Tema 03. Aminoácidos y proteínas. Flashcards
¿Cuántos aminoácidos están codificados con ADN y aparecen en proteínas?
Veinte (20).
¿Cuántos grupos diferentes pueden unirse a un aminoácido?
CUATRO (4):
- Un grupo amino básico (-NH2).
- Un grupo carboxilo ácido (–COOH).
- Un átomo de hidrógeno (–H).
- Una cadena lateral distintiva (–R).
¿Qué características tienen en común los aminoácidos con respecto al carbono que contienen?
- Todos menos la glicina, contienen AL MENOS UN CARBONO ASIMÉTRICO, el átomo de carbono α.
- Dando DOS ISÓMEROS que son ópticamente activos, es decir, pueden rotar la luz polarizada en el plano.
¿Cómo se llaman las diferentes formas de un aminoácido que son ópticamente activas?
- Esteroisómeros o Enantiómeros: L y D.
- Solo la forma L se encuentra en proteínas.
¿Qué forma de enantiómero se da en proteínas?
Solo la FORMA L.
Enumera los aminoácidos con sus abreviaturas, del grupo R: no polar, alifático.
Hay SIETE (7):
- Glicina, Gly - G.
- Alanina, Ala - A.
- Prolina, Pro - P (no es un aminoácido).
- Valina, Val - V.
- Leucina, Leu - L.
- Isoleucina, Ile - I.
- Metionina, Met - M.
Enumera los aminoácidos con sus abreviaturas, del grupo R aromáticos.
Hay TRES (3):
- Fenilalanina, Phe - F.
- Tirosina, Tyr - Y.
- Triptófano, Trp - W.
Enumera los aminoácidos con sus abreviaturas, del grupo R: polar y sin carga.
Hay CINCO (5):
- Serina, Ser - S.
- Treonina, Thr - T.
- Cisteína, Cys - C.
- Asparagina, Asn - N.
- Glutamina, Gln - Q.
Enumera los aminoácidos con sus abreviaturas, del grupo R cargados positivamente.
Hay TRES (3):
- Lisina, Lys - K.
- Histidina, His - H.
- Arginina, Arg - R.
Enumera los aminoácidos con sus abreviaturas, del grupo R cargados negativamente.
Hay DOS (2):
- Aspartato, Asp - D.
- Glutamato, Glu - E.
¿De qué dependen las propiedades de cada aminoácido?
De su CADENA LATERAL (-R) que determina la función y estructura de las proteínas y la carga eléctrica de la molécula.
¿Cómo se agrupan las cadenas laterales Ala, Val, Leu e Ile en la proteína?
Se agrupan en el INTERIOR proteico, estabilizando la estructura de la proteína mediante interacciones hidrofóbicas.
¿Cuál es el aminoácido más simple?
La Glicina, que contribuye poco a interacciones hidrofóbicas.
¿Qué dos aminoácidos contienen sulfuro?
- Metionina (Met - M).
- Cisteína (Cys - C).
¿Qué caracteriza a la Prolina?
Tiene TRES (3):
- NO es un aminoácido esencial.
- Tiene una cadena alifática ciclada sobre su propio esqueleto (grupo imino).
- Reduce la flexibilidad estructural.
(La prolina se puede formar directamente a partir de la cadena pentacarbonada del ácido glutámico, por tanto no es un aminoácido esencial.)
Características de los aminoácidos con cadenas laterales no polares e hidrofóbicas, con anillos aromáticos.
Son CUATRO (4) principales:
- Son relativamente apolares.
- Pueden participar en interacciones hidrofóbicas (Phe > Tyr y Trp).
- El grupo hidroxilo de la Tyr puede formar puentes de hidrógeno.
- Son responsables de la absorción ultravioleta de la mayoría de las proteínas, que tienen absorción máxima ~ 280 nm.
¿Cuáles son los grupos de los aminoácidos, con cadenas laterales polares no cargadas?
• Hidroxilo: Ser y Treo.
• Sulfhidrilo: Cys.
• Amida: Asn y Gln.
Características de los aminoácidos, con cadenas laterales polares no cargadas.
Son CUATRO (4) principales:
- las cadenas laterales son más HIDROFÍLICAS (solubles en agua).
- contienen grupos funcionales que pueden formar PUENTES DE HIDRÓGENO con el agua y también generar PUENTES DE SULFURO.
- la FOSFORILACIÓN REVERSIBLE de los residuos de serina y treonina es importante en la regulación enzimática.
- Serina, treonina y asparagina son los sitios principales de ENLACE DE LOS AZÚCARES CON LAS PROTEINAS, formando glicoproteínas.
Características de los aminoácidos, con cadenas laterales polares cargadas positivamente.
Tienen carga positiva a pH 7:
• Lys - amino
• Arg - guanidinio
• His - Imidazol (pH cercano a 7)
¿Qué relevancia tiene, en los aa’s con cadenas polares cargadas positivamente, el pKa cercano a 7?
Que puede estar cargado positivamente o descargado y funciona como CATALIZADOR ÁCIDO - BASE en el centro activo de muchos enzimas.
¿Qué cadena lateral proporciona carga negativa a los aa’s Asp y Glu?
El grupo carboxilo a pH 7.
Ejemplo de derivados de aa’s esenciales, en papel hormonal.
Tiroxina, derivado de la tirosina.
Ejemplo de derivados de aa’s con función de neurotransmisores.
- Gamma-aminobutírico (GABA), derivado de la Gln.
- SEROTONINA, derivado del Trp.
¿Cuál es la función de la citrulina?
Precursores e intermediarios metabólicos.
Describe la citrulina.
Es un METABOLITO de L-arginina y producto de la óxido nítrico sintasa, importante molécula en la SEÑALIZACIÓN VASOACTIVA.
(no está codificada en el DNA).
¿Cuál es el principal papel metabólico de la Creatina?
Combinar la creatina con un grupo fosforilo para GENERAR FOSFOCREATINA y regenerar ATP (trifosfato de adenosina).
¿Por qué es importante medir los niveles de creatina en orina?
Porque SE EXCRETA CONSTANTEMENTE en la orina y proporcionará indicios al médico de cómo funciona el riñón.
(rda: creatina proviene del músculo)
¿Qué es la aminoaciduria y para qué sirve su medición?
La presencia de aa’s en sangre en cantidades elevadas o anormales.
Su medición sirve para determinar la ABSORCIÓN de AA’s en el TÚBULO RENAL.
¿A qué se puede deber la aminoaciduria?
Puede ser provocado por:
- ERRORES CONGÉNITOS DEL METABOLISMO (ej: fenilcetonuria).
- TRANSTORNO RENAL.
¿Cuál es papel de los aminoácidos en la dieta?
La SÍNTESIS de nuevas proteínas.
La tendencia a liberar un protón -el grado de acidez de un grupo-, ¿con qué se relaciona?
Con el valor de su pKa.
- BAJO pKa = Ka ALTA = ALTA ACIDEZ.
- pK1= valor de pKa del grupo carboxi
- pK2= valor de pKa del grupo amino
- pKR= valor de pKa de la cadena lateral
La tendencia a liberar un protón -el grado de acidez de un grupo-, ¿con qué se relaciona?
Con el valor de su pKa.
- BAJO pKa = Ka ALTA = ALTA ACIDEZ.
- pK1= valor de pKa del grupo carboxi
- pK2= valor de pKa del grupo amino
- pKR= valor de pKa de la cadena lateral
¿Qué relaciona el pH de una disolución de un ácido débil con su pKa y con el grado de asociación?
La ecuación de Henderson-Hasselbalch.
¿Qué relaciona el pH de una disolución de un ácido débil con su pKa y con el grado de asociación?
La ecuación de Henderson-Hasselbalch.
Di qué ecuación es y explica qué variables relaciona.
Es la ecuación de Henderson- Hasselbalch.
Relaciona el pH de una disolución de un ácido débil, con su pKa y con el grado de ionización.
Di qué ecuación es y explica qué variables relaciona.
Es la ecuación de Henderson- Hasselbalch.
Relaciona el pH de una disolución de un ácido débil, con su pKa y con el grado de ionización.
¿Qué valores entre todos los pKa se toman para calcular el pKa de un aminoácido?
Aquellos dos que se encuentren más cerca de la forma con carga neta cero del aminoácido, según se vaya titulando.
(ej: arginina - aa básico)
Explica la imagen:
La imagen muestra la TITULACIÓN de los dos grupos ionizables de Gly añadiendo NaOH.
En la primera fase se titula el ácido carboxílico y en la segunda el amino:
- pH= pK1 la mitad de cada una de las especies.
(NH3+-CH2- COOH y NH3+-CH2-COO-) - pH= pK2 la mitad de cada una de las especies.
(NH3+-CH2- COO- y NH2-CH2 COO-)
Explica la imagen:
La imagen muestra la TITULACIÓN de los tres grupos ionizables del ÁCIDO ASPÁRTICO.
Se observan los puntos de pK1 (-COOH), pK2 (NH3+) y la cadena lateral R, mediante los cuales se ha calculado el pI (punto isoeléctrico).
(en todas las titulaciones, en la primera fase se titula el ácido carboxílico y en la segunda el amino; si tiene cadena latera, en una tercera fase)
Define qué son los péptidos.
- Son polímeros de un número pequeño de aminoácidos (<50 aas).
- Contienen un ENLACE PEPTÍDICO que es un enlace AMIDA formado por la condensación del grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro aminoácido.
Define qué es un enlace peptídico.
Es un enlace AMIDA formado por:
- el grupo α-carboxilo de un aminoácido.
- el grupo α-amino de otro aminoácido.
Características del enlace peptídico.
Tiene CINCO (5) características:
1- MISMO PLANO de los seis átomos.
2- POSICIÓN TRANS entre oxígeno carbonílico y el hidrógeno del nitrógeno amídico.
3- El OXÍGENO CARBONÍLICO y el NITRÓGENO AMIDA COMPARTEN PARCIALMENTE DOS PARES DE ELECTRONES: híbridos de resonancia.
4- Enlace peptídico: CARÁCTER PARCIAL DE DOBLE ENLACE. No hay rotación libre alrededor del enlace C-N.
5- DIPOLO ELÉCTRICO: oxígeno con carga parcial negativa y nitrógeno con carga parcial positiva.
