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Protéines Liq. Bio. Flashcards

1
Q

Deux familles principales de protéines

A
  1. Fibreuse: jouent un rôle structurel et constitutif.
  2. Globulaire: jouent un rôle important dans le métabolisme.
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2
Q

Les protéines plasmatiques et sériques :

A

protéines plasmatiques sont les protéines retrouvées dans le sang contenant du fibrinogène

sang sérique, il y aura absence de fibrinogène et de plusieurs protéines impliquées dans les mécanismes de coagulation

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3
Q

Protéines totales dans le sang:

A

entre 60 – 80 g/L

—> albumine représente ~60% des protéines totales

• Autres protéines:
• Globulines entre 0,1 - 15,0 g/L
• alpha2-macroglobuline entre 1,5 - 3,5 g/L
• Transferrine entre 2 - 3,5 g/L

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4
Q

Synthèse des protéines :

A

• Principalement synthétisée au niveau du foie : Albumine en très grande quantité, ainsi que la majorité des globulines (transferrine, protéines de la coagulation, etc.).

• Plasmocytes (Globules blancs) : Immunoglobulines (Ig)

• Épithélium intestinal : lipoprotéines des chylomicrons.

• Glandes : hormones protéiniques (insuline, glucagon, hCG (hormone de grossesse), TSH (axe thyroïdien) etc.).

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5
Q

Mécanismes de variation de la concentration protéique dans le sang :

A

1) Les sécrétions après synthèse: foie, plasmocytes, etc.

2) Pertes: rénales, intestinales, épithéliales, etc.

3) Diffusion après un dommage cellulaire: infarctus du myocarde, marathon, dystrophie musculaire, etc.

4) Catabolisme (généralement via l’oxydation): principalement au niveau du foie et des reins.

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6
Q

pression oncotique:

A

la force qui attire l’eau en direction des protéines.

Ex.: Le résultat d’une ⬇️ de pression oncotique → œdèmes pouvant mener à un Kwashiorkor !!!

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7
Q

Rôles des protéines plasmatiques

A

• Relié aux protéines spécialisées : nutrition, transport (hormones, médicaments, électrolytes, etc.)

• Maintien de la pression oncotique

• Réparation

• Défense

• Métabolisme

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8
Q

propriétés physico-chimiques étudiées

A

• Masse ou Poids moléculaires (PM):

• Point isoélectrique (pI)

• Demi-vie (1⁄2 vie)

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9
Q

Dosage des protéines - méthodes (grossièrement)

A

Méthodes Quantitatives (mesure de la substance):

1) Colorimétrique : Protéines totales, albumine

2) Immunochimique : Protéines spécifiques

Méthodes Semi-quantitatives / Qualitatives (détermination de la substance):
3) Électrophorèse : Fractionnement des protéines sériques

4) Immunofixation (IFX) : Caractérisation d’immunoglobuline (Ig) suite à l’éctrophorèse des protéines sériques
—> détection de cancer, maladie de crohn, etc

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10
Q

Dosage des protéines totales
-objectifs

A

Identification des hyper protéinémies (⬆️ des protéines):

• mécanisme de déshydratation
• ⬇️ ingestion d’eau
• perte importante, diarrhée, vomissements, insolation
• synthèse ⬆️ (cancer plasmocytaire → ⬆️ d’Ig)

Identification des hypo protéinémies (⬇️ des protéines):
• mécanisme d’hémodilution
• ⬆️ ingestion d’eau (infusion, intoxication à l’eau)
• malnutrition (anorexie, kwashiorkor, etc.)
• synthèse ⬇️ (cirrhose hépatique, chimiothérapie)

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11
Q

Méthode pour le dosage des protéines totales

A

Méthode de Biuret (Méthode automatisable)

protéines qui possèdent au moins 4 liaisons peptidiques réagissent et forment avec les ions cuivre (Cu2+) d’une solution alcaline un complexe bleu-violet. La densité optique (concentration) de ce complexe est mesurée à une longueur d’onde 540 nm.

colorimetrie

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12
Q

Dosage de l’albumine:
Objectifs:

A

Identification des hyper albuminémies:

• mécanisme de déshydratation
• transfusion d’albumine ⬆️

Identification des hypo albuminémies:

• malnutrition (anorexie, kwashiorkor, etc.)
• synthèse ⬇️ (cirrhose hépatique)
• maladies inflammatoire et infections

Identification des néphropathies (rein)

Utilisé pour l’évaluation d’autres substances et molécules qui se lient à l’albumine

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13
Q

Dosage de l’albumine méthode

A

Méthode au bromocrésol vert ou pourpre: colorimetrie

adsorption spécifique par l’albumine de colorants anioniques à un pH déterminé (pH 4,2 pour le bromocrésol vert et 5,2 pour le bromocrésol pourpre).
—> coloration de l’échantillon sera proportionnelle à la concentration d’albumine dans cet échantillon

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14
Q

Dosage des protéines spécifiques:
Objectifs:

A

Identification spécialisée de différentes pathologies ou conditions:

• Évaluation d’un état inflammatoire aiguë ou chronique
• Hémolyse in vitro vs in vivo
• Anémie ferriprive vs inflammatoire
• Évaluation de la fonction rénale ou hépatique
• Gammapathie monoclonale (sécrétion d’Ig ⬆️)
• Etc.

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15
Q

Dosage des protéines spécifiques:
Méthodes

A

Méthodes immunologiques

complexe Ac-Ag peut-être mesurée par différentes méthodes :

1) Néphélométrie
—> mesure l’intensité de lumière dispersée (réfléchie) à un angle de (30°, 70° ou 90°) par le complexe Ag-Ac suite à un rayonnement de lumière émis.

2) Turbidimétrie
—> mesure l’intensité de lumière transmise (non- absorbée) à un angle de (180°) par le complexe Ag-Ac suite à un rayonnement de lumière émis.

3) Essai immunoenzymatique (ELISA)

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16
Q

Effet prozone ou effet crochet

A

cause de Dx faux negatif

Quand la quantité d’Ac ajoutés pour doser des protéines spécifiques est trop faible en comparaison aux Ag

—> pas de formation de complexe = pas de précipitation = mauvais résultat

doit faire des dilutions
—> si le résultat augmente avec des dilutions : identification d’effet crochet

ou ajout d’un calibrateur

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17
Q

ELISA étapes

A

—> basé sur le principe que l’Ag (protéine à doser) est capté par un 1ier Ac de capture fixé sur une paroi solide (billes, tubes ou puits dans une plaque) et est révélé par un 2ième Ac couplé à une enzyme.

Étapes:
1. Sérum (Ag) + Ac → incubation
Ici, l’Ag (protéine à doser) est adsorbé par le 1ier Ac fixé sur une phase solide

  1. Lavage (On élimine les protéines non fixées).
  2. On ajoute le 2ième Ac marqué avec une enzyme → incubation.
  3. Lavage (On élimine les Ac non fixés sur les Ag (protéines)).
  4. Ajout d’un substrat pour l’enzyme liée → incubation.
  5. Mesure de la D.O. proportionnelle à la concentration Ag.
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18
Q

Fractionnement des protéines sériques:
Objectif:

A

• Permet d’obtenir un profil général des différentes classes de protéines dans le sérum.

• L’identification des protéines peut se faire en les séparant par différentes techniques électrophorétiques ou chromatographiques.

• L’électrophorèse sur gel d’agarose à pH 8,6 est la méthode de séparation privilégiée en laboratoire clinique. Quoique très grossière, elle permet de refléter les variations pathologiques des principales protéines d’intérêt clinique.

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19
Q

Fractionnement des protéines sériques différentes zones

A

Prealbumine
Albumine
Alpha1
Alpha2
Beta1
Beta2
Gamma

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20
Q

Affections hépatiques sévères
Protéines?

A

⬇️ synthèse (plusieurs protéines)

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21
Q

États inflammatoires
Protéines?

A

⬆️ synthèse (alpha1 + alpha2-globulines) et ⬇️ (transferrine(beta1), albumine)

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22
Q

Déficit héréditaire proteines?

A

⬇️ génétique (alpha1-antitrypsine)

—> inhibiteur de protease : pas inhibé = dégradation de protéines dans le corps

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23
Q

Maladies auto-immunes protéines?

A

⬆️ synthèse (immunoglobulines)

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24
Q

Syndrome néphrotique proteines?

A

⬆️ synthèse (alpha2-macroglobuline) et ⬇️ (pertes) (toutes les autres protéines)

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25
Myélome
⬆️ synthèse (immunoglobulines)
26
Malnutrition protéines?
⬇️ synthèse par le foie (plusieurs protéines)
27
Grossesse protéines?
⬇️ catabolisme (plusieurs protéines)
28
Inhibiteurs de protéases:
inhibent l’activité des protéines à activité protéolytiques et permet ainsi la régulation de différents mécanismes physiologiques (digestion, coagulation, protection tissulaire, etc.) —> alpha1-antitrypsine —> alpha2-macroglobuline
29
Transporteurs:
Pré albumine Albumine Haptoglobine (alpha2) Transferrine (beta1)
30
Protéines de la coagulation:
—> formation d’un caillot de fibrine et la réparation des tissus endommagés coagulation est initiée lorsque le sang est exposé à une surface chargée négativement ou à un facteur tissulaire (lipoprotéine à la surface de certaines cellules) —> induisent l’activation d’une cascade de protéines **(facteurs I à XIII produites par le foie)** ayant une activité protéolytique.
31
Voie Intrinsèque coagulation
Mécanismes utilisant principalement les **protéines produites par le foie** lorsque la voie extrinsèque n’est pas suffisante.
32
Voie Extrinsèque coagulation
Mécanismes utilisant principalement les **protéines libérées par les cellules endommagées** (Thromboplastine, lipoprotéines, phospholipides, etc.)
33
Protéines du complément:
joue 3 rôles: 1) Défense contre les infections 2) Élimination des déchets (complexes immuns et corps apoptotiques) 3) Immunité adaptive (transition immunité innée à acquise) L’activation du complément suit 3 voies: 1) Voie classique 2) Voie alterne 3) Voie des lectines —> se fusionnent en **une seule voie terminale (protéines C5 à C5b → lyse/ opsonisation)** conduisant à la destruction des membranes des cellules pathogènes et libération du contenu cellulaire → Mort cellulaire!
34
La voie classique:
**fait intervenir Ac** IgG ou IgM habituellement activée par la formation de complexes Ag-Ac (il y aura reconnaissance d’un Ag connu), par l’ADN ou par la CRP (protéine C-réactive) —> C1q détecte ces signaux endogènes ce qui déclenche la **cascade** • C1qrs clive C2 —> C2a C2b C4 —> C4a C4b C4bC2a (C3 convertase) clive C3 C3 —> C3a C3b C4bC2aC3b (C5 convertase) clive C5 C5b —> commence MAC PAS À RETENIR EN DÉTAIL
35
La voie alternative:
indépendante d’une activation par des Ac !!! activée par : • la liaison du C3b/surface de différents microorganismes (levures, bactéries) • par des substances telle les venins —> voie induit également le clivage du complément C3 de la voie classique puis le C5 en C5b de la voie terminale. —> **complément C4 n’intervient pas dans cette voie!!!**
36
La voie des lectines:
indépendante d’une activation par des Ac !!! —> initiée par la liaison de la MBL (Mannan-Binding Lectin qui ressemble à la C1q) aux lectines/sucres terminaux de glycoprotéines retrouvés à la surface de certains microorganismes (pas tous!) • La MBL circule en association avec des enzymes de type sérine protéase nommées MASP (MBL-Associated Serine Protease), • Suit ensuite les mêmes étapes que la voie classique.
37
L’activation du complément C3 (voie classique, alterne ou lectines) peut déclencher plusieurs activités biologiques:
• La lyse cellulaire • L’opsonisation des substances à éliminer (ex. bactéries) • La chimiotaxie (attraction des c immunitaires vers le site d’inflammation) • L’⬆️ de la perméabilité vasculaire • La contraction des muscles lisses vasculaires
38
protéine du système du complément dont la concentration plasmatique est la plus importante.
Le complément C3 —> la ⬇️ **uniquement** de la concentration de **C3**: • Indique l’activation du complément par la *voie alterne* —> la ⬇️ des compléments **C3 et C4**: • Fournit un indice de l’activation de la *voie classique ou la voie des lectines*
39
Protéines d’inflammation (symptômes cause)
Les protéines d’inflammation = Réponse non spécifique à l’inflammation ou aux dommages tissulaires. Symptômes : • Chaleur • Douleur • Rougeur et tuméfaction (enflure) Causes : • Atteinte traumatique • Physique (brûlure, engelure, radiation ...) • Chimique • Septique • Tumorale
40
Inflammation locale vs systemique
Réponse locale (vasculaire) • Libération : histamine, sérotonine, kinines et prostaglandines • Vasodilatation + œdème • Agrégation plaquettaire + dépôt de fibrine Réponse systémique (cellulaire) • Fièvre • Douleur • Afflux leucocytaire (hyperleucocytose: macrophages, polymorphonucléaires, lymphos T) • Libération d’enzymes • **Libération d’IL-1 qui stimule l’expression de gènes hépatiques de synthèse de protéines de phase aiguë**
41
3 contextes d’inflammation
a) **Inflammation aiguë** : • ⬆️ des protéines de phase aiguë positive (c.-à-d. des protéines qui ⬆️ lors d’une inflammation) • ⬇️ des protéines de phase aiguë négative (c.-à-d. des protéines qui ⬇️ lors d’une inflammation) • Immunoglobulines normales b) **Inflammation subaiguë**: • État intermédiaire entre ce qui est chronique et ce qui est aigu • ⬆️ modeste des protéines de phase aiguë positive • Protéines de phase aiguë négative ~ normales c) **Inflammation chronique**: • ⬆️ des protéines de phase aiguë positive • ⬆️ des immunoglobulines (particulièrement IgG)
42
CRP (protéine C-réactive) Inflammation
Se lie aux Cell. endommagées, bactéries, plaquettes, lymphocytes —> reponse Positive très forte à l’inflammation 1/2 vie 5h
43
1/2 vies pré albumine, albumine, transferrine, CRP
Pré albumine —> 2 jours Albumine—> 20 jours Transferrine—> 8 jours CRP (protéine C-réactive)—> 5 heures
44
La malnutrition =
perte protéinique → affecte la fonction des organes (contractilité du cœur, réponse immunitaire, guérison d’une blessure, etc.). • Souvent responsable d’hospitalisations prolongées et de complications.
45
marqueurs idéaux de dénutrition devraient:
• Avoir une courte 1⁄2 vie (< 2 j) • Répondre rapidement aux apports alimentaires et aux pertes modérées • Être non affecté par une dysfonction hépatique ou rénale
46
L’albumine: nutrition
• 1⁄2-vie: longue (19 jours) • Réserve sanguine importante (35-50 g/L) • Bon indicateur de dénutrition chronique sévère (< 21 g/L) • Insensible à malnutrition aiguë • Bonne corrélation avec morbidité et mortalité
47
Pré albumine (transthyrétine): nutrition
• 1⁄2-vie: courte (2 jours) • Transporte la thyroxine (T4 (hormone thyroïdienne)) et la vitamine A • Faible réserve sanguine (200 – 400 mg/L) • Bon indicateur de malnutrition sévère (si < 100 mg/L) • Réponse rapide à un apport alimentaire (⬆️ de 10 mg/L/jour) • Peut être difficile à interpréter si : traitement/corticostéroïdes, contraceptifs oraux, alcool → car ils ⬆️ la pré albumine
48
La transferrine (Tf): nutrition
• 1⁄2-vie: ~ 8,8 jours • Synthèse hépatique • Transporte les ions ferriques (99% du fer lié/Tf) • Meilleur indicateur des changements alimentaires que l’albumine • Indicateur pour les interventions long terme vs soins aigus
49
La protéine C-réactive (CRP): nutrition
• 1⁄2-vie: 5 heures • Absente chez patients normaux • ⬆️ très rapidement et fortement lors d’inflammation • Protéine de phase aiguë positive • Mauvais marqueur de malnutrition **très sensible, pas specifique**
50
pré albumine: Causes des variations:
•⬇️ causée par: Malnutrition, inflammation, nécrose tissulaire, néoplasie, cirrhose hépatique, perte protéinique (intestinale et/ou rénale), salicylates (ex.: aspirine) • ⬆️ causée par: Stéroïdes, lymphome d’Hodgkin, acromégalie, alcoolisme
51
l’albumine: Causes des variations:
• ⬇️ causée par: Inflammation, malabsorption, malnutrition, pertes protéiniques intestinales/rénales/brûlures, gammapathies monoclonales • ⬆️ causée par: Déshydratation PM: 66 kD
52
Alpha1-antitrypsine &causes des variations
représente (90% alpha1-globulines) • Synthétisée par le foie • 1⁄2-vie (complexée) ~ 3 heures • Protéine de **phase aiguë positive** • Antiprotéase (élastase, collagénase, trypsine, chymotrypsine ...) ⬇️ causée par: • Déficience héréditaire (< 0,5 g/L) → syndrome de détresse respiratoire (bébé), emphysème pulmonaire précoce ⬆️ causée par: • **Inflammation** • Maladies hépatocellulaires • Contraceptifs (œstrogènes) ou fin de grossesse
53
Alpha1-fétoprotéine (AFP): Et causes de variation
Femme enceinte: ⬆️ entre les 13 – 30 semaines de grossesse ~ 1/3 protéines plasmatiques fœtales • Adulte ~ absente (< 30 μg/L); si présence ⬆️ possibilité de cancer ⬇️ causée par: • **Syndrome de Down** (trisomie 21) ⬆️ causée par: • Plusieurs cancers (ex.: foie, pancréas, intestin, poumon, tumeurs des cell. germinales (testiculaires ou ovariennes) • Utile pour le suivi post-thérapie tumorale
54
Alpha2-macroglobuline:
Synthétisée par le foie et le système réticulo-endothélial (SRE) (c.-à-d. fibroblastes, monocytes/macrophages, etc.) • 1⁄2-vie: 2-4 jours • Inhibe les protéases ⬇️ causée par: • Myélome multiple, ulcère gastrique. ⬆️ causée par: • Syndrome néphrotique (perte protéique rénale importante) → synthèse hépatique compense pour la perte d’albumine rénale, car le rein laisse tout passer. **Maintien ainsi la pression oncotique !!!** • Infections et réactions inflammatoires aiguës.
55
Transferrine (TRF): zone des β1-globulines causes de variation
Synthétisée par le foie et un peu dans le SRE, testicules, ovaires • 1⁄2-vie: 8 jours • Protéine de **phase aiguë négative** • Transporte 2 Fe3+ de l’intestin → le foie, la moelle osseuse et le SRE • Dans la moelle osseuse: synthèse de l’hémoglobine (Hb) ⬇️ causée par: • Inflammation aiguë, maladie hépatique chronique, malnutrition, perte protéinique rénale/intestinale ⬆️ causée par: • Anémie ferriprive/hypochrome (hypochrome = Globule rouge avec de l’Hb ⬇️ fer), grossesse
56
β1-lipoprotéine (LDL : Low Density Lipoprotein) Causes des variations
Surtout apolipoprotéine B (B48, B100) **grosse protéine** synthétisée par le foie Se lient aux récepteurs membranaires pour faire entrer le cholestérol (CHO) dans les c (macrophages phagocytent le LDL oxydés → athérosclérose) → ⬆️ du risque d’infarctus cardiaque !!! ⬇️ causée par: Hypo-β-lipoprotéinémie et a-β-lipoprotéinémie (déficience génétique) ⬆️ causée par: Déficiences génétiques des récepteurs (les cellules manquent de CHO→ ⬆️ synthèse LDL)
57
Complément : zone des β2-globulines Variations
l’activité du complément en dosant deux protéines importantes de la cascade: C3 et C4 • Protéines de phase aiguë positive (tardive) ⬇️ causée par: • C3 + C4: maladies auto-immunes, infection bactérienne subaiguë, déficience héréditaire • C3: glomérulonéphrite, déficience héréditaire ⬆️ causée par: • C3 + C4: inflammation aiguë
58
Protéine C-Réactive (CRP): Variations
**Migre entre les zones β et gamma** sur l’électrophorèse des protéines, mais est observable que lorsque la concentration est très ⬆️⬆️⬆️ • Protéine de phase aiguë positive (⬆️ précoce et très ⬆️) • Se lie aux polysaccharides (bactéries, levures, ...), polycations (histones) • **Très sensible, mais non spécifique!** ⬆️ causée par: ⬆️ d’~2000 X des valeurs normales lors d’une inflammation Infarctus aiguë du myocarde, stress, trauma, infection, chirurgie, néoplasie
59
Zones gamma-globulines
Immunoglobulines (Ig): • Rôle: reconnaissance des Ag et initiation de destruction des Ag • Synthèse: lymphocytes B différenciés en cellules plasmatiques Compose de 2 chaînes lourdes (constante) et 2 chaînes légères (variables- lambda ou kappa) —> Assemblage H2L2 dans plasma par liens disulfures
60
IgG Variations
Seules les IgG traversent le placenta Monomère —> Activation du complément (Voie classique) —> Immunisation secondaire (post IgM) Synthèse : Dans les ganglions et la rate par les c plasmocytaires ⬇️ causée par: • Déficience sélective • Agammaglobulinémie (ex: déficit immunitaire congénital d’origine génétique) • Bébé entre 2 – 6 mois • Myélome IgA (suppression de synthèse des IgG) • Maladie chaînes légères (pathologies lymphoprolifératives de la lignée B) ⬆️ causée par: • Infection (polyclonal) • Hépatite chronique active • Maladie auto-immune • Myélome IgG
61
Quand il y a un myélome d’un Ac qu’est-ce qui arrive avec les autres
Les autres Ac ne sont pas produits —> ⬇️⬇️⬇️
62
IgA Variations
Monomère, dimère ou trimère Synthèse: Sous muqueuses / c plasmocytaires (salive, larmes, voies respiratoires, génito-urinaires, système digestif) Fonction: Protection précoce anti-virale et anti-bactérienne Causes des variations: ⬇️ causée par: Agammaglobulinémie, nouveau-né, maladie des chaînes légères, myélome IgG (suppression de synthèse) ⬆️ causée par: Infections associées/systèmes sécrétoires externes (gastro-intestinal, respiratoire), maladies hépatocellulaires, myélome IgA
63
IgM
Monomère ou pentamere Fonctions : • Immunisation primaire • Activation du complément • Opsonisation + agglutination pour faciliter phagocytose ⬇️ causée par: Agammaglobulinémie, nouveau-né, myélome IgG ou IgA (suppression de synthèse des IgM), maladie des chaînes légères (production majoritaire de chaînes légères au détriment des chaînes lourdes) ⬆️ causée par: Infection, cirrhose biliaire primaire, maladie de Waldenström, infection
64
IgD
Synthèse: lymphocytes B (surface) • Fonction: Peu de connues, mais peut activer les lymphocytes B. Peuvent lier les granulocytes, basophiles et les mastocytes, ce qui a pour effet de les activer. ⬆️ causée par: Lymphome d’Hodgkin, myélome à IgD
65
IgE
Synthèse: Sous-muqueuses / c plasmocytaires Fonction: • S’attache/mastocytes et lie les Ag (allergènes) • Stimule les mastocytes à relâcher l’histamine (molécule vasoactive) • ⬆️ la perméabilité vasculaire et contraction muscles lisses (réaction allergique) ⬆️ causée par: allergie, asthme intrinsèque, certaines maladies parasitaires, myélome à IgE

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