TEMA 5 - ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS Flashcards
ESTRUCTURA PRIMARIA –> LAS DOS CARACTERISTICAS Y EL EJEMPLO DE LA TRASCENDENCIA O LA NO TRASCENDENCIA
- El nivel mas elemental y la secuencia de aminoácidos esta determinada por la secuencia de nucleótidos del ADN.
- En caso de una alteración hay dos caminos: 1) Se altera un aminoácido y justo ese tenia una vital importancia(ejem: formaba un enlace con otro aminoácido) por lo que la proteína ya no cumple su función y ademas cambia su estructura o 2) el aminoácido alterado no tiene vital importancia ni forma enlaces de relevancia por lo que no altera mucho la estructura ni función
ESTRUCTURA SECUNDARIA - ALFA HELICE(4 CARACTERÍSTICAS) Y DATO FERRITINA
- Es la estructura secundaria más frecuente y es común en las proteínas que atraviesan las proteínas
- Es de forma cilindrica y tiene un enlace peptídico dextrógiro (en sentido de las agujas del reloj)
- Las cadenas laterales se proyectan hacia afuera y los grupos carboxilo y amino quedan arriba o abajo paralelo al eje de la hélice. → Esta disposición permite formar puentes de hidrógeno cada 4 aminoácidos
- Se favorece por alanina, glutamina, metionina y leucina
DATO FERRITINA –> el 75% de los aminoácidos se involucran en estructura alfa hélice → fija y almacena hierro → protegiendo de esta manera a las proteínas, lípidos y al ADN de la toxicidad de este elementos metálico
ESTRUCTURA SECUNDARIA - HOJA BETA PLEGADA (4 CARACTERÍSTICAS) - DATO CABELLO
- Las cadenas R se localizan alternadamente por encima y por debajo del plano de la hoja beta
- Cada cadena incluye 6 aminoácidos como mínimo → de 2 a 15 cadenas por cada hoja beta plegada
- La estructura se estabiliza mediante los enlaces puentes de hidrógeno
- Pueden ser paralelas o antiparalelas
DATO CABELLO –> cuando a la queratina, que tiene en su mayoría estructuras alfa hélice, se le aplica calor esta desnaturaliza y la interacción entre los aminoácidos se pierde por lo que se pierde el alfa hélice → igual el shampoo sin sal, el cual contribuye a que no se rompan estos enlaces salinos entre aminoácidos cargados como ácido glutámico, lisina, ácido aspártico y asparagina
ESTRUCTURA SECUNDARIO - VUELTAS Y GIROS (5 CARACTERISTICAS) Y DATOS DE ANEMIA FALCIFORME
- Organización proteica que permite el cambio de la cadena peptídica, necesario para que la estructura adopta una estructura más compacta
- Usualmente contienen residuos hidrofílicos
- Se encuentran en la superficie de las proteínas
- Conectan las alfa hélice con hojas beta plegadas
- Vueltas con menos de 5 aminoácidos llamados giros (que son los cambios bruscos de dirección)
DATO ANEMIA FALCIFORME: o drepanocítica → esta anemia es el resultado de un proceso evolutivo donde hay una gran incidencia de malaria → y la estrategia para escapar del parásito, las personas portadoras de esta anemia → hace que los eritrocitos tienen forma de hoz, no pudiendo transportar mucho oxígeno, y su muerte mas rapido → La enfermedad puede ser heterocigota (la mitad bien y la mitad mal) y homocigota (tienen todas mal) → la proteína alterada es la hemoglobina → tienen un cambio en un nucleótido en una de las cadenas de la hemoglobina (En la cadena Beta), cambio en el gen que lo codifica, un cambio de un nucleótido y eso basta para que el aminoácido que se codifique en esa posición en vez de ser una glutamina, hay valina que es un aminoácido polar no cargado → ese cambio basta para que altere su función y estructuras → causando enfermedades graves en los homocigóticos → ocurre en áfrica, india, cuba
ESTRUCTURA TERCIARIA - CARACTERISTICAS (3)
- Es la responsable directa de las propiedades biológicas de las proteínas
- En aquellas proteínas monoméricas la estructura terciaria es la máxima organización espacial → es la unión de todas las estructuras (primaria y las 2 secundarias)
- Las cadenas laterales R con carácter apolar se orientan hacia el interior de la molécula y las cadenas laterales R de los aminoácidos polares se localizan en la superficie de la molécula
DATOS DEL DOMINIO, MIOGLOBINA Y GRUPO PROSTETICO
Dominio → lleva a cabo una estructura fisico o quimica como la de enlazar un sustrato o un ligando → los cuales pueden ser los centros activos → cada dominio cumple funciones diferentes
Grupo prostético → grupo que no es un aminoácido pero forma una unión estable en la proteína
La mioglobina → tiene aminoácidos hidrofóbicos en el interior, los esconde y muestra al agua solo a sus aminoácidos polares
ESTRUCTURA TERCIARIA - COVALENTE Y NO COVALENTE
Covalente → dan estabilización
Puente de disulfuro
Enlace amida
No covalente → cada una de ellas es débil pero cuando se juntan terminan siendo una fuerza de alteración fuerte que estabiliza el plegamiento nativo de la proteína Fuerzas electrostáticas Puentes de hidrógeno Interacción hidrofóbicas Fuerzas de polaridad
ESTRUCTURA CUATERNARIA - 2 CARACTERISTICAS
- Solo existe en proteínas multiméricas (formada por varias cadenas peptídicas)
- Se forma mediante la unión no covalente de varias cadenas con estructura terciaria para formar un complejo proteico
PLEGAMIENTO - CARACTERISTICAS (3) - NATIVAS (2)
- Proceso complejo, organizado y regulado
- Determinado por la secuencia de aminoácidos, el cual está dado por el ADN
- Permite conformar la estructura tridimensional (la conformación nativa o salvaje = proteína completamente plegada, proteína que ya está totalmente desarrollada y biológicamente activa que ya cumple funciones)
NATIVA:
- Es utilizada para compararlas con las proteínas desnaturalizadas por alguna alteración genética
- Las proteínas desnaturalizadas son proteínas no nativas y su conformación se encuentra alterada
PLEGAMIENTO - TERMODINAMICAMENTE Y MUTACIONES
El plegamiento de una proteína es termodinámicamente favorable → la cantidad de energía libre es enorme → mucha entropía y cuando la proteína se ordena, la entropía cae y se ordena → delta g caee y se vuelve negativo, favorable
a veces cuando hay una mutación que altera la función → suceden otras mutaciones para contrarrestar la mutación original para que esta pueda seguir funcionando → ejem: en el caso de que una proteína cambie un aminoácido y ya no se establezca la interacción, ocurre otra mutación para formar un enlace fuerte que mantenga la estructura a pesar de no tener el aminoácido original, ni el enlace original
FORMAS DE PLEGAMIENTO - SON 2 (JA) - DESCRIBE
el modelo jerárquico → modelo jerárquico → se forman primero las alfa hélices, luego las hoja beta plegadas, luego se forma la unión entre estas estructuras secundarias y el dominio, luego las terciarias → y tenemos así la proteína plegada con su conformación nativa
El modelo alternativo → es una forma en la que la proteína colapsa → es como si todo ocurriera de una vez → la cadena peptídica está abierta y colapsa → y se forma la proteína nativa
PLEGAMIENTO ASISITIDO - HEAT SHOCK PROTEINS
Algunas proteínas no se pliegan espontáneamente, sino requieren de chaperonas → su función es ayudar a las proteínas a plegarse a su conformación nativa
Dentro de las chaperonas las más conocidas son las Heat Shock Proteins y chaperonina → estas proteínas adoptan microentornos que proporcionan las condiciones optimas para el correcto plegamiento de las proteínas hasta que se forma la proteína nativa
ejem: empieza como una proteína desnaturalizada y por heat shock proteins se convierte en una proteína nativa
PLEGAMIENTO ASISTIDO - CHAPERONINAS - EJEMPLO
Las chaperoninas → son otro tipo de chaperonas → son como un ciclindro donde ingresa la proteinas que sera tranfromada a proteina nativa
Compuestas por pequeñas heat shock proteins → las cuales se acoplan entre sí para formar las chaperoninas
ejem: En algunas prpteinas es necesario un plegamiento forzado o asistido por efecto de las chaperoninas → en el caso de la E. coli es necesario una gran cantidad de ATP
DESNATURALIZACIÓN - CAUSAS
la desnaturalización → pierde su configuración nativa, pero no de ruptura de enlaces peptídicos (forma de estructura primaria) → y cuando este ocurre no se pierde la estructura primaria → solo las secundarias, terciarias y en algunos casos las cuaternarias
a temperatura puede desnaturalizar, las interacciones entre los aminoacidos ganan energia y vibran y se rompen esas interacción, lo que lleva a desnaturalizar a la proteína
el ph también → ya que cuando una proteína cambie el ph donde se encuentra cambia su carga →ejemplo de la pepsina, es una protiena que trabaja a ph 3, sus aminoacidos tiene deptemronadas cargas que definen una configuracion espacial y si se lleva a otro ph tambien cambia la carga de los aminaocidos y se pierde la estructura de la proteina
los solventes orgánicos tambien → una protien que siempre esta en un contesto acuaso y se cambia a un lugar rico en lidpidos → en si poner a aminoacidos hidrofilicos en una zona hidrofobica → entonces todoos los aminaocidos hidrofilicos se vana esconder y va a cambiar su conformación se va a poner alreves (lo que esta dentro se va a fuera)
