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BIO p.2 > Réticulum endoplasmique > Flashcards

Réticulum endoplasmique Flashcards

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1
Q

Comment avons-nous trouver le RE? Quel indice avions-nous déjà?

A

1945: au MET, mais on avait déjà trouver les microsomes(artéfact de REr) à l’ultracentifugation mais on savait pas c’était quoi jusqu’en 1956

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Q

Qu’est-ce que le RE?

A

Réseau de saccules et de tubules membranaires qui portent ou non des ribosomes sur la face cytosolique de leur membrane.

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Q

De quoi est composé le RE?

A
  • Tubules
  • Saccules (plus plat que citerne)
  • Citernes (même chose de saccule mais plus gorgé)
  • Vésicules
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4
Q

Décrivez la topologie de la cellule p/r au RE. Qu’est-ce que ça permet? Par quoi est-ce assuré?

A

La lumière du RE est en continuité avec la lumière des
autres organelles ainsi que le milieu extérieur.

Cette continuité est assurée par des fissions et fusions
de membrane permettant des échanges des échanges
entre les compartiments cellulaires.

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5
Q

Décrivez les 4 domaines du RE.

A

Le réticulum granulaire (rugueux)
• Porte des ribosomes sur la face cytosolique
• Abondant dans les cellules qui synthétisent des
protéines
• En forme de saccule ou de citerne

Le réticulum agranulaire (lisse)
• Pas de ribosome
• Synthèse des lipides
• Forme de tubule

Le réticulum de transition
• Ribosomes d’un côté seulement
• Bourgeonnement de la membrane

La membrane nucléaire externe (domaine du RER)
• Ribosomes du côté faisant face au cytosol

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6
Q

Qu’est qu’un polyribosome?

A

ribosome en train de synthétisé la même protéine donc plusieurs ribosome sur un ARNm (attaché ou libre sur membrane)

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7
Q

Quel est la structure des ribosomes eucaryotes

A

ribosome 80S
2 sous unité: 60S (49protéines)+ 40S(33protéines)
40S=ARN18S (1900nucléo)
60S=ARN 5 (120nucléo),5.8 (160nucléo),28S (4700 nucléo)

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8
Q

Quel est la structure des ribosomes procaryotes

A

ribosome 70S
2 sous unité: 30S (21 protéines)+ 50S(34 protéines)
30S=ARN16S (1540nucléo)
50S=ARN 5 (120nucléo),23S (2900 nucléo)

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9
Q

Décrivez le modèle de diffusion-rétention.

A

1) Protéines membranaires synthétisée au
niveau du RER ou de la MNE.

2)Les protéines diffusent librement dans la
membrane en continue du RE, de la MNE et de la MNI.

3) À partir de la MNE, il y a une translocation de ces protéines membranaires par les CPNs vers la
MNI. Des cavités à proximité de la membrane
des pores peuvent permettre le passage
de protéines membranaires dont la taille
du domaine nucléoplasmique ne
dépasse 60kD.

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10
Q

Quel est la différence entre le passage d’une protéine vers la MNI par diffusion-rétention et par transport facilité?

A

diffusion-rétention : protéine avec un petit domaine extra-luminal (ex: prot. globulaire) passe facilement par le canal central et latéral du CPN

transport facilité: Certaines protéines membranaires de la  MNI ont un domaine extra-luminal plus 
linéaire qui peut atteindre le canal central 
du CPN (ex:prot fibreuse) mais ne passe pas bien dans le canal latéral. Donc, ces protéines présentent un SLN qui permet à une importine de s'y associer et donc 
favoriser l’importation.
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11
Q

Que veut dire CPN?

A

complexe de pore nucléaire

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12
Q

QUe veut dire SLN?

A

signal de localisation nucléaire

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13
Q

Qu’entraine une mutation du SLN?

A

Ex. Les protéines traversent le CPN, malgré une mutation du SLN, mais moins efficacement.

*Le transport facilité par le SLN n’est pas requis pour le transport de ces protéines vers la MNI, mais il le rend plus efficace.

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14
Q

Qu’est-ce que l’incorporation?

A

Si la protéine ne possède aucune séquence signal est
demeure dans le cytosol.
Au contraire, si elle présente une séquence signal, elle sera incorporée, dans une organelle, co-traductionnellement ou post-traductionnellement.

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15
Q

Où se retrouve les ribosomes lorsqu’il y a

a) Synthèse dans le cytosol
b) Incorporation post-traductionnelle
c) Incorporation co-traductionnelle

A

a) Ribosomes libres (=>prot libre)
b) Ribosomes libres (=> prot mitochon ou noyau)
c) Ribosomes fixés sur le REG (=> prot sécértion par Golgi…)

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16
Q

Décrivez les étapes de synthèse de la protéine bievement.

A

Ribosome si ne synthétise pas sont libre (sou-unité détaché)

1) petitesous-unité s’attache
2)grosse s’attache
3)synthétise protéine à partir du codon initiateur de l’ARNm
4) si signal post: achemininement
si signal co-: arrête synthèse déplace complexe vers membrane et reprend synthèse
5)termine au codon Stop.

*peut avoir plusieurs ribosome

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17
Q

Qu’est ce le PSIT?

A

Peptide signal d’initiation du transfert

Lorsqu’activé s’attache sur le complexe de
translocation et ouvre son pore

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18
Q

Quel est la structure du PSIT?

A

15 à 60 a.a. dont 8+ a.a. non polaire en

son centre

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19
Q

À quoi sert le bouchon du pore?

A

empêche la sortie des ions Ca++

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20
Q

Structure du PRS

A

un ARN et de 6 protéines avec une Poche hydrophobe

(Méthionine abondante) pour la fixationsur la sécance signal =PSIT

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21
Q

Décrivez les étapes de la synthèse d’une protéine lorsqu’elle possède un signal cotraductionelle (RE)

A
  1. La PRS se lie au PSIT et à la grosse sous unité du ribosome
  2. PRS-petide signal= pause de la traduction (ARNt plus d’accès)
  3. ribosome-PSR-recpeteur de PSR de la membrane du RE: hydrolyse du GTP sur la PRS et sur le récepteur membranaire de la PRS

4.libère le PSIT qui s’attache sur le complexe de
translocation et ouvre son pore

  1. Traduction se poursuit et translocation commence
  2. Déplacement de PRS et son recpeteur qui seront recyclé
  3. prot glisse dans complexe de translocation (au sein de la memb car a.a hydrophobe)
    * tant qu’il y a synthèse protéine pas besoin de remettre bouchon car prot joue ce rôle
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22
Q

Quelles sont les 2 raison pour lesquelles peut s’ouvrir le translocateur?

A
  1. pour laisser entrer une protéine du cytosol
    vers la lumière du RE (bouchon qui obstrue
    normalement).
  2. pour libérer le peptide signal dans la
    bicouche de phospholipides.
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23
Q

Rôle de la peptidase du signal

A

dégrade le peptide signal relâché du complexe de

translocation si non va s’accumuler bcp trop de peptide signal dans memb RE

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24
Q

Rôle de la signal-peptidase

A

excise le PSIT

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25
Q

Quel sont les types de protéine synthétisée dans le RE

A
  • Protéine destinée à la lumière du REG
  • Protéine enchâssée dans la membrane du REG (une seule hélice alpha)
  • Protéine enchâssée dans la membrane du REG (plusieurs hélices alpha)
  • Protéine ancrée à la membrane du REG
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26
Q

Quels sont les sous types des protéine enchâssée dans la membrane du REG (une seule hélice alpha)

A

– PSIT à l’extrémité NH2 de la protéine avec séquence d’arrêt de transfert (SAT) interne
• Extrémité NH2 dans la lumière du REG

– PSIT interne (dans la chaîne d’acides aminés)
• Extrémité NH2 dans la lumière du REG
• Extrémité COOH dans la lumière du REG

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27
Q

Quel sont les 2 sites qui compose le transolcateur protéique

A

site de liaison du peptidede début du transfert hydrophobe (PSIT)

site de liaison du peptide d’arrêtdutransfert hydrophobe (SAT)

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28
Q

Quel partie protéique se retrouvera dans la lumière du RE lorsqu’il y aura synthèse d’une protéineenchâssée (1seule hélice α) dans la membrane du REG avec PSIT à l’extrémité NH2 et une séquence d’arrêt de transfert
interne (SAT)? Quelle partie dans le cytosol?

A

NH2

COOH

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29
Q

La lumière du RE est en continuité avec…..

A

la lumière des autres organelles ainsi que le milieu extérieur

30
Q

Quel partie protéique se retrouvera dans la lumière du RE lorsqu’il a synthèse Protéine enchâssée dans la
membrane du REG avec un PSIT interne non reconnu par la peptidase du signal

A

Ca dépend du coté des charge + car elle vont toujours rester du côté cytosol

-Si plus d’acides aminés chargés positivement suivent immédiatement le PSIT (sont situés entre le PSIT et le
bout COOH)= NH2

-Si plus d’acides aminés chargés 
positivement précèdent immédiatement 
le PSIT (sont situés entre le bout NH2 et le PSIT)= COOH
31
Q

Quel est la différence entres les autres type de protéine synthétisé par le RE et les protéines à ancrage par la queue?

A

Les protéines à ancrage par la queue sont insérées, dans la membrane, post-traductionnellement, puisque le segment transmembranaire se situe au niveau de l’extrémité C-terminale. L’extrémité C-terminale ne sort pas du canal du ribosome avant la fin de la traduction.

L’incorporation ne s’effectue pas à l’aide de la SRP et de son récepteur!!!

32
Q

Par quel complexe les protéines sont ancré à la membrane?

A

Hydrolyse de l’ATP des complexe get 1 et get 2

33
Q

Quel coté est ancré à la membrane?

A

Cter

34
Q

Quel protéine accessoire est nécessaires à

l’incorporation post-traductionnelle (ancrage)

A

Hydrolyse de l’ATP enlève BiP et tire la protéine vers le milieu luminal

35
Q

Quels sont les 2 types de Protéine ancrée à la membrane du REg? Quel sont les différence?

A

– Feuillet luminal (ancre de GPI)
– Feuillet cytosolique (ancre d’acides gras)

Les protéines possédant une ancre de GPI sont attachées au feuillet luminal de la membrane du REG. Ces protéines se retrouveront en surface de la membrane plasmique du côté extracellulaire.

Les protéines ancrées au feuillet cytosolique de la membrane plasmique (ancre d’acides gras) ne transitent pas par le REG. Ce sont des protéines
synthétisées dans le cytosol et auxquelles
on lie une chaîne d’acide gras.

36
Q

Qu’est ce que le GPI

A

un glycolipide

37
Q

2 type de glycosylation des protéines

A

Liaisons N glycosidiques
• Oligosaccharides liés à l’asparagine
• Effectuées dans le RE
• Ce sont les glycosylation les plus fréquentes (90%)

Liaisons O-glycosidiques
• Oligosaccharides liés à la sérine, la thréonine ou à l’hydroxylysine (OH).
• Effectuées dans le complexe golgien
• Ce sont les glycosylation les plus rares (10%)

38
Q

Mécanisme de glycosylation de l’asparagine

A 
1. Synthèse de l’oligosaccharide sur 
le dolichol (lipide+2P dans memb du RE)
  1. Transfert de l’oligosaccharide par l’oligosaccharyl transférase, du dolichol à l’asparagine.
    • 1 oligosaccharyl transférase par complexe de translocation

3.La glucosidase 1 coupe 2 des 3 glucoses.

4.Le 3e glucose permet de retenir la protéine dans le
RE pour lui donner le temps d’adopter sa structure 3-D

5.La glucosidase 2 libère la protéine en coupant le
dernier glucose

39
Q

2 conditions pour sucrer une asparagine

A
  • 1er acide aminé voisin vers le bout COOH : tout a.a. sauf la proline
  • 2e voisin vers le bout COOH : sérine ou thréonine

NH2-Asn-X-(Ser ou Thr)-COOH

40
Q

Quel est la structure de l’oligossacharide

A

3 glucoses
9 mannoses
2 n-acétylglycosamines *C’est lui qui est directement lié à l’Asn

41
Q

Quel est 1 des fonction du REL et quel molécule importante est présante dans sa membrane pour l’aider à accomplir cette dernière fonction?

A

Détoxification: métabolisent la plupart des
xénobiotiques (molécules étrangères à l’organisme, parfois toxiques (ex. médicaments, pesticides)) et participent dans la clairance métabolique de la plupart des drogues.

Les cytochromes P450 (monooxygénases)

42
Q

2e fonction du REl

A

Synthèse sphingolipides, phospholipides et cholestérol

43
Q

Expliquez la synthèse du cholestérol au niveau du REl

A

1) La synthèse démarre dans le cytosol avec
des molécules hydrophiles. Les diverses
réactions sont catalysées par des
enzymes hydrophiles du cytosol.

2)Au cours de la synthèse, le cholestérol en
devenir est de plus en plus hydrophobe et
se solubilise dans la membrane du REL
où des enzymes enchâssées complètent
sa fabrication.

44
Q

Quel est la différence entre la membrane plasmique et la membrane du RE

A

RE: possède des Scramblase
MP: possède des Translocase de phospholipides(Flippase) ATPase et parfois des scramblase

45
Q

Qu’est-ce que les scramblase?

A

diffusion facilité des phopholipide (pas spécifique) pour égaliser les concentration des phospho au niveau des 2 feuillets du RE ou MP (active qu’en certaines
circonstances) lorsqueles nouveaux phospholipides synthétisés’ajoute a la membrane cytosolique de la bicouche

46
Q

Qu’est-ce que les translocase de phospholipides (Flippase) ATPase?

A

transport actif spécifique au niveau de la mebrane plasmique lorsqu’il y a eu libération des nouvelles membranes par exocytose car pas n’importe quel phospho n’importe où
Ex: phosphatidylsérine à l’ext est un signal de destruction

donc catalyse le transfert de phospholipide spécifique vers la monocouche cytoplasmique

47
Q

Pourquoi le glycocalyx est-il toujours du côté
extracellulaire ?
Pourquoi les protéines ancrées par une GPI
sont-elles toujours du côté extracellulaire ?

A

Pcq les deux sont synthétisé dans la lumière du RE alors ce qui était dans la lumière se retrouveront sur coté ext de la meb plasmique

**CONTINUITÉ!!!

48
Q

Les protéines enchâssées dans la membrane
du REG peuvent-elle se retrouver dans la
membrane du Golgi ou dans la membrane
plasmique?

A

Oui

49
Q

Quels sont les 2 types de protéines résidentes du RE? Quel sont leurs différences?

A

Protéines solubles
• Elles possèdent une séquence KDEL : Lys-Asp-Glu-Leu à l’extrémité COOH

Protéines membranaires (portion lumière et transmembranaire et cytosolique)
• Elles possèdent une séquence KKXX cytosolique

50
Q

Qu’est-ce qu’une vésicule de transition?

A

transporte du RE au Golgi

51
Q

Qu’entourne la vésicule qui transporte du RE transitoire vers le cis-golgi

A

COP 2

52
Q

Comment forme-t-on les vésicules de transition à partir de la membrane du RE

A

1) Protéine G liant les nucléotides guanyliques change le GDP pour un GTP sur SAR1
2) SAR1 devient actif et se lie à la membrane
3) Sec 23/24 et sec 13/31 sont attiré et entraine la déformation=> forme une cage allongé ou sphérique
4) COP 2 (coatomère)

53
Q

Quel est la différence entre la formation de vésicule au niveau du RE et du Golgi

A

RE: Protéine G (protéine liant les nucléotides
guanyliques) nommée SAR1 qui lie COPII

Golgi:Protéine G nommée ARF qui lie COP I

54
Q

Quand la vésicule est entouré de COP 1?

A

Du Compartiment Intermédiaire Rét. End. Golgi (CIREG) et du réseau cis-golgi vers le réticulum de transition.

Entre les saccules golgiens

Du réseau trans golgien (RTG) vers la membrane plasmique (sécrétion constitutive)

55
Q

Quand la vésicule est entouré de clathrine?

A

Des endosomes précoces vers la membrane plasmique et vers les endosomes tardifs.

De la membrane plasmique vers les endosomes précoces.

Du RTG vers les endosomes précoces ou tardifs.

Du RTG vers la membrane plasmique (sécrétion contrôlée)

56
Q

Fonctions du RE au niveau des cavités

A
  • Ségrégation des protéines d’exportation

* Site de stockage des ions Ca++ par la Ca++ - ATPase

57
Q

Où retrouve-t-on une [Ca2+] plus grande?

A

t plus élevée à l’extérieur

de la cellule et dans la lumière du RE que dans le cytosol.

58
Q

Quel est la condition pour que la protéine soit excrété du RE jusqu’au Golgie et finalement la la MP

A

La protéine doit être assemblée et repliée correctement.

59
Q

Quel est le rôle de la molécules chaperons Hsp 70?

A

Ces protéines se lient sur des plaques hydrophobes des protéines mal repliées qui sont en cours de
synthèse et les aident à prendre leur structure 3-D en évitant leur agglutination

*Par hydrolyse de l’ATP 2X

60
Q

Où retrouve-t-on les Hsp 70?

A

dans le cytosol, le RE, les mitochondries, les chloroplastes.

61
Q

Quel est le rôle de la molécules chaperons Hsp 60?

A

Ce sont des tonneaux protéiques qui reçoivent les protéines mal repliées après leur synthèse. (si hsp 70 a pas marché)

62
Q

Où retrouve-t-on les Hsp 60?

A

Dans le cytosol, RE, mitochondries, chloroplastes.

63
Q

Quel est le rôle des protéasomes?

A

Tonneaux protéiques qui dégradent les protéines mal repliées en acides aminés dans le cytosol

64
Q

Quel est le rôle des calnexines?

A

C’est une lectine transmembranaire qui se lie à un résidu glucose de l’oligosaccharide lié à l’asparagine et qui retient la protéine mal repliée dans le réticulum endoplasmique.

65
Q

Qui vérifie si la protéine lié à l’oligosaccaride est correctement replié?

A

glucosyl-transférase

66
Q

Qu’arrive t-il a une protéine qui présente une ubiquitine ou une chaine polyubiquitine (installé par uquiquitine ligase E3)

A

ca veut dire qu’elle est mal replié donc

1) n-glycanase coupe l’oligosaccharide
2) protéasome dégrade la protéine

67
Q

Quel sont les 3 censors des protéines mal replié à cause d’un manque de Ca2+ ou manque de molécule caperonne? Quelle réponse commune entraine-il?

A

IRE1
PERK
ATF6

activation des gènes qui augmente la capacité du RE à bien plié les protéines (augmente production de chaperonne)

68
Q

Quel est l’effet du IRE1?

A

1) IRE activé par phosphorylation
2) episse ARNm (u=unspiced=> s=spiced) qui encode pour une prot
3) transcription 1 au niveau du noyau
4) regule transcription de gène dans noyau
* épisser=retire intron et colle exons

69
Q

Quel est l’effet du PERK?

A

1) IRE activé lorsque phosphorylé
2) inactive facteur de transmission et produit moins de protéine
3) active transcription 2 au niveau du noyau
4) regule transcription de gène dans noyau

70
Q

Quel est l’effet du ATF6?

A

1) enlève la protéine de la mebrane du RE donc elle n’est plus résidante du RE et va vers le golgi
2) protéase du golgi cible cette protéine et clive la portion cytosolique et la libère dans cytosol
3) active transcription 3 au niveau du noyau
4) regule transcription de gène dans noyau

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