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UE2 PROUST (mathilde) > Synthese Des Prots > Flashcards

Synthese Des Prots Flashcards

1
Q

V/F la synthèse des prots commence toujours dans le noyau

A

Faux initiation de la traduction dans le cytosol

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Q

Ou finisse d’être synthétiser un tiers des protéines et à quoi sont-elles destinés

A

Le tiers des protéines est destiné au RER et elles sont destinés à la membrane à être sécrété ou à rejoindre d’autres compartiments

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3
Q

Quelles sont les deux sortes de protéines Chaperon du cytosol

A

Chaperonne la chambre et HSP

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4
Q

Quels sont les types de modification co/ post traductionnels qui peuvent être apportées à une proteine

A

Phosphorylation déphosphorylation sumoylation ubiquitination methylation

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5
Q

Qu’est-ce que le peptid signal

A

Courte séquence d’acides aminés. Partie intégrante de la structure primaire de la protéine reconnu par le SRP

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6
Q

De quel côté se trouve le petit signal pour les protéines solubles + devenir

A

Nterm et clivé puis detruit après translocation

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7
Q

De quel côté se trouve le petit signal pour les protéines transmembranaires + devenir

A

Il s’agit de la séquence interne hydrophobe, faisant partie du domaine transmembranaires : deux possibilités Nterm intra ou cterm intra

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8
Q

Quelles sont les trois acteurs de la translocation co trad

A

Récepteur SRP : ancré à la membrane du RER
SRP= Ribot nucléoprotéine /GTP /contrôle arrimage du ribosome
Translocon complexe Multi protéique + plusieurs domaines transmembranaires + canal aqueux

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9
Q

Qu’est-ce qu’un polis ribosomes

A

Plusieurs ribosome qui traduisent en même temps un unique Arnm = Économie d’énergie + fabrication de plusieurs protéines en même temps

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10
Q

À quoi sert le GPI

A

Il s’agit d’un glycolipides fixé sur un PI il sert d’ancrage aux protéines intrinsèques qui sont exposés à l’extérieur de la cellule

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11
Q

Quelle est la séquence consensus de la N-glycosylation

A

Asparagine–X–sérine ou thréonine

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12
Q

Par quoi et assurer le contrôle qualité des protéines dans le RER quel est le rôle

A

Par des chaperons spécifique du RER : contrôle du repliement des protéines + empêche les protéines native d’être transféré au Golgi avant qu’elle ne soit correctement replier

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13
Q

Mécanisme d’action des chaperons du RER

A

Protection d’un mauvais repliement + réarrangement des ponts SS + Aide à l’assemblage des protéines Multi Mérique (structure quaternaire)
Si la protéine est définitivement mal replier dégradation dans le cytosol attention pas de dégradation dans le RER

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14
Q

Quelles protéines Chapron se lit au domaine hydrophobe des protéines

A

Il s’agit de bip : la plus abondante du RER peut être

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15
Q

Vrai ou faux : bip est GTPasique

A

Faux bip est ATPasique

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16
Q

À quoi sert bip

A

Bip aides à acquérir la conformation 3D par des cycles de liaison/détachement et empêche ainsi les agrégations

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17
Q

Quelles protéines réarranger catalyse les ponts SS/ quel acide aminé concerne ces ponts SS

A

Il s’agit de PDI qui catalyse les ponts SS entre deux cystéines

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18
Q

Quelles sont les deux catégories de lectine et où se trouve-t-ellet’elles

A

Les lectines s’associe au glycoprotéines avec un sucre distal
Il y a la calnexine Attaché à la membrane du RERet calreticuline dans lumiere du rer

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19
Q

Vrai ou faux les lectines sont ATP dépendante

A

Faux les lectine sont calcium dépendantes

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20
Q

Avec quelle enzyme la calnexine mets en contact la protéine? À quoi sert cette enzyme

A

Il s’agit de ERP 57 Elle permet À la protéine de se re déplier et catalyse la formation des ponts SS

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21
Q

À quoi sert la glucosidases I

A

Elle enlève plusieurs sucre

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22
Q

À quoi sert la glucosidase II

A

Elle enlève le dernier glucose distal

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23
Q

Quelle enzyme distingue les protéines mal replier

Que se passe-t-il

A

Il s’agit de UGGT
Elle fixe un glucose distal servant à la réalisation d’un nouveau repliement. Six protéines mal replier définitivement :perte du Manose + translocation rétrograde + adressage au protéasome = DARE

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24
Q

À quoi sert la réponse UPR

Quelles sont ses objectifs

A

Il s’agit de la réponse aux protéines mal replier :
ses objectifs sont
-diminué la synthèse des protéines pour réduire leur accumulation
+ augmentée synthèse des protéines Chapron : UGGT+ Prot du contrôle qualité
+ aide à la récupération de l’homéostasie du RER

25
Q

La réponse UPR est la cible thérapeutique de certaines maladies lesquels

A

DT2 / Cancer/obésité/maladie Neurodegenarative

26
Q

La réponse upr active trois protéines transmembranaires du RER lesquels

A

PERK ATF6 IRE1

27
Q

Parmi ces trois protéines transmembranaires lesquels sont activés par dimerisation

A

Perk et Ire1

28
Q

Quel est le role de PERK ?

A

Inhibition de 95% de la synthèse des proteines

Et in duit la synthèse du facteur de transcription ATF4

29
Q

Hbp1 est un fdtrs dont l’epissage est induit par ___

A

IRE1

30
Q

Où migre ATF6? Comment est il activé ?

A

Il migre dans le golgi et est activé par clivage

31
Q

Rôle de l’appareil de golgi

Comment est il organisé ?

A

Dans la maturation des proteines (mbrnr/soluble/ sécrèté)

Organisée en dictyosome = empilement de saccules + vesicules et saccules

32
Q

Comment sont orientés les faces trans et cis du golgi

A

Trans orienté mb plasmique

Cis orienté rer

33
Q

Quelle moléculeinduit la fragmentation du golgi

A

Nocodazol inhibition de lanpolimerisation des microtubules

34
Q

Sur quelles protéines ajoute t on un sucre ?

A

Transmb et solubles

35
Q

Ou sont synthétisés les sucres à destination du golgi

A

Dans le cytosol

NB : lie a un nucleotide pour le transport

36
Q

Sur quel aa se fixe le sucre? Par quel mécanisme ?quel enzyme

A

Par O- glycosilation sur une SER ou THR

Par l’enzyme O-glycosaccharide prot.transferase

37
Q

Quels sont les types de modifications apportés aux oligosaccharide portés par les proteines ?

A
  • Phosphorylation des mannoses (pour enzymes solubles des lysosomes)
  • excision des mannoses + addition de nouveaux sucres (nana galcts …)
  • o glyco-> ajout de galactose
  • sulfatation
38
Q

Role des modifications des chaînes oligosaccharidique

A

Repliement des prot +stabilisation
Amélioration de la solubilité
Protection contre les proteases
Favorisation du recrutement d’autre partenaires
+ modulent l’activité fonctionelle des glycoprots

39
Q

VF: une vésicule fusionne en presence de Na+

A

Faux en presence de Ca2+

40
Q

Que permet Le coatomere

A

Bourgeonnement des vésicules

41
Q

A quoi sert ARF

A

Il s’agit d’une enzyme GTPase : possede une queue d’AG qui se deplie et s’ancr dans la mb de la vesicule —> assemblage du coatomere
ACtive par GEF

42
Q

A quoi sert RAB

A

Appartient a la mb de la vesicule
Gtpase
Hydrosyse le gtp —> permet l’emboîtement des snares

43
Q

Spécificité de fusion contrôlée par proteines snares il y en a 3 les quels?

A

Snap receptor
V-snares sur les vésicules
T-snares sur la mb du compartiment accepteur

44
Q

Vf il y a autant de rab que de types de vésicules

A

F il y a autant de Rab que de type de trafic

45
Q

Par qui est induit le désassemblage et rearmement des Snares ? Est il Gtp asique

A

Il s’agit de NsF et non il’est ATP asique

46
Q

l’exocytose est l’aboutissement de quel type de flux ?

A

Du flux centrifuge

47
Q

Il ya deux types d’exocytoses les quels

A

Constitutive et regulée ( provoqué)

48
Q

L’exocytose constitutive possede quel type de manteau ?
Est elle regulée ?
Frequence ?
Dans quelle type de cell est t’elle présente ?

A

COP II
Elle n’est pas régulée
En continu
Présente dans tout type de cell

49
Q

L’exocytose provoquée possede quel type de manteau ?
Est elle regulée ?
Frequence ?
Dans quelle type de cell est t’elle présente ?

A 
Manteau de clathrine 
Régulé en reponse a un signal 
-Extra C :l° d’un liguand 
-intrac : potentiel d’action 
Fréquence discontinue 
Presente dans les cell différenciés d’organes spécialisés dans la sécrétion
50
Q

3 fonctions de l’exocytose constitutive

A

Expulser le contenu de la vésicule
Exposer a la mb des lipides et prots trans au milieu extra c
Permet aux cell’de croitre

51
Q

Fonction de lexocytose régulée

A

Expulsion du contenu de la cell en extra c

52
Q

Les différents types d’endocytose

A

-Phagocytose
- pinocytose
—macro pinocytose
—pinocytose
—- en phase liquide
—- radeau lipidique
—-par récepteur interposé

53
Q

Pamis ces endocytoses les quelles possèdent un cytosquellette

A

Phagocytose et la macro pinocytose

54
Q

De quoi sont fais les pseudopodes/ où interviennent t’ils

A

Ils sont faits d ´actine = prolongement debla mbp

Entourent l’element lors de Phagocytose

55
Q

Le/les quels son non spécifique ou specifique

A

Liquide —> non spé

Récepteur interposé —> specifiques

56
Q

Dans quel type d’endocytose retrouve t’on l’endosome precoce

A

Par recepteur interposé

57
Q

Objectif de lendocytose en phase liquide

A

Internalisation d’eau et de molecules du milieu extra c

58
Q

Objectif de l’endocytose par recepteur interposés

A

Concentrer des molécules spécifiques en faible qte dans le milieu ext

UE2 PROUST (mathilde) (8 decks)

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