Rappels enzymologie Flashcards
Quelles classes d’enzyme humaines existe-t-il ?
- protéique
- apo (partie protéique) + coenzyme=holoenzyme
Qu’est ce qu’une enzyme?
catalyseur capable d’accélérer les réactions sans modifier la cst d’équilibre de la réaction
Quelles spécificité possèdent les enzymes sur le substrat? sur l’action?
- spécificité de substrat: capacité d’agir sur un substrat donné
- spécificité d’action: capacité de catalyser un type de réaction donné
Qu’est ce qui est régulé dans l’activité enzymatique?
- concentration: dépend synthèse et dégradation
- activité: dépend pH, cofacteurs, de modif allostérique ( structure quaternaire différentes), liaison activateur ou inhibiteur
Quels sont les différents site actif ?
- site de fixation
- site catalytique permet catalyse enzymatique
Quels forces effectue la liaison au niveau du site de fixation ?
- liaison H
- interaction électrostatique
- interaction hydrophobe
Qu’est ce qu’une isoenzyme?
-même spécificité d’action
- même spécificité de substrat
De quoi dépend l’activité enzymatique ?
- cofacteur métalliques: Mn2+, Zn2+, Cu2+
- coenzyme soit co-substrat (ex: NAD) se lie momentanément soit groupe prosthétique se lie en permanence (ex: hème)
- inhibiteurs
Les enzymes doivent elle être régénéré à la fin d’une réaction ?
oui
Comment sont synthétisé les coenzyme?
Homme pas capable de synthétisé, apport par alimentation sous forme de vitamines
Qu’apporte une carence en NAD? VIT B1? VIT B6?
- pellagre: lésions cutanées
- béribéri: asthénie, anorexie puis myocardite
- lésions cutanées, asthénie
Qu’est ce que l’asthénie?
fatigue intense
Comment sont classés les enzymes ?
selon la nature des réactions qu’elles catalysent
Quelles sont les trois types de nomination possible des enzymes ?
- noms recommandé ( aspartate aminotransférase)
- nom systématique (aspartate alpha- cétoglutarate aminotransférase)
- numéro de code ( EC 2.6.1.1
Qu’est ce que le nom recommandé?
nom usuel, quotidien
Qu’est ce que le nom systématique?
nom(s) substrat(s) et nom du type de réaction suvis du suffixe “ase”
Quelles sont les 6 classes majeures du nom systématique?
- oxydoréductase
- lyase
- transférase
- isomérase
- hydrolase
- ligases ou synthétase
Qu’est ce que le numéro de code ?
1er chiffre: classe enzyme
2ème: sous classe
3ème: sous sous classe
4ème: numéro enzyme dans sa sous sous classe
Comment évolue la vitesse lors d’une cinétique enzymatique?
- début: constante (ordre 0)
- milieu: vitesse varie jusqu’à devenir nulle (ordre 1)
- fin: vitesse nulle ( substrat transformé en produit)
Qu’elle est l’équation de Michaelis-Menten?
Vi= Vmax*[S]/Km+[S]
Comment est la cinétique d’apparition de produit sur un graphique ?
inversement proportionnelle à la courbe de disparition du substrat
Que se passe-t-il si on augmente la concentratio en substrat ?
la vitesse initiale augmente jusqu’à Vmax obtenue quand enzyme est saturée (forme E-S).
Dans ce cas Vmax est proportionnelle à la [x] d’enzyme totale
Vmax= K2*[E]
Qu’est ce que Kcat/Km?
efficacité catalytique d’une enzyme
Qu’est ce que K2?
nombre de molécules de substrat transformées par unités de temps par une seule molécules d’enzyme à saturation
Qu’est ce que Km?
concentration (en mol/L) en substrat quand la vitesse est égale à la moitié de Vmax
+ Km faible + efficaité catalytique
Qu’est ce qu’un inhibiteur enzymatique ?
substance qui ralentit la vitesse de la réaction catalysé
Qu’est ce qu’un inhibiteur compétitif ?
substance qui présente des anlaogies structurelles avec le substrats qui se lie au site actif et empêche la liaison du substrat sur celui-ci
Qu’est ce qu’un inhibiteur non compétitif?
composé qui se lie de manière réversibles sur un autre site dit modulateur, l’affinité de l’enzyme pour le substrat n’est pas modifiée mais la Vmax diminue
Comment mesure–on la quantité totale d’enzyme?
mesure de Vmax
