Structure polypeptides et protéines (cours 2) Flashcards
Quels sont les deux types de protéines?
Protéines fibreuses
– Fonction statique de structure
– Insoluble dans l’eau
– Ont des répétitions de motifs simples
– Exemple: Kératine (cheveux, ongles), collagène (tendons, peau, os, dents),…
- Protéines globulaires
– Fonction dynamique
– Soluble dans l’eau (donc dans le cytosol et le fluide extracellulaire) – Exemple: enzyme,hormone,anticorps,…
Qu’est-ce que la structure primaire?
séquence d’ a.a (une seule chaine)
Qu’est-ce que la structure secondaire?
Réfère à la structure spatiale adoptée par des aa adjacents sur une portion de la protéine
Qu’est-ce que la structure tertiaire?
Structure spatiale créée par les interactions entre les chaînes latérales des aa éloignés
Qu’est-ce que la structure quaternaire?
- Structure contenant plus d’une chaîne polypeptidique.
- Assemblage des protéines entre elles.
Pas toutes les protéines ont des structures quaternaires (myoglobine?)
La structure d’une protéine détermine sa…
FONCTION !!!
Vrai ou Faux : il y a un nombre limité de conformations pour une protéine donnée
Vrai
QUELLES SONT LES FORCES QUI AGISSENT SUR LA STRUCTURE SECONDAIRE ET TERTAIRE DE LA PROTÉINE??
Structure du lien peptidique
– Plan et polaire
– Encombrement stérique favorise la configuration trans
* Pont disulfure
* Liaison hydrogène
* Liaisons ioniques
* Liaisons hydrophobes
Comment trouvons-nous les angles alpha et beta des biomolécules (structure)
Par la diffraction et la cristallographie aux rayons X.
Comment fonctionne la cristallographie?
Les rayons X sont dirigés sur un cristal de protéine et sur un cristal d’un dérivé de cette protéine additionnée d’un métal lourd.
* Les rayons sont dispersés selon une orientation qui dépend des densités électroniques des différentes parties de la protéine.
* Les données recueillies sur des plaques photographiques ou par des détecteur de surface.
* Elles sont transmises à un ordinateur et analysées de façons mathématiques, traduites en cartes de densité électronique et utilisées pour construire des modèles tridimensionnels des protéines.
* Méthode,longue,coûteuseethautementspécialisée.
Décrire la structure et reconnaitre les caractéristiques des feuillets/hélices alpha ou beta
Structure : Les hélices alpha sont des structures hélicoïdales compactes formées par des liaisons hydrogène entre les atomes de la chaîne peptidique. Les hélices bêta, quant à elles, sont formées par des feuillets plissés composés de plusieurs brins de chaînes peptidiques reliés entre eux par des liaisons hydrogène.
Stabilité : Les hélices alpha sont généralement plus stables que les hélices bêta en raison de leur structure plus compacte et de la forte présence de liaisons hydrogène. Les hélices bêta peuvent être plus sujettes à se déplier ou se détendre en raison de la disposition des brins de chaînes peptidiques.
Inclinaison : Les hélices alpha sont plus droites et rigides, tandis que les hélices bêta présentent une plus grande flexibilité et peuvent adopter des conformations plus variées.
Fréquence dans les protéines : Les hélices alpha sont plus fréquentes dans les protéines que les hélices bêta. Les hélices alpha sont souvent utilisées pour former des domaines structurels stables, tandis que les hélices bêta sont souvent associées à des régions plus flexibles de la protéine.
Quelles sont les majeures différences entre l’hélice du collagène et l’hélice alpha ?
Pas différents (tour de vis différents), pas de liens hydrogènes intra hélices pour le collagène (oui pour alpha) et présence de proline dans l’hélice du collagène (aucune proline dans alpha car brise les hélices)
Où se trouve le collagène chez l’humain?
– Dans les os (associée à des cristaux d’hydroxyapatite)
– Dans les tendons (fibres rigides en forme de cordage)
– Dans la peau (fibres lâches et dans toutes les directions)
– Dans les vaisseaux sanguins (en réseau élastique)
Quels sont les agents dénaturants?
– Variation de pH
* Désamination Asn, Gln, modifie l’ionisation des chaînes latérales (répulsion) , dislocation des liaisons H
– Augmentation de température
* énergie de vibration et rotation → destruction des interactions faibles
– Agents chaotropes (urée, guanidine)
* Provoquent un afflux de molécules d’eau → dislocation des interactions hydrophobes
– Détergents (sodium dodécylsulfate, SDS)
* Les chaînes hydrophobes de détergent envahissent le cœur hydrophobe de la protéine et provoque sa dénaturation.
– Agents réducteurs (B-mercaptoéthanol, dithiothréitol)
* Réduction des ponts disulfures
– La simple dilution ou agitation
* Lors du processus de purification des protéines
Quelle est la limitation de la cristallographie et diffraction aux rayons X?
Limitation : obtention d’un cristal de protéine pure
