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Biochimie 1 > Protéines (EX.1) > Flashcards

Protéines (EX.1) Flashcards

1
Q

Rôle des protéines

A 
Enzyme 
Transporteur de molécules 
Réservoir de molécules
Strucutures
Moteur mécanique
Transmission info génétique
Hormones et récepteurs hormonaux
Protections virales
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Q

Acides a-aminés

A

Groupement amine sur carbone alpha
20 entrent dans compositions des protéines
Généralement configuration L

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3
Q

Acides b-aminés

A

1 seul présent dans la nature = b-alanine

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4
Q

Structure acide a-aminé

A

Carbone alpha porte

  • fonction amine primaire
  • fonction acide carboxylique
  • atome H
  • chaine latérale

Possède 2 groupes ionisables

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5
Q

Ion amphotère

A

Agit à la fois comme un acide et comme une base

= capter ou céder un ion H+

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6
Q

Acides aminés non-polaire (hydrophobe)

A 
Alanine
Glycine 
Proline 
Méthionine
Phénylanaline
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7
Q

Acides aminés polaires non-chargés (hydrophile)

A 
Sérine 
Asparagine
Glutamine 
Cystéine 
Tyrosine
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8
Q

Acides aminés basiques (chargés (+)) (hydrophile)

A

Lysine
Arginine
Histidine

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9
Q

Acides aminés acides (chargé (-)) (hydrophile)

A

Acide aspartique

Acide glutamique

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10
Q

Acides aromatiques

A

Tyrosine
Phénylalanine
Tryptophane

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11
Q

Liaison S-S intracaténaire (ou intrachaine)

A

Liaison à l’intérieur d’une seule chaîne

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12
Q

Liaison S-S intercaténaire

A

Liaison entre 2 chaînes distinctes

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13
Q

Propriété optique

A

Stéréométrie

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14
Q

Propriété acido-basique son influencé par quoi

A

Par le degré d’ionisation

  • du groupe carbox.
  • du groupe amine
  • de la chaîne latérale (R)
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15
Q

Quelles sont les 3 formes ioniques des acides aminés ?

A
  1. pH acide = charge nette (+)
  2. pHi = charge nette (0)
  3. pH basique = charge nette (-)
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16
Q

Peptide

A

Poids moléculaire < 6000

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17
Q

Protéine

A

Poids moléculaire > 6000

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18
Q

Dipeptide

A

2 résidus a.a = 1 liaison peptidique

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19
Q

Tripeptide

A

3 résidus a.a = 2 liaisons peptidiques

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20
Q

Polypeptide

A

plusieurs résidus a.a (>20)

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21
Q

Caractéristiques liaison peptidique

A

Polaire

Plane et rigine (avec caractère de double liaison partielle)

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22
Q

Conformation trans favorisé pour quoi ?

A

Diminuer encombrement stérique

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23
Q

La résonance dans la liaison peptidique provoque quoi

A

Structure planaire

Aussi la liaison va être aussi courte qu’une double liaison

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24
Q

Comment se forme une liaison peptidique

A

Par une réaction de condensation (perte d’une molécule d’eau)

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25
Q

Structure secondaire est la structure définitive pour ?

A

Protéine fibreuses

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26
Q

Structure secondaire = structure intermédiaire pour ?

A

Protéines globulaires

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27
Q

Quels sont les 2 groupes de protéines ?

A

Fibreuses

Globulaires

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28
Q

Protéines fibreuses

A

Fonction statique de structure
Insoluble dans l’eau
Répétition d’un motif simple

Hélice a
Feuillet b
Triple hélice de collagène

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29
Q

Protéines globulaires

A

Fonction dynamique

Soluble dans l’eau

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30
Q

Liaison entre les acides aminés d’une structure primaire

A

Liaison peptidique

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31
Q

Liaison entre les acides aminés d’une structure secondaire/tertiaire/quaternaire

A 
Liaison H 
Ponts S-S
Prolines (coudes)
Interaction ionique 
Interaction hydrophobe/hydrophile 
Interaction de Van der Waals
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32
Q

Liaison H

A

Liaison entre les hydrogènes
Liaison chimique non covalente
Type dipole-dipole
Faible intensité

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33
Q

Ponts S-S

A

Liaison entre 2 sulfures
Présents principalement chez les protéines sécrétés
Protègent contre la dénaturation dans les milieux extracellulaires

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34
Q

Prolines (coudes)

A

Conformation cis et trans des liaisons peptidiques

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35
Q

Interaction ionique

A

Interaction entre les chaines chargées

Attraction / Répulsion

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36
Q

Interaction hydrophobe/hydrophile

A 
Moteur principale = repliement des protéines 
R qui sont hydrophobes 
R qui sont hydrophiles 
- Chargés (COO- / NH3+)
- Interaction ionique
- Polaires non-chargés (-OH / -SH)
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37
Q

Interaction de Van der Waals

A

Interaction électrique de faible intensité

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38
Q

Écriture de la structure primaire

A

N-term à C-term

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39
Q

Vrai ou Faux

Protéines hélice a sont élastique ?

A

Vrai

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40
Q

Vrai ou Faux

Protéines feuillet b sont inextensible ?

A

Vrai

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41
Q

Hélica a (caractéristique et structure)

A

Conformation D (moins encombrement stérique)

Caractéristiques : 
Stabilisé par liaisons H INTRAcaténaire
C=O sont tournés vers extrémité C-term
Chaines lat sont dirigée vers extérieure (diminue encombrement stérique) 
Centre plein 
Ne contient jamais de Proline (P)
42
Q

Feuillet b (caractéristique et structure)

A 
Parallèle = chaines vont dans le même sens 
Anti-parallèle = chaines vont dans sens opposé

Caractéristiques :

  • Chaine peptidique = parallèle et dans un même plan
  • R = perpendiculaire au plan du feuillet et petits
  • Stabilisé par liaisons H INTRAcaténaire (appartenant aux C et N des liaisons peptidiques)
  • Pas de cystéine (C) et proline (P)
  • Ponts H perpendiculaire à axe
43
Q

Localisation hélice collagène

A

os (associé à cristaux hydroxyapatite)
tendons (fibres rigides)
peau (fibres lâches dans toutes directions)
vaiseaux sanguins (réseau élastique)

44
Q

Structure hélice collagène

A

formée de molécules tropocollagènes

tropocollagène = constitué de 3 chaines hélicoidales torsadés vers G formant une superhélice vers D

45
Q

Caractéristique hélice collagène

A

Hélice gauche (pas comme hélica a qui est D)
Liaison H INTERcaténaire entre HYP
Composé surtout de glycine (G) et proline (P)
Contient pas de cystéine (C)

46
Q

aa spécifiques au collagène

A

glycine, proline, hydroxyproline, arginine

47
Q

Configuration du collagène

A

Gly-Pro-X ou Gly-X-Hyp

X = autre résidus de aa

48
Q

Vieillissement

A

Augmentation nb liaisons covalentes INTRA + INTERcaténaire
= fibres collagènes + rigide = cassante

= altération des propriétés mécaniques
–> rides et cornée oeil moins transparante

49
Q

Fonction hydroxyproline

A

Permet la formation de liaisons covalentes entre différentes chaînes polypeptidiques voisines
= Rend la structure des fibres de collagène plus résistantes aux forces de traction

*tropocollagène contient de l’hydroxyproline

50
Q

Caractéristiques des protéines globulaires en structure tertiaire

A

Interaction non-covalentes entre les R

  • Interactions hydrophobes
  • Interactions H

Ponts S-S

51
Q

Qu’est-ce qu’un domaine ?

A

Partie hydrophobe + hydrophile

Possède une fonction singulière

52
Q

Repliement

A

Résultat d’un processus coopératif et séquentiel

53
Q

Chaperonne (fonction)

A

Empêchement repliement prématuré

Accélèrent le repliement

54
Q

Dénaturation des protéines globulaires

A

Irréversible

SAUF agents chaotropes et détergents = réversibles

55
Q

Agents dénaturants

A 
pH extrêmes (acides ou basique)
Augmentation T°
Agents chaotropes 
Détergents 
Agents réducteurs
56
Q

pH extrêmes (acides ou basiques)

A

Désamination = enlever groupe amine (changement a/n de l’ionisation)

Répulsion des chaînes latérales (mod. état ionisation R)
Dislocation des points H

Ruptures des liaisons S-S

57
Q

Augmentation de T°

A

Destruction des interactions faibles (pcq augmente énergie de vibration + rotation)

Rupture des liaisons S-S

58
Q

Agents chaotropes

A

Dislocation des interactions hydrophobes (par un afflux de molécules d’eau à l’int. de protéine)

Par : Sels de guanidinium et Urée

59
Q

Détergents

A 
Chaines hydrophobes du détergents envahissent le coeur hydrophobe de la protéine = dénature 
--> détruit les parties hydrophile / hydrophobe (mais hélice a et feuillet b = intacte)

Par : SDS (–> AG)

60
Q

Agents réducteurs

A

Réduction des ponts S-S

Par : b-ME et DTT

61
Q

Heat shock protein

A

HSP 90 = déjà présente en absence de stress (communication cellulaire)

Devient chaperonne en condition de choc thermique

Temps normal =

  • protège prot. instables
  • impliqué dans processus div. cellulaire et embryogenèse
SI STRESS = chaperonne pour les autres protéines 
Si mutation (qui seraient cachées) s'expriment = cause malformatino

STRESS cause macroévolution

62
Q

Cold shock protein

A

Chaperonne pour ARNm

Enzyme de modification d’insaturation des lipides membranairees

Abaisse température solidificaiton eau (Anti-freeze protein (AFP))

Protéine de nucléation :
- facilite apparition de minuscules cristaux

63
Q

Chaperonnes

A

Reploiement des protéines in vitro

Pas dans le cytoplasme = pcq gr. hydrophobe interagit avec d’autres gr. hydrophobes
= risque aggrégation irréversible entre protéines

64
Q

CSP HSP et chaperonne luttent contre ?

A

Stress de courte durée

65
Q

Cofacteur lié en permanence sur protéine globulaire

A

Groupement prosthétique

66
Q

Holoprotéine

A

Protéine sans cofacteur

67
Q

Hétéroprotéine

A

Protéine avec cofacteur

68
Q

Apoprotéine

A

Partie protéique de l’hétéroprotéine

69
Q

Myoglobine (structure)

A

Protéine monomérique + Hème
Fe (Fe2+ = forme qui lie le O2)
O2 se lie à la 6e liaison coordinative du Fe2+

70
Q

Myoglobine a combien d’hélice ?

A

8 hélice a (A à H)

71
Q

Myoglobine (cage hydrophobe)

A

Fe (liaison coordinative)
Hème seul fixe irréversiblement O2
(Gb + Hème –> fixation réversible de O2)
2 Histidine dans le coeur de la protéine

72
Q

Changements de conformation de la myoglobine

A

Absence O2 = Fe est en dehors du plan de Hème
Présence O2 = Fe entre dans le plan de Hème (pcq O2 attire Fe)
Fe lui attire His F8 (donc hélice F se rapproche de Hème)

73
Q

Différence entre Myoglobine et Hémoglobine

A

Myoglobine :

  • Structure tertiaire
  • Monomère

Hémoglobine :

  • Structure quaternaire
  • Tétramère
74
Q

Structure quaternaire

A

Ensemble de protomères (ou monomères) globulaire

75
Q

Protéine oligomérique

A

Un ou plusieurs monomères identiques ou différents
Stoechiométrie constante
Arrangement des monomères = symétrie
Force de cohésion des monomères (plus faible que structures tertiaires)
- Interaction hydrophobe
- Forces électrostatique

76
Q

Détermination du poids moléculaire

A

Par chromatographie

77
Q

Détermination structure tridimensionnelle

A

Cristallographie rayon-x

Spectroscopie par résonance magnétique nucléaire

78
Q

Protéine allostérique

A

Activité est modulée par fixation un modulateur allostérique (ou effecteur allostérique)
Ont toujours un centre actif

79
Q

Types de modulateurs allostériques

A

Activateur ou Inhibiteur

80
Q

Fixation du modulateur allostérique

A

Modifie légèrement conformation protéine allostérique
= devient + active ou - active
Fixation réversible
Passage transitoire de la forme R à T (T= + efficace)

81
Q

Hémoglobine (structure)

A

Hb A = tétramères a2b2
Gr. prostéthique = Hème
Fixe 4 molécules O2 (8 atomes de O)

Forme T = désoxyhémoglobine

82
Q

Courbe de saturation de Hb

A

Courbe sigmoïde (présence 2,3-BPG)
Attraction O2 très difficile pour 1re molécule
Très difficile de capter les dernières molécules O2 aussi

% saturation O2 à 50% = PO2 = 25 mmHg

83
Q

Courbe de saturation Mb

A

Courbe logarythmique
Attraction O2 très facile pour 1re molécules
Très difficile de capter les dernières molécules O2

% saturation O2 à 50% = PO2 = 5 mmHg

84
Q

Affinité de désoxyhémoglobine O2

A

faible

85
Q

2,3-biphospho-glycérate (2,3-BPG)

A

Modulateur allostérique

Rôle moléculaire : stabilise la forme désoxyhémoglobine (forme T)

Rôle physiologique : chez foetus
- Hb F : a2y2 (His 21 –> Ser)
Moins 2 charge (+)
Diminution affinité pour 2,3-BPG
Augmentation affinité pour O2

86
Q

Courbe de Hb (sans 2,3-BPG)

A

Courbe est une hyperbole rectangulaire

2,3-BPG se lie dans la cavité centrale de Hb

  • Charge (-) interagissent avec 2 Lys / 4 His / 2 N-term
  • Stabilise forme T en attirant charge (+) des 4 globines par ses charges (-)
87
Q

Hb F

A

Hb F : a2y2 (His 21 –> Ser)

A plus d’affinité pour O2

Pas de charge (+) = pas de liaison avec 2,3-BPG

88
Q

Effet bohr

A

Décrit l’effet du pH sur la courbe de dissociation de O2 et Hb

Compétition entre O2 et H+

Liaison de H+ réduit la liaison de O2
Liaison de O2 réduit la liaison H+

pH acide : affinité O2 diminue
pH basique : affinité O2 augmente

89
Q

Effet bohr (pH acide)

A

Plus difficile de fixer O2 pcq déjà 1 H+ sur le site de Hb

Donc augmentation PO2 pour enlever H+ et fixer O2

90
Q

Effet de CO2 sur courbe de dissociation

A

CO2 favorise dissociation de O2 sur Hb

Équilibre acido-basique
CO2 + H20 H2CO3 H+ + HCO3-
Rôle tampon

Dans les tissus : H+ prennent place de O2

91
Q

Anémie falciforme (Hb S)

A

Cause : substitution non conservatrice
Comment substitution =
6e a.a de flobine b = acide glutamique (Glu 6) = facilement ionisable -> mutation en valine (Val 6)
Val est hydrophobe et Glu est hydrophile

= donc interaction avec poche hydrophobe de EF de la globine b voisine

= créé une protubérance = polymérisation des désoxyhémoglobine = GR en faucille = thrombose capillaire = anoxie tissu

Maladie autosomique récessive (sur chromosome sexuel)

  • Homozygote = développe maladie
  • Hétérozygote = pas malade mais porteur

Dans pays en développement Hb S augmente résistancee à malaria (qui vit dans les GR)

92
Q

Anémie falciforme (Hb S) (symptômes)

A 
Syndrome main-pied (jeune enfant)
Fatigue / teint pâle / difficultés respiratoire 
Dlr / enflure / fièvre aparraissant n'importe quand
Rétine oeil peut devenir endomagé 
Jaunissement peau / yeux 
Anémie 
Retard croissance / puberté 
Infections 
ACV
93
Q

Anémie falciforme (Hb S) (traitement)

A

Pas de traitement
Seulement traitement palliatif contre dlr
- Lors des épisodes vaso-occlusion
- Surhydratation + tech. relaxation
- Éviter froid (vasoconstriction = dim. métabolisme)
- Éviter chaud (vasodilatation = aug. métabolisme = aug. consommation O2 = accélération nécrose)
- Oxyde nitrique = augmente vasodilatation
- Hydroxyurée
- AB et multi-vaccination (infection)

Guérison complète

  • Greffe moelle
  • Thérapie génique (futur)
94
Q

Protéines infectieuses

A

Prions = structure tertiaire

Responsable encéphalopathie spongiforme (maladie héréditaire ou acquise)

95
Q

Maladie prion (chez animal)

A

Scrapie du mouton

  • Perte coordination mouvement
  • Forte démangeaisons
  • Atteint aussi vison / cerf / félin / chien / bovin (mx vache folle)
96
Q

Maladie prion (chez humain)

A

Maladie de Kuru

  • Ataxie
  • Démence

Maladie de Creutzfeldt-Jakob

  • Démence
  • Transmission par greffe cornée + administration hGH

Maladie de Gerstmann-Strauler-Scheinder
- Ataxie
- Insomnie familiale fatale -> démence
(syndrome apparait vers 40-50 ans)

97
Q

Mécanisme infectieux du prion

A

Agent transmissible = ensemble protéine spécifique
Résistant aux mécanisme de dégradation des protéines
Majoritairement ou complètement dérivée d’une protéine cellulaire (PrP) normalement présente dans le cerveau

98
Q

Propagation du prion

A 
Prion normal (PrPc) = 4 hélice a 
Prion pathogène (PrPsc) = 2 hélice a + 2 feuillets b (se sont polymérisé)

lysosome ne les digère pas = accumulation dans lysosome = mort cellulaire = formation plaque sénile

99
Q

Mécanisme de conversion de PrPc en PrPsc

A

PrPc est modifié post-traduction avant d’être ciblé vers membrane plasmique

Dans le RE : PrPC se trouverait en contact avec PrP mal conformé = provoque conversion en PrPsc

PrPsc s’accumule dans RE (qui est impliqué dans le repliement des protéines en cours de synthèse)

100
Q

Pourquoi le PrPsc ne peut pas être dégradé

A

PrPsc inhibe pas fixation ubiquitine = PrPsc ne peut pas être marquée et reconnue à être dégradé par le protéasome

101
Q

Protéasome

A

Complexe enzymatique
Fonction : dégradation des protéines mal repliées / dénaturés
Pour être dégradé, les protéines doivent être marquées d’un ubiquitine (doit avoir 4 ubiquitine pour être reconnaissable)
Dégradation se fait par protéolyse = coupe liaison par enzyme protéase

Biochimie 1 (3 decks)

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