Structure des anticorps et leur utilisation Flashcards
Donner les caractéristiques principales de la réponse immunitaire innée et les cellules impliquées.
- Spécifique d’un groupe de micro-organismes
- Rapide
- N’induit pas d’effet mémoire.
Barrières naturelles, Macrophages, neutrophiles, eosinophiles, cellules NK, cellules dendritiques.
Donner les caractéristiques de la réponse immunitaire adaptative et les cellules impliquées.
- Spécifique d’un antigène (épitope) d’un micro-organisme
- Nécessite un délai de quelques jours
- Induit un effet mémoire.
Médiation humorale: anticorps produits par les LB
Médiation cellulaire: lymphocytes T.
Par quel type de lymphocytes sont synthétisés les immunoglobulines ( = anticorps ou BCR) ?
Par les lymphocytes B.
Chaque lymphocytes B synthétise des anticorps reconnaissant un seul épitope.
Quels sont les deux types d’immunoglobuline ?
Immunoglobuline membranaire et immunoglobuline sécrétée.
Quels sont les roles de l’Ig membranaire ?
Transduction du signal et internalisation de l’antigène dans les compartiments d’endocytose, protéolyse,etc.
Quels sont les rôles de l’Ig sécrétée ?
Elimination de l’antigène: neutralisation, phagocytose via les récepteurs aux fragments Fc (fragment cristalisable).
Donner la structure de base d’une immunoglobuline.
Deux chaines lourdes identiques (50 kDa) qui forment le fragment Fc, associées à deux chaînes légères (25kDa) identiques.
Qu’est ce que le paratope ?
Partie de l’anticorps qui intéragit avec l’antigène.
Qu’est ce que l’épitope ?
Partie de l’antigène qui intéragit avec l’anticorps.
Quels fragments obtient- t-on après protéolyse d’une IgG par la papaine ?
- 1 fragment Fc
- 2 fragments F (ab) monovalents
voir schéma
Quels fragments on obtient après protéolyse d’une IgG par la pepsine ?
- 1 fragment Fc protéolysé
1 fragment F(ab’)2 bivalent
voir schéma
Où intervient la protéolyse d’une IgG par la papaine ?
La protéolyse intervient dans la région charnière du côté N-terminal par rapport aux ponts disulfures reliant les deux chaines lourdes.
Où intervient la protéolyse d’une IgG par la pepsine ?
La protéolyse intervient dans la région charnière du côté C-terminal par rapport aux ponts disulfures reliant les deux chaines lourdes.
Qu’est ce que le CDR ?
Complementarity Determining Region: région déterminant le complémentarité avec l’antigène.
Les CDR (ou régions hypervariables) sont les séquences directement engagées dans l’interaction avec l’épitope de l’antigène.
De combien de CDR est constitué un paratope ?
Un paratope est constitué de 3 CDR sur la chaine lourde et 3 CDR sur la chaine légère.
voir schéma
Les séquences des CDR des chaines légères sont elles différentes entre elles ?
Oui.
Les séquences des CDR des chaines lourdes sont-elles différentes entre elles ?
Oui
Il y a t-il les mêmes 3 CDR sur les 2 chaines lourdes ?
Oui, dans le même ordre.
( pareil pour les chaines légères)
Les séquences des CDR des chaines lourdes sont-elles différentes de celles des chaines légères ?
Oui.
Quelle est la partie de l’anticorps qui est engagée avec l’antigène ?
Le paratope.
Combien il y a t-il de séquences différentes d’acides aminés pour les domaines constants de la chaine lourde ?
5 séquences différentes ( pour 1 chaine)
Combien il y a -t-il de séquences différentes d’acides aminés pour les domaines constants de la chaine légère ?
2 séquences différentes ( pour 1 chaine)
Sur quelle région de la chaine est situé un CDR ?
Sur la région variable.
Les acides aminés sont directement impliqués dans l’interaction avec l’antigène.
Qu’est ce que le domaine de type Ig ?
Il s’agit d’une structure tertiaire constituée de 110 acides aminés organisés en deux feuillets beta constitués eux mêmes de différents brins beta et formant un tonneau.
Donner la définition d’antigène.
Un antigène est une molécule généralement étrangère à l’organisme et pouvant être reconnue par une immunoglobuline ou un TCR (T Celle receptor).
Les antigènes peuvent-ils avoir plusieurs épitopes ?
Oui, la plupart des antigènes protéiques possèdent plusieurs épitopes différents.
Qu’est ce qu’un épitope ? Donner quelques caractéristiques.
Partie de l’antigène directement engagée dans l’interaction avec l’anticorps.
L’épitope représente une petite partie de l’antigène.
La taille moyenne d’un épitope protéique est entre 5 et 10 aa pour un épitope linéaire.
Un seul acide aminé de différence peut affecter la liaison d’un anticorps.
Les antigènes polysaccharidiques peuvent-ils avoir plusieurs exemplaires du même épitope ?
Oui.
Quelles sont les deux formes d’épiotpes protéiques ?
Epitopes linéaires ou épitopes discontinus.
Donner la principale caractéristique d’un épitope linéaire.
Interaction Ac/Ag indépendante de la conformation de la protéine.
Donner la caractéristique principale d’un épitope discontinu.
Intercation Ac/Ag dépendante de la conformation de la protéine.
Par quel type de liaison l’anticorps (paratope) intéragit avec l’antigène (épitope) ?
Par des liaisons non covalentes.
La liaison anticorps/antigène est donc réversible.
Qu’est ce que la notion d’avidité ?
Elle définit l’affinité globale en tenant compte du nombre de sites d’interaction au niveau de l’antigène et du nomre de sites d’interaction au niveau de l’anticorps (paratope).
Donner les 5 classes d’immunoglobulines humaines.
IgG, IgM, IgA, IgE, IgD
Quelle est la fonction de la chaine lourde ?
La chaine lourde est responsable de la fonction d’élimination de l’antigène par l’anticorps.
Quelle est la fonction des CDR ?
Les CDR des chaines lourdes et légères formant le paratope sont responsables de la fonction de reconnaissance et de neutralisation de l’anticorps.
Donner les étapes d’entrée d’une toxine bactérienne et l’action de neutralisation des anticorps.
- Liaison de la toxine aux récepteurs de la surface de la cellule.
- Endocytose de la toxine: complexe de récepteurs
- Dissociation de la toxine pour libérer la chaine active qui empoisonne la cellule.
Les anticorps neutralisant bloquent la liaison de la toxine aux recepteurs à la surface de la cellule. ( La toxine se fixe sur eux).
voir diapo 37
Qu’est ce que l’opsonisation ?
Processus immunitaire clé qui améliore l’efficacité de la phagocytose.
Les molécules (opsonines) marquent les antigènes pour les rendre plus facilement reconnaissables et ingérables par les cellules phagocytaires (macrophages, neutrophiles).
Les IgG jouent un rôle central.
