Enzymologie Flashcards
Location et fonction des lipases
Digestion graisses
Intestins
Location et fonction amylase
Digestion de amidon en sucres
Salive
Définition enzyme
Catalyse une réaction biochimique spécifique
En générale, une protéine, sauf ribozyme (molécule d’ARN)
Digestion et position de la maltase
Maltose en glucose
Salive
Role et endroit de trypsine
Décompose protéines
Intestin grêle
Rôle et position lactase
Lactose en glucose et en galactose
Intestin grêle
Rôle et position de l’acétylcholinestérase
Décompose le neurotransmetteur acétylcholine
Se trouve dans les nerfs et les muscles
Exemples de pathologies enzymes
Intolerance au lactose et au gluten
Étapes de la réaction chimique
Réactif
Énergie d’activation
Produit
Mécanisme de l’enzyme
Diminue l’énergie d’activation pour faciliter la réaction
Augmentent la vitesse des réactions
Caractéristiques des enzymes
pH optimal et température optimale
Varie selon l’environnement de l’enzyme
évolution de l’enzyme avant optimum
Molécules gagnent de l’énergie
Évolution de l’enzyme après optimum
Perte d’énergie de l’enzyme, dénaturation. Il ne reste que le niveau d’organisation primaire
V ou F dans le corps humain, toutes les enzymes fonctionnent à un pH et une température commune
F, très variable selon l’environnement
Mécanisme de la catalyse enzymatique
Liaison à l'aide de liens chimiques faibles entre substrat et site actif de l'enzyme Complexe enzyme-substrat Catalyse (réaction) Complexe enzyme-produit Libération du produit Recyclage de l'enzyme
Reconnaissance entre substrat et enzyme
Interaction et liaisons chimiques faibles
Étapes de la liaison enzyme substrat
Liaison
Changement de la conformation du substrat et de l’enzyme pour permettre la catalyse
Produits
Structure du site actif
Sous-site de liaison : acides aminés qui maintiennent le substraten place lors de la catalyse.
Sous-site catalytique : acides aminés qui performent la catalyse
Role du site liaison
Détermine spécificité de l’enzyme pour substrat
Rôle du site catalytique
Diminuer énergie de réaction
Stabiliser la structure intermédiaire (état de transition) durant la réaction
Catalyse la réaction
Condition de stabilité de la liaison
Le plus de liaisons non covalentes
Variation de la vitesse de réaction selon la concentration du substrat
Augmente avec la concentration jusqu’à atteindre la vitesse max quand l’enzyme est saturée
Effet de la concentration de l’enzyme sur la vitesse initiale de la réaction
Augmentation de la vitesse jusqu’à ce que l’enzyme soit saturé par le substrat
Rôle de la constante K
Mesurer l’affinité entre les molécules
V ou F plus le Km est petit plus l’affinité est grande
V
Mécanisme inhibition
Réversible (liaisons faibles)
Irréversible (liaison forte)
Inhibition compétitive
Substrat et inhibiteur compétitionnent pour le site actif
Inhibition non-compétitive
Inhibiteur se lie à un sute autre (allostérique) que le site actif
V ou F l’inhibiteur compétitif ressemble au substrat
V
V ou F la vitesse max des inhibiteurs est la même que sans inhibiteurs
V
Effet sur le Km qu’ont les inhibiteurs compétitifs
Km apparent augmente, affinité diminue
Mécanisme de l’inhibiteur non-compétitif
Induit un changement de conformation du site actif et réduit l’accessibilité du site au substrat
V ou F la vitesse max n’est pas la même avec et sans inhibiteurs non compétitifs
V
Effet des inhibiteurs non-compétitifs sur Km
Aucun, mesuré sur enzymes actives
Point de mesure du Km
1/2Vmax
Principe de rétrocontrôle
Contrôle de l’activité catalytique des enzymes dans de voies métaboloiques selon la quantité du produit final (réversible)
Rôle de la rétroinhibition
Assurer le rétrocontrôle
Mécanisme du rétrocontrôle
Régulation rapide de l’activité catalytique protéique
Rôle du rétrocontrôle négatif
Permet de contrôler les réactions de plusieurs voies métaboliques interdépendantes. Blocage de la première enzyme
Rôle de l’aspirine
Antalgique, antipyrétique, anti-inflammatoire non-stéroidien, antiagrégant
Nature de l’ibuprofène
Inhibiteur compétitif
phosphorylation???????????
fed
Rôle et position de l’ADN polymérase
Synthétise l’ADN à partir de désoxyribonucléotides
Dans le noyau
Exemples d’antibiotiques
Pénicilline : inhibiteur des transpeptidases qui catalysent la synthèse protéique bactérienne
Tétracyine et streptomycine : inhibiteurs de la synthèse protéique bactérienne
Exemple d’inhibition irréversible
Aspirine
Exemple d’inhibition compétitive
Ibuprofène
Effet de l’aspirine et de l’ibuprofène
Inhibition de la production de plaquettes
Protection contre thrombose
Réaction de phosphorylation
Groupement phosphate terminal d’un ATP est transféré sur le groupement hydroxyle de la chaîne latérale de Serine, Thréonine ou Tyrosine.
Mécanisme de la phosphorylation à des fins inhibiteurs
Les deux charges négatives du phosphate induisent un changement de conformation de la protéine
Acides aminés susceptibles à la phosphorylation
Sérine
Thréonine
Tyrosine
Mécanisme du contrôle de l’activité de protéines par liaison GTP
Activées sous la forme liée au GTP
Désactivées lorsque le GTP est hydrolysé en GDP
