Structure moléculaire des récepteurs Flashcards

1
Q

Nommer 6 acides aminés hydrophobes.

A
  • Alanine
  • Valine
  • Leucine
  • Isoleucine
  • Méthionine
  • Proline

(PLAVIM)

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2
Q

Nommer 4 acides aminés polaires.

A
  • Sérine
  • Thréonine
  • Asparagine
  • Glutamine
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3
Q

Que veut-on dire par : la liaison peptidique est planaire?

A

Hybridation Sp2, pas de rotation possible.

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4
Q

Qu’est-ce qu’est un angle dièdre?

A

Angle de rotation nécessaire pour amener un vecteur à être colinéaire avec un autre vecteur.

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5
Q

Quelles sont les 2 façons que des liaisons peptidiques peuvent se réorienter autour des carbones alpha?

A
  • Perpendiculaire à la propagation du squelette (feuillets bêta)
  • Colinéaire (hélice alpha)
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6
Q

Pour obtenir une hélice alpha, l’angle ψ (psi) et l’angle ϕ (phi) doivent-ils être positifs ou négatifs?

A

Les 2 négatifs.

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7
Q

Pour obtenir un feuillet bêta, l’angle ψ (psi) et l’angle ϕ (phi) doivent-ils être positifs ou négatifs?

A

ψ positif

ϕ négatif

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8
Q

Combien de résidus a-t-il dans un tour d’hélice alpha? Et quelle est la mesure d’un résidu en Ångström?

A
  • 3.6 résidus par tous

- 1.5 Å par résidu

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9
Q

Dans une hélice alpha, le NH se lie avec quel atome? À quelle distance?

A

Au CO qui est 4 résidus plus loin.

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10
Q

Quelle particularité permet aux hélices alpha de passer à travers la membrane cellulaire?

A

Résidus hydrophiles protégés à l’intérieur de l’hélice.

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11
Q

Le plan peptidique d’une hélice alpha est-il parallèle ou perpendiculaire à la propagation?

A

Parallèle

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12
Q

Le plan peptidique d’un feuillet bêta est-il parallèle ou perpendiculaire à la propagation?

A

Perpendiculaire

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13
Q

Qu’est-ce qui permet d’avoir des feuillets bêta anti-parallèles?

A

Proline en bout qui permet de faire des demi-tours dans la protéine.

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14
Q

De quoi est fait la partie transmembranaire des récepteurs à tyrosine-kinase?

A

Hélices alpha.

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15
Q

Les domaines SH3 sont spécialisés dans la reconnaissance de quel acide aminé?

A

Les prolines

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16
Q

Quel est le rôle de la protéine Ras?

A

GTPase qui hydrolyse le GTP en GDP.

17
Q

La forme active d’une GTPase comme Ras possède-t-elle un GTP ou un GDP?

A

Un GTP.

18
Q

Quelle protéine permet d’accélérer l’inactivation de Ras? Comment?

A

La protéine GAP en accélérant l’hydrolyse du GTP en GDP.

19
Q

Quel est le rôle de GEF pour les protéines Ras? Comment?

A

Accélérer l’échange du GDP en GTP. Maintien la protéine RAS ouverte, laisse diffuser le GDP hors du site de liaison. Puisqu’il y a 10x plus de GTP que de GDP, 10x plus de chances que le GTP remplace : molécule devient active.

20
Q

Comment se nomme la GEF de Ras?

A

SOS (Son Of the Sevenless)

21
Q

Décrire les étapes menant à l’activation d’une adénylate cyclase par une protéine Gs. (4)

A
  1. Hormone se lie à une protéine Gs
    1. Changement conformationnel
    2. Notion de GEF : GDP se dissocie, GTP s’associe
    3. Dissociation de la sous-unité alpha Cette sous-unité active l’adénylate cyclase pour faire de l’AMPc.