TEMA 6 Flashcards
Digestión de proteínas (3) y Transportadores intestinal de los aminoacidos
- Inicia en el estómago → la llegada de las proteínas estimula la liberación de la hormona gastrina → la cual induce a la liberación de ácido clorhídrico
- El ácido clorhídrico activa a la proteasa pepsina (pepsinógeno) → que se convierte en pepsina → las proteasas rompen el enlace peptídico
- La degradación se completa en el intestino delgado por efecto de las proteasas producidas como zimógenos en el páncreas (tripsina, quimiotripsina)
transportadores
SGLT → es un transporte activo secundario, su gradiente es generado por la bomba Na/K ATPasa → incorpora aminoácidos
Degradación intracelular de proteínas - caracteristicas ( 2: las enzimas de la ubiquitina y el recambio de proteinas)
Por el recambio de proteínas → nuestras proteínas son degradadas en las células una vez que cumplen su función de ubicuitinación
hay 3 enzimas encargadas de ubiquitinar a estas proteínas → son las enzimas verdugo → la E1(Enzima activadora de ubicuitina) , E2 (Enzima conjugadora de ubicuitina) y E3(Ubiquitin ligasa - une a la ubiquitina a la proteína que está marcada) → forman un complejo de ubiquitinación → y la guillotina es el proteosoma
Degradación intracelular de proteínas - Mecanismos de la ubicuitinación (3)
Se adenila → se une a AMP para activarse y una vez adenilada se asocia a E1(activadora de ubiquitina)
Luego la E1 transfiere a la ubiquitina activada a la E2 → esta es la que dona finalmente la ubicuitina a la proteína target
E2 le transfiere a E3 la ubicuitina y esta le pondra a la proteina la ubicuitina
Degradación intracelular de proteínas - El proteosoma 26 s (3)
Digiere a las proteínas marcadas con la ubiquitina
el proteosoma es un complejo de proteasas → es un complejo supramolecular → compuesto de varias proteinas → es como un tunel, compuesto de proteinas ubiquitinizadoras → es como una maquina moledora → ahi entra la proteina y lo que sale por el otro lado son los aminoacidos
Regulada por la 19s
Catabolismo de los aminoacidos - Caracteristicas (5)
Recambio natural de proteínas → los aminoácidos pueden utilizarse como fuente de energía }
Los aminoácidos no se almacenan
Durante ayuno prolongado o diabetes → se utiliza a los aminoácidos como fuente de energía
La primera etapa de la degradación implica la pérdida del grupo amino
La mayoría de los aminoácidos se metabolizan en el hígado → en especial el grupo amino → el ciclo de la urea
Dato de quimiotripcina y tripcina (1) - Transaminación y enfermedades (2)
DATO: quimiotripsina o tripsina no tiene nada que ver con el recambio de proteínas → nosotros comemos las proteínas y la pepsina, quimiotripsina, tripsina son las proteasas
Transaminación → el grupo amino es muy tóxico por lo que no puede viajar solo (glutamina, alanina y ácido glutámico capturan grupos aminos para meterlos al ciclo de la urea → estos aminoácidos aprendetelos dijo que viene al examen)
cuando hay mucha transaminasa(mucho transporte de nitrógeno) en sangre que enfermedad es → enfermedades hepáticas, la hepatitis → ocurre tanta transaminación que se rompe y al transaminasa se eleva
Ciclo de la urea - Características (3)
Transforma el grupo amino a urea → para excretarlo por los riñones
Tiene 5 etapas → 3 en el citoplasma, 2 en la mitocondria
Es una ruta anfibólica → ya que es catalitica y analitica → y anaplerotica por que alimenta al ciclo de Krebs ya que forma el fumarato
ciclo de la urea - mecanismo de accion (5)
el glutamato → trae el grupo amino y ocurre una carboxilación(se agarra el CO2) y se forma el carbamil fosfato(inicia propiamente el ciclo de la urea), catalizado por la carbamil fosfato sintetasa → se gastan 2 ATP
el carbamil fosfato, reacciona con la ornitina y se convierte en citrulina, gracias y esta sale de la mitocondria al citosol → catalizado por la ornitina transcarbamilasa
La citrulina en el citoplasma reacciona con el aspartato y forma el argininasuccinato → catalizado por la argininasucinato sintasa y 1 ATP
La liasa de arginina succinato divide a la argininasuccinato en fumarato y arginina → nos quedamos con la arginina y el fumarato va a l ciclo de krebs
La arginasa cataliza la hidrólisis de la arginina para formar ornitina y urea
Ciclo glucosa - urea y alanina
mayoría de tejidos → tenemos los aminoácidos por transaminación liberan sus grupos aminos y se forma glutamina o glutamato y esos grupos aminos llegan al hígado liberan al grupo amino entran a la mitocondria y ocurre el ciclo de la urea
de qué otra manera de alimentar el ciclo de la urea → es utilizando los aminoácidos como fuente de energía por el musculo → el musculo puede utilizar aminoácidos para que por transaminación transformar el piruvato a alanina (ya que ambas son identificar,la diferencia es el grupo amino) → la alanina sale del músculo al hígado y ocurre otra transaminación y vuelve a transformarse a piruvato y para que sirve para esto → y esta alanina pasa por transaminación y se convierte en glucosa y el grupo amino se va al ciclo de la urea
en el ejercicio → tenemos glucosa estable → como? → por que el músculo libera acido láctico (ciclo de cori) o el musculo agarra aminoácidos y la convierte en alanina para también tener glucosa (ciclo glucosa - alanina)
Destinos de las cadenas carbonadas - 1 caracteristica
o se convierte en glucosa(gluconeogenesis) o se incorpora al ciclo de krebs o forma los grupos cetogenicos (Cetogenesis)
Destinos de las cadenas carbonadas - Glucogenicos (4)
el piruvato puede descarboxilarse (se va el CO2 por PDH) y convertise en Acetil CoA → el piruvato puede carboxilarse (mete el CO2 - piruvato carboxilasa) y convertirse en oxalacetato
Arginina, prolina e histidina se pueden convertir en glutamato, al igual que la L - glutamina se puede convertir en L - glutamato por accion de una enzima
El glutamato se transforma en alfa cetoglutamato mediante la transaminación
Cuando la metionina, valina e isoleucina se acumulan (mayormente en personas que no puede convertirlas en propinil CoA → estos sirven para la formación de succinil CoA) la orina tiene un olor de jarabe de arce y puede producir el retraso mental → en la dieta se debe disminuir la ingesta
Destinos de las cadenas carbonadas - cetogenicos
derivan a la fomacion de cuerpos cetonicos como el triptono → temrina en la formacion de los acetoacetato y este es un cuerpo cetonico
La leucina genera cuerpos cetonicos como el acetoacetato pero tambien Acetil CoA → este puede ser glucogenico o cetogenico, pero en un principio es cetogenico
Cuando la fenilalanina se acumula por un defecto en una enzima, ya no se puede crear la tirosina, por lo que la fenilalanina se acumula y se crea la fenilcetonuria
La alcaptonuria, aqui tampoco tenemos la enzima que convierte el homogentisato en 4 - maleoilacetoacetato → hay cambios en el color de la orina, alteraciones como la artrosis y ocronosis (daño en los ojos)
Enzimas - son 3 caracteristicas
las enzimas esencialmente son proteínas → no significa que todas las enzimas son proteínas, la gran mayoría lo son, pero también hay ribosimas
la capacidad enzimática → hace viables las reacciones → que ocurran a una velocidad tal que sea razonables para que la célula pueda funcionar → por que sin las enzimas son fenomenos poco espontaneos, muy lentos que requieren de catalizadores como las enzimas para sean del tipo exergonica
La funcion de las enzimas depende de su estructura → por lo que la desnaturalización lo que hace es modificar su actividad
Balance salud / enfermedad por las enzimas (4)
Los errores congenitos de metabolismo → se deben esencialmente una alteracion en la funcion o expresion de la enzimas
En procesos inflamatorios, necrosis de tejidos, afecciones por suministro sanguineo, neoplasias y otras patologias, ciertas enzimas aumentan su concentración plasmatica
La determinación de la actividad y concentración de la enzima es una herramienta util para el diagnostico, pronostico y seguimiento del curso de una enfermedad y su tratamiento
La diferencia entre el biomarcador pronóstico(nos da el tiempo de vida máximo) y otro predictivo (predice el éxito de la terapia)
Las enzimas son catalizadores biológicos eficaces (3)
Los aminoácidos del centro activo interactúan con el sustrato y contribuyen a su modificación → este sustrato será modificado en el sitio activo y lo que saldra es el producto ya listo.
Las ENZIMAS no se consumen durante la reacción
Aceleran la velocidad a la cual la reacción química alcanza el equilibrio, pero no alteran la constante de equilibrio (la cantidad de producto que se forma a partir del substrato)
moleculas organicas que se unen a las enzimas y habla acerca de los zimogenos
las vitaminas son moléculas orgánicas que se unen a las enzimas para que funcionen de forma correcta –> coenzimas (vitaminas), cofactores (minerales)
los zimogenos son enzimas que se sintetizan de forma inactica (con centro activo infuncional) y que por distintos cambios se activan
Actividad de las enzimas
En las reacciones químicas se produce la ruptura o formación de enlaces entre átomos, con una determinada cinética (velocidad)
Las enzimas proporcionan el ambiente óptimo para que se den las reacciones químicas, de manera energéticamente favorable.
el sustrato se une a la enzima, este es transformado y se libera el producto → luego la enzima se reutiliza → el centro activo de la enzima crea las condiciones para que ocurra
a energia de activacion para que el sustrato se convierta en producto sin enzima es muy elevada → caso contrario de lo que ocurre cuando si hay una enzima → ocurre mucho mas rapido, reduciendo enormemente la cantidad de enrgia necesaria para el cambio → la enzima reduce la energía necesaria para llegar al estado de transición
Etapas de la actividad de la enzima
lo primero es que se forma el complejo enzima y sustrato
lo segundo es la formacion de un estado de transicion cuando el sustrato se una a la enzima y este empieza a tranformar(donde ya no es sustrato pero tampoco producto)
lo tercero → es que se convierte en los productos → complejo enzima producto
lo cuarto → es cuando los productos se liberan
LLAVE CERRADURA VS ENCAJE REDUCIDO
llave cerradura → perfecta para que la puerta se habra → enzimas son tan especificas como una llave a cerradura → no sirve para explicar el cambio para el estado de trnsicion
falencia de la llave cerradura → si fuera tan perfecto como una llave a cerradura no habria espacio para cambiar → la cosa es una estado de transicion donde existe la complementariedad
en encaje inducido no es perfecto, pero cuando el sustrato ingresa esta automaticaticamente tiene que deformarse, para que aparesca el producto
Factores que influyen en la actividad enzimatica
Unidad de Actividad Enzimática (U): equivale a la transformación de un µmol de sustrato por minuto en condiciones óptimas de la enzima.
El SIU utiliza la unidad katal, la cual corresponde a la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato x seg….o sea 1 katal=60x106 U
Modificación de la actividad enzimática
pH, temperatura, los solvente organicos, concentracion de sustrato, concentracion de enzima, activadores e inhibidores
