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Bioquimica 2 > Segundo Parcial > Flashcards

Segundo Parcial Flashcards

1
Q

Todos los aminoácidos contienen un carbono quiral o asimétrico menos

A

La lisina

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Q

Aminoácidos que se obtienen atraves de la dieta

A

Aminoácidos esenciales

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Q

Aminoácidos esenciales

A

Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Fenilalaninq
Treonina
Triptofano
Valina histidina
Arginina

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4
Q

Aminoácidos que el organismo sintetiza

A

No esenciales

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Q

Aminoácidos no esenciales

A

Alanina
Tirosina
Glicina
Aspartato
Glutamato
Cisteina
Glutamina
Prolina
Serina Aspargina
Hridoxiprolina
Hidroxilosina

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6
Q

Precursor del glutamato

A

a cetoglutarato

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7
Q

Reaccion de glutamato deshidrogenasa

A

Formación de glutamato a partir de a cetoglutarato

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8
Q

Reacción de la glutamina sintetasa

A

Formación de glutamina partir de glutamato

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9
Q

Principal sitio de transaminacion

A

Higado

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10
Q

La Transaminacion de piruvato forma

A

Alanina

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11
Q

La Transaminacion de axalacetato forma

A

Aspartato

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12
Q

Coenzima de transaminacion de aspartato a alanina

A

B6

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13
Q

Aspartato+a-cetoglutarato

A

Oxalaacetato + glutamato

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14
Q

Aminoácidos glucogenicos

A

Alanina
Cisteina
Glicina
Metionina
Valina
Serina
Treonina
Prolina

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15
Q

Aminoácidos cegógénicos

A

Leusina y lisina

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16
Q

Aminoácidos mixtos ( glucogenicos y cegó génicos

A

Triptofano
Fenilalanina
Tirosina

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17
Q

La deficiencia de glucosa-6-fosfato deshidrogenasa es la causa más frecuente de

A

Anemia hemolitica

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18
Q

Única vía para o extender pondré reductor NADPH

A

Vía de las pentosas fosfato

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19
Q

Responsable de reducir al Glutation

A

NADPH

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20
Q

Proporciona la carga negativa al eritrocito

A

Glocoforina (potencial Z)

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21
Q

Confiere la flexibilidad de la membrana

A

Espectrina (su deficiencia provoca esferocitosis)

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22
Q

Proteína de unión entre la banda 3 y la espectrina

A

Anquirina (su ausencia provoca la deformación del eritrocito

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23
Q

Permite el intercambio de Cl por HCO3

A

Proteína de intercambio de anion (banda 3)

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24
Q

Intermediario fosforila do más importante del eritrocito

A

2-3 bisfosfoglicerato

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25
Reduce la afinidad de la Hb por el O2 , favoreciendo la liberación de O2 en tejidos periféricos
2-3 bisfosfoglicerato
26
La 2-3 BPG aumenta en
Altitudes elevadas EPOC Anemia
27
Proteína encargada de inhibir la absorción de hierro a nivel intestinal
Hepcidina
28
Fases de la síntesis de proteínas
Inicio Elongación Terminación
29
Principales domadores y receptores de grupos fosfato
Nucleotidos
30
Principales elementos en la transduccion de energía
ATP Y ADP
31
Actúan como segundos mensajeros y transduccion de señales
AMPc y GMPc
32
Uso médico de purina y pirimidinas sintéticos
Tx para cancer y sida,y como supresores de la respuesta inmunitaria
33
Conformado por una Ribosa y una base nitrogenada
Nucleosido
34
Conformado por una pentosa, una base nitrogenada y uno o más grupos fosfato
Nucleotido
35
Tipos de síntesis de purina
Síntesis de Novo y vía de recuperación
36
Donde se lleva acabo la síntesis de Purinas
En células a punto de dividirse
37
Materias primas para la biosíntesis de Purinas
Co2 Aminoácidos no esenciales Derivados de ácido fólico
38
Aminoácidos no esenciales para la biosíntesis de Purinas
Aspartato glutamina y glicina de
39
Enzima más importante en la síntesis de Purinas
PRPP GLUTAMIL AMINOTRANSFERASA
40
Enzima que detecta y regula eficazmente las concentraciones intracelulares de intermediarios y productos finales
PRPP GLUTAMIL aminotransferasa
41
Ribosa +pirofosfato
PRPP
42
Precursor principal de las Purinas
IMP
43
Para cerrar el ciclo de Purinas se necesita de
IMP
44
Cuantas moléculas de ATP se utilizan para sintetizar IMP
5 moléculas de ATP
45
El IMP se convierte en
AMP y GMP
46
La adenina fosforribosil transferasa transforma La adenina libre
En AMP
47
La hipoxantina-guanina ribosil trasnferasa transforma Elva hipoxantina o Guanina en
IMP
48
Las Purinas son eliminadas mediante
El ácido úrico eliminado por riñones
49
Enzima importante en el catabolismo de Purinas
Xantina OXIDASA
50
Precursor de pirimidinas
UMP
51
Precursores de biosíntesis de pirimidinas
Co2 Aminoácidos ( Asp y Gln) N5, N10 -metilen - THF
52
Complejo más importante de la biosíntesis de pirimidinas
CAD Carbomoil fosfato sintasa Aspartato tras Carbomoilasa Dihidrorotasa
53
Sustrato que convierte la Ribosa en desoxirribosa
Ribonucleotido reductasa
54
El fluorouracilo se utiliza para el tratamiento de
Cancer de mamá, colorrectal de estómago y utero
55
La fluorocitocina se utiliza
Como antibiótico de hongos y bacterias
56
La aminopterina y el metotrexato son
Quimioterapeuticos
57
Codón de inicio
AUG
58
Un codón o triplete codifica a un
Aminoacido
59
Número de codones existentes
64 3 sin sentido 61 codifican para 20 aminoácidos ya existentes
60
El codón de inicio codifica para
METIONINA
61
Codón de paro
UGA UAG UAA
62
La aminoacil-ARNt sintetasa
Une los aa
63
Fases de la síntesis de proteínas
Inicio Elongación Terminación
64
Moléculas que intervienen en el inicio de la síntesis de proteínas
tRNA rRNA mRNA GTP ATP AMINOÁCIDOS 10 factores de inicio eucarioticos eIF
65
Formación del complejo preinscrito 43s
Anticodon+ eIF+ subunidad menor
66
Punto de control para el inicio de síntesis de proteínas
Formación del complejo terciario
67
Formación del complejo de inicio 48s
Unión del mRNA al complejo de preinicio 40s
68
Formación del complejo 80s
Combinación del complejo de inicio 48s con la subunidad ribosomica 60s
69
Disociación de inicio
Del ribosoma hacia subunidades 40s y 60 s
70
Pasos de inicio de síntesis de proteínas
División del ribosoma Union del complejo ternario Unión del complejo de preinicio Combinación del complejo de inicio
71
Elongación es la unión de las subunidades 40s y 60s formando tres sitios
Sitio A donadora de aa Sitio P enlace peptidico Sitio E de salida
72
La terminación tiene lugar cuando
El sitio A del ribosoma alcanza uno de los codones de terminación de ARNm
73
Que es la Proteolisis
La degradación de proteínas por un sistema llamando proteosoma
74
Que es un proteosoma
Es un sistema enzimático que degrada proteínas, actúa en proteínas dañadas que no tienen reparación Es un método de regulación y de control de calidad biológico
75
Composición del proteosoma
Estructura en forma de barril formada por una oírla de 4 anillos de 7 monomeros homólogos
76
La ATPasa contiene
Una ubiquitina que la intensifica y libera las ubiquitinas
77
Tipo de proteínas que marca al ubiquitina
Desnaturalizadas Mal llegadas o viejas
78
La ubiquitina se activa con
Un derivado tioester
79
El grupo HEM está formado por
Fe+2 +protoporfirina IX
80
Proteínas que contiene hierro HEM
Hemoglobina Mioglobina Sintasa DE NO Ciclooxigenasa
81
Proteínas que contienen hierro no Hem
Hierro Transferrina Ferritina
82
Donde se absorbe el hierro ferroso
En los enterocitos, duodeno, yeyuno proximal y medio
83
La ALA sintasa convierte la glicina y succinil CoA en
ALA ácido d aminolevulinico
84
La ferroquelatasa es la responsable del color rojo y de convertir de protoporfirina IX en
Grupo HEM b
85
El complejo enzimático HEM oxigenasa
Separa el hierro y hace la molécula lineal para convertirla en biliverdina

Bioquimica 2 (3 decks)

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