Reazioni catalizzate da enzimi

Question 1

Aconitasi

Answer 1

Question 2

Alcol deidrogenasi

Answer 2

Question 3

RNAsi A

Answer 3

Question 4

NAD+ (struttura)

Answer 4

Question 5

NADP+ (structure)

Answer 5

Question 6

Prolina racemasi

Answer 6

Question 7

Pirrolo-2-carbossilato

Answer 7

Question 8

1-pirrolina-2-carbossilato

Answer 8

Question 9

Diisopropilfosfofluridato (DIPF)

Answer 9

Question 10

Meccanismo di catalisi chimotripsina

Answer 10

Question 11

Catalasi

Answer 11

Question 12

Classi di enzimi

Answer 12

1. Ossidoreduttasi
2. Liasi
3. Idrolasi
4. Transferasi
5. Isomerasi
6. Ligasi

Question 13

Come interagisce l’enzima con il substrato?

Answer 13

Adattamento indotto
Modello chiave e serratura
Complementarietà geometrica
Complementarietà elettronica

Question 14

Qual è il ruolo dell’aconitasi?

Answer 14

Riconoscere prochiralità del citrato

Question 15

Particolarità ADH?

Answer 15

Specificità geometrica su etanolo e non su metanolo e isopropanolo

Question 16

Cosa è la permissività?

Answer 16

Processo per cui un enzima è in grado di reagire con più tipi di substrato e/o catalizzare più tipi di reazione

Question 17

Cosa sono i cofattori?

Answer 17

Molecole associate agli enzimi, senza le quali non potrebbero catalizzare determinati tipi di reazioni

Question 18

Quali sono i coenzimi?

Answer 18

Cosubstrati e gruppi prostetici

Question 19

Cos’è un apoenzima?

Answer 19

Enzima inattivo perchè privo del suo cofattore

Question 20

Cos’è un oloenzima?

Answer 20

Enzima attivo perchè associato al proprio cofattore

Question 21

Che tipo di catalisi opera l’RNAsi A del pancres bovino?

Answer 21

Catilisi acido-base generale

Question 22

Quali residui sono presenti nel sito attivo dell’RNAsi A?

Answer 22

His 119 e his 12

Question 23

Esempio di catalisi covalente

Answer 23

Decarbossilazione dell’acetoacetato

Question 24

Anidrasi carbonica (e ruolo di Zn2+)

Answer 24

Question 25

Cosa determina l’efficienza catalitica?

Answer 25

Vicinanza ed orientamento dei gruppi reagenti

Question 26

Histidine proton shuttle

Answer 26

Question 27

Quali sono le serinproteasi più importanti?

Answer 27

Chimotripsina, tripsina ed elastasi

Question 28

Tasca idrofobica della chimotripsina

Answer 28

è costituita da un residuo di ser 189 circondato da sue residui di gly. Reagisce con aaa con catene laterali inogmbranti voluminose come tyr, phe, trp

Question 29

Tasca idrofobica della tripsina

Answer 29

Asp 189 centrale + 2 gly
interagisce con catene laterali carihe positivamente come lys e arg

Question 30

Tasca idrofobica dell’elastasi

Answer 30

val e thr laterali, interagisce con amminoacidi piccoli e neutri quali ala

Question 31

Buco dell’ossoanione

Answer 31

Question 32

Inibitore della tripsina del cancreas bovino?

Answer 32

BPTI

Question 33

Cosa sono gli zimogeni?

Answer 33

Precursori inattivi degli enzimi proteolitici

Question 34

Qual è lo zimogeno della tripsina?

Answer 34

Il tripsinogeno, attivano deall’enteropeptidasi

Question 35

Qual è lo zimogeno dell’elastasi?

Answer 35

Proelastasi

Question 36

Su quale legame agisce l’enteropeptidasi?

Answer 36

Lys 15 - Ile 16
Attività autocatalitica