Enzymologie

Question 1

Location et fonction des lipases

Answer 1

Digestion graisses

Intestins

Question 2

Location et fonction amylase

Answer 2

Digestion de amidon en sucres

Salive

Question 3

Définition enzyme

Answer 3

Catalyse une réaction biochimique spécifique

En générale, une protéine, sauf ribozyme (molécule d’ARN)

Question 4

Digestion et position de la maltase

Answer 4

Maltose en glucose

Salive

Question 5

Role et endroit de trypsine

Answer 5

Décompose protéines

Intestin grêle

Question 6

Rôle et position lactase

Answer 6

Lactose en glucose et en galactose

Intestin grêle

Question 7

Rôle et position de l’acétylcholinestérase

Answer 7

Décompose le neurotransmetteur acétylcholine

Se trouve dans les nerfs et les muscles

Question 8

Exemples de pathologies enzymes

Answer 8

Intolerance au lactose et au gluten

Question 9

Étapes de la réaction chimique

Answer 9

Réactif
Énergie d’activation
Produit

Question 10

Mécanisme de l’enzyme

Answer 10

Diminue l’énergie d’activation pour faciliter la réaction

Augmentent la vitesse des réactions

Question 11

Caractéristiques des enzymes

Answer 11

pH optimal et température optimale

Varie selon l’environnement de l’enzyme

Question 12

évolution de l’enzyme avant optimum

Answer 12

Molécules gagnent de l’énergie

Question 13

Évolution de l’enzyme après optimum

Answer 13

Perte d’énergie de l’enzyme, dénaturation. Il ne reste que le niveau d’organisation primaire

Question 14

V ou F dans le corps humain, toutes les enzymes fonctionnent à un pH et une température commune

Answer 14

F, très variable selon l’environnement

Question 15

Mécanisme de la catalyse enzymatique

Answer 15

Liaison à l'aide de liens chimiques faibles entre substrat et site actif de l'enzyme
Complexe enzyme-substrat
Catalyse (réaction)
Complexe enzyme-produit
Libération du produit
Recyclage de l'enzyme

Question 16

Reconnaissance entre substrat et enzyme

Answer 16

Interaction et liaisons chimiques faibles

Question 17

Étapes de la liaison enzyme substrat

Answer 17

Liaison
Changement de la conformation du substrat et de l’enzyme pour permettre la catalyse
Produits

Question 18

Structure du site actif

Answer 18

Sous-site de liaison : acides aminés qui maintiennent le substraten place lors de la catalyse.
Sous-site catalytique : acides aminés qui performent la catalyse

Question 19

Role du site liaison

Answer 19

Détermine spécificité de l’enzyme pour substrat

Question 20

Rôle du site catalytique

Answer 20

Diminuer énergie de réaction
Stabiliser la structure intermédiaire (état de transition) durant la réaction
Catalyse la réaction

Question 21

Condition de stabilité de la liaison

Answer 21

Le plus de liaisons non covalentes

Question 22

Variation de la vitesse de réaction selon la concentration du substrat

Answer 22

Augmente avec la concentration jusqu’à atteindre la vitesse max quand l’enzyme est saturée

Question 23

Effet de la concentration de l’enzyme sur la vitesse initiale de la réaction

Answer 23

Augmentation de la vitesse jusqu’à ce que l’enzyme soit saturé par le substrat

Question 24

Rôle de la constante K

Answer 24

Mesurer l’affinité entre les molécules

Question 25

V ou F plus le Km est petit plus l'affinité est grande

Answer 25

V

Question 26

Mécanisme inhibition

Answer 26

Réversible (liaisons faibles) | Irréversible (liaison forte)

Question 27

Inhibition compétitive

Answer 27

Substrat et inhibiteur compétitionnent pour le site actif

Question 28

Inhibition non-compétitive

Answer 28

Inhibiteur se lie à un sute autre (allostérique) que le site actif

Question 29

V ou F l'inhibiteur compétitif ressemble au substrat

Answer 29

V

Question 30

V ou F la vitesse max des inhibiteurs est la même que sans inhibiteurs

Answer 30

V

Question 31

Effet sur le Km qu'ont les inhibiteurs compétitifs

Answer 31

Km apparent augmente, affinité diminue

Question 32

Mécanisme de l'inhibiteur non-compétitif

Answer 32

Induit un changement de conformation du site actif et réduit l'accessibilité du site au substrat

Question 33

V ou F la vitesse max n'est pas la même avec et sans inhibiteurs non compétitifs

Answer 33

V

Question 34

Effet des inhibiteurs non-compétitifs sur Km

Answer 34

Aucun, mesuré sur enzymes actives

Question 35

Point de mesure du Km

Answer 35

1/2Vmax

Question 36

Principe de rétrocontrôle

Answer 36

Contrôle de l'activité catalytique des enzymes dans de voies métaboloiques selon la quantité du produit final (réversible)

Question 37

Rôle de la rétroinhibition

Answer 37

Assurer le rétrocontrôle

Question 38

Mécanisme du rétrocontrôle

Answer 38

Régulation rapide de l'activité catalytique protéique

Question 39

Rôle du rétrocontrôle négatif

Answer 39

Permet de contrôler les réactions de plusieurs voies métaboliques interdépendantes. Blocage de la première enzyme

Question 40

Rôle de l'aspirine

Answer 40

Antalgique, antipyrétique, anti-inflammatoire non-stéroidien, antiagrégant

Question 41

Nature de l'ibuprofène

Answer 41

Inhibiteur compétitif

Question 42

phosphorylation???????????

Answer 42

fed

Question 43

Rôle et position de l'ADN polymérase

Answer 43

Synthétise l'ADN à partir de désoxyribonucléotides | Dans le noyau

Question 44

Exemples d'antibiotiques

Answer 44

Pénicilline : inhibiteur des transpeptidases qui catalysent la synthèse protéique bactérienne Tétracyine et streptomycine : inhibiteurs de la synthèse protéique bactérienne

Question 45

Exemple d'inhibition irréversible

Answer 45

Aspirine

Question 46

Exemple d'inhibition compétitive

Answer 46

Ibuprofène

Question 47

Effet de l'aspirine et de l'ibuprofène

Answer 47

Inhibition de la production de plaquettes | Protection contre thrombose

Question 48

Réaction de phosphorylation

Answer 48

Groupement phosphate terminal d'un ATP est transféré sur le groupement hydroxyle de la chaîne latérale de Serine, Thréonine ou Tyrosine.

Question 49

Mécanisme de la phosphorylation à des fins inhibiteurs

Answer 49

Les deux charges négatives du phosphate induisent un changement de conformation de la protéine

Question 50

Acides aminés susceptibles à la phosphorylation

Answer 50

Sérine Thréonine Tyrosine

Question 51

Mécanisme du contrôle de l'activité de protéines par liaison GTP

Answer 51

Activées sous la forme liée au GTP | Désactivées lorsque le GTP est hydrolysé en GDP