Structures des protéines Flashcards

1
Q

Est-ce que le lien peptidique inclut le groupement R?

A

Non

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2
Q

Est-ce que le lien peptidique permet la rotation?

A

Non

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3
Q

Quelles sont les liaisons chimiques faibles et laquelle est une liaison forte?

A

liaisons chimiques faibles:

  1. forces de Van der Waal
  2. ponts hydrogène
  3. liens ioniques
  4. interactions hydrophobes

liaison chimique forte:
1.pont disulfure

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4
Q

Dans une solution aqueuse, où se trouvent en général les acides aminés hydrophobes et où se trouvent les acides aminés hydrophiles?

A

Les acides aminés hydrophobes se rassemblent ensemble vers l’intérieur alors que les acides aminés hydrophiles vont en périphérie.

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5
Q

Quels sont les éléments de structure secondaire?

A
  1. hélices alpha

2. feuillets béta

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6
Q

Qu’est-ce qu’un domaine protéique?

A

Un domaine protéique est une partie d’une protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome. Il peut être porteur d’une fonction spécifique. Ce sont des modules pouvant se retrouver dans plusieurs protéines différentes.

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7
Q

Comment définit-on les différents niveaux de structure

(primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire)?

A
  1. primaire = séquence en acides aminés
  2. secondaire = premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines sous forme d’hélices α et de feuillets β
  3. tertiaire = organisation dans l’espace des
    structures secondaires entre elles
  4. quaternaire = assemblage de plusieurs
    sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles.
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8
Q

Quelle source d’énergie utilisent les protéines motrices?

A

ATP

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9
Q

De quelles façons les protéines peuvent changer d’activité?

A
  1. Grâce aux enzymes impliquées dans phosphorylation de certains acides aminés, soit la sérine, la thréonine et la tyrosine. La kinase et la phosphatase constituent de telles enzymes.
  2. en liant ou hydrolysant la GTP de protéines G
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10
Q

De quoi est formé un acide aminé ?

A
  1. fonction carboxyle (-COOH)
  2. fonction amine (-NH2)
  3. chaine latérale variable qui différencie les 20 acides aminés = R
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11
Q

Quels sont les types de chaines latérales ?

A
  1. polaire chargé (négatif = acide alors positif = basique)
  2. polaire non chargé ( H qui peuvent faire des ponts hydrogène avec des N ou O)
  3. apolaire (inclut surtout des C et des H)
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12
Q

Comment sont joints les acides aminés?

A

par des liens peptidiques

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13
Q

Quelle molécule est éliminée lors de la formation d’un lien peptidique ?

A

une molécule d’ H20

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14
Q

Comment nomme-t-on les chaines latérales lorsqu’elles sont attachées au squelette polypeptidique?

A

des résidus

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15
Q

Qu’est-ce qui détermine la fonction d’une protéine ?

A

sa structure

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16
Q

Comment se forment les ponts disulfures?

A

oxydation d’un groupement thiol (SH) de 2 acides aminés cystéine (liaison S-S)

17
Q

La structure des protéines extracellulaires est

souvent stabilisée par des __________.

A

ponts disulfure

18
Q

Comment sont formés les hélices alpha?

A

par un pont d’hydrogène entre les C=O et N-H à chaque 4 liens peptidiques

19
Q

Le feuillet béta est un mode de repliement dû à la formation de ponts hydrogène entre les C=O et N-H du squelette polypeptidique. Vrai ou faux ?

A

Vrai

20
Q

Nomme 2 domaines protéiques ?

A

main EF et doigt de zinc

21
Q

Est-ce que la structure quaternaire est présente dans toutes les protéines ?

A

Non, contrairement à la structure primaire, secondaire et tertiaire qui sont toujours présentes dans une protéine.

22
Q

La structure quaternaire implique plusieurs protéines (ou plusieurs chaînes polypeptidiques ou domaines) qui s’assemblent pour être fonctionnelles.

Ces chaînes qui s’associent ensemble
peuvent être identiques ou différentes:

2 chaînes identiques = __________
2 chaines différentes = __________

4 chaines identiques = ___________
4 chaines différentes = __________

A

2 chaînes identiques = homodimère
2 chaines différentes = hétérodimère

4 chaines identiques = homotétramère
4 chaines différentes = hétérotétramère

23
Q

Donne un exemple de protéine ayant une structure quaternaire.

A

hémoglobine

24
Q

Sujet: structure quaternaire

Une protéine qui n’a qu’un site de liaison
peut former ______ avec une protéine
identique

A

un dimère

25
Q

Sujet: structure quaternaire

Des protéines identiques portant deux
sites de liaison peuvent s’assembler en
un long __(a)_____ ou en ___(b)___ si les sites de liaisons sont disposées de façon adéquate .

A

(a) = filament hélicoïdale

(b) =cercle