RER Flashcards
struttura
fatto da cisterne ripiegate più volte a formare complessi lamellari
-sulla superficie esterna ha migliaia di ribosomi
-sviluppato nelle cellule che secrnono proteine
- i ribosomi (acidi) si vedono al microscopio, invece il rer non è rilevabile
funzioni
sintesi di proteina
trasporto proteine
modifiche co e post traduzionali
controllo qualità
sintesi proteina
-un ribosoma nel citoplasma inizia a sintetizzare la catena polipeptidica
-una volta completata la sequenza segnale la particella che riconosce il segnale SRP si lega e blocca la traduzione
- questa ricomincia solo quando srp si unisce al suo recettore sul rer
(la sequenza segnale è all’interno della membrana perchè idrofoba, metre la catena in via di sintesi entra nelle cisterne man mano grazie al TRASLOCATORE SEC61)
da qui la strada cambia in base alla destinazione delle proteine
alla fine però il processo torna a essere uguale - il ribosoma si stacca dal mrna e dal rer tornando nel citosolo con le subunità separate
SEQUENZA SEGNALE
è una zona della catena polipeptidica di natura idrofobica che indica la destinazione finale della proteina in fase di trascrizione
proteine destinate alla secrezione e ai lisosomi
sono sintetizzate con l’estremità N-terminale all’interno del lume e una volta tagliato il peptide segnale grazie a una PEPTIDASI DEL SEGNALE la proteina sarà liberata nella cisterna
proteine destinate a rimanere sulla membrana del rer
sintetizzate con l’estremità C o N terminale nel lume
- avranno domini transmembrana idrofobici oltre al peptide segnale
- quando la proteina inzia ad andare verso la cisterna il traslocatore dopo aver incontrato il 2 dominio idrofobico detto PEPTIDE CHE BLOCCA LA TRASLOCAZIONE si blocca e questo permette al dominio di inserirsi nella membrana
- nel caso di proteine multipasso il processo si ripete più volte
modifiche co traduzionali
taglio del peptide segnale ad opera di PEPTIDASI DEL SEGNALE
Acquisizione struttura terziaria
folding di proteine, avvolgimento delle alfa eliche o beta foglietti con creazione di interazioni idrofobiche e ponti disolfuro + eventuale struttura 4
- avviene grazie alle chaperonine
inizio della glicosilazione
termina nel GOlgi
- una catena oligosaccaridica di 14 monosaccraidi (2Nacetilglucosammina+9 mannosio + 3 glucosio) è trasferita sul gruppo amminico dell’Aspargina grazie a OLIGOSIL-TRANSFERASI
controllo qualità
-le proteine non assemblate correttamente sono riconosciute dalla proteina Bip e inviate a ERAD (sistema di degradazione associato al RER) che le manda fuori dal RER dove saranno ubiquinate
- deglicosilazione delle ultime 4 molecole della catena oligosaccaridica
UBIQUITINAZIONE
gli enzimi E1 E2 e E3 legano covalentemente proteine ubiquitina alla rpoteina da degradare e questa è riconosciuta dal complesso del PROTEASOMA che può degradare la proteina in piccoli polipeptidi con riciclo di ubiquitina
