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BCM > Resumo 2 > Flashcards

Resumo 2 Flashcards

1
Q

Funções do Citoesqueleto:

A
  • determina a forma geral da célula
  • organização geral do citoplasma
  • movimentação de células inteiras
  • transporte interno de organelos e outras estruturas
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2
Q

Quais são os filamentos proteicos que o cito esqueleto e composto:

A

Microfilamentos de actina
▪ Microtúbulos formados por tubulina
▪ Filamentos intermédios

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3
Q

Microfilamentos de Actina

A

São particularmente abundantes junto à membrana plasmática, onde formam uma
rede que proporciona suporte mecânico, determina a forma da célula e movimentos da
superfície celular.

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4
Q

Estrutura e formação dos filamentos de actina

A

Actina monomérica (actina-G) polimeriza para formar os filamentos de actina (actina-
F). Tem-se admitido que os microfilamentos sejam constituídos por duas cadeias de
actina F enroladas helicoidalmente.
Os filamentos de actina são polares: Actina G (monômero) vão se orientando na
mesma direção no microfilamento conferindo uma polaridade ao complexo- possuem
uma extremidade positiva (+) e uma extremidade negativa (-).

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5
Q

Polimerização de actina

A

um processo reversível que ocorre em ambas as
extremidades, todavia na extremidade positiva o crescimento é mais rápido do que na
extremidade negativa.

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6
Q
  • Actina-ATP
A

(maior afinidade ao filamento) associa-se(e dissocia-se) à extremidade
positiva, que está em rápido crescimento

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7
Q
  • Actina-ADP
A

dissocia-se(e associa-se) à extremidade negativa, em que se verifica
uma dissociação de monómeros ligados a ADP

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8
Q

Etapas da Polimerização de Actina

A
  1. Nucleação(crescimento lento)
    - alinhamento dos três primeiros monómeros de actina
    - é facilitada pela formina
  2. Alongamento(crescimento rápido)
  3. Estabilização(fase do equilíbrio)
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9
Q

Forminas:

A

grupo de proteínas que estão envolvidas na polimerização da actina e se
associam à extremidade positiva dos filamentos de actina

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10
Q

Profilinas

A

grupo de proteínas de ligação à actina envolvidas na renovação dinâmica e
reconstrução do citoesqueleto de actina; são encontradas em todos os organimos
eucarióticos na maioria das células;

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11
Q

Ramificação dos filamentos de actina-função do complexo Arp2/3

A

O complexo Arp2/3 assemelha-se muito à estrutura da actina
monomérica e serve como local de nucleação para novos filamentos
de actina.
O complexo une-se às extremidades positivas de filamentos já
existentes e inicia o crescimento de um novo filamento. São criadas
redes de actina ramidificada como resultado desta nucleação de
novos elementos.

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12
Q

Treadmilling

A

Quando há um ganho na extremidade positiva simultâneo a uma perda na
extremidade negativa, ocorre um fenómeno denominado treadmilling, que resulta na
“movimentação” do filamento pelo citosol.
Quando as taxas de adição e de perda são iguais, o filamento permanece do mesmo
tamanho.

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13
Q

Estabilização dos filamentos de actina(3)

A

A tropomiosina é uma proteína longa e fina, constituída por duas cadeias
polipeptídicas enroladas em forma de hélice, que se liga à actina durante o processo
de contração muscular.
Ligam-se entre si pelas extremidadades, formando longos filamento que a sustentam
em forma de hélice de actina.
A tropomiosina é a responsável pela cobertura dos locais de ligação da actina G à
miosina.

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14
Q

Corte(severing) dos filamentos de actina por cofilina

A

A cofilina possui dois tipos de atividade:
▪ Despolimerização da actina através do aumento da taxa
de dissociação de monómeros de actina;
▪ Divisão do filamento em dois.

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15
Q

Feixes:

A
  • podem ser: paralelos(associados a fimbrina) ou contráteis(associados a α-actinina)
  • ambas as proteínas fimbrina e α-actinina contêm dois domínios de ligação de cálcio
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16
Q

Redes:

A
  • estão associadas a flamina(dímero de duas subunidades que formam um “V” flexível)
    que estabelece ligações cruzadas entre os filamentos de actina, originando redes
    ortogonais
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17
Q

Stress fibers:

A

feixes de filamentos de actina ancoradas à membrana plasmática nas
adesões focais

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18
Q

Adesão focal:

A

local de ligação de células à matriz extracelular nos quais as integrinas
se ligam a filamentos de actinas

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19
Q

Interação com a membrana nas junções aderentes

A

As junções aderentes têm a função de ancoragem e possuem
proteínas de adesão, caderinas.
• As junções aderentes formam barreiras contínuas.

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20
Q

Citosqueleto e locumução celular

A

Células utilizam os microfilamentos de actina e suas
proteínas acessórias para produzir movimento e sua
locomoção.
• Sucessivos ciclos de nucleação e liberação das
subunidades produzem prolongamentos na
membrana (região em vermelho) que forçam a célula
a acompanhar o sentido de nucleação.
• Mostra como esta estrutura é altamente dinâmica,
possuindo a incrível capacidade de se polimerizar e
despolimerizar rapidamente com o auxílio das
proteínas acessórias

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21
Q

Citocinese

A

Após a mitose, a célula é dividida por um anél contráctil, constituído por filamentos
de actina e miosina II.
▪ O treadmilling vai fazer o microfilamento mover-se em direção um ao outro,
diminuindo a miosina e estrangulando a célula.

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22
Q

Contração Muscular

A

As moléculas de actina realizam treadmilling que produz movimento para a
extremidade positiva.
▪ A miosina vai estar parada na banda A, criando uma força que puxa na direção
contrária, levando à contração, e aproximação dos discos z.

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23
Q

Miosina

A

proteína-motor dos filamentos de actina

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24
Q

Funções dos microfilamentos de actina

A

Locomoção/migração celular
• Fagacitose
• Contração muscular
• Citocinese
• Transporte de vesículas e organelos

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25
Microtúbulos
Os microtúbulos também fazem parte dos flagelos e dos cílios das células eucarióticas e têm origem nos centrossomas. São apolares.
26
Funções micro túmulos
Transporte de organelos ao longo dos microtúbulos ▪ Microtúbulos na divisão celular
27
Estrutura dos microtúbulos
São pequenas estruturas cilíndricas e ocas formadas por proteínas chamadas tubulinas. Existem dois tipos de tubulinas que se associam para formar protofilamentos, tubulina-α e tubulina- β. ▪ Os dois tipos de tubulina associam-se para formar protofilamentos, que vão constituir microtúbulos(cada um com 13 protofilamentos).
28
Formação dos microtúbulos
A polimerização ou despolimerização é um processo que depende de energia, que está sob a forma GTP. ▪ Estes dois processos ocorrem a velocidades diferentes nas extremidades dos microtúbulos. - A extremidade positiva tem tendência a se polimerizar e aponta para a periferia da célula ou membrana plasmática. - A extremidade negativa tem tendência a se despolimerizar, partindo de uma região que a estabiliza. ▪ A extremidade está sempre inserida num centro organizador, que na maioria das vezes é o centrossoma. Assim, é possível enviar partículas do centro para a extremidade da célula e vice-versa, por dentro dessas estruturas. Estes processos de polimerização ou despolimerização acontecem constantemente a partir do centrossoma.
29
Instabilidade dinâmica dos microtúbulos Se…
Velocidade de polimerização> velocidade da hidrólise de GTP: o microtúbulo vai crescer e formar GTP cap. • Velocidade de polimeração
30
Função das MAPs(microtubule-associated proteins)
Polimerases: promove o crescimento do microtúbulo • Despolimerases: promove a sáida dos dímeros do microtúbulo(encurtamento) • CLASP: forma um bloqueio que impede a despolimerização e promove, assim, o crescimento do microtúbulo
31
Substâncias que afetam a polimerização da tubulina
Atualmente existem drogas que influenciam a estabilidade dos microtúbulos, sendo usados, por exemplo, no tratamento de cancro, uma vez que a divisão celular é travada se não se verificar uma correta formação e organização do fuso mitótico. Exemplos • Colchicina: liga os dímeros de tubulina, inibindo a sua polimerização. A colchicina leva à perda de microtúbulos. • Taxol (teixo) - liga os microtúbulos, estabiliza-os, inibindo a despolimerização
32
Microtúbulos em neurónios
As dendrites recebem as sinapses(informação) e o axónio entrega a informação às células. Os microtúbulos das dendrites são diferentes dos microtúbulos do axónio. As dendrites têm microtúbulos com disposição diferente e têm a proteína MAP-2 associada. O axónio tem microtúbulos orientados de forma igual e têm a proteína Tau associada. As proteínas MAP-2 e Tau regulam os microtúbulos. No caso de um portador de alzheimer, a proteína Tau presente no microtúbulo do axónio em vez de estar estabilizada, está enrolada.
33
Proteínas motoras dos microtúbulos:
Dineínas: movimentam-se ao longo dos microtúbulos através de ATP em direção à extremidade negativa(zona do centro da célula) • Cinesinas: movem-se em direção à extremidade positiva(zona mais periférica)
34
Formação do fuso mitótico:
A extremidade negativa dos microtúbulos está ancorada nos centrossomas, que, em interfase, estão localizados perto do núcleo. Durante a mitose, os microtúbulos reorganizam-se para formar o fuso mitótico. Os centrossomas possuem um par de centríolos, que são estruturas cilíndricas altamente polares compostas por 9 tripletos de microtúbulos associadas a diversas proteínas. ▪ A cineteroco é onde os cromossomas se ligam. ▪ Os microtúbulos interpolares estendem-se dos dois polos do fuso. ▪ Os microtúbulos astrais ligam o centro mitótico à membrana plasmática.
35
Movimento dos cromossomas
O encurtamento dos microtúbulos cinetocoro faz com que os cromossomas se desloquem para os polos.
36
Filamentos Intermédios
Os filamentos intermédios compõem um sistema de estruturas, no citoplasma(queratina, vermentina, neurofilamentos) e núcleo(laminas) de células eucarióticas. Ao contrário dos filamentos de actina e nos microtúbulos, os filamentos intermédios são apolares, dado que não apresentam extremidades positivas e negativas distintas, sendo, por isto, mais estáveis.
37
Estrutura dos Filamentos Intermédios
As proteínas enrolam-se e formam dímeros e por aí fora. A ligação de dois dímeros é antiparalela. Os filamentos intermédios são compostos por uma grande variedade de proteínas. As proteínas dos filamentos intermédios apresentam um domínio central α-hélice, uma cabeça e uma cauda com tamanho e formas variadas.
38
Desmossoma:
É um tipo de especialização da membrana plasmática • Função: manter as células unidas umas às outras • Região de adesão entre células mediada por proteínas transmembranares (caderinas), na qual os filamentos de queratina estão ancorados à membrana plasmática
39
Hemidessomas:
Formam aderências entre as células e a membrana basal • Região de adesão entre células e a matriz extracelular na qual os filamentos de queratina interagem com integrinas.
40
Citosqueleto do núcleo: interação da lâmina nuclear com a cromatina e com o citoesqueleto no citoplasma
Os filamentos intermédios levam à formação da lâmina nuclear(revestem a membrana nuclear internamente e ancoram cromossomas e formam poros nucleares).
41
Quiescência(G0)
é a paragem da divisão celular.
42
Células em quiescência:
Células que possuem normalmente atividade mitótica • Células que normalmente não se dividam, mas podem ser induzias a dividir(ex:hepatócitos) • Células que não se dividem(neurónios, células musculares)
43
Cinases de proteínas:
enzimas que catalisam a fosforilação de proteínas por meio da transferência de um grupo fosfato de ATP ou GTP(em casos raros)
44
Fosfatases de proteínas:
enzimas que catalisam a desfosforilação de proteínas, removendo um grupo fosfato.
45
O que estimula a produção de ciclinas D necessárias para a indução do ciclo celular?
Fatores de crescimento que induzem a progressão de G1 através do ponto de restrição.
46
Como as Cdk4,6 ativadas pela ciclina D fazem avançar o ciclo celular?
Rb na sua forma não fosforilada liga-se a E2F reprimindo a transcrição de genes regulados por E2F. ▪ Rb é fosforilado por CDK 6 e CDK 4(ambos ligados à ciclina D) e como resultado dissocia-se de E2F no final de G1. ▪ E2F estimula a expressão de seus genes que codificam proteínas necessárias para a progressão do ciclo celular(transcrição)
47
CDK2/ciclina E e a iniciação da replicação do DNA
O CDK2 é ativado durante as fases G1 e S do ciclo celular e, portanto, atua como um controle de ponto de verificação da fase G1-S. ▪ A fosforilação do Rb promove a síntese da ciclina E e o aumento da atividade da CDK2. ▪ A CDK2 promove a ativação de MCM. ▪ No final da fase G1, o complexo CDK2-CiclinaE atinge a atividade máxima e desempenha um papel significativo no início da fase S.
48
O que regula a progressão para a mitose? A fosfatase Cdc25 ativa o CDK1 e desencadeia a mitose:
No final da fase S, a fosfatase Cdc25 desfosforila a tirosina15 e isso ativa o complexo ciclina B-CDK1(fator de promoção de maturação[MPF]). ▪ Após a ativação, esse complexo é transportado para o núcleo, onde serve para desencadear a entrada na mitose.
49
se houver danos no DNA,
são ativadas proteínas alternativas, o que resulta na fosforilação inibitória de Cdc25 e, portanto, o complexo ciclina B-CDK1 não é ativado.
50
Durante a interfase, a fosforilação dos resíduos Thr-14 e Tyr-15
previnem a indução prematura da mitose.
51
Para que a célula saia da mitose
a degradação da ciclina B é necessária através do sistema ubiquitina-proteassoma. A ubiquitina atua sobre o complexo CDK-ciclina, este liga-se ao cromossoma e, consequentemente, a CDK é inativa e a cinase é destruída.
52
Condensação da cromatina:
função de coesinas e condensinas
53
Coesinas
: proteínas que mantêm os cromatídeos ligados permitindo a sua segregação correta
54
Condensinas
proteínas que condensam os cromossomas em preparação para a sua divisão celular
55
Dissolução da membrana nuclear
O complexo CDK1-ciclina B fosforila os filamentos de lamina(proteínas do poro nuclear e da membrana nuclear interna) A fosforilação da lamina provoca a dissociação dos filamentos intermédios que formam o esqueleto nuclear.
56
Formação do Fuso Acromático
Quando não há ligação dos microtúbulos aos cinetócoros correspondentes ou quando não há tensão adequada na ligação, os cinetócoros produzem continuadamente um sinal que ativa o mecanismo de checkpoint. MAD e BUB inativam o APC através da ligação direta o Cdc20. O complexo MAD2-BUB1-Cdc20 que é formado constitui o MCC(“Mitotic Checkpoint Complex”) e impede o funcionamento do APC, retardando o início da anáfase até que todos os cinetócoros estejam adequadamente ligados aos microtúbulos. Quando há ligação do último cinetócoro aos microtúbulos, aumenta a produção de MCC permitindo ao Cdc20 dissociar-se de MAD2 e BUB1 e ligar-se ao APC. Isto leva à ativação do APC e consequente continuação do ciclo celular, com o início da anáfase. Nota: APC/C tem atividade de ubiquitina ligase
57
Necrose
morte passiva(natural) ▪ resulta do rebentamento da membrana e libertação do conteúdo celular ▪ lesão traumática mecânica ou por químicos tóxicos
58
Apoptose
é a morte ativa e programada/suicídio ▪ ocorre sem perda da integridade membranar ▪ pode ser induzida pela via intrínseca e pela via extrínseca
59
O que desencadeia a morte celular por apoptose?
O stresse celular(danos no DNA, infeção viral e privação de fatores de crescimento) desencadeia a morte celular programada através de um processo que envolve a mitocôndria, via mitocondrial da apoptose(via intrínseca).
60
VIA INTRÍNSECA/VIA MITOCONDRIAL DA APOPTOSE:
▪ Há proteínas no citoplasma que vão para a membrana externa da mitocôndria e, em consequência disso, as mitocôndrias libertam citrocromo C. ▪ O citocromo C liga-se a outra proteína(esta união denomina-se Apaf-1) e forma o complexo apoptossoma. ▪ O apoptossoma liga-se à caspase-9 que ficam ativadas e, assim ativam a caspase-3, que leva à morte celular.
61
Função do citocromo C na cadeia respiratória mitocondrial:
transportar eletrões
62
Caspases:
são proteases que têm resíduos de cisteína no local ativo e que clivam após resíduos de ácido aspártico nos seus substratos • controlam a degradação de outras proteínas • existem caspases iniciadoras(ex: caspase-9) e caspases efetoras(ex: caspase-3)
63
Eliminação das células apoptóticas por células imunitárias fagocíticas
Numa célula em apoptose, a fosfatidilserina é expressa na superfície celular, em vez de estar no lado interno da membrana. Este é um sinal(“sinal eat-me”) que as células apoptóticas expõem às células fagocíticas para elas serem fagocitadas.
64
VIA EXTRÍNSECA DA APOPTOSE
1. As proteínas extracelulares de sinalização ligam-se a recetores de morte celular(recetor FAZ, recetor de TNF e de outras citosinas) na superfície da célula. 2. As proteínas ativam a caspase-8(caspase de iniciação). 3. A caspase-8 vai ativar as caspases efetoras. 4. A caspase-8 cliva e ativa a BiD. 5. A BiD ativa a via mitocondrial da apoptose(via intrínseca).
65
Funções da via extrínseca da apoptose:
Destruição de células tumorais • Induz a morte de células infetadas por vírus • Eliminação de células imunitárias que já desempenharam a sua função(apoptose no desenvolvimento, ex: do sistema nervoso)
66
REGULAÇÃO DA APOPTOSE
Família Bcl-2 ▪ Antipoptóticas → Bcl-2(ligam Bax ou Bak e inibem a oligomerização que iria libertar citocromo C) ▪ Pro apoptóticas multidomínios → Bax e Bac ▪ Pro apoptóticos BH3-only → Bid, Bad, Noxa, Puma
67
Célula normal
• Antipoptóticos inibem as pro apoptóticas multidomínios • Pro-apoptóticos BH3-only inativos
68
Célula em apoptose
• Pro apoptóticos BH3-only são ativadas por sinais e inibem antipoptóticos • Ativação das proapoptóticas multidomínios • Libertação do citocromo c • Ativação das caspases • Morte celular
69
As caspases são reguladas pelas
proteínas IAP(inibidores de apoptose), que inibem a atividade das caspases ou induzem à sua degradação.
70
Outras formas de morte celular programada:
necroptose(é a morte celular programada com características da necrose) - piroptose - ferroptose

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