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Bioquímica 1º Medicina FOR DUMMIES ^^ 22-23 > Tema 04. Proteínas: plegamientos y conformación nativa. > Flashcards

Tema 04. Proteínas: plegamientos y conformación nativa. Flashcards

1
Q

¿Cuál es la relevancia de la estructura de una proteína?

A

Destacan TRES (3) razones:

  • FUNCIÓN = plegarse en CONFORMACIÓN PROTEICA.
  • Conformación MÁS FAVORABLE = estado nativo.
  • Cambios estructura = ENFERMEDADES.
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2
Q

¿Cuáles son los niveles de plegamiento estructural y a qué equivalen?

A
  • Estruc. 1ª: Secuencia.
  • Estruc. 2ª: Plegamiento local.
  • Estruc. 3ª: Plegamiento espacial.
  • Estruc. 4ª: Ensamblaje de subunidades.
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3
Q

Características de la estructura secundaria.

A

Tiene CINCO (5) principales:

1.- DISTRIBUCIÓN ESPACIAL de los átomos de la cadena polipeptídica.

2.- PATRONES REPETITIVOS de conformación local de la cadena polipeptídica.

3.- TRES ENLACES separados por carbonos alfa.

4.- El Cα⎯N y el C⎯Cα, pueden rotar con ángulos diedros llamados φ (phi) y ψ (psi).

5.- El enlace peptídico (C-N) es PLANAR, tiene carácter de doble enlace y no puede rotar.

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4
Q

¿Qué impide todas las conformaciones de ángulos?

A

Los impedimentos estéricos entre los
grupos -NH, -CO y -R.

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5
Q

¿De qué depende la conformación más favorable?

A

De la secuencia de aminoácidos.

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6
Q

¿Cómo se estabilizan las conformaciones posibles?

A

Por un número elevado de enlaces de hidrógeno.

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7
Q

¿Cuáles son las conformaciones estables y frecuentes en proteínas?

A

Son DOS (2):
- Alfa- hélice.
- Hoja- beta.

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8
Q

¿Cuál es la estructura más simple que puede adoptar un polipéptido?

A

La helicoidal ALFA-HÉLICE.

(Pauling y Corey)

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9
Q

¿Cómo se sitúan los grupos R en la alfa-hélice?

A

SOBRESALEN del esqueleto polipeptídico enrollado alrededor de un EJE IMAGINARIO LONGITUDINAL.

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10
Q

¿Cuál es la unidad repetitiva en la estructura alfa-hélice?

A

Es UNA VUELTA DE HÉLICE: incluye 3,6 RESIDUOS de aa’s de media.

(5,4 Å)

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11
Q

¿Cómo se estabiliza la estructura alfa-hélice?

A

Por PUENTES DE HIDRÓGENO entre el átomo de Nitrógeno del enlace amida y el carbonilo del aminoácido 4 en amino terminal.

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12
Q

¿Cómo se estabiliza la estructura alfa-hélice?

A

Por PUENTES DE HIDRÓGENO entre el átomo de Nitrógeno del enlace amida y el carbonilo del aminoácido 4 en amino terminal.

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13
Q

¿Todos los enlaces participan en los puentes de hidrógeno?

A

Todos EXCEPTO los extremos carboxilo y amino terminales.

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14
Q

¿Cuántos puentes de hidrógeno hacen falta para estabilizar cada vuelta?

A

De TRES a CUATRO (3-4) pdH.

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15
Q

¿De qué depende la estabilidad de una hélice?

A

De CUATRO (4) factores:

1- CAPACIDAD intrínseca (propensión) de un aa de formar un alfa hélice.

2- INTERACCIÓN entre grupos R, especialmente en i+4 e i-4, siendo i el aa cualquiera + 4 posiciones.

3- PRESENCIA de Gly o Pro.

4- INTERACCIONES entre aa’s de extremos de la hélice y dipolo eléctrico de la propia hélice.

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16
Q

¿De qué depende la estabilidad de una hélice?

A

De CUATRO (4) factores:

1- CAPACIDAD intrínseca (propensión) de un aa de formar un alfa hélice.

2- INTERACCIÓN entre grupos R, especialmente en i+4 e i-4, siendo i el aa cualquiera + 4 posiciones.

3- PRESENCIA de Gly o Pro.

4- INTERACCIONES entre aa’s de extremos de la hélice y dipolo eléctrico de la propia hélice.

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17
Q

¿Por qué no pueden todos los polipéptidos formar una hélice alfa estable?

A

Porque cada aa tiene una TENDENCIA INTRÍNSECA (propensión) a formar alfa- hélice que depende de las PROPIEDADES DE SU CADENA LATERAL y de cómo estas AFECTAN A LOS ÁTOMOS adyacentes a su tendencia a adoptar los ángulos φ y ψ (fi y psi) característicos.

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18
Q

¿Qué es la estructura en hoja-beta?

A

Es un alineamiento de segmentos polipeptídicos en conformación EXTENDIDA (cadenas β).

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19
Q

¿Cuáles son los grupos que forman enlaces de H entre cadenas adyacentes, de la estructura en hoja-beta?

A

Los grupos -CO y -NH peptídicos.

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20
Q

¿Cuál es la apariencia de la estructura en hoja-beta?

A

De lámina plegada.

(porque las cadenas laterales están dispuestas perpendiculares a ambos lados)

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21
Q

¿Cómo están dispuestas las cadenas laterales de los aa’s en la estructura en hoja-beta?

A

Las CADENAS LATERALES están dispuestas PERPENDICULARES a ambos lados.

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22
Q

¿Qué tipo de cadena lateral es frecuente en los aa’s de la estructura en hoja-beta?

A

Los aminoácidos con cadena lateral voluminosa.

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23
Q

¿Qué clasificación pueden tener las estructuras en hoja-beta?

A

Según la DIRECCIÓN DE LAS CADENAS se clasifican como:
- Hoja β PARALELA.
- Hoja β ANTIPARALELA.

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24
Q

¿Qué diferencia hay entre las estructuras paralela y antiparalela de la hoja-beta?

A

Aunque las estructuras son similares, hay DIFERENCIAS en:

  • el PERIODO REPETITIVO: más corto en la paralela.
  • PATRÓN pdH entre cadenas adyacentes.
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25
Q

¿Qué son los giros- beta de la estructura hoja-beta?

A

Los giros, cortos y cerrados, que tiene una proteína en los que la cadena polipeptídica CAMBIA DE DIRECCIÓN 180º.

En proteínas GLOBULARES casi un tercio de los aa’s se encuentran en giros.

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26
Q

Características de los giros - beta.

A

Tienen TRES (3):

1.- CAMBIAN la dirección de la cadena 180º.
- Conectan entre sí cadenas βantiparalelas.

2.- Son giros CORTOS y CERRADOS.
- Implican cuatro residuos.

3.- Con FRECUENCIA Gly y Pro.
- Enlace de H entre i e i+3

Los hay de DOS (2) tipos:
– Tipo I (Pro)
– Tipo II (Gly en 3a posición)

27
Q

Tipos de giros - beta.

A

Hay DOS (2) tipos:
– Tipo I (Pro).
– Tipo II (Gly en 3a posición).

28
Q

¿Qué es el Diagrama de Ramachandran?

A

Es una forma de visualizar las REGIONES energéticamente permitidas para los ángulos diedros (estructura secundaria) del esqueleto de una proteína.

Puede mostrar una única proteína o varias, siendo el azul más intenso la zona más propensa.

29
Q

¿Qué es un motivo estructural?

A

Es un PATRÓN DE PLEGAMIENTO SIMPLE que se encuentra de forma frecuente y en el que intervienen dos o más elementos de estructura secundaria y las conexiones entre ellos.

(p.ej: en horquilla)

30
Q

¿Qué es un dominio estructural?

A

Unidades estructurales y de plegamiento
independientes DENTRO de una estructura terciaria.

  • Normalmente tienen una función particular, por lo que son también UNIDADES DE FUNCIÓN.
31
Q

¿Qué tipo de polipéptido puede dar lugar a un dominio estructural?

A

Los polipéptidos GRANDES (>200aa’s), mediante el plegamiento de las diferentes unidades globulares estables, confiriendo apariencia bi- o multi- lobular.

Normalmente formados por asociaciones de estructuras supersecundarias.

32
Q

¿Qué es la estructura terciaria?

A

El ordenamiento GLOBAL de todos los átomos de una proteína incluyendo interacciones con los radicales R de los aa’s de estructuras primarias y secundarias.

A veces se generan enlaces COVALENTES para ganar estabilidad, como los puentes disulfuro de la cisteína.

33
Q

En la estructura terciaria, ¿dónde quedan los elementos hidrofóbicos?

A

En el interior proteico.

34
Q

Describe la estructura cuaternaria.

A

El plegamiento de las subunidades (cadenas polipeptídicas) para formar complejos tridimensionales.

Se mantienen estables gracias al mismo tipo de interacciones que la estructura terciaria.

35
Q

¿Qué tipo de uniones estabilizan las estructuras proteicas?

A

Las más abundantes son las INTERACCIONES DÉBILES (hidrofóbicas, polares, electrostáticas y puentes de hidrógeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, las estructuras 3ª y 4ª se mantienen MEDIANTE COVALENTES (puentes disulfuro cisteína).

36
Q

¿Qué diferencia en la forma hay entre las proteínas fibrosas y las globulares?

A
  • Fibrosas: largas y estrechas estructuras filamentosas en forma de LÁMINA.
  • Globulares: redondas o ESFÉRICAS.

(ej. fibrosas: colágeno, fibrina)
(ej: globulares: hemoglobina, insulina)

37
Q

¿Qué diferencia hay en la función entre las proteínas fibrosas y las globulares?

A
  • Fibrosas: PROTECCIÓN y ESTRUCTURA.
  • Globulares: ENZIMAS, reguladores, transportadores y mensajeros.

(ej. fibrosas: queratina, actina)
(ej: globulares: insulina, miogloblina)

38
Q

¿Qué diferencia hay en la secuencia de aa’s entre las proteínas fibrosas y las globulares?

A
  • Fibrosas: aa’s REGULARES, hebras de ácidos en secuencias repetidas.
  • Globulares: secuencia de aa’s IRREGULAR.

(ej. fibrosas: colágeno, fibrina)
(ej: globulares: hemoglobina, insulina)

39
Q

¿Qué diferencia hay en la sensibilidad en los cambios de Tª o pH, entre las proteínas fibrosas y las globulares?

A
  • Fibrosas: poco sensibles, RESISTENTES.
  • Globulares: SENSIBLES a cambios.

(ej. fibrosas: colágeno)
(ej. globulares: mioglobina)

40
Q

¿Qué diferencia hay en la solubilidad en agua, entre las proteínas fibrosas y las globulares?

A
  • Fibrosas: NO SON solubles.
  • Globulares: SOLUBLES generalmente y forman COLOIDES.

(ej. fibrosas: queratina)
(ej. globulares: hemoglobina)

41
Q

Características del colágeno.

A

Tienen CUATRO (4) principales:

1.- PRINCIPALES proteínas matriz extracelular: estructurales.

2.- Comprenden aproximadamente el 30% de la masa proteica: TEJIDOS Y ÓRGANOS.
(más de 25 tipos)

3.- DOS TIPOS: FIBRILARES (formadores de fibrillas) y NO FIBRILARES.

4.- FLEXIBILIDAD y ALTA RESISTENCIA a la tracción: integridad tejidos.

42
Q

¿Cómo es la secuencia de aminoácidos en el colágeno?

A

Una unidad TRIPEPTÍDICA REPETIDA, Gly-Xaa-Pro o Gly-Xaa-Hyp, donde Xaa puede ser cualquier aminoácido (Hyp = hidroxiprolina).

43
Q

¿Cómo es la estructura en el colágeno?

A

Es helicoidal a IZQUIERDAS (hélice de Poliprolina) con tres residuos por vuelta:

1º tres de estas hélices se asocian entre sí para formar una SUPERHÉLICE a derechas de triple hebra. La molécula de cadena triple resultante es el TROPOCOLÁGENO.

2º las moléculas de tropocolágeno se AUTOENSAMBLAN en FIBRILLAS DE COLÁGENO.

3º se empaquetan juntas para formar FIBRA DE COLÁGENO.

44
Q

¿Cómo se forma la estructura del colágeno?

A

Es helicoidal a IZQUIERDAS (hélice de Poliprolina) con tres residuos por vuelta.

PROCESO en tres pasos:

1º tres de estas hélices de poliprolina se asocian entre sí para formar una SUPERHÉLICE a derechas de triple hebra. La molécula de cadena triple resultante es el TROPOCOLÁGENO.

2º las moléculas de tropocolágeno se AUTOENSAMBLAN en FIBRILLAS DE COLÁGENO.

3º se empaquetan juntas para formar FIBRA DE COLÁGENO.

45
Q

¿Qué caracteriza a las superhélices de triple hebra que surgen en la formación del colágeno?

A

Que se asocian de manera ESCALONADA para formar fibrillas de colágeno que forman un PATRÓN DE BANDAS característico observable al microscopio de transmisión electrónica (MET o TEM).

46
Q

¿Cuáles son los tipos de colágeno más destacados?

A

Cols I, II y III (fibrilares) mayoritarios.

(fx: col.I es 90% del colágeno en corazón, piel, huesos, tendones y ligamentos; cartílago, córnea…)

47
Q

Enumera las enfermedades relacionadas con el colágeno.

A

Son TRES (3):
- Escorbuto (carencia de vitC).
- Osteogénesis imperfecta (genético).
- Síndrome de Ehlers - Danlos (mutaciones del colágeno V).

48
Q

¿Qué relaciona la osteogénesis imperfecta con el colágeno?

A

Es un trastorno genético que puede afectar a distintos GENES involucrados en la SÍNTESIS de colágeno.

Síntomas:
- rotura de huesos.
- debilidad muscular.
- dientes quebradizos.
- columna desviada.
- pérdida del sentido del oído.

49
Q

¿Qué caracteriza al descubrimiento de la hemoglobina y la mioglobina?

A

Que fueron las primeras proteínas para las que se determinó la estructura TRIDIMENSIONAL, mediante cristalografía de rayos X. (1950)

50
Q

¿Qué diferencia de estructura hay entre la hemoglobina y la mioglobina?

A
  • MIOGLOBINA: estructura 3D que consta de UNA ÚNICA CADENA polipeptídica de
    hélices α, unidas por giros para
    formar una estructura globular.
  • HEMOGLOBINA: cuatro cadenas polipeptídicas.
51
Q

¿Qué diferencia de localización hay entre la hemoglobina y la mioglobina?

A
  • MIOGLOBINA: glóbulos rojos (transporte).
  • HEMOGLOBINA: células musculares (difusión O2).
52
Q

¿Qué diferencia de función hay entre la hemoglobina y la mioglobina?

A
  • HEMOGLOBINA: lleva oxígeno de los pulmones a los tejidos (mediante glób. rojos).
  • MIOGLOBINA: facilita la difusión de oxígeno a través de la célula para la generación de energía (en céls. musculares).
53
Q

¿Qué caracteriza a la estructura de la hemoglobina?

A

Sus cuatro cadenas unen el oxígeno de manera COOPERATIVA:

  • la unión de oxígeno a un sitio en una cadena, aumenta la probabilidad de que las cadenas restantes se unan al oxígeno por inducir un cambio conformacional.
54
Q

¿Qué caracteriza a la estructura de la hemoglobina?

A

Sus cuatro cadenas unen el oxígeno de manera COOPERATIVA:

  • la unión de oxígeno a un sitio en una cadena, aumenta la probabilidad de que las cadenas restantes se unan al oxígeno por inducir un cambio conformacional.
55
Q

¿De qué depende la capacidad de la hemoglobina y la mioglobina de unirse al oxígeno?

A

De la presencia de un grupo hemo en la molécula: GRUPO PROSTÉTICO.

56
Q

¿En qué consiste el grupo hemo?

A

En un componente orgánico, PROTOPORFIRINA, y un átomo de HIERRO central unido a los cuatro átomos de NITRÓGENO.

57
Q

¿En qué estado puede unirse el hierro al oxígeno?

A

Solo en estado ferroso (Fe2).

(también lo encontramos unido al hemo en estado férrico -Fe3-)

58
Q

Describe los cambios en la hemoglobina al unirse el oxígeno.

A

Surgen CUATRO (4):

1.- los DÍMEROS a1 b1 y a2 b2 giran aproximadamente 15 grados entre sí.

2.- cada átomo de hierro se mueve FUERA DEL PLANO de la porfirina y el residuo de histidina proximal se mueve con él.

3.- el RESIDUO DE HISTIDINA es parte de una hélice, que también se mueve.

4.- el cambio de posición del extremo del terminal CARBOXILO de la hélice (situado entre dímeros a y b) FAVORECE la transición de T a R.

(también en mioglobina)

59
Q

Describe los cambios en la hemoglobina al unirse el oxígeno.

A

Surgen CUATRO (4):

1.- los DÍMEROS a1 b1 y a2 b2 giran aproximadamente 15 grados entre sí.

2.- cada átomo de hierro se mueve FUERA DEL PLANO de la porfirina y el residuo de histidina proximal se mueve con él.

3.- el RESIDUO DE HISTIDINA es parte de una hélice, que también se mueve.

4.- el cambio de posición del extremo del terminal CARBOXILO de la hélice (situado entre dímeros a y b) FAVORECE la transición de T a R.

(también en mioglobina)

60
Q

¿Qué favorece la transición de la forma T a la forma R, en la hemoglobina?

A

El CAMBIO DE POSICIÓN del extremo carboxilo terminal de la hélice que contiene el residuo de HISTIDINA, que se ha movido junto con el átomo de HIERRO, el cual se ha desplazado por el GIRO de 15º de los DÍMEROS a1b1 y a2b2 entre sí.

61
Q

¿Qué forma de hemoglobina es más ventajosa para la unión del oxígeno y por qué?

A

La forma R porque en ella pueden unirse al al O2 tanto las subunidades alfa como beta.

(en la T, solo pueden las subs. alfa)

62
Q

¿Qué factor ayuda a reducir la afinidad de la Hb por el O2?

A

El 2,3-BPG (ácido 2,3-bisfosfoglicérico) que es un EFECTOR ALOSTÉRICO NEGATIVO y promueve la liberación en el tejido periférico de O2.

63
Q

Explica la gráfica.

A

La MAYOR AFINIDAD de la Hb fetal, incluso en presencia de 2,3-BPG (ácido 2,3-bisfosfoglicérico), promueve transferencia eficiente de O2 a través de la placenta de HbA (glicosilada) a HbF (fetal).

Mecanismo para asegurar el oxígeno al feto.

64
Q

Explica que son las hemoglobinopatías.

A

Es un grupo de trastornos HEDERITARIOS en que hay una ESTRUCTURA y PRODUCCIÓN ANORMAL de Hb.

Bioquímica 1º Medicina FOR DUMMIES ^^ 22-23 (9 decks)

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