Rappels enzymologie Flashcards

1
Q

Quelles classes d’enzyme humaines existe-t-il ?

A
  • protéique
  • apo (partie protéique) + coenzyme=holoenzyme
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Q

Qu’est ce qu’une enzyme?

A

catalyseur capable d’accélérer les réactions sans modifier la cst d’équilibre de la réaction

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3
Q

Quelles spécificité possèdent les enzymes sur le substrat? sur l’action?

A
  • spécificité de substrat: capacité d’agir sur un substrat donné
  • spécificité d’action: capacité de catalyser un type de réaction donné
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4
Q

Qu’est ce qui est régulé dans l’activité enzymatique?

A
  • concentration: dépend synthèse et dégradation
  • activité: dépend pH, cofacteurs, de modif allostérique ( structure quaternaire différentes), liaison activateur ou inhibiteur
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Q

Quels sont les différents site actif ?

A
  • site de fixation
  • site catalytique permet catalyse enzymatique
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6
Q

Quels forces effectue la liaison au niveau du site de fixation ?

A
  • liaison H
  • interaction électrostatique
  • interaction hydrophobe
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7
Q

Qu’est ce qu’une isoenzyme?

A

-même spécificité d’action
- même spécificité de substrat

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8
Q

De quoi dépend l’activité enzymatique ?

A
  • cofacteur métalliques: Mn2+, Zn2+, Cu2+
  • coenzyme soit co-substrat (ex: NAD) se lie momentanément soit groupe prosthétique se lie en permanence (ex: hème)
  • inhibiteurs
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9
Q

Les enzymes doivent elle être régénéré à la fin d’une réaction ?

A

oui

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10
Q

Comment sont synthétisé les coenzyme?

A

Homme pas capable de synthétisé, apport par alimentation sous forme de vitamines

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11
Q

Qu’apporte une carence en NAD? VIT B1? VIT B6?

A
  • pellagre: lésions cutanées
  • béribéri: asthénie, anorexie puis myocardite
  • lésions cutanées, asthénie
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12
Q

Qu’est ce que l’asthénie?

A

fatigue intense

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13
Q

Comment sont classés les enzymes ?

A

selon la nature des réactions qu’elles catalysent

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14
Q

Quelles sont les trois types de nomination possible des enzymes ?

A
  • noms recommandé ( aspartate aminotransférase)
  • nom systématique (aspartate alpha- cétoglutarate aminotransférase)
  • numéro de code ( EC 2.6.1.1
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15
Q

Qu’est ce que le nom recommandé?

A

nom usuel, quotidien

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16
Q

Qu’est ce que le nom systématique?

A

nom(s) substrat(s) et nom du type de réaction suvis du suffixe “ase”

17
Q

Quelles sont les 6 classes majeures du nom systématique?

A
  • oxydoréductase
  • lyase
  • transférase
  • isomérase
  • hydrolase
  • ligases ou synthétase
18
Q

Qu’est ce que le numéro de code ?

A

1er chiffre: classe enzyme
2ème: sous classe
3ème: sous sous classe
4ème: numéro enzyme dans sa sous sous classe

19
Q

Comment évolue la vitesse lors d’une cinétique enzymatique?

A
  • début: constante (ordre 0)
  • milieu: vitesse varie jusqu’à devenir nulle (ordre 1)
  • fin: vitesse nulle ( substrat transformé en produit)
20
Q

Qu’elle est l’équation de Michaelis-Menten?

A

Vi= Vmax*[S]/Km+[S]

21
Q

Comment est la cinétique d’apparition de produit sur un graphique ?

A

inversement proportionnelle à la courbe de disparition du substrat

22
Q

Que se passe-t-il si on augmente la concentratio en substrat ?

A

la vitesse initiale augmente jusqu’à Vmax obtenue quand enzyme est saturée (forme E-S).
Dans ce cas Vmax est proportionnelle à la [x] d’enzyme totale
Vmax= K2*[E]

23
Q

Qu’est ce que Kcat/Km?

A

efficacité catalytique d’une enzyme

24
Q

Qu’est ce que K2?

A

nombre de molécules de substrat transformées par unités de temps par une seule molécules d’enzyme à saturation

25
Q

Qu’est ce que Km?

A

concentration (en mol/L) en substrat quand la vitesse est égale à la moitié de Vmax
+ Km faible + efficaité catalytique

26
Q

Qu’est ce qu’un inhibiteur enzymatique ?

A

substance qui ralentit la vitesse de la réaction catalysé

27
Q

Qu’est ce qu’un inhibiteur compétitif ?

A

substance qui présente des anlaogies structurelles avec le substrats qui se lie au site actif et empêche la liaison du substrat sur celui-ci

28
Q

Qu’est ce qu’un inhibiteur non compétitif?

A

composé qui se lie de manière réversibles sur un autre site dit modulateur, l’affinité de l’enzyme pour le substrat n’est pas modifiée mais la Vmax diminue

29
Q

Comment mesure–on la quantité totale d’enzyme?

A

mesure de Vmax