadena polipeptídica cuando está saliendo del ribosoma?
Partícula SRP
Explica los 5 pasos de reconocimiento SRP (MEJORAR PREGUNTA)
RIBOSOMA LIBRE
1. Traducción inicial genera la secuencia señal
2. La partícula SRP indentifica la secuencia señal y se une a ella y el ribosoma. Se “detiene” la traducción
3. El ribosma (con el SRP unido) se traslada a la membrana del RE. Se une al receptor del SRP
4. La partícula SRP se libera. El ribosoma se une a un translocador mediante la secuencia señal, que abre el canal de translocación, se reanuda la traducción y se transfiere la cadena peptídica (en crecimiento) hacia el interior de la membrana del RE
5. Cuando se acaba la traducción, una peptidasa corta la secuencia de señal, el polipéptido es liberado a la luz del RE
Cuáles son los translocadores?
Proteínas de la membrana del Re
Sec61, Sec62 y Sec63
Qué función tienen los translocadores?
Forman canales responsables de la translocación cotraduccional
V/F: La traducción se lleva a cabo por un ribosoma
F. Múltiples ribosomas (polisomas o polirribosomas)
Las proteínas sintetizadas al RE rugoso se liberan directamente al citosol?
No, se insertan inicialmente en la membrana del RE y no son liberadas
Por qué vía llegan las proteínas sintetizadas en el RE a su localización determinada?
Vía secretora
Nomena por dónde pasan las proteínas sintetizdas al RE?
RE → Golgi → Membrana/lisosomas
(No necesariamente hacen todo el recorrido, depende de su localización)
Como son transportadas las proteínas destinadas a la membrana? (REVISA PREGUNTA)
Como componentes de la membrana, no como proteínas solubles
La orientación de las proteínas integrales depende de qué?
De su función
La orientación de las proteínas integrales en el RE determina…
Su localización futura
La luz del RE y del Golgi son topológicamente iguales que…
que al exterior de la membrana plasmática
Dónde se sintetizan las proteínas solubles de la vía secretora?
En los ribosomas del RER
Dónde se produce la N-glicosilación
Lumen del RER en los residuos de asparagina
Qué consigue la glicosilación?
Evita la agregación y añade señales para dirigir su distribución en la vía secretora
Qué es la N-glicosilación?
Adición de una cadena de oligosacáridos (complejidad variable) a un átomo de N del aa asparagina
Qué enzima transfiere el oligosacárido de un lípido a una proteína?
Oligosacaril transferasa
V/F: La mayoría de las proteínas de la membrana del RER y en su lumen son glicosiladas
V
Los oligosacáridos actúan como etiquetas. Qué marcan?
El estado de plegamiento de las proteínas
Además de N-glicosilación, que otros procesos se llevan a cabo en el RER?
Formación de enlaces/puentes de disulfuro
Plegamiento y asociación de varias subunidades
Proteólisis específicas
Porque los puentes de disulfuro se suelen formar en el lumen del RER?
Entorno oxidativo donde se encuentra la enzima disulfuro isomerasa
Que son los enlaces disulfuro?
Interacciones covalentes entre los residuos tiol (HS) de 2 Cisteinas
Porque son importantes los enlaces de disulfuro?
Apoyan a la estabilidad estructural y promueven el ensamblaje de complejos multiproteicos
Qué proteínas regulan si el plegamiento es correcto?
Chaperonas
Dónde se localizan las chaperonas?
Lumen del RER
Qué hacen las chaperonas?
Catalizan el plegamiento y acoplamiento correcto entre los polipeptídos nacientes
Ejemplo de una chaperona
Hsp70 o Bip
En el caso de una proteína anormal, que hace la chaperona Bip? Es una señal de qué?
Se queda unida a ella, es una señal para su posterior degradación
Qué puede interferir con el plegamiento?
Estrés celular (calor, daño químico, bajos niveles de Ca 2+, infección viral)
Si hay un acumulamiento de proteínas mal plegadas qué pasa?
Inhibición general de proteínas
Aumento de síntesis de chaperonas
Aumento de degradación de mRNA que codifica las proteínas de la vía secretora
Aumento de actividad del proteosoma
Función del proteosoma
Degradar proteínas
Si hay demasiadas proteínas mal plegadas (+ chaperonas/proteosoma/etc no es suficiente), qué hace la célula?
Apoptosis
