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Biochimie 1 > Enzymes (EX.1) > Flashcards

Enzymes (EX.1) Flashcards

1
Q

Enzyme

A

Catalyseur

Faible spécificité
Haute spécificité

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Q

Enzyme faible spécificité

A

Fait une seule réaction mais à partir de plusieurs substrats différents

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Q

Enzyme très spécifique

A

Fait une seule réaction à partir d’un seul substrat

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4
Q

Trypsine

A

Endopeptidase
Coupe liaison après a.a basique :
Lysine et Arginine

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Q

Chymotrypsine

A

Endopeptidase
Coupe liaison après a.a aromatique :
Tyrosine et Phénylalanine

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6
Q

Pepsine

A

Endopeptidase
Coupe liaison après a.a :
Glutamate et Aspartate

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7
Q

Aminopeptidase

A

Commence par extrémité N-terrm

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8
Q

Carboxypeptidase

A

Commence par extrémité C-term

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9
Q

Classes principales d’enzymes

A
  1. Oxydo-réductase
  2. Transférase
  3. Hydrolase
  4. Lyase
  5. Isomérase
  6. Ligase
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10
Q

Oxydo-réductase

A

Catalyse réaction oxydo-réduction
Réducteur -> oxydé
Oxydant -> réduit

ex : LDH

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11
Q

Transférase

A

Catalyse le transfert de groupements

ex : ALT et AST

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12
Q

Hydrolase

A

Catalyse la réaction d’hydrolyse
–> utilise l’eau comme accepteur du groupement transféré

ex : trypsine

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13
Q

Lyase

A

Catalyse la réaction d’élimination non hydrolytique et non oxydante
= Création d’une double liaison

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14
Q

Isomérase

A

Catalyse la réaction d’isomération

L –> D D –> L

Mélange racémique (autant L que D)

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15
Q

Ligase

A

Catalyse union de 2 substrat (réaction de ligation)

Nécessite ATP

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16
Q

Holoenzyme

A

Enzyme seule

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17
Q

Hétéroenzyme

A

Enzyme + autre molécule

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18
Q

Enzyme peut être

A

Protéine
Ribonucléoprotéine
ARN
ADN

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19
Q

Cofacteur

A

Indispensable à activité enzymatique

Localisé dans le centre actif de l’enzyme

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20
Q

Type de cofacteur

A

Ions essentiels

Composés organiques liés

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21
Q

Centre actif

A

Partie de l’enzyme responsable de l’activité catalytique

Subdivisé en 2 parties :

  • Site de liaison/fixation/reconnaissance : reconnait la complémentarité de forme avec substrat spécifique de l’enzyme
  • Site catalytique : permet la réaction transformant le substrat en produit
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22
Q

Centre actif comprend 3 types a.a

A

a. a contributeurs
a. a auxiliaires
a. a contact

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23
Q

a.a contributeurs

A

Permet à la protéine enzymatique d’adpter une conf. spatiale pour que le ligand s’adapte à la protéine

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24
Q

a.a auxiliaires

A

Assurent la mobilité des zones situées au voisinage du centre actif

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25
Q

a.a contact

A

Lieu de la réaction enzymatique

Fait intervenir des gr. particuliers de ces a.a qui interagissent avec un ou plusieurs gr. particulier du substrat

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26
Q

Substrat

A

Ligand spécifique des enzymes

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27
Q

Liaisons entre substrat et enzyme

A 
Faible (non-covalente)
Liaison H 
Van der Waals 
Ionique 
Hydrophobe (parfois)
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28
Q

Étude du centre actif

A

Par digestion partielle : hydrolyse partielle et regarder si tjrs actif

Pas inhibiteurs : lie au centre actif + forme liaison covalente

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29
Q

Modèles de centre actif

A

Modèle de Fischer

Modèle d’ajustement induit de Koshland

30
Q

Modèle de Fischer

A

Modèle rigide (clé-serrure)

  • Formation complexe ES nécessite une interaction entre groupes fonctionnels du substrats avec motifs de la cavité enzymatique
  • Explique la spécificité de l’enzyme pour substrat
31
Q

Modèle d’ajustement induit de Koshland

A

Association ES est permise après une modification de la conformation de enzyme induite par entrée partielle du substrat

32
Q

Cofacteur

A

Facteur qui agit en même temps que enzyme pour faire une réaction
Co-substrat : présent et peuvent se détaché (NAD/NADH)
Groupement prosthétique

33
Q

Rôles des coenzymes

A

Transporteur H+
Transporteur groupement aminé
Transporteur groupement carbonés

34
Q

Transporteur H+

A

NAD / NADP
FAD / FMN
Quinones

35
Q

Transporteur groupement aminé

A

Vitamine B6

36
Q

Transporteur groupement carbonés

A 
Biotine
Thiamine
Acide pantothénique et CoA
Acide folique 
Acide lipoïque 
Vitamine B12
37
Q

NAD / NADP

A

NAD : structure
- 2 riboses / 2 phosphates / 2 bases (adénine + acide nicotinique)

Mécanisme : transfert 2e- et 1 H+

Déficience en acide nicotinique = Pellagre

  • Maladie peau
  • Trouble digestif
  • Troubles mentaux
38
Q

FAD / FMN

A

FAD : structure
2 pentoses / 2 phosphates / 2 bases (adénine + flavine)

FMN : structurre
1 pentose / 1 phosphate / 1 base (flavine)

Mécanisme : transfert H+ / H- / 2e-

39
Q

Quinones

A

Structure : 1 cycle aromatique / 1 longue chaîne carboné

Ubiquinone (Q) = forme oxydé de CoQ
Ubiquinol (QH2) = forme réduite CoQ

Mécanisme : transfert 2e- / 2 H+

Fonction : vitamine liposoluble

40
Q

Vitamine B6

A

Pyridoxine / PLP
Structure : 1 phosphate / 1 gr. aromatique

Rôle dans mécanisme a.a

Mécanisme : rx ping-pong

Déficience en vitamine B6 : dermatite aux extrémités

41
Q

Biotine (vit. B8)

A

Fonction : carboxylation
= transporteur du groupe carboxyl nécessire activation du bicarbonate avec 1 ATP pour formerr carbonyl phosphate

Utilisé dans les traitements des dermatoses séborrhéique

42
Q

Thiamine (vit. B1) et thiamine pyrophosphate (TPP)

A

pyrophosphate = 2 PO43- attaché par un O

Fonction : transfert du groupe carboxyle

Mécanisme : métabolisme des hydrates de carbones
- catalyse décarboxylation

Déficience en vit. B1 = Béri Béri

  • névrite périphérique -> atrophie musculaire -> faiblesse musculaire -> fatigue ataxie/apathie -> paralysie -> mort
  • perte d’appétit -> perte de poids = oedème
43
Q

Acide pantothénique (vit. B3) et Co A

A

Acide pantothénique
Fonction : constituant du CoA et protéine transporteuse des radicaux acyles (ACP)

CoA
Structure : 1 sucre / base / 3 gr. phosphate / acide panthétonique / thioéthanolamine

Fonction : transport des radicaux acyles ou acétyles

44
Q

Acétyle

A

Formé d’un acétate et transporte un acétyle = 2 carbones

45
Q

Acyle

A

Formé de plusieurs acétate = chaine carboné transporte plus que 2 carbones

46
Q

Acide folique (vit. B)

A

Structure : 1 ptéridine / 1 acide p-amino-benzoïque (PABA) / 1 a. glutamate

Mécanisme : Transfert groupes monocarboné (sauf CO2)
- Méthyl, méthylène, méthényl, formyl, forminimo

Fonction :

  • Forme coenzyme THF (FH4)
  • Synthèse de la méthionine, homocystéine, purine et thymine
47
Q

Déficience en FH4

A

Anémie par manque de maturation des GR
Sulfiamide = ressemble à PABA

  • Inhibe enzyme qui lie la ptéridine à PABA
  • Bactériostatique
48
Q

Acide lipoïque

A

Structure + fonction = ressemble à biotine

Porteur du groupe acyle

49
Q

Vitamine B12

A

B12 est convertie en 2 coenzymes

 - 5'-désoxyadénosylcobalamine 
 - méthylcobalamine

Structure : 1 noyau tétrapyrrolique + 1 Co / 1 AMP

Catalyse :

  • Réarrangement intramoléculaire (transfert groupe sur 1 C à un autre C en échange H-)
  • Réaction ribonucléotide en désoxyribonucléotide
  • Transfert du groupe méthyle (assisté par THF) dans synthèse méthionine

Déficience = anémie pernicieuse

50
Q

Vitamine A

A

Rétinol /esters de rétinol / rétinal

Molécule isoprénique liposoluble
Affecte la croissance et la différenciation

Déficience : cécité crépisculaire

51
Q

Vitamine D

A

ergocalciférol / cholécalciférol

7-déhydrocholestérol converti en cholécalciférol par action rayon UV dans la peau

Forme vit D circulante = 25-hydroxyvitamine D
Forme active = 1,25-hydroxyvitamine D

Foie -> hydroxylation -> 25-h..D -> Rein -> hydroxylation -> 1,25-h..D

Régulation homéostasie du calcium

Déficience :

  • Rachitisme (enfant)
    - Déformations variables du squelette / troubles G-I
  • Ostéomalacie (adulte)
52
Q

Vitamine E

A

Puissant antioxydant
Prévient oxydation membrane
- GR sensible à hémolyse si pas de vit. E
- Lésions rétiniennes chez prématurés /nouveaux-nés

Manque de surfactant (dim. capacité respiratoire) = hypoxie = donner vit. E

53
Q

Vitamine K

A

Essentielle à la coagulation

- Permet carboxylation de 10 Glu de la prothrombine

54
Q

Vitamine C

A

Scorbut si déficience

55
Q

Réaction chimique ordre 1

A

v = k[A]

56
Q

Réaction chimique ordre 2

A

v = k[A][B]

57
Q

Réaction chimique ordre 0

A

v = k

58
Q

Turnover d’une enzyme ou constante catalytique (Kcat)

A

Nb de molécules de substrat transformées par unité de temps par une seule molécule enzymatique / 1 seul site

59
Q

Unité enzymatique (U)

A

Qt enzyme capable de transformer 1umol (10-6) mol de substrat par minute
(dans conditions optimales de pH et coenzyme)

60
Q

Activité spécifique

A

Nb unité enzymatique/mg protéine = pureté

61
Q

Inhibiteur

A

Se fixe à enzyme avec son activité empêchant soit la formation du complexe ES ou soit sa décomposition en P et E

62
Q

Types d’inhibiteurs

A

Réversible

Irréversible

63
Q

Types d’inhibiteur réversible

A

Compétitif pur
Non compétitif pur
Incompétitif pur

64
Q

Compétitif pur

A

Inhibiteur se lie au site de E
Compétition entre S et I pour le site actif de l’enzyme

Km augmente
Vmax = constant

65
Q

Non compétitif pur

A

Inhibiteur se lie autant à E que ES

Km = constant 
Vmax = faible
66
Q

Incompétitif pur

A

Inhibiteur se lie à ES

Km = faible 
Vmax = faible
67
Q

Exemple inhibiteur irréversible

A

ECA

Statine (HMG CoA réductase)

68
Q

Sarin

A

Agent neurotoxique -> envoyer sous forme de nuage = empêche expiration individu

69
Q

Propriétés des enzymes allostériques

A

Situé en tête des voies métaboliques

Structure quaternaire

70
Q

Effecteur allostérique

A

Fixe de manière non covalente sur enzyme

71
Q

LDH

A

4 sous-unités
2 chaînes peptidiques (H coeur / M muscle)
LDH1 (4H) / LDH2 (3H 1M) / LDH3 (2H 2M) / LDH4 (1H 3M) / LDH5 (4M)

72
Q

Complexe plurienzymatique

A

Avantage : efficacité enzymatique

Désavantage : produit intermédiaire ne peut quitter le complexe pour une autre voie métabolique

Biochimie 1 (3 decks)

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