Enzymologie Flashcards
En général, quelle sorte de molécules sont les enzymes?
Des protéines
Comment les enzymes catalysent des réactions?
- Le substrat se lie au site actif de l’enzyme. Les liaisons faibles permettent la reconnaissance du substrat par l’enzyme.
- Il y a changement de conformation du substrat et des fois de l’enzyme.
= L’enzyme catalyse la réaction en abaissant l’énergie nécessaire pour effectuer cette dernière - Il y a production du produit.
- L’enzyme peut recommencer ce cycle.
Quels sont les sous-sites du site actif et quels sont leurs rôles?
ROLE DU SOUS-SITE DE LIAISON
- Détermine la spécificité de l’enzyme pour son substrat
- Maintient le substrat en place pour la catalyse
ROLE DU SOUS-SITE CATALITIQUE
- Diminue l’énergie d’activation nécessaire
- Stabilise la structure intermédiaire (état de transition) durant la réaction
- Catalyse la réaction
Quelles sont les caractéristiques des enzymes?
1- EST GÉNÉRALEMENT UNE PROTÉINE ( exception= ribozyme est une molécule d’ARN ayant une activité catalytique)
2- À UNE TEMPÉRATURE OPTIMALE ET UN PH OPTIMAL SELON SON ENVIRONNEMENT
3- EST SPÉCIFIQUE À UN (OU DES) SUBSTRAT DONNÉ
4-CATALYSE UNE RÉACTION BIOCHIMIQUE
5- RECYCLABLE = nombreuses molécules de produits par une enzyme puisque cette dernière ne change pas durant la réaction
Quelles sont les définitions des Vmax et Km et qu’est-ce que chacune reflète?
Vmax= Vitesse de réaction maximale que peut atteindre une enzyme dans une réaction donnée
Km= mesure de l’affinité du substrat avec l’enzyme = concentration du substrat à laquelle la réaction est à la moitié de la vitesse maximale
Quelles sont les caractéristiques de l’inhibition compétitive et l’inhibition non-compétitive ?
a) Inhibition compétitive:
Le substrat et l’inhibiteur compétitionnent pour le site actif
b) Inhibition non-compétitive:
Le substrat et l’inhibiteur ne compétitionnent pas, car
l’inhibiteur se lie à un site autre que le site actif, soit à un site allostérique. En ce liant à ce site allostérique, il y a induction d’un changement de conformation du site actif, ce qui réduit l’accessibilité du site au substrat d’où l’inhibition .
Comment les paramètres cinétiques sont affectés dans chaque inhibition ?
Lors de l’inhibition compétitive:
Vmax ne change pas, mais Km apparent augmente
Lors de l’inhibition non-compétitive:
Vmax diminue, mais Km apparent ne change pas
Qu’est-ce que l’inhibition des voies de biosynthèse par rétroinhibition?
Rétrocontrôle: Contrôle de l’activité catalytique des enzymes dans des voies métaboliques en fonction de la quantité du produit final
La rétroinhibition = rétrocontrôle négatif
Il y a inhibition non-compétitive.
Qu’est-ce que l’inhibition irréversible?
= lorsque l’inhibiteur se lie de façon irréversible à l’enzyme, donc par des liaisons fortes, c’est-à-dire liens covalents
De quelle façon les enzymes peuvent changer l’activité des protéines?
par phosphorylation de certains acides aminés, soit la sérine, la thréonine et la tyrosine
