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BCM112 > Prots > Flashcards

Prots Flashcards

1
Q

Structure de base acides ALPHA amines

A

NH3+-CHR-COO-

C central=C alpha, chiral
H forward Corn=L
Seulement L dans les proteines

-> zwitterion à ph7

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Q

Pk les aa qui ne font pas partie du code ne sont pas incorporés dans les proteines?

A

Il n’existe pas d’ARNt affichant leurs anticodons

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Q

Pk la cysteine permet la formation de ponts disulfures

A
  • 1 cysteine, 2=cystine
  • Pont disulfure: entre gpt SH, permet repliement de la proteine sur elle meme=structure 3D
  • en consequence, retrouvee a l’interieur de la proteine
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4
Q

Glycine

A

Gly, G

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5
Q

Alanine

A

Ala, A

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6
Q

Valine

A

Val, V

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7
Q

Leucine

A

Leu, L

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8
Q

Isoleucine

A

Ile, I

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9
Q

Serine

A

Ser, S

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10
Q

Threonine

A

Thr, T

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11
Q

Cysteine

A

Cys, C

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12
Q

Methionine

A

Met, M

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13
Q

Phenylalanine

A

Phe, F

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14
Q

Tyrosine

A

Tyr, Y

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15
Q

Tryptophane

A

Trp, W

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16
Q

Acide aspartique

A

Asp, D

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17
Q

Asparagine

A

Asn, N

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18
Q

Acide glutamique

A

Glu, E

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19
Q

Glutamine

A

Gln, Q

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20
Q

Arginine

A

Arg, R

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21
Q

Lysine

A

Lys, K

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22
Q

Histidine

A

His, H

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23
Q

Proline

A

Pro, P

24
Q

Point isoelectrique

A

Valeur de pH où les charges s’annulent

25
Q

Aa basiques?

A

His
Lys
Arg

(HKR)

26
Q

Aa acides?

A

Asp
Glu

(DE)

27
Q

Aa hydrophobes?

A

Ile
Phe
Val
Leu

(IFVL)

28
Q

Aa hydrophiles?

A 
Asn
Glu
Gln
Asp
Lys
Arg

(NEQDKR)

29
Q

Ionisation

A

Pr tout gpt ionisable, en dessous du pka=on ajoute un H+

PH baisse: add H

30
Q

Aa essentiels dans l’alimentation? Why?

A 
His
Thr
Met
Ile
Leu
Lys
Phe
Val
Trp

(HTMILKFVW)

31
Q

Dogme central

A

ADN makes ARN makes protein

32
Q

Avant la traduction, l’acide aminé doit etre activé. Explain.

A

-> attacher aa à ARNt

  • aminoacyl-ARNt synthétase reconnait aa et ARNt correspondant
  • hydrolyse ATP en AMP (libere pyrophosphate)
  • lie acide de aa sur acide du phosphate alpha de AMP
  • aa activé transferé sur 3’ de ARNt
33
Q

Traduction

A

Assemblage des protéines

  • ARNt se place sur le site A
  • transfert de la chaine peptidique du site P sur l’aa du site A, libere H2O
  • ARNt se deplace sur site P,
  • ARNt ejected on site E

5’->3’!! Aa ajouté sur 3’

34
Q

Lien peptidique

A
  • condensation de 2 aa (libere H2O)
  • liaison du gpt amine d’un aa au gpt acide d’un autre
  • par convention, on ecrit N->C (ordre de sa synthese)
35
Q

La chaine cis ou trans est elle favorisee?

A

Trans, cad que les Calpha sont des cotes opposes du lien peptidique

Cannot rotate a cause du plan amide

36
Q

Qu’est ce que le plan amide?

A

Le plan amide est celui sur lequel la resonance se fait, où les liens sont tous partiellement doubles. Aucune rotation ne peut donc s’y faire. Plan rigide

37
Q

Quelles sont les rotations qui peuvent se faire?

A

Les angles phi et psy autour du carbone Alpha

38
Q

Structure primaire?

A

Chaine polypeptidique

Sequence en aa

39
Q

Structure secondaire?

A

Helices et feuillets,
Les plus courants: helices alpha et feuillets beta

Repliement immediat

40
Q

Structure tertiaire

A

Repliement 3d

Repliement de toute la structure

41
Q

Structure quaternaire

A

Rassemblement des sous unites

Association des sous unites le cas echeant

42
Q

Helice alpha

A
  • de pas droit
  • ponts H entre les residus opposes ds l’helice
  • peut etre amphipathique
  • ex: keratine?
  • 3 residus par tour, 10 atomes par anneau
  • angles phi et psy s’additionnent ~75°
  • rarely any P and G
43
Q

Fonctions des proteines

A
  • structure cellulaire
  • reg de l’expression genique
  • enzymes, metabolisme
  • signalisation
  • emission de lumiere
  • identification immunitaire
  • protection

-> forme et fonction, lien etroit!!

44
Q

Feuillet beta

A
  • Ponts H
  • angles phi et psy ~-119,113 (parallele) et ~-139,+135 (antiparallele)
  • structure ruffle, R en trans
  • rarely any P and G
45
Q

Interactions dans la structure tertiaire (4)

A
  • ponts H
  • ponts S
  • interactions hydrophobiques
  • pont salin
46
Q

Cest quoi un pont H?

A

Attraction entre H-X et X ou X=ONF

47
Q

Qu’est ce qui peut denaturer une proteine?

A
  • chaleur
  • bris des ponts S (agent reducteur)
  • interference avec les liens hydrophobes (detergents ou agents chaotropiques)
48
Q

Comment denaturer une proteine par detergent, air?

A
  • hydrophobicite (d’une partie du detergent et de l’air) interfere avec region hydrophobe des proteines (interface eau-air)
49
Q

Renaturation

A
  • aidee par chaperons

- structure tertiaire energetiquement favorisee

50
Q

What is salting out?

A

Pour etre soluble dans l’eau, une proteine doit interagir avec les molecules H2O (hydratation)
Un exces de sel monopolise l’eau -> proteines precipitent

51
Q

Comment la structure quaternaire de Hb affecte la respiration

A

Hb est sous 2 formes
Lorsque pH bas: T
- T affinite faible pr O2 forte pr Co2
- R affinite forte pr O2 faible pr CO2’

52
Q

Masse moleculaire d’une proteine?

A

Somme de la masse de ses residus. Moyenne: 110Da par residu

53
Q

C’est quoi la maturation d’une proteine

A

Couper propeptide en peptide mature

+ sqce signal : prepropeptide

54
Q

Sqcage des proteines

A
  • couper ponts S pour voir s’il y a >1chaine
  • bris des liens pep, analyse HPLC (quantification)
  • degradation d’Edman: rx du bout N term (new brin) avec PITC, HPLC
  • fragmentation partielle avec endopeptidase, separation des brins par HPLC
  • sur chaque brin, degradation d’Edman a repetition
  • brin trop endommage apres 40-60 residus: cut again with diff agent, degradation Edman again
  • alignement des brins sqces
55
Q

SDS detergent ionique

A
  • denaturation
  • detergent sur les parties hydrophobes et leur confere une charge negative a peu pres proportionnelle a sa taille
  • proteines denaturees sont separees sur gel polyacrylamide -> deposees à -, migrent vers +, vitesse depend de la taille
  • gel coloré

-> bigger the prot the slower it moves

BCM112 (2 decks)

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