Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biokemija > Razgradnja proteina i katabolizam AK > Flashcards

Razgradnja proteina i katabolizam AK Flashcards

1
Q

Koji su stalni izvori aminokiselina?

A

Razgradnja proteina u crijevu iz hrane te razgradnja proteina u stanici

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Kad se proteini u stanici moraju razgraditi?

A

Kad dođe do promjene u metabolizmu, kad oštećenjem izgube funkciju..

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Kako se obilježavaju proteini za uništenje?

A

Kovalentno se vežu na lance malog proteina UBIKVITINA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Kako proteini budu nakon obilježavanja razgr?

A

Razgrađuju se pomoću velikog ATP ovisnog kompleksa proteasoma

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Mogu li se aminokiselina skladištiti?

A

Niti se skladište niti izlučuju nego su metaboličko gorivo

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Kako se iskorištavaju kao metaboličko gorivo AK?

A

Odstrani se alfa amino i ovaj ugljični ostatak se prevodi u osnovne metaboličke međuprodukte

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Gdje idu Amino skupine nakon odvajanja za metaboličko gorivo?

A

u ciklus uree

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

što je s okosnicom ugljika AK-e?

A

postaje AcCoA ili AcetoAcCoA ili piruvat te kasnije glukoza ili glikogen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Koji je ključan koenzim u razgradnji AK, koja mu je uloga?

A

piridoksal- fosfat

Stvara međup. s AK pretvarajući je vezom u Shiffovu bazu pomoću koje može prijeći u ketokiselinu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Što je fenilketonurija?

A

Bolest nemogućnosti pretvorbe fenilalanina u tirozin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Koje su to esencijalne AK?

A

One koje organizam ne može sintetizirati

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Gdje u probavnom sustavu započinje razgradnja AK a gdje završava?

A

Započinje u želucu - denaturacija kiselinom

a završava u crijevu (reapsorpcija)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Što nastaje denaturacijom s HCl- om?

A

Random coil ili nasumična klupka proteina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Koji je glavni proteolitički enzim želuca?

A

pepsin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

što je proteoliza?

A

razgradnja proteina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Pri kojem pH proteaza pepsin ima maksimalnu aktivnost?

A

pH = 2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Jel pepsin specifična proteaza?

A

nije

razgrađuje sve?

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Koja žlijezda izlučuje ostatak probavnih enzima?

A

gušterača

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Koji su produkti razgradnje gušteračinim enzimima?

A

slobodne AK, tripeptidi i dipeptidi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Koji enzim pojačava razgradnju u crijevnim resicama?

A

aminopeptidaza N

razgrađuje od N kraja

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Kakva je sudbina proteina u stanici?

A

Uglavnom nitko od proteina nije tamo za stalno, proteini metabolizma stalno se razgrađuju, potrebni su i za zaustavljanje nekih puteva, neki proteini su nefunkcionalni zbog pogrešaka u translaciji, neki se oštete oksidacijom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Koja je podloga Parkinsove ili Hungtingtonove bolesti?

A

Agregacija proteina u st. koja se u fiziološkim stanjima nastoji izbjeći

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Koji protein živi koliko i organizam?

A

Kristalin, protein leće

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Signal za smrt proteina je?

A

Ub ili ubikvitin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Kako se Ub povezuje s proteinom?

A

Njegov glicinski ostatak na C kraju se kovalento veže na eta- amino skupine nekoliko lizina proteina koji treba biti razgrađen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Kako dolazi do stvaranja izopeptidnih veza? i zašto su izopeptidne?

A

Nazivaju se izopept. jer se obilježavaju s eta i nisu prave peptidne koje čine protein nego naknadna povezanost

Nastaju hidrolizom ATP-a

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Koliko enzima pomaže u vezanju Ub na protein za razgradnju?

A

3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Koja rekacija u povezivanju Ub podsjeća na aktivaciju masnih kiselina?

A

C kraj Ub-a se veže sa sulfhidrilnom skup. E1- tioseterskom vezom uz pomoć ATP-a

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Kada se pri povezivanju Ub-a s proteinom s ATP- a otpušta pirofosfat?

A

Kad se ATP poveže s C krajem Ub-a, te otpuštajući PP prenosi Ub na cisteinski ostatak enzima te je tad Ub aktiviran

30
Q

Koji je enzim E1?

A

ubikvitin aktivirajući

31
Q

Koji je enzim E2?

A

ubikvitin konjugirajući

32
Q

što radi E2?

A

služi u prijenosu nakon aktivacije Ub-a

33
Q

što radi treći enzim i kako se zove?

A

ubikvitin proteaza ligaza

katalizira prijenos s E2 na protein (na eta - amino)

34
Q

Ukratko opiši svojim riječima spajanje Ub-a s proteinom?

A

Terminalna C skupina Ub-a reagira s ATP-om tako da se poveže s AMP-om a PP izlazi, zatim se AMP zamjenjuje s E1 povezujući se C-S vezom, zatim E1 s E2 isto C-S veza, na kraju E3 objedinjuje ciljni protein sa slobodnim N krajem kao i kompleksUb- E2
Ub i proten se povezuju eta peptidnom vezom a E2 i E3 izlaze

35
Q

Kad se protein ubikvinira?

A

Brzina uništenja ovisi o N kraju proteina (pravilo N-kraja)
Ako protein ima N- destabilizirajuće terminalne krajeve poput arginina i leucina brzo se označava
dok prolin i metionin ne potiču

36
Q

Koji drugi signali imaju veze s raspadom proteina?

A

aminokiselinski ostaci za razgradnju proteina staničnig ciklusa
i PEST slijedovi (prolin, glutaminska, serin i treonin)

37
Q

Koji enzimi čitaju taj kraj N enzima?

A

E3

38
Q

Što uzrokuje nedostatak enzima E3?

A

Agregacija proteina jer nema prepoznavanja - Parkins

Angelmanov sindrom- neurološki poremećaj , nedostatak člana porodice E3 (nemogućnost govora, retard, hiperakt)

39
Q

Koji virus je povezan s E3 i što se događa?

A

HPV kodira protein koji aktivira specif. E3 - koji ubikvinirira tumorski supresor p53 i druge proteine za popravak DNA

Aktivacija tog proteina u 90% slučajeva raka grla maternice

40
Q

Tko razgrađuje proteine i što se događa s Ub-om?

A

Razgrađuje ih 26S- proteasom uz pomoć ATP-a

Ub se reciklira

41
Q

Kako izgleda proteasom?

A

Ima dvija katalitička podjedinice 20S i dvije regulatorne 19S

42
Q

Opiši izgled proteasoma?

A

20S ima 14 homolognih podjedinica svaki u dvije kopije one su smještene u 2 alfa s vanjskih strana i 2beta s unutarnjih strana - prstena i čine bačvu ili katalitičku srž, ulaz u bačvu kontrolira 19S koja se smješta na jedan kraj kompl. 20S
19S veže Ub lance specifično tako da se samo raspadnu proteini koje on nosi

43
Q

Što je ključna komponenta 19S?

A

6 ATP-aza povezanih sa staničnim aktivnostima (AAA) , hidroliza ATP-a pomaže kompleksu 19S da uništi sklupčani protein i pokrene 20S

44
Q

Kako izgleda proteolitičko aktivno mjesto?

A

unutar bačve 20S je, na beta podjedinicama su 3 specifična aktiv. mj. koja kao nukleofilni mamac imaju treoinin koji napada karbonilne skupine peptidnih veza uz nastajanje acil- enzimskih međuprodukata

45
Q

Što znači da se razgradnja odvija procesivno?

A

Bez otpuštanja supstrata, tj međuprodukta razgradnje

46
Q

Kad se otpušta bivši proteinsupstrat?

A

Kad padne na 7-9 ostataka

te onda 19S odreže Ub s njih pomoću izopeptidaze

47
Q

Što se događa s dobivenim produktima nakon proteasoma?

A

Razgrađuju se proteazama do slobodnih AK

48
Q

Koji su sve procesi regulirani razgradnjom proteina?

A 
transkripcija gena
napredovanje st. ciklusa
stvaranje organa
dnevni biološki sat
odgovor na upalu
supresija tumora
metabolizam kolesterola
obrada antigena
monooksigenaza citokroma P450
49
Q

Gdje se razgrađuju AK?

A

u jetri

50
Q

Gdje se još i koje AK mogu razgrađivati?

A

U mišićima, kiseline s alifatskim bočnim ogr : Leu, Ile, Val

51
Q

Kako se rješavamo alfa amino skupine?

A

Alfa amino skupina se prvo prenosi na alfa keto glutarat, a onda nastali glutamat se oksidacijski deaminira i izbacuje amonijev ion

52
Q

Kako izgleda alfa-ketoglutarat?

tj . alfa-ketokiselina

A

to je keton koji s jedne strane ima COO-

a s druge ima R= ch2ch2coo- (za glutarat)

53
Q

Koji enzim katalizira prijenos na alfa-ketoglutarat?

A

aminotransferaza

54
Q

Koji je drugi naziv za aminotransferazu?

A

transaminaza

55
Q

Što nastaje prijenosom amino skupine aspartata na alfa-ketoglutarat?
Tko katalizira tu rekaciju?

A 
Nastaje oksaloacetat (ugljični dio) i glutamat koji će izbaciti amonijev ion
Katalizira aspartat- aminotransferaza
56
Q

Tko katalizira rekaciju prebacivanja amino skupine alanina na alfaketoglutarat i što nastaje?

A

Nastaje piruvat i glutamat

Katalizira alanin- aminotransferaza

57
Q

Kakve su reakcije transaminacije?

A

Reverzibilne pa možemo dobiti alfaketoglut. iz AK

58
Q

Kako se oslobađa amonijev ion?

A

Dušikov atom se oksidacijskom deaminacijom prevodi u NH4+

uz katalizu glutamat- dehidrogenaze

59
Q

Koji koenzim(i) sudjeluju u reakciji?

A

NAD+ ili NADP+

60
Q

Koji je međuprodukt oksidativne deaminacije i kako izgleda?

A

Shiffova baza

Na mjestu nekadašnjih veza NH3+ i H nastala je dvostruka veza NH2+ vjtno kao posljedica skidanja vodika dehidrogenacijom

61
Q

Što nastaje nakon Shiffove baze u procesu oksid. deaminacije?
Koji je zadnji produkt?

A

NH2+ skupina se zamjenjuje karbonilnom
tako da ulazi voda, O ostaje, a dva vodika izlaze s NH2+ kao NH4+
Opet alfaketoglutarat

62
Q

Kako se postiže smjer deaminacije u jetri?

A

Uklanjanjem amonijeva iona

63
Q

gdje se nalazi enzim deaminacije i zašto?

A

U odvojenom odjeljku mitohondriju, NH4+ je toksičan za stanicu

64
Q

Što je prostetička skupina svih aminotransferaza?

A

PLP ili pirodoksal-fosfat

65
Q

Kako izgleda PLP?

A 
Benzenski prsten s N na 6sati , s aldehidom na 12h,  s metilom na 4, OH skupinom na 2
te CH2OPO3 (2-) na 10h
66
Q

Kakav je piridinski prsten?
A kakva OH skupina na njemu?
I što se time dobiva?

A

Slabo bazičan
Slabo kiselina
Dobiva se ionizirani oblik u kojem OH postaje O(-)
a N postaje NH(+) tj dobivamo fenolat

67
Q

Koja je najvažnija funkcijska skupina PLP-a?

A

Aldehidna skupina

68
Q

Što se događa u prisutstvu supstrata s PLP-om?

A

Njegova aldehidna skupina tvori kovalentne veze s AK u obliku Shiffovih baza

69
Q

Što je s PLP-om kad nema supstrata?

A

Aldehidna PLP-a tvori Shiffa s eta-amino skupinom lizinskog ostatka u aktivnom mjestu enzima

70
Q

Kako se poboljšava vezanje alfaamino u Shiffa u enzimu?

A

Nekovalentnim interakcijama

71
Q

Što još kataliziraju enzimi s PLP-om?

A

Reakcije na alfa-C AK-a poput dekarboksilacije, deaminacije, racemizacije i aldolnih cjepanja

Eliminacije i zamjene na Beta-C i na gama C atomu

72
Q

Koja su zajednička svojstva tih PLP enzima?

A

Shiff se stvara reakcijom amino skupine s PLP-om

Protonirani PLP je elektronski ponor koji stabilizira negativne katalitičke međuprodukte
N u PLP-u privlači elektrone s aminoskupine - elektrofilni katalizator

Reakcija završava cjepanjem Shiffove baze

Biokemija (3 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions