proteosomas Flashcards
los proteosomas
- degradan proteínas mal formadas
- rompen los enlaces peptídicos (proteólisis)
con quiénes compite los porteosomas para degradar las proteínas mal formadas
con las chaperonas para evitar que se acumulen
por qué una proteína puede estar mal formada
- no funciona bien
- tiene su región hidrofóbica expuesta
que son los agregados
accumulation de proteinas con su su región hidrofóbica expuesta
function de las proteínas chaperonas
ayudan a plegar correctamente las proteínas
pasos de la proteólisis
- la protein se modifica por ubiquitinacion
- el proteosoma despliega y corta la proteina = polipeptidos
- los pp se dividen aún más gracias a las proteasas
enzimas requeridas en la ubiquitinación
E1
E2
E3
enlace isopeptídico
se une el grupo carboxilo de un residuo de glicina de la ubiquitina y el grupo amino de un residuo de lisina de los DEGRONS
fase de adenilación en la ubiquitinación
la enzima E1 activa a la ubiquitina en su C-terminal
fase de transitiolación en la ubiquitinación
la ubiquitina se transfiere a la enzima E2
ubiquitin ligasa
ubiquitina unida a la E2 se une con la enzima E3
DEGRONS
proteínas que fomentan la degradación
se unen ala ubiquitin ligase
poliubiquitina
es reconocida por el proteosoma
partes de un proteosoma
cavidades externas (19s)
cámara proteolítica (20s)
* las proteínas pueden acoplarse en los sus dos extremos
qué produce la apertura de los canales de 20s
la union de las unidades 19s
