Enzymologie - Rokeach

Question 1

Nommez 3 rôles associés aux enzymes.

Answer 1

1. Catalyseurs biochimiques
2. Abaissent l’énergie d’activation
3. Augmentent la vitesse de réaction

Question 2

Nommez quelques caractéristiques des enzymes. (4)

Answer 2

1. Généralement des protéines
2. Spécifiques à un ou des substrat(s) donné(s): TRÈS SÉLECTIFS
3. Demeurent intactes à la fin d’une catalyse biochimique, c-à-d après avoir transformé le substrat en produit
4. Une molécule d’enzyme donne naissance à plusieurs molécules de produit.

Question 3

Vrai ou faux. Les enzymes sont très sélectives par rapport à leurs substrats.

Answer 3

Vrai

Question 4

Vrai ou faux. Une molécule d’enzyme permet de former une molécule de produit (rapport 1:1)

Answer 4

Faux. Une molécule d’enzyme peut produire plusieurs molécules de produit.

Question 5

Qu’est-ce qu’un ribozyme?

Answer 5

Molécule d’ARN ayant une action catalytique

Question 6

Nommez deux facteurs influençant l’activité enzymatique.

Answer 6

1. pH
2. Température
   etc.

Question 7

À compléter: Chaque enzyme a sa température et pH 1) _______ en lien avec 2)__________ dans lequel elle agit.

Answer 7

1) Optimales

2) L’environnement

Question 8

Donnez un exemple d’enzyme dont la température optimale est en lien avec l’environnement dans lequel elle agit.

Answer 8

Plusieurs enzymes humaines ont une température optimale à la température corporelle de 37 °C.

Question 9

Expliquez ce qui se passe avant l’atteinte de l’optima (ex. à une température inférieur à la température optimale).

Answer 9

Les molécules gagnent progressivement de l’énergie, et la vitesse de réaction augmente peu à peu jusqu’à l’atteinte de la température ou pH optimales.

Question 10

Expliquez ce qui se passe après l’atteinte de l’optima (ex. à une température supérieure à la température optimale).

Answer 10

L’enzyme commence à se dénaturer, et la vitesse de réaction diminue peu à peu, voire elle devient nulle.

Question 11

Expliquez les étapes de la catalyse enzymatique.

Answer 11

1. Le substrat va se lier, à l’aide de liaisons chimiques faibles (non covalentes, au site actif de l’enzyme qui lui est spécifique.
2. Formation du complexe enzyme-substrat au cours duquel il y a un ajustement induit qui se produit: l’enzyme et le substrat changent légèrement de conformation pour optimiser la catalyse.
3. Catalyse de la réaction biochimique.
4. Formation du complexe enzyme-produit.
5. Le produit est libéré, et l’enzyme est prête à accueillir un nouveau substrat dans son site actif.

Question 12

Quels sont les sous-sites du site actif?

Answer 12

1. Sous-site de liaison

2. Sous-site catalytique

Question 13

Quelles sont les caractéristiques du sous-site de liaison du site actif?

Answer 13

• Il est constitué d’AA qui maintiennent le substrat en place lors de la catalyse.
• C’est le sous-site qui détermine la spécificité de l’enzyme pour son substrat.

Question 14

Quelles sont les caractéristiques du sous-site catalytique du site actif?

Answer 14

• Il est constitué d’AA qui effectuent la catalyse biochimique
• Il permet donc d’abaisser l’énergie d’activation et de stabiliser l’état de transition.

Question 15

Quel est l’effet de la concentration du substrat sur la vitesse de réaction?

Answer 15

Plus la concentration du substrat augmente, plus la vitesse de réaction augmente.
La vitesse de réaction devient maximale au moment de la saturation de l’enzyme.

Question 16

Qu’est-ce que le Vmax?

Answer 16

Vitesse maximale de réaction que peut atteindre une enzyme

Question 17

Qu’est-ce que le Km? (2 déf.)

Answer 17

• Une constante qui correspond à la concentration de substrat à laquelle la vitesse de réaction maximale est à sa moitié.
• Constante indiquant l’affinité de l’enzyme pour le substrat. Plus il est élevé, moins l’enzyme a de l’affinité pour le substrat.

Question 18

Vrai ou faux. L’affinité de l’enzyme et le Km sont positivement corrélées (c-à-d que si Km augmente, l’affinité de l’enzyme augmentera également).

Answer 18

Faux.

Question 19

Quel est le sous-site du site actif qui détermine la spécificité de l’enzyme pour le substrat?

Answer 19

Sous-site de liaison

Question 20

Quel est le sous-site du site actif qui stabilise l’état transitoire?

Answer 20

Sous-site catalytique

Question 21

Quel est le sous-site du site actif qui catalyse la réaction chimique et qui abaisse l’énergie d’activation?

Answer 21

Sous-site catalytique

Question 22

À compléter: L’aspirine effectue de l’inhibition 1)_____, tandis que l’ibuprofène effectue de l’inhibition 2) ___________. Les deux inhibent les 3)_________.

Answer 22

1) Irréversible
2) Réversible compétitive
3) COX (cyclooxygénases)

Question 23

Expliquez le fonctionnement général de la biosynthèse des prostaglandines et des thromboxanes.

Answer 23

1. Acide arachidonique issu de la membrane plasmique CONVERTI en prostaglandine H2 (PGH2) par les cyclooxygénases (COX)
2. Prostaglandine H2 CONVERTI en prostaglandines et thromboxanes par d’autres enzymes

Question 24

Quel est le rôle des prostaglandines?

Answer 24

Médiateurs de la douleur, la fièvre et l’inflammation

Question 25

Quel est le rôle des thromboxanes?

Answer 25

Favorisent l’agrégation plaquettaire, ce qui entraîne la formation de caillots sanguins

Question 26

Qu’inhibent l’aspirine et l’ibuprofène?

Answer 26

COX (cyclooxygénases)

Question 27

De quelle façon l’aspirine inhibe les COX?

Answer 27

Par inhibition irréversible, c’est-à-dire par l’acétylation d’une sérine du site actif du COX.

Question 28

De quelle façon l’ibuprofène inhibe les COX?

Answer 28

Par inhibition réversible compétitive.

Question 29

Quel est le rôle de la pénicilline?

Answer 29

Inhibition de la synthèse de la paroi bactérienne.

Question 30

Quel est le rôle de la streptomycine et de la tétracycline?

Answer 30

Inhibition de la synthèse protéique bactérienne

Question 31

À compléter: La plupart des médicaments sont des ___________.

Answer 31

Enzymes

Question 32

Quels sont les deux types d’inhibition enzymatique? Expliquez en quoi celles-ci consistent.

Answer 32

1. Inhibition réversible: inhibiteur se lie à l’enzyme de façon réversible, c-à-d via des liaisons chimiques faibles (non covalentes)
2. Inhibition irréversible: inhibiteur se lie à l’enzyme de façon irréversible, c-à-d via des liaisons chimiques fortes (covalentes)

Question 33

Quels sont les deux types d’inhibition enzymatique réversible? Expliquez en quoi celles-ci consistent.

Answer 33

1. Compétitive: inhibiteur et substrat compétitionnent pour le même site actif
2. Non compétitive: inhibiteur ne compétitionne pas avec le substrat parce qu’il va se lier au site allostérique, plutôt qu’au site actif, ce qui va entraîner un changement conformationnel du site actif qui le rend moins accessible pour le substrat.

Question 34

De quelles façons varient les paramètres Vmax et Km dans une inhibition compétitive?

Answer 34

1. Vmax ne change pas

2. Km augmente (donc, l’affinité de l’enzyme pour son substrat diminue)

Question 35

De quelles façons varient les paramètres Vmax et Km dans une inhibition non compétitive?

Answer 35

1. Vmax diminue

2. Km ne change pas

Question 36

Qu’est-ce que la rétro-inhibition enzymatique?

Answer 36

C’est un rétrocontrôle négatif, c’est-à-dire un contrôle négatif exercé sur l’activité catalytique des enzymes d’une voie métabolique en fonction de la quantité de produit final. Plus cette dernière est élevé, plus la voie métabolique sera inhibée.

Question 37

Expliquez le fonctionnement de la rétro-inhibition enzymatique. Dites ensuite de quel type d’inhibition il s’agit.

Answer 37

Si la quantité de produit final est trop élevée, celui-ci va se lier au site allostérique de la première enzyme de la voie métabolique afin de freiner sa production.
C’est de l’inhibition réversible non compétitive.