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Examen 1 - MMD1042 > Protéines - Rokeach > Flashcards

Protéines - Rokeach Flashcards

1
Q

Quels sont les composants d’un acide aminé?

A 
Il comporte un carbone alpha auxquels sont attachés:
1- atome d'H
2- groupement carboxyle (-COOH)
3- groupement amine (-NH2)
4- chaîne latérale variable (-R)
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Q

Quelle est la structure variable chez un AA?

A

La chaîne latérale (-R)

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3
Q

Comment appelle-t-on une chaîne latérale attachée à un squelette polypeptidique (que ce soit un AA ou une protéine)?

A

Résidu

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4
Q

À compléter: Chaque protéine est dotée d’une extrémité _________ et d’une extrémité __________.

A

Les deux termes sont interchangeables:

N-terminale et C-terminale

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5
Q

Comment se forme un lien peptidique?

A

Un lien peptidique s’effectue par élimination d’une molécule d’H2O, c’est-à-dire par élimination du -OH d’un groupement carboxyle d’un AA et le -H d’un groupement amine d’un autre AA, ce qui résulte en la perte d’une molécule d’eau et une liaison C-N.

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6
Q

Vrai ou faux. Il n’y a aucune rotation permise autour du carbone alpha. (Expliquez)

A

Faux. Elle est permise.

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7
Q

Vrai ou faux. Il n’y a aucune rotation permise autour du lien peptidique. (Expliquez)

A

Vrai. Le lien peptidique fait partie d’un plan RIGIDE et n’effectue donc aucune rotation.

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8
Q

À compléter: Les protéines sont des ______ d’acides aminés.

A

Polymères

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9
Q

Quelle est la partie d’une protéine qui se répète tout au long de la chaîne?

A

Le squelette polypeptidique

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10
Q

Comment appelle-t-on deux AA liés par une liaison peptidique?

A

Dipeptide

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11
Q

Comment appelle-t-on 3 AA liés par des liaisons peptidiques?

A

Tripeptide

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12
Q

Comment appelle-t-on plusieurs AA liés par des liaisons peptidiques (+ de 10 AA)?

A

Polypeptide

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13
Q

Comment appelle-t-on 3 à 10 AA liés par des liaisons peptidiques?

A

Oligopeptide

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14
Q

Comment appelle-t-on le carbone auxquels sont rattachés le groupement amine, l’atome d’hydrogène, le groupement carboxyle et la chaîne latérale variable?

A

Carbone alpha

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15
Q

Combien y a-t-il d’AA différents? Qu’est-ce qui les distingue?

A
  1. Ils se distinguent par leur chaîne latérale variable (=résidu)
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16
Q

Quels sont les 3 types de chaîne latérale variable? Qualifiez leur affinité avec l’eau et donnez-leur quelques caractéristiques.

A
  1. Apolaires (hydrophobes)
  2. Polaires non chargés (hydrophiles):
    - Contiennent des H qui effectuent des ponts hydrogène avec des atomes fortement électronégatifs (O, N, etc.)
  3. Polaires chargés (hydrophiles):
    - Chargés + (basique)
    - Chargés - (acide)
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17
Q

Qualifiez la conformation (structure) d’une protéine.

A

Tridimensionnelle, flexible et mobile dans l’espace

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18
Q

À compléter: La dynamique des protéines dépend de:

1) _______
2) _______

A

1) Énergie du mouvement brownien

2) Molécules énergétiques comme ATP et GTP

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19
Q

Qu’est-ce que le mouvement Brownien?

A

Mouvement aléatoire que toute molécule adopte et qui s’amplifie au fur et à mesure que la température croît (en raison de l’augmentation du nb de collisions)

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20
Q

Quelle représentation est la plus utilisée pour les protéines?

A

Space filling

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21
Q

À compléter: La structure détermine la ______.

A

Fonction

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22
Q

Quelles sont les 4 liaisons chimiques faibles qui relient les protéines? Quel est leur rôle?

A

1) Interactions hydrophobes
2) Force de Van der Waals
3) Liaisons ioniques (= pont salin)
4) Pont hydrogène
Leur rôle est de maintenir et stabiliser la structure tridimensionnelle de la protéine.

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23
Q

Qu’est-ce que la force de Van der Waals?

A

Force qui correspond à l’équilibre entre l’attraction et la répulsion entre deux atomes situés très courte distance de l’un et de l’autre.

24
Q

Qu’est-ce qu’une liaison ionique?

A

Une liaison ionique s’établit entre deux résidus (ou chaînes latérales) de charges opposées.

25
Q

Qu’est-ce qu’une interaction hydrophobe?

A

S’effectuent entre les résidus apolaires et donc, hydrophobes, d’une protéine afin de diminuer leur exposition à l’eau, ce qui les amène vers le centre de la protéine et met en périphérie les régions hydrophiles de la protéine, soit les résidus polaires (chargés et non chargés)

26
Q

Qu’est-ce qu’un pont hydrogène?

A

Liaison s’établissant entre un atome d’H et un autre atome très électronégatif comme O et N

27
Q

Quelle est la liaison non covalente d’une protéine s’établissant entre deux chaînes latérales de charges opposées?

A

Liaison ionique

28
Q

Où sont poussés les résidus apolaires et les résidus polaires d’une protéine en raison des interactions hydrophobes?

A

Résidus polaires: périphérie

Résidus apolaires: centre

29
Q

Pourquoi est-ce que les régions hydrophobes d’une protéine se lient-elles par des interactions hydrophobes?

A

Afin de diminuer leur surface d’exposition à l’eau, ce qui est plus avantageux sur le plan énergétique.

30
Q

Quels sont les niveaux de structure d’une protéine? Lequel n’est pas toujours présent?

A
  1. Primaire
  2. Secondaire
  3. Tertiaire
  4. Quaternaire (s’il y a lieu)
31
Q

Qu’est-ce que la structure secondaire d’une protéine?

A

Correspond au premier niveau d’organisation dans l’espace de la protéine.

32
Q

Quels sont les deux types de structure secondaire d’une protéine? Quelles sont leurs caractéristiques?

A
  1. Hélice alpha:
    - Repliement de la protéine dû à l’établissement de ponts hydrogène entre le C=O et N-H du squelette polypeptidique de la protéine, et ce, à chaque 4 liaison peptidique
    - Comporte 3,6 AA par tour d’hélice
  2. Feuillet bêta:
    - Peuvent entre disposés soit de façon parallèle (en boucle) ou de façon antiparallèle (en coude)
    - Chaque résidu est disposé dans le sens opposé au résidu consécutif ou précédent
33
Q

Quelles sont les caractéristiques des hélices alpha?

A
  • Présence d’un pont hydrogène/4 liaisons peptidiques

- 3,6 AA/tour d’hélice

34
Q

Quelles sont les caractéristiques des feuillets bêta?

A

Il y en a 2 types:
-Parallèles (en boucle)
-Antiparallèles (en coude)
Aussi, chaque résidu possède une direction opposée au résidu précédent ou consécutif

35
Q

Quelle niveau de structure correspond au premier niveau d’organisation spatial de la protéine?

A

Structure secondaire

36
Q

Vrai ou faux. La structure primaire d’une protéine permet une organisation dans l’espace de celle-ci.

A

Faux.

37
Q

Qu’est-ce que la structure primaire d’une protéine?

A

Correspond à la séquence des AA.

38
Q

Est-ce que le résidu est compris dans le lien peptidique? Basez-vous sur votre réponse pour déterminer s’il sera capable d’effectuer de la rotation.

A

Non, la chaîne latérale n’est pas comprise dans le lien peptidique. Ainsi, sa rotation est permise.

39
Q

Quelle est l’unique liaison forte (c-à-d covalente) qui stabilise et maintient la structure tridimensionnelle d’une protéine?

A

Pont disulfure (S-S)

40
Q

Comment est formé un pont disulfure?

A

L’oxydation des groupements thiol (S-H) appartenant à deux cystéines forme un pont disulfure S-S

41
Q

Où retrouve t-on principalement les ponts disulfure? Pourquoi?

A

On les retrouve surtout chez les protéines extracellulaires puisque les ponts disulfure permet de conserver, le plus fortement possible, la structure de la protéine malgré la présence de facteurs dénaturants.

42
Q

Quels sont les deux moyens de contrôle de l’activité des protéines?

A
  1. Phosphorylation

2. Liaison de GTP

43
Q

Expliquez le fonctionnement de la phosphorylation d’une protéine (en quoi consiste-t-elle, AA pouvant être phosphorylés, état d’activation et de désactivation, enzyme impliquée, etc.).

A

D’abord, la phosphorylation d’un acide aminé est l’ajout d’un groupement phosphate, provenant de l’ATP, par la protéine kinase.

  • Seuls AA pouvant être phosphorylés: Sérine, thréonine et tyrosine
  • Effet: La phosphorylation d’un AA peut soit l’activer ou le désactiver en induisant un changement conformationnel RÉVERSIBLE
44
Q

Expliquez le fonctionnement de la liaison de GTP sur une protéine.

A

Si une protéine est liée à la GTP, elle sera activée.
Si une protéine est liée au GDP (donc, le GTP a été hydrolysé), elle sera désactivée.
La liaison de GTP cause un changement conformationnel RÉVERSIBLE.

45
Q

Quelle est la caractéristique commune des deux méthodes de contrôle de l’activité protéique?

A

Elles induisent toutes les deux des changements conformationnels réversibles auprès de la protéine.

46
Q

Quels sont les seuls AA pouvant être phosphorylés?

A
  1. Sérine
  2. Thréonine
  3. Tyrosine
47
Q

Quelle enzyme catalyse la phosphorylation?

A

Protéine kinase

48
Q

Vrai ou faux. La phosphorylation d’un AA l’active, tandis que la déphosphorylation d’un AA le désactive.

A

Faux. La phosphorylation d’un AA peut soit activer ou désactiver l’AA en question.

49
Q

D’où provient le groupement phosphate ajouté à un AA subissant une phosphorylation par une protéine kinase?

A

ATP

50
Q

À compléter: Si une protéine est liée à du GTP, elle est 1) _______. Par contre, si une protéine est liée à du GDP, elle est 2)________.

A

1) Activée

2) Désactivée

51
Q

En quoi consiste la structure tertiaire d’une protéine? Est-elle obligatoire?

A

La structure tertiaire d’une protéine correspond à l’organisation spatiale des structures secondaires entre elles, ce qui donne lieu à des domaines protéiques. Elle est obligatoire.

52
Q

Qu’est-ce qu’un domaine protéique? À quel niveau de structure apparaît-il?

A

Région d’une protéine qui se replie indépendamment du reste de la protéine et qui occupe une fonction spécifique.
Un domaine protéique apparaît à la structure tertiaire.

53
Q

Qu’est-ce que la structure quaternaire d’une protéine? Est-elle obligatoirement présente?

A

C’est l’assemblage des sous-unités protéiques (qui possèdent chacune leur structure tertiaire) entre elles.
Elle n’est pas obligatoirement présente chez toutes les protéines.

54
Q

Comment appelle-t-on….?:

1) 4 sous-unités protéiques identiques
2) 2 sous-unités protéiques différentes
3) 2 sous-unités protéiques identiques
4) 4 sous-unités protéiques différentes

A

1) homotétramère
2) hétérodimère
3) homodimère
4) hétérotétramère

55
Q

Quels sont les différents types de structures complexes multimériques (3) ? Comment se forment-ils?

A
  1. Dimère: Une protéine ayant un site de liaison peut se lier avec une protéine identique, ce qui forme un dimère.
  2. Long filament hélicoïdal: Des protéines identiques ayant 2 sites de liaisons peuvent s’assembler de sorte à former un long filament hélicoïdal.
  3. Cercle: Des protéines identiques ayant 2 sites de liaisons disposés d’une façon adéquate peuvent s’assembler en cercle plutôt qu’en long filament hélicoïdal
56
Q

À quel niveau de structure protéique apparaissent les structures complexes multimériques?

A

Structure quaternaire

Examen 1 - MMD1042 (11 decks)

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