Structure des protéines

Question 1

Fonctions des protéines

Answer 1

Enzymes
Récepteurs
Hormones (insuline)
Cascade de signalisation
Transport (hémoglobine)

Question 2

Conformation des polymères d’acides aminés

Answer 2

Tridimensionnels, flexibles et mobiles dans l’espace

Question 3

Changements de conformation des protéines

Answer 3

Mouvement brownien

Molécules énergétiques

Question 4

Étapes de la marche de la kinésine

Answer 4

Conformation initiale
Liaison ATP
Hydrolyse
Relâchement de l’ADP et retour à la conformation initiale

Question 5

Structure d’un acide aminé

Answer 5

Carbone alpha
Chaine R
H
Amine
Acide carboxylique

Question 6

Types de chaînes latérales

Answer 6

Polaires chargées (hydrophiles) + (base) - (acide)

Polaires non chargés (hydrophiles) qui peuent former des ponts hydrogène

Apolaire (hydrophobe)

Question 7

Représentation des acides aminés

Answer 7

Amine à gauche et carboxyle à droite.

Ainsi on ajoute toujours l’amine au carboxyle

Question 8

Structure d’une protéine qui ne fait pas de rotation

Answer 8

Lien peptidique

Question 9

Point de rotation d’une protéine

Answer 9

Autour du carbone alpha

Question 10

Définition de résidu

Answer 10

Chaîne latérale de l’acide aminé

Question 11

Facteurs déterminant la structure des protéines

Answer 11

Chaines latérales et leur séquence

Des liens chimiques faibles entre les résidus déterminent le repliement de la protéine et maintiennent la structure de la protéine

Question 12

Liaisons chimiques faibles

Answer 12

Forces de Van der Waals
Ponts hydrogène
Liens ioniques
Interactions hydrophobes

Question 13

Définition de force de Van der Waals

Answer 13

Équilibre entre attraction et répulsion entre deux atomes situés à très courte distance l’un de l’autre

Question 14

Définition de ponts hydrogène

Answer 14

Liaison entre H et deux atomes électronégatifs souvent O et N)

Question 15

Définition d’un pont salin

Answer 15

Interaction entre les charges positives et négatives de deux résidus d’acides aminés porteurs de charges opposées

Question 16

Définition des interactions hydrophobes

Answer 16

Se forment par répulsion, soit pour atteindre l’énergie minimale en diminuant la surface hydrophobe exposée à l’eau

Question 17

Effet des interactions hydrophobes sur la conformation de la molécule

Answer 17

Les chaînes polaires se retrouvent en périphérie de la molécule, alors que les chaînes apolaires se retrouvent au centre de la molécule

Question 18

Rôle des ponts disulfure

Answer 18

Liaison chimique forte impliquée dans la stabilisation de la structure 3D plus stable des protéines

Question 19

Protéines particulièrement stabilisées par les ponts disulfure

Answer 19

Protéines extracellulaires

Question 20

Types de structure secondaire

Answer 20

Hélice alpha et feuillets bêta

Question 21

Cause de la formation d’hélice alpha

Answer 21

Formation de ponts hydrogène entre les CO et NH du squelette polypeptidique

Question 21

Caractéristiques de l’hélice alpha

Answer 21

Un pont H toutes les 4 liaisons peptidiques

3-6 acides aminés par tour d’hélice

Question 21

Caractéristiques des feuillets bêta

Answer 21

Boucles avec filaments antiparallèles

Boucle avec filaments parallèles

Question 21

Définition de structure primaire

Answer 21

Séquence d’acides aminés de la protéine

Question 22

Définition de structure tertiaire

Answer 22

Organisation dans l’espace des structures secondaires entre elles

Question 23

Région pouvant se replier indépendamment du reste de la protéine pour effectuer une fonction

Answer 23

Domaine protéique

Question 24

Caractéristiques de la structure quaternaire

Answer 24

Assemblage de plusieurs sous-unités protéiques

Seulement certaines protéines ont une structure quaternaire, comme hémoglobine

Question 25

Types de structures quaternaires

Answer 25

Homodimère et hétérodimères

Homotétramère et hétérotétramères

Question 26

Conformations quaternaires

Answer 26

Dimère
Filament hélicoidal
Anneau