Prots Flashcards
Structure de base acides ALPHA amines
NH3+-CHR-COO-
C central=C alpha, chiral
H forward Corn=L
Seulement L dans les proteines
-> zwitterion à ph7
Pk les aa qui ne font pas partie du code ne sont pas incorporés dans les proteines?
Il n’existe pas d’ARNt affichant leurs anticodons
Pk la cysteine permet la formation de ponts disulfures
- 1 cysteine, 2=cystine
- Pont disulfure: entre gpt SH, permet repliement de la proteine sur elle meme=structure 3D
- en consequence, retrouvee a l’interieur de la proteine
Glycine
Gly, G
Alanine
Ala, A
Valine
Val, V
Leucine
Leu, L
Isoleucine
Ile, I
Serine
Ser, S
Threonine
Thr, T
Cysteine
Cys, C
Methionine
Met, M
Phenylalanine
Phe, F
Tyrosine
Tyr, Y
Tryptophane
Trp, W
Acide aspartique
Asp, D
Asparagine
Asn, N
Acide glutamique
Glu, E
Glutamine
Gln, Q
Arginine
Arg, R
Lysine
Lys, K
Histidine
His, H
Proline
Pro, P
Point isoelectrique
Valeur de pH où les charges s’annulent
Aa basiques?
His
Lys
Arg
(HKR)
Aa acides?
Asp
Glu
(DE)
Aa hydrophobes?
Ile
Phe
Val
Leu
(IFVL)
Aa hydrophiles?
Asn Glu Gln Asp Lys Arg
(NEQDKR)
Ionisation
Pr tout gpt ionisable, en dessous du pka=on ajoute un H+
PH baisse: add H
Aa essentiels dans l’alimentation? Why?
His Thr Met Ile Leu Lys Phe Val Trp
(HTMILKFVW)
Dogme central
ADN makes ARN makes protein
Avant la traduction, l’acide aminé doit etre activé. Explain.
-> attacher aa à ARNt
- aminoacyl-ARNt synthétase reconnait aa et ARNt correspondant
- hydrolyse ATP en AMP (libere pyrophosphate)
- lie acide de aa sur acide du phosphate alpha de AMP
- aa activé transferé sur 3’ de ARNt
Traduction
Assemblage des protéines
- ARNt se place sur le site A
- transfert de la chaine peptidique du site P sur l’aa du site A, libere H2O
- ARNt se deplace sur site P,
- ARNt ejected on site E
5’->3’!! Aa ajouté sur 3’
Lien peptidique
- condensation de 2 aa (libere H2O)
- liaison du gpt amine d’un aa au gpt acide d’un autre
- par convention, on ecrit N->C (ordre de sa synthese)
La chaine cis ou trans est elle favorisee?
Trans, cad que les Calpha sont des cotes opposes du lien peptidique
Cannot rotate a cause du plan amide
Qu’est ce que le plan amide?
Le plan amide est celui sur lequel la resonance se fait, où les liens sont tous partiellement doubles. Aucune rotation ne peut donc s’y faire. Plan rigide
Quelles sont les rotations qui peuvent se faire?
Les angles phi et psy autour du carbone Alpha
Structure primaire?
Chaine polypeptidique
Sequence en aa
Structure secondaire?
Helices et feuillets,
Les plus courants: helices alpha et feuillets beta
Repliement immediat
Structure tertiaire
Repliement 3d
Repliement de toute la structure
Structure quaternaire
Rassemblement des sous unites
Association des sous unites le cas echeant
Helice alpha
- de pas droit
- ponts H entre les residus opposes ds l’helice
- peut etre amphipathique
- ex: keratine?
- 3 residus par tour, 10 atomes par anneau
- angles phi et psy s’additionnent ~75°
- rarely any P and G
Fonctions des proteines
- structure cellulaire
- reg de l’expression genique
- enzymes, metabolisme
- signalisation
- emission de lumiere
- identification immunitaire
- protection
-> forme et fonction, lien etroit!!
Feuillet beta
- Ponts H
- angles phi et psy ~-119,113 (parallele) et ~-139,+135 (antiparallele)
- structure ruffle, R en trans
- rarely any P and G
Interactions dans la structure tertiaire (4)
- ponts H
- ponts S
- interactions hydrophobiques
- pont salin
Cest quoi un pont H?
Attraction entre H-X et X ou X=ONF
Qu’est ce qui peut denaturer une proteine?
- chaleur
- bris des ponts S (agent reducteur)
- interference avec les liens hydrophobes (detergents ou agents chaotropiques)
Comment denaturer une proteine par detergent, air?
- hydrophobicite (d’une partie du detergent et de l’air) interfere avec region hydrophobe des proteines (interface eau-air)
Renaturation
- aidee par chaperons
- structure tertiaire energetiquement favorisee
What is salting out?
Pour etre soluble dans l’eau, une proteine doit interagir avec les molecules H2O (hydratation)
Un exces de sel monopolise l’eau -> proteines precipitent
Comment la structure quaternaire de Hb affecte la respiration
Hb est sous 2 formes
Lorsque pH bas: T
- T affinite faible pr O2 forte pr Co2
- R affinite forte pr O2 faible pr CO2’
Masse moleculaire d’une proteine?
Somme de la masse de ses residus. Moyenne: 110Da par residu
C’est quoi la maturation d’une proteine
Couper propeptide en peptide mature
+ sqce signal : prepropeptide
Sqcage des proteines
- couper ponts S pour voir s’il y a >1chaine
- bris des liens pep, analyse HPLC (quantification)
- degradation d’Edman: rx du bout N term (new brin) avec PITC, HPLC
- fragmentation partielle avec endopeptidase, separation des brins par HPLC
- sur chaque brin, degradation d’Edman a repetition
- brin trop endommage apres 40-60 residus: cut again with diff agent, degradation Edman again
- alignement des brins sqces
SDS detergent ionique
- denaturation
- detergent sur les parties hydrophobes et leur confere une charge negative a peu pres proportionnelle a sa taille
- proteines denaturees sont separees sur gel polyacrylamide -> deposees à -, migrent vers +, vitesse depend de la taille
- gel coloré
-> bigger the prot the slower it moves
