Enzymologie - Rokeach Flashcards
Nommez 3 rôles associés aux enzymes.
- Catalyseurs biochimiques
- Abaissent l’énergie d’activation
- Augmentent la vitesse de réaction
Nommez quelques caractéristiques des enzymes. (4)
- Généralement des protéines
- Spécifiques à un ou des substrat(s) donné(s): TRÈS SÉLECTIFS
- Demeurent intactes à la fin d’une catalyse biochimique, c-à-d après avoir transformé le substrat en produit
- Une molécule d’enzyme donne naissance à plusieurs molécules de produit.
Vrai ou faux. Les enzymes sont très sélectives par rapport à leurs substrats.
Vrai
Vrai ou faux. Une molécule d’enzyme permet de former une molécule de produit (rapport 1:1)
Faux. Une molécule d’enzyme peut produire plusieurs molécules de produit.
Qu’est-ce qu’un ribozyme?
Molécule d’ARN ayant une action catalytique
Nommez deux facteurs influençant l’activité enzymatique.
- pH
- Température
etc.
À compléter: Chaque enzyme a sa température et pH 1) _______ en lien avec 2)__________ dans lequel elle agit.
1) Optimales
2) L’environnement
Donnez un exemple d’enzyme dont la température optimale est en lien avec l’environnement dans lequel elle agit.
Plusieurs enzymes humaines ont une température optimale à la température corporelle de 37 °C.
Expliquez ce qui se passe avant l’atteinte de l’optima (ex. à une température inférieur à la température optimale).
Les molécules gagnent progressivement de l’énergie, et la vitesse de réaction augmente peu à peu jusqu’à l’atteinte de la température ou pH optimales.
Expliquez ce qui se passe après l’atteinte de l’optima (ex. à une température supérieure à la température optimale).
L’enzyme commence à se dénaturer, et la vitesse de réaction diminue peu à peu, voire elle devient nulle.
Expliquez les étapes de la catalyse enzymatique.
- Le substrat va se lier, à l’aide de liaisons chimiques faibles (non covalentes, au site actif de l’enzyme qui lui est spécifique.
- Formation du complexe enzyme-substrat au cours duquel il y a un ajustement induit qui se produit: l’enzyme et le substrat changent légèrement de conformation pour optimiser la catalyse.
- Catalyse de la réaction biochimique.
- Formation du complexe enzyme-produit.
- Le produit est libéré, et l’enzyme est prête à accueillir un nouveau substrat dans son site actif.
Quels sont les sous-sites du site actif?
- Sous-site de liaison
2. Sous-site catalytique
Quelles sont les caractéristiques du sous-site de liaison du site actif?
- Il est constitué d’AA qui maintiennent le substrat en place lors de la catalyse.
- C’est le sous-site qui détermine la spécificité de l’enzyme pour son substrat.
Quelles sont les caractéristiques du sous-site catalytique du site actif?
- Il est constitué d’AA qui effectuent la catalyse biochimique
- Il permet donc d’abaisser l’énergie d’activation et de stabiliser l’état de transition.
Quel est l’effet de la concentration du substrat sur la vitesse de réaction?
Plus la concentration du substrat augmente, plus la vitesse de réaction augmente.
La vitesse de réaction devient maximale au moment de la saturation de l’enzyme.
Qu’est-ce que le Vmax?
Vitesse maximale de réaction que peut atteindre une enzyme
Qu’est-ce que le Km? (2 déf.)
- Une constante qui correspond à la concentration de substrat à laquelle la vitesse de réaction maximale est à sa moitié.
- Constante indiquant l’affinité de l’enzyme pour le substrat. Plus il est élevé, moins l’enzyme a de l’affinité pour le substrat.
Vrai ou faux. L’affinité de l’enzyme et le Km sont positivement corrélées (c-à-d que si Km augmente, l’affinité de l’enzyme augmentera également).
Faux.
Quel est le sous-site du site actif qui détermine la spécificité de l’enzyme pour le substrat?
Sous-site de liaison
Quel est le sous-site du site actif qui stabilise l’état transitoire?
Sous-site catalytique
Quel est le sous-site du site actif qui catalyse la réaction chimique et qui abaisse l’énergie d’activation?
Sous-site catalytique
À compléter: L’aspirine effectue de l’inhibition 1)_____, tandis que l’ibuprofène effectue de l’inhibition 2) ___________. Les deux inhibent les 3)_________.
1) Irréversible
2) Réversible compétitive
3) COX (cyclooxygénases)
Expliquez le fonctionnement général de la biosynthèse des prostaglandines et des thromboxanes.
- Acide arachidonique issu de la membrane plasmique CONVERTI en prostaglandine H2 (PGH2) par les cyclooxygénases (COX)
- Prostaglandine H2 CONVERTI en prostaglandines et thromboxanes par d’autres enzymes
Quel est le rôle des prostaglandines?
Médiateurs de la douleur, la fièvre et l’inflammation
Quel est le rôle des thromboxanes?
Favorisent l’agrégation plaquettaire, ce qui entraîne la formation de caillots sanguins
Qu’inhibent l’aspirine et l’ibuprofène?
COX (cyclooxygénases)
De quelle façon l’aspirine inhibe les COX?
Par inhibition irréversible, c’est-à-dire par l’acétylation d’une sérine du site actif du COX.
De quelle façon l’ibuprofène inhibe les COX?
Par inhibition réversible compétitive.
Quel est le rôle de la pénicilline?
Inhibition de la synthèse de la paroi bactérienne.
Quel est le rôle de la streptomycine et de la tétracycline?
Inhibition de la synthèse protéique bactérienne
À compléter: La plupart des médicaments sont des ___________.
Enzymes
Quels sont les deux types d’inhibition enzymatique? Expliquez en quoi celles-ci consistent.
- Inhibition réversible: inhibiteur se lie à l’enzyme de façon réversible, c-à-d via des liaisons chimiques faibles (non covalentes)
- Inhibition irréversible: inhibiteur se lie à l’enzyme de façon irréversible, c-à-d via des liaisons chimiques fortes (covalentes)
Quels sont les deux types d’inhibition enzymatique réversible? Expliquez en quoi celles-ci consistent.
- Compétitive: inhibiteur et substrat compétitionnent pour le même site actif
- Non compétitive: inhibiteur ne compétitionne pas avec le substrat parce qu’il va se lier au site allostérique, plutôt qu’au site actif, ce qui va entraîner un changement conformationnel du site actif qui le rend moins accessible pour le substrat.
De quelles façons varient les paramètres Vmax et Km dans une inhibition compétitive?
- Vmax ne change pas
2. Km augmente (donc, l’affinité de l’enzyme pour son substrat diminue)
De quelles façons varient les paramètres Vmax et Km dans une inhibition non compétitive?
- Vmax diminue
2. Km ne change pas
Qu’est-ce que la rétro-inhibition enzymatique?
C’est un rétrocontrôle négatif, c’est-à-dire un contrôle négatif exercé sur l’activité catalytique des enzymes d’une voie métabolique en fonction de la quantité de produit final. Plus cette dernière est élevé, plus la voie métabolique sera inhibée.
Expliquez le fonctionnement de la rétro-inhibition enzymatique. Dites ensuite de quel type d’inhibition il s’agit.
Si la quantité de produit final est trop élevée, celui-ci va se lier au site allostérique de la première enzyme de la voie métabolique afin de freiner sa production.
C’est de l’inhibition réversible non compétitive.
