Te Flashcards
Qu’est-ce qu’une protéine ?
Une protéine est une chaîne d’acides aminés liées par des liaisons peptidiques.
Quelles sont les propriétés de la liaison peptidique ?
- La résonance confère un caractère partiellement double
- Le groupement C=O est un accepteur de pont-H
- Le groupement N-H est un donneur de pont-H
- Les groupements C=O et N-H sont coplanaires
Quelles sont les rotations autour des liaisons dans les chaînes principales des protéines ?
Les angles de rotation phi (Φ), psi (Ψ) et omega (ω).
Vrai ou faux : La rotation horaire est considérée comme positive.
Vrai
Combien de résidus y a-t-il dans un tour complet d’une hélice-α ?
3.6 résidus
Quelle est la longueur par résidu d’une hélice-α ?
1.5 Å
Quels sont les motifs de structure secondaire des protéines ?
- Hélices
- Feuillets-β
- Tours-β
Qu’est-ce que la structure primaire d’une protéine ?
La séquence d’acides aminés.
Qu’est-ce que la structure secondaire d’une protéine ?
La conformation locale de la chaîne polypeptidique.
Qu’est-ce que la structure tertiaire d’une protéine ?
La disposition 3D des motifs de la structure secondaire.
Qu’est-ce que la structure quaternaire d’une protéine ?
La disposition de plusieurs polypeptides.
Quelles sont les caractéristiques d’une hélice α ?
- Forme la plus répandue chez les protéines
- Dipôles peptidiques alignés
- Ponts-H répétés
Remplissez le blanc : Les hélices α sont presque exclusivement à ______.
droite
Quels types d’interactions stabilisent la structure hélicoïdale ?
- Ponts-H entre les groupes C=O et N-H
- Interactions de type van der Waals
Qu’est-ce qu’un pont disulfure ?
Une liaison covalente entre deux cystéines.
Quels sont les types d’hélices mentionnées ?
- Hélice α
- Hélice 3_10
- Hélice π
- Hélice polyproline I
- Hélice polyproline II
- Hélice de collagène
Quelles sont les valeurs des angles de torsion pour l’hélice α ?
- Phi (Φ) : -57 degrés
- Psi (Ψ) : -47 degrés
- Omega (ω) : 180 degrés
Quels sont les éléments hélicoïdaux de la structure secondaire ?
- Hélice α
- Hélice 3_10
- Hélice π
Vrai ou faux : Chaque interaction de type van der Waals est relativement forte.
Faux
Où sont orientées les chaînes latérales dans une hélice α ?
Vers l’extérieur de l’hélice.
Quelles sont les représentations communes des structures protéiques ?
- Représentations en ruban
- Schémas de style bande dessinée
Qu’est-ce qui rend la visualisation des structures protéiques compliquée ?
Les atomes d’hydrogène.
Quel type de pont-H est formé dans une hélice-α?
Le C=O du résidu “i” accepte un pont-H du N-H du résidu “i+4”.
Dans une hélice 3_10, quel résidu accepte un pont-H?
Le C=O du résidu “i” accepte un pont-H du N-H du résidu “i+3”.
Dans une hélice-π, quel résidu accepte un pont-H?
Le C=O du résidu “i” accepte un pont-H du N-H du résidu “i+5”.
Combien de résidus par tour y a-t-il dans une hélice α?
3.6 résidus par tour.
Quelle est la longueur par résidu dans une hélice 3_10?
2.0 Å.
Vrai ou Faux: Les hélices polyproline de Type I forment des ponts-H dans la chaîne principale.
Faux.
Quelles sont les deux conformations des résidus de proline dans les hélices polyproline?
Type I et Type II.
Quel est le motif de répétition commun dans une hélice de collagène?
PPG.
Quels types d’hélices sont distingués par leurs patrons de formation de pont-H?
- hélice α
- hélice 3_10
- hélice π.
Quelle est la valeur de l’angle phi pour une hélice α?
-57°.
Combien de résidus par tour y a-t-il dans une hélice de collagène?
3 résidus par tour.
Dans une hélice 3_10, quel est l’angle psi?
-26°.
Complétez: Dans une hélice α, la longueur par résidu est ______.
1.5 Å.
Dans une hélice π, quel est l’angle omega?
180°.
Qu’est-ce qui distingue les hélices polyproline de Type I et Type II?
L’isomérisation cis/trans peptidique.
Vrai ou Faux: Les ponts-H dans une hélice collagène sont formés entre les chaînes.
Vrai.
Quel est le nombre de résidus par tour pour les hélices polyproline de Type II?
3.0 résidus par tour.
Quel est l’angle phi pour une hélice polyproline de Type I?
-83°.
Quel est l’angle psi pour une hélice polyproline de Type II?
149°.
