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Bioquímica II > Regulación De La Expresión Génica > Flashcards

Regulación De La Expresión Génica Flashcards

1
Q

1->Genes que conforman un operón

A
  • Gen regulador -> codifica al represor o activador.
  • Centro de control (DNA operador + promotor).
  • Genes estructurales.
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2
Q

¿Qué necesita el gen de la betagalactosidasa para expresarse?

A
  1. Presencia de lactosa -> alolactosa -> quita el represor lac.
  2. Ayuno -> se libera AMPc que se une a la proteína activadora de catabolitos (CAP) -> aumenta la afinidad de la RNA pol.
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3
Q

Núcleo primordial del complejo de iniciación

A

TBP (proteina de la familia TFII) + caja TATA.

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4
Q

2->Regulacion en eucariotas

A

Promotor, elementos de control, etc.

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5
Q

Iniciacion de la transcripcion eucariota necesita:

A
  • La RNA pol II necesita proteinas adicionales :FT generales.
  • Se inicia con la union de TATA binding protein (TBP) al promotor.
  • Luego la TFII-H desenrolla el ADN.
  • TFII-H fosforila la RNA pol II y se inicia la elongacion.
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6
Q

Aparato de transcripción basal

A

NPCI + TFII (A, B, F) + RNA pol II + TFII (E, H).

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7
Q

Función de TFII-A y B

A

Reconocimiento del DNA promotor.

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8
Q

Función del TFII-F

A

Trae a la RNA pol II

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9
Q

Función de TFII-H

A

Helicasa y elongación.

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10
Q

Secuencias del promotor

A
  • Caja TATA.
  • Elemento iniciador: define el punto de inicio.
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11
Q

Elementos de control del ADN

A

Proximales: islas CpG.
Distales: intensificadores o enhancer.

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12
Q

Dominios de los factores de transcripción

A
  1. Dominio de unión al ADN.
  2. Varios dominios activadores o represores.
    - Unidos por regiones flexibles.
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13
Q

Homeodominio

A

Tres hélices dispuestas en forma de H.
La hélice perpendicular interacciona con el surco mayor.

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14
Q

Dedo de Zinc

A

Dominios dispuestos en tándem, cada uno se une a un ion zinc por cisteina e histidina. Los dominios forman una hilera por el surco mayor.

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15
Q

Cremallera hidrofóbica de leucina.

A

Un par de hélices alfa que por un extremos se unen al ADN y por el otro se enrollan entre sí. Estabilizados por leucina.

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16
Q

Amplificosoma

A

Unión cooperativa entre activadores ubicuos y específicos a los elementos de control del ADN.

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17
Q

Nucleosoma

A
  • 200 pb (145 + 55).
  • H2A, H2B, H3 y H4.
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18
Q

Aminoácidos más comunes en histonas

A
  • Lisina y arginina (+) tienen afinidad por la carga negativa del ADN.
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19
Q

Colas aminoterminales de las histonas

A

Proyectan hacia el exterior y sus residuos de lisina y arginina sufren modificaciones covalentes.

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20
Q

¿Qué causa la acetilación de histonas?

A
  • Se acetila la lisina.
  • Pierde carga positiva.
  • Se separa del ADN.
  • El ADN se descompacta y aumenta la transcripción.
21
Q

¿Qué causa la metilación de histonas?

A
  • Dependiendo del residuo de lisina o arginina que metile puede ser activador o represor.
22
Q

¿Qué causa la metilación del ADN?

A
  • La metilación de citosinas (usualmente en las islas CpG) provocan que disminuya la transcripción.
  • Los metilos se proyectan hacia el surco mayor y evita la unión de proteínas.
  • Los metilos son reconocidos por MeCPs.
  • Los MeCPs son reconocidos por histona-desacetilasas que condensan el ADN.
23
Q

Dominios de los receptores intracelulares

A
  • DBD: de unión al ADN. Posee 3 dedos de zinc.
  • LBD: de union al ligando. Hélices alfa dispuestas en 3 capas y el ligando se une a la cavidad hidrofóbica entre ellas. Extremo carboxiloterminal.
  • Dominios de activación independientes de ligando.
24
Q

¿A qué secuencias se unen los receptores intracelulares?

A
  • Palindrómicas (AGAACAXXXTGTTCT)
  • De repetición directa (AGGTCA XXX AGGTCA)
25
Q

Receptores intracelulares tipo I

A
  • Sin ligando unido a HSP.
  • Con ligando homodimerización, traslocación al núcleo, union a secuencias palindrómicas y aumento de transcripción.
26
Q

Receptores intracelulares tipo II

A
  • Se encuentran en el núcleo.
  • Heterodímeros con el receptor del ácido retinoico.
  • En ausencia de ligando unidas a proteínas correpresoras.
  • Con ligando se disocia el correpresor, se asocia el coactivador y aumenta la transcripción.
  • T3, retinol y vit D.
27
Q

Receptores intracelulares tipo III

A
  • Huérfanos (no se conoce ligando).
  • Similares al tipo I.
  • Homodimerizacion.
  • Reconocen secuencias directas.
28
Q

Receptores intracelulares tipo IV

A
  • Se unen al ADN como monómeros o dímeros.
  • Se unen al hexanucleótido extendido.
29
Q

¿Qué permite que se unan los coactivadores a los dímeros de receptores?

A
  • Cuando no hay ligando, una alfa hélice proyecta hacia el exterior del receptor.
  • Cuando hay ligando, la alfa hélice se esconde y deja un espacio para la unión de los coactivadores.
30
Q

¿Qué hacen los coactivadores que se unen a los dímeros de receptores intracelulares?

A

Tienen actividad histona-acetil-transferasa -> descompactan la cromatina.

31
Q

¿Qué reacciones se dan en el splicing?

A

Dos transesterificaciones.

32
Q

¿Qué secuencias son reconocidas por el espliceosoma?

A
  • Extremo 5’ (GU) del intrón.
  • Sitio de ramificación.
  • Secuencia de pirimidinas.
  • Dinucleótido AG en 3’.
33
Q

¿Cómo se da el splicing?

A
  1. Se unes el extremo 5’ al sitio de ramificación y se libera el exon de 5’.
  2. El exón de 5’ se une al exón de 3’ tras el dinucleótido AG.
34
Q

Regulación del splicing

A
  • Represión por proteínas hnRNP (en secuencias ESS e ISS) que impide la unión del espliceosoma.
  • Activación por proteínas SR (secuencias ISE o ESE).
    La combinación de estos dos en cada célula regulan los sitios de empalme
35
Q

Ejemplo de edición del mRNA

A

La apolipoproteina B-100 (en hígado, proteína principal de LDL) sufre una edición postranscripcional en el intestino. Se cambia un codón CAA por uno UAA (stop) y se forma apolipoproteina B-48.
Mediada por proteína APOBEC1 y su factor de complemento (reconoce la secuencia)

36
Q

Regulación de la degradación del mRNA en procariotas

A

Hay sistemas reguladores que modifican la estabilidad de los mRNA.
Ejem Csr A/B y Glg (síntesis de glucógeno).
En ayuno CsrA se suelta de B y hace inestable al mRNA de Glg.

37
Q

Regulación de la degradación en eucariotas

A
  • La cola poliA se va acortando tras cada traducción.
  • Cuando quedan pocas la Poly-A-binding protein (PABP) se suelta y la poli A es eliminada por la proteína decapitadora.
  • Finalmente el mRNA es degradado por Xrn 1 o por el complejo exosoma. Esto por haber perdido su estructura circular.
38
Q

RNA de interferencia en plantas.

A
  • dsRNA exógeno es fragmentado por DICER formando siRNA (fragmentos pequeños de doble cadena)
  • Luego el complejo RISC-Ago capta el siRNA, se queda con una de las dos cadenas y degrada a los RNA que la complementen.
39
Q

RNA de interferencia en mamíferos

A
  • Se transcribe un RNA no codificante que forma horquillas unidas por cadena simple, pri-miRNA.
  • Se procesa por Drosha y se dejan solo las horquillas, el pre-miRNA más corto sale del núcleo.
  • Es fragmentado por DICER para generar miRNA.
  • El miRNA es captado por el complejo RISC-Ago, se queda con una cadena y degrada a los mRNA que la complementen. Si no se complementan al 100% no se degradan pero se inhibe la traducción.
    Diferencia con la de plantas: el emparejamiento de bases puede ser imperfecto.
40
Q

Control de la traducción por proteínas reguladoras. Ejemplo de hierro.

A
  • Cuando el hierro es bajo y no se necesita ferritina, la proteína IRP se une al IRE (iron responsive element) del mRNA de la ferritina e inhibe su traducción.
  • La IRP es igual a aconitasa, tiene 4 hierros, cuando la concentración baja pierde uno y se une al IRE.
41
Q

¿Cuando hay represión de la traducción?

A
  • Estrés, hipoxia o virus.
  • Metales pesados o choques térmicos.
  • Deprivación de aminoácidos y glucosa.
42
Q

Represión de la traducción (mecanismo)

A

El factor eIF2 se fosforila y ya no se puede reutilizar.
Recordar que el eIF2 cambiaba su GDP por GTP después de activar el inicio de una traducción. Si no puede cambiarlo, no puede actuar otra vez.
- eIF2 es fosforilado por PERK, HRI y kinasa GCN2.

43
Q

Activación global de la traducción

A
  • mTORC1 fosforila e inactiva a la proteína 4EBP1 que deja libre al factor de iniciación eIF4E y estimula la síntesis de proteínas.
  • La fosforilación de la proteina S6 (hasta 5 veces) de la subunidad pequeña del ribosoma favorece la traducción preferente de RNA que codifica para ribosomas y factores de elongación.
  • mTOR fosforila eEF2K que activa al eEF2.
44
Q

Lisosomas primarios

A

Aún no participan en procesos proteolíticos.

45
Q

Endosomas tardíos y vacuolas fagociticas.

A

Contiene restos de partículas extracelulares.

46
Q

Cuerpo multivesicular

A

Transición entre endosoma/vacuola fagocitica y lisosoma digestivo.

47
Q

¿Qué proteasoma degrada a las proteínas ubiquitinadas?

A

Proteasoma 26S.

48
Q

Maquinaria basal del espliceosoma

A

Proteínas U1 y U2.

49
Q

Secuencias desestabilizantes del RNAm

A

Secuencias AUUUA son reconocidas por proteínas AREBP y elimina la cola poli A.

Bioquímica II (6 decks)

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