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Lebensmittelchemie > Spurenelemente, unvollständig > Flashcards

Spurenelemente, unvollständig Flashcards

1
Q

Welche Elemente sind Mengenelemente und wie werden sie definiert?

A

Mengenelemente sind für den Menschen in Mengen > 50 mg/Tag essentiell.

Na, Cl, K, Ca, P, Mg, S

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2
Q

Welche Elemente sind Spurenelemente und wie werden sie definiert?

A

Spurenelemente sind für den Menschen in Mengen < 50 mg/Tag essentiell.

Eisen, Iod, Fluorid, Zink, Selen, Kupfer, Mangan, (Chrom), Molybdän, Cobalt, Nickel

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3
Q

Welche Elemente sind Ultraspurenelemente und wie werden sie definiert?

A

Essentialität ist tierexperimentell geprüft ➢ Mangelerscheinungen ohne
Bislang aber keine speziellen physiologischen Funktionen beim Menschen bekannt.

U.a.: Aluminium, Bor, Brom, Cadmium, Lithium, Silicium, Wolfram, Zinn

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4
Q

Nenne biologische, physiologische Funktionen von Mineralstoffen.

A
  • Elektrolyte
  • Bestandteil von Enzymen
  • Baustein bestimmter Körpersubstanzen (zb Knochen, Zähne)
  • im Lebensmittel: ernährungsphysiologischer Aspekt, Geschmack, Textur (zb Stabilität von Milch durch Ca-Phosphat-Brücken)
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5
Q

Ordne die Mengenelemente im menschlichen Organismus der Menge nach.

A

Ca ( 10-20 g/kg)
P (6-12)
K (2-2,5)
Na (1-1,5)
Cl (1-1,2)
Mg (0,4-0,5)

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6
Q

Durch welche Faktoren wird der Mineralstoffgehalt in Lebensmitteln bestimmt?

A
  • genetische und klimatische Faktoren
  • landwirtschaftliche Praktiken
  • Zusammensetzung von Böden
  • Reife des Ernteguts
  • Lagerungsbedingungen
  • Verarbeitung von Rohstoffen (thermische Prozesse, Trennprozesse)
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7
Q

Wie hoch ist der Gesamtkörperbestand von Eisen und welche sind die Eisenspeicher?

A

Gesamtkörperbestand: 2,2-3,8 g Eisen

Leber (50-150 mg/kg Frischgewicht), Milz, Knochenmark, Darmschleimhaut

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8
Q

Was sind die biologisch wichtigsten Formen von Eisen und wovon sind sie im Körper Bestandteil?

A

Eisen(II) und Eisen(III) (gebunden)

Bestandteil von Hämoglobin, Myoglobin, und wichtigen Enzymen (Peroxidase, Katalase)

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9
Q

1) Welche wichtige Reaktion kann Eisen im Körper eingehen (+ womit, und welche Eisenform)?

2) Was passiert, wenn Nitrit und Eisen aufeinander treffen?

A

1) Fentonreaktion ➢ es entsteht oxidativer Stress

H2O2 + Fe(II) Fe(III) + OH- + °OH

2) Nitrit kann Eisen(II) zu MetFe reduzieren

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10
Q

Wie groß (prozentual) sind die Anteile von Funktions-, Speicher- und Transporteisen im Körper und nenne Beispiele von Eisenspezies für die Kategorien?

A

Funktionseisen: 74%
- Hämoglobin (61%)
- Myoglobin
- Hämeisen-Enzyme
- Nicht-Hämeisenenzyme

Speichereisen: 26%
- Ferritin
- Hämosiderin

Transporteisen: 0,1%
- Transferrin

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11
Q

Welche Rolle spielen Eisen-Proteine im Organismus? (drei Beispiele)

A

Energiegewinnung: Elektronentransport im Mitochondrium (Hämproteine/Cytochrome, Fe-Schwefelproteine)

Sauerstofftransport (Hämoglobin) und -speicherung (Myoglobin)

Metabolismus: Substratoxidation und -reduktion

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12
Q

Beschreibe den Eisenumsatz im Körper (Aufnahme, Transport, Speicherung in Organen).

A

Zufuhr Darm und Verlust je 1-2 mg/24h Fe3+/Fe2+
Aufnahme Darmzotte nur Fe2+

Mucosazelle: M-Fe2+

Blut: Transferrin (Transportprotein für Eisen im Blut) (hat nur Affinität für Fe3+) ➢ 4 mg

Knochenmark: 20 mg/24h Häm-Eisen und Hämoglobin, Eisenspeicherung 1000 mg

Erythrozyten: 2500 mg Häm-Eisen, Hämoglobin

Körperzellen: 300 mg (Cytochrome, Nicht-Hämeisenproteine)

Abbau der Erythrozyten nach 120 Tagen in der Milz und Recycling des Eisens durch Rückladung auf Transferrin

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13
Q

Wie wird die Eisenhomöostase reguliert?

A

Über Kontrolle der Eisenaufnahme im Dünndarm.

  • Kompensation des Eisenverlusts
  • Vermeidung einer Eisenüberladung (da keine aktive Ausscheidung des Eisens, muss Homöostase über die Aufnahme geregelt werden)
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14
Q

Wie ist die Bioverfügbarkeit von Eisen im Dünndarm und wovon hängt sie ab?
Wie viel Eisen enthält gemischt Kost?

A

Resorptionsrate:
Hämeisen 15-35%
Nicht-Hämeisen ca. 10%, bei Eisenmangel 20-30%

Bioverfügbarkeit abhängig von Eisen-Bindungsform:
➢ Hämeisen bevorzugt
➢ Verfügbarkeit von Nicht-Hämeisen massiv durch andere Nahrungsbestandteile beeinflusst

Gemischte Kost: täglich ca. 5-15 mg Nicht-Hämeisen und 1-5 mg Hämeisen

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15
Q

Was sind resorptionsfördernde und -hemmende Liganden für Nicht-Hämeisen?

A

fördernd: zB Ascorbat, Citrat ➢ wirken reduzierend (Antioxidant) ➢ reduzieren Fe3+ zu Fe2+

hemmend: Tanate, Phytate (Getreide), Oxalate (Spinat, Rhabarber), Phosphate, Lignine, Polyphenole (Wein)

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16
Q

Beschreibe die intestinale Eisenresorption.

A

➢ Nicht-Hämeisen: apikale Membran: membranständige Ferrireduktase reduziert Fe3+ zu Fe2+
➢ Fe2+ wird über membranständigen Transporter DMT1 (Transporter für zweiwertige Metalle) in Zelle aufgenommen
➢ Hämeisen: Fe wird aus Porphyrinringen gelöst
➢ beides: in Mucosazelle: Bildung von Mobilferrin (Fe2+) und entweder Einspeicherung (Fe3+) als Ferritin (Peroxidase oxidiert Fe2+ zu Fe3+) oder Abgabe ans Blut über basolaterale Membran
➢ Abgabe: basolateraler Transporter = Ferroportin und Hephaestin: Oxidation zu Fe3+, Bindung an Transferrin (zwei Fe3+ pro Molekül)

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17
Q

Was ist die Funktion von Mobilferrin und Ferritin?

A

Mobilferrin = Transportprotein für Fe2+ in Mucosazellen

Ferritin = intrazelluläres Speicherprotein aus 24 identischen UE; speichert bis zu 4500 mol Fe3+/mol Ferritin

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18
Q

Was ist die Funktion von Transferrin und Transferrinrezeptor?

A

Transferrin = Transportprotein für Fe3+ im Blut (2 Fe3+/Transferrin)

Transferrinrezeptor = Rezeptorprotein für Transferrin auf der Zellmembran; wird für die Aufnahme von Transferrin-2Fe3+ benötigt

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19
Q

Welches Protein ist für die Regulation des Eisenstoffwechsels relevant und wie funktioniert die Regulation?

A

Hepcidin

Transferrin-2Fe3+ wird endocytotisch mithilfe des Transferrinrezeptors in den Hepatocyten aufgenommen. Eisen geht in den Eisenstoffwechsel, Transferrinrezeptor-Vesikel-Komplex kann recyclet werden. Hohe Eisenkonzentration und viele Rezeptorvesikel induzieren Bildung und exozytotische Abgabe des Signalpeptids Hepcidin; Hypoxie hemmt es. Hepcidin bewirkt an der Mucosazelle durch Komplexbildung mit Ferroportin den lysosomalen Abbau dessen.

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20
Q

Nenne eine lebenstechnische Verwendung von Eisen.

A

Eisengluconat färbt grüne Oliven schwarz.

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21
Q

Wie hoch ist der tägliche Bedarf an Eisen und die damit verbundene Zufuhrempfehlung (unter Berücksichtigung einer Resorptionsrate von 10-15%)?

A

täglicher Bedarf: 1,5-2,2 mg/Tag

Zufuhrempfehlung: Männer 10 mg, menstruierende Frauen 15 mg/Tag

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22
Q

Was gibt es für Störungen im Eisenstoffwechsel und was zeichnet sie aus?

A

EISENMANGEL
- betrifft ca. 30% der Weltbevölkerung
- Hinweise auf Eisenmangelanämie bei 3,5% der Bundesbürger, Frauen doppelt so oft betroffen wie Männer
- Ursachen: Eisenverlust: Blutspenden, Menstruation, Schwangerschaft, Darmblutungen, Mangel-/Fehlernährung
- Verlust von 1 mg Fe bei 2 mL Blutverlust

HÄMOCHROMATOSE
- autosomal rezessiv vererbte Eisenspeicherkrankheit (Mutation im HFE-Gen, Hepcidin gestört ➢ dauerhafte Fe-Aufnahme)
- gesteigerte Eisenresorption im oberen Dünndarm und Akkumulation des überschüssigen Eisens in den Parenchymzellen v.a. in der Leber
- fortgeschrittene Hämochromatose: Körperbestand 15-40 g Eisen (5-10fach erhöht), Eisengehalt der Leber 20-50fach erhöht
➢ Leberzirrhose

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23
Q

Wie werden Eisenstoffwechselkrankheiten diagnostiziert?

A

Fortgeschritten:
Rotes Blutbild: Hämatokrit, Hämoglobinkonzentration, Erythrozytenzahl, Erythrozytenindizes
➢ Indikator für fortgeschrittene Störung der Eisenutilisation

Früher erkennbar: Eisenspeicher:
- Serumeisen (< 7 µmol/L Fe-Mangel; >36 µmol/L Fe-Überladung)
- Transferrinsättigung (Serumeisen/Transferrin*Faktor)
- Serumferritin (< 15 µg/L = Fe-Mangel) (➢ im Gleichgewicht mit den Ferritinspeichern in der Zelle, daher als Indikator geeignet)

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24
Q

Warum kann eine zu hohe Eisenversorgung problematisch sein?

A

Eisen ist redoxaktiv und kann zb Fette oxidieren (Lipidoxidation) oder Fenton machen.

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25
Welche Eigenschaften unterscheidet Zink von Eisen?
- nicht redoxreaktiv - in seinen Verbindungen immer zweiwertig (- ist nach Eisen das zweithäufigste Spurenelement)
26
Wie wird die Zinkhomöostase geregelt?
Über die Resorption im Dünndarm.
27
In welchen Lebensmittelgruppen sind viel bis wenig Zink enthalten?
sehr viel: Austern, Weizen- und Roggenkeime viel: Muskelfleisch, Innereien, Hartkäse mäßig: Eier, Milch, Käse, Fisch, Karotten, Kartoffeln, Vollkornbrot wenig: Obst, Gemüse, Fette, Weißbrot
28
Nenne wichtige biochemische Funktionen von Zink!
- Enzymfunktionen (zb Alkoholdehydrogenase; Co-Faktor bei alkalischer Phosphatase) - Transkriptionsfaktoren (Zinkfingerstruktur (DNA) ➢ genomische Stabilität) - Vitamin A Stoffwechsel (Zink ist für den Transport aus der Leber nötig (RBP), und für die Retinol-DH (Sehvorgang)) - antioxidative Funktionen (Aufrechterhaltung von Mt und GSH; Antagonisierung von Eisen und Kupfer (außerdem: starke Wechselwirkung, behindern gegenseitig die Aufnahme)) - neuronale Weiterleitung (2nd messenger) - Haut und Hautanhangsgebilde - immunmodulierende Effekte (Aktivität von T-Helferzellen, Killerzellen; T-Lymphozyten-Entwicklung)
29
Wie ist die Aufnahmerate von Zink und wie wird es vom Körper wieder abgegeben? Was sind die Hauptspeicher für Zink?
15-40% Abgabe: gastrointestinale Sekretion, Hautzellenabschilferung, Nierenausscheidung Hauptspeicher: 60% im Skelettmuskel, 30% im Knochen, 5% in Leber und Haut
30
Wie ist die Zinkverteilung (%) in der Zelle, welche Transporter regulieren die Zink-Aufnahme und -Homöostase, und wie liegt Zink in der Zelle vor?
50% Cytoplasma, 30-40% Nukleus, 10% Membran ZnT (Regulation Ausscheidung/Abgabe) und ZIP (Regulation Aufnahme) Transporter sehr geringe freie Zink-Konzentration im Cytosol; hauptsächlich proteingebunden (Metalloproteine und MTs), oder in Vesikeln
31
Wie ist Metallothionein (MT) aufgebaut?
Zn4 Cluster (alpha-Domäne): stabiler, 4 eingebaute Zinkatome, 4 Cysteinbrücken und 6 terminale Cysteinliganden Zn3 Cluster (beta-Domäne): 3 eingebaute Zinkatome, 3 Cysteinbrücken, 6 terminale Cysteinliganden
32
Wie ist die Bioverfügbarkeit von Zink und wie wird sie durch die Verbindungsform beeinflusst?
20-30% Komplexbildner (Aminosäuren) erhöhen die Bioverfügbarkeit Phytinsäure senkt sie
33
In welchen LM ist besonders viel Zink enthalten? Wie hoch ist der tägliche Bedarf?
Austern, Roggenkeime, Weizenkeime, Weizenvollkornmehl 5-10 mg/Tag
34
Welches ist das zentrale Organ des Kupfermetabolismus? Welche ist die biologisch wichtigste Form von Kupfer?
Leber Cu2+ und Cu1+ (Kupfer neigt zur Komplexbildung)
35
Wie ist die Verteilung des Körperbestands von Kupfer?
Muskulatur 40% Skelett 20% Leber 15% Gehirn 10% Vollblut 6%
36
In welchen LM ist besonders viel Kupfer enthalten?
Kakao, Leber, Leguminosen, Nüsse, Getreide
37
Wichtigste biologische Funktionen von Kupfer
Essentieller Bestandteil von zahlreichen Metalloenzymen: Antioxidative Abwehr (Superoxiddismutase) Atmungskette (Cytochrom-c-oxidase) Neuronale Signaltransduktion (Dopamin-beta-Hydroxylase/Monooxigenase) Bindegewebestoffwechsel (Lysyloxidase - Kollagen- und Elastinbiosynthese) Fe-Stoffwechsel (Caeruloplasmin als Ferrioxidase I)
38
Nenne wichtige Cu-haltige Metalloenzyme, ihre Lokalisation und und ihre Funktion
Caeruloplasmin - Plasma - Verteilung von Cu im Organismus; Oxidation von Fe2+ zu Fe3+ (für Bindung an Plasmatransferrin) Aminoxidase - Mitochondrien - Oxidation primärer Amine zu Aldehyden Cytochrom-c-Oxidase - Mitochondrien - oxidative Phosphorylierung CuZn-Superoxiddismutase - Cytosol - Entgiftung freier Radikale Dopamin-beta-Hydroxylase - NNM - beteiligt an Biosynthese von Adrenalin und Noradrenalin Tyrosinase - Haut, Gewebe - Tyrosinhydroxylierung, Biosynthese von Melanin ➢ Fehlen führt zu Albinismus Lysyloxidase - Knorpel, Knochen - (Quer-) Vernetzung von Elastin und Kollagen
39
Wie wird die Kupferhomöostase reguliert?
über Ausscheidung via Galle und Resorption im Dünndarm
40
Beschreibe die Kupferaufnahme
- beginnt im Magen, aber v.a. im Dünndarm - Resorptionsrate im Mittel 57%, sinkt bei steigendem Angebot - niedrige Cu-Konzentrationen werden über DMT1 (aktiver Transport) aufgenommen - hohe Cu-Konzentrationen über passive Diffusion - intrazellulär liegt Cu immer proteingebunden vor (Cu-Metallothionein), da sonst oxidativer Stress durch Redoxaktivität entsteht - Abgabe an Blut über Menkes ATPase (ATP7A) ➢ bei Menkes-Syndrom nicht funktionabel - Transport via Pfortader an Leber über Transportproteine - Aufnahme in die Leberzelle durch hCtr1-Carrier - im Hepatozyten Bindung an verschiedene Cu-Bindesproteine (Chaperone), die die jeweilige weitere Funktion/Verwertung von Cu bestimmen (Abgabe von Caeruloplasmin über Vesikel (Exocytose))
41
Wie wird überschüssiges Kupfer abgegeben?
über Lysosomen (cu-Metallothionein, Cu-Caeruloplasmin) und die Wilson-ATPase (ATP7B) oder einen Glutathion-abhängigen Transporter in die Galle Bei Cu-Überschuss wird der Transporter (ATPase/WND) vermehrt an die Gallenkanälchen transloziert
42
Wie hoch ist der tägl. Bedarf von Kupfer und was sind die reichsten LM?
1-1,5 mg/Tag Nüsse, Kakaopulver, Leber, Muscheln, Schokolade, Weizenkeime
43
Welche Kupfer-assoziierten Krankheiten gibt es?
Menkes-Syndrom und Morbus Wilson
44
Was ist das Menkes-Syndrom?
genetisch bedingte Form des Kupfermangels Gendefekt der Kupfer-transportierenden ATPase (ATP7A), über welche Cu vom Enterocyten ins Blut gelangt Cu kann nicht ausreichend über Darm aufgenommen werden ➢ niedrige Cu-Konzentrationen in Plasma, Leber, Gehirn Letalität in den ersten Lebensjahren ➢ Entwicklung des ZNS benötigt Cu Symptome: neurologische Störungen, kurze gewundene Kopfhaare, typische Gesichtserscheinung Therapie-Ansatz: Gabe von Kupfer-Histidin ➢ um Bioverfügbarkeit zu erhöhen
45
Was ist Morbus Wilson?
genetisch bedingte Form einer Kupfer-Überladung Gendefekt der Cu-transportierenden ATPase ATP7B Cu kann nicht über Galle ausgeschieden werden ➢ Akkumulation insbesondere in Leber und Gehirn, Kayser-Fleischer-Kornealring verschiedene Formen: Hepatitis, chronische Leberzirrhose und Leberversagen neurologische Symptome (Bewegungs- und Sprechstörungen) psychiatrische Symptome (Verhaltens- und emotionale Störungen) Therapieansatz: Cu-arme Diät, Gabe von D-Penicillamin (Komplexbildner)
46
Chronische Toxizität von Kupfer: Wie wirkt Cu toxisch? Welche Formen gibt es, was verursacht sie?
Hepatitis, Leberzirrhose Aber chronische Vergiftungserscheinungen erst bei Überschreitung der Eliminationsfunktion der Leber Säuglinge und Kleinkinder reagieren empfindlicher, da die vollständige Regulation der biliären Exkretion erst im Laufe der ersten Lebensjahre entwickelt ist ➢ Indian childhood cirrhosis: im Cu-Geschirr zubereitete Nahrung (Messing) ➢ German childhood cirrhosis: Milch mit Cu-belasteten Trinkwasser (pH 6,2 + Kupferleitung = Korrosion) ➢➢ Leberzirrhose und Tod
47
Warum ist freies Kupfer problematisch?
freie Cu-Ionen können nach einer Fenton-ähnlichen Reaktion die Bildung von Hydroxyradikalen katalysieren ➢ Schädigung von Makromolekülen (zb DNA, Proteine) ➢ Verlust der zellulären Integrität Cu1+ + H2O –> Cu2+ + OH- + °OH
48
In welchen Oxidationsstufen kommt Selen vor und wo kommen diese hauptsächlich vor (für die Aufnahme relevant)? Welches Organ ist der größte Selenspeicher?
-2 Selenomethionin, Selenocystein (org. Verbindungen) ➢ in pflanzlichen (in Europa untergeordnet, da selenarme Böden) und tierischen Eiweißen +4 Selenite SeO32- ➢ Nahrungsergänzungsmittel +6 Selenate SeO42- ➢ Nahrungsergänzungsmittel Skelettmuskel (45,7%)
49
Über welche Hilfsproteine findet der Transport von Selen vom Enterocyten zur Leber statt? Über welches Molekül findet der Selentransport von der Leber zu den peripheren Organen statt? Welche Symptome zeigen KO-Mäuse dieses Proteins? Wie heißen zwei Transporter/Komplexe in den peripheren Organen, über die Se aufgenommen wird?
Transport zur Leber: Selenomethionin: GPx3. Selenat und Selenomethionin: unmodifizierter Transport. Selenit: Konjugation mit cysteinhaltigen Proteinen oder Glutathion, dann Albumin-assoziierter Transport. Transport von Leber in Peripherie: SePP = Selenoprotein P, ein extrazelluläres Glykoprotein KO-Mäuse: verzögertes Wachstum, Ataxien, Infertilität Transporter: Hirn: apoER2 Niere: Megalin
50
Wie kann Selen ausgeschieden werden?
Als Selenozucker oder als flüchtige Verbindung, die ausgeatmet werden kann.
51
Was sind Selenoproteine und welche biologische Funktion haben sie?
- Selenocystein im aktiven Zentrum der Enzyme - biologische Effekte durch das Selen ➢ strikt Selen-abhängig - Selenogruppe liegt bei physiologischem pH-Wert ionisiert vor ➢ "superaktives Cystein"
52
Nenne Beispiele für wichtige Selenoproteine. Wie viele humane Gene für Selenoproteine gibt es?
Glutathionperoxidase (GPx) Thioredoxinreduktasen Jodothyronin Dejodasen Selenophosphat-Synthetase 2 Selenoprotein P Selenoprotein W
53
Welche Funktion haben Glutathionperoxidasen?
katalysieren die Reduktion von H2O2 und organischen Hydroperoxiden zu den entsprechenden Alkoholen ➢ Schutzfunktion für biologische Makromoleküle und Biomembranen Also: ➢ Reduktion von Hydroperoxiden ➢ Antioxidans
54
Welche Funktion haben Thioredoxinreduktasen (TrxR)?
- einige sind ubiquitär exprimiert - Thioredoxin katalysiert Dithiol-Disulfid-Austauschreaktionen - Übertragung von Reduktionsäquivalenten (zB bei DNA-Synthese)
55
Was ist das Besondere bei der Synthese von Selenocystein und -methionin?
Selenocystein wird spezifisch eingebaut, Selenomethionin unspezifisch. Für den Einbau von Selenocystein wird eine Haarnadelschleife am 3'-Ende (WW mit zu transkribierender Basenabfolge) gebraucht (SECIS), damit sich Transkriptionsfaktoren anheften können.
56
Welche Auswirkungen hat ein Selenmangel auf die Selenproteinsynthese?
Kein verfügbares Selen: ➢ tRNA wird nicht mit Se-Cys beladen ➢ Abbruch der Selenoproteinsynthese Unzureichende Selenversorgung: ➢ Hierarchie der Selenoproteine: - Proteine, die hoch in der Hierarchie stehen, werden auch im Selenmangel synthetisiert (zB GPx2, GPx4, DI) - Proteine, die niedrig in der Hierarchie stehen, werden unter Mangel nicht synthetisiert (GPx1) ➢ die Stellung in der Hierarchie beruht auf der Stabilität der mRNA ➢ gewebespezifische Hierarchie: - hoch: Gehirn, Testes, Schilddrüse - niedrig: Leber, Niere, Lunge
57
Therapeutische Breite von Selen und Empfehlung
geringe therapeutische Breite ➢ bei variabler nutritiver Zufuhr nur relativ kleiner sicherer Bereich Empfehlung Europa: 30-70 µg/d (USA: 200) 20 µg/Tag untere Grenze: Herzmuskelerkrankung möglich Ab 800 µg/Tag Beginn chronischer Selenvergiftung, 70.000 = LD50, 200.000 als Einzeldosis letal
58
Unter welchen Umständen kommen in Europa ausgeprägte Selenmangelerscheinungen vor?
- totale parenterale Ernährung ohne Selensupplementation (➢ Herzmuskelerkrankungen, Leberschädigung, Muskelschmerzen und Verhärtung) - bei proteinfreien/-armen Spezialdiäten (Phenylketonurie) - bei Erkrankungen mit Absorptionsstörungen (Kurzdarmsyndrom) - strikter Veganismus
59
Was ist die Keshan-Krankheit?
Selenmangel in Region Keshan in China (1960-70) wegen Selenmangel im Boden und Pflanzen (Umsiedelung in wenig bevölkertes Gebiet) Selenmangel begünstigt Pathogenität des Coxsackie-B4-Virus (kleines RNA-Virus, induziert Myocarditis und Cardiomyopathie) betrifft vor allem Kinder, Jugendliche, junge Frauen Nekrose und Fibrose des Myokards akute Form: - Arrhythmie, Herzversagen, Blutdruckabfall, Lungenödeme subakute und chronische Form: - Herzvergrößerung, Herzschwäche, abnormales EKG, Gesichtsödeme
60
Was ist die Kashin-Beck-Krankheit?
Osteoarthropathie aufgrund von Selenmangel, "big joint disease" assoziiert mit Mykotoxinen Kinder und Jugendliche entzündlich degenerative Gelenkerkrankung (Gelenkschwellungen an Knie, Hände; Minderwuchs)
61
Selensupplementation Faktensammlung
- Selen beeinflusst den Zinkstoffwechsel - physiologische Konzentration: vermutlich antioxidative Wirkung und antimutagen - keine eindeutigen mechanistischen Beweise für protektive und krebs-inhibierende Wirkung - möglicherweise auch negative Effekte
62
Iod: Lokalisation, Körperbestand, Vorkommen, Form der Aufnahme
70-80% in Schilddrüse, Rest größtenteils intrazellulär, kaum extrazellulär 10-20 mg Gesamtkörperbestand nur Meerestiere iodreich, Grundnahrungsmittel sind iodarm wird Iod als Iodid zugeführt, wird es nahezu zu 100% resorbiert
63
Beschreibe kurz den Iodstoffwechsel.
Iodid wird im proximalen Intestinaltrakt resorbiert, gelangt über das Blut zur Schilddrüse. Essentieller Bestandteil der Schillddrüsenhormone T3 (Triiodthyronin) und T4 (Thyroxin). Überschüssiges Iodid wird vorwiegend über die Niere ausgeschieden (>90%).
64
Biosynthese von T3 und T4
1. Aufnahme des Iodids Resorption im Intestinaltrakt ➢ intravasale, extrazelluläre Verteilung 2. Iodination Kotransport mit Na+ aus dem Blut in die Thyreozyten der Schilddrüse (Anreicherung um das 20-50fache). Natrium-Iodid-Symporter (NIS) ist sekundär aktiv. 3. Iodisation Oxidation des Iodids durch die thyreoidale Peroxidase (TPO) zu elementarem Iod 4. Organifizierung Einbau des Iods in Thyreoglobulin zu den Mono- und Diiod-Verbindungen ➢ Protein-gebundene iodierte Thyronine ➢ Exozytose und Speicherung im Follikelkolloid ➢ bei Bedarf Endozytose ➢ Freisetzung von T3 und T4 (1:20) ins Blut

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