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Biochimie II > Protéines > Flashcards

Protéines Flashcards

1
Q

Acides aminés

Quels sont les acides aminés essentiels chez l’homme ?

A

Le tryptophane, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, la valine, la leucine, l’isoleucine et l’histidine.

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2
Q

Acides aminés

Quels sont les acides aminés aliphatiques non polaires ?

A

Ala,Val,Leu,Ile,Met, Pro, Gly

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3
Q

Acides aminés

Quels sont les acides aminés aromatiques ?

A

Phénylalanine, Tyrosine, Tryptophane

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4
Q

Acides aminés

Quels sont les acides aminés polaires non chargés ?

A

Ser,Thr, Asn, Gln, Cys

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5
Q

Acides aminés

Quels sont les acides aminés polaires, chargés - ?

A

Asp, Glu

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6
Q

Acides aminés

Quels sont les acides aminés polaire chargés +?

A

Lys, Arg, His

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7
Q

Protéines

Quels sont les 4 niveaux d’organisation des protéines ?

A

-Structure primaire
-Structure secondaire
-Struture tertiaire
-Structure quaternaire.

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8
Q

Protéines

A quoi correspond la structure primaire ?

A

C’est l’ordre d’enchainement des acides aminés.

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9
Q

Protéines

A quoi correspond la structure secondaire et quel est son organisation ?

A

Il s’agit d’un arrangement régulier des aa selon un axe, stabilisé par des liaisons hydrogènes.
Hélice alpha
Feuillet beta= assemblage de brins beta

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10
Q

Protéines

A quoi correspond la struture tertaire ?

A

Elle correspond au repliement de la chaine polypeptidique dans l’espace. La structure est stabilisée par des liaisons non covalentes (LH, liaisons ioniques, Van der Waals) ou parfois des ponts disulfures.

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11
Q

Protéines

A quoi correspond la structure quaternaire ?

A

Elle correspond à l’association de deux ou plusieurs chaines polypeptidique (= sous- unités), qui sont liées entre elles par des liaisons non covalente et parfois des ponts disulfure.

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12
Q

Protéines

Quelles sont les trois grandes classes des protéines ?

A

-Protéines fibreuses (collagène, kératine, élastine)
-Protéines globulaire( hémoglobine, immunoglobine, myoglobine)
-Protéines membranaire

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13
Q

Protéines

Où sont localisées les protéines membranaires ? Quelles fonctions peuvent-elles avoir ?

A

Elles sont localisées au niveau des membranes cellulaire.
Elles peuvent avoir des fonctions de transport, récepteurs, enzymes, adhésion,…)

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14
Q

Protéines

Quels sont les deux types de classification des protéines membranaires selon la typologie membranaire ?

A

-Protéine monotopique: en contact avec un seul compartiment cellulaire et ne traversent pas la membrane.
-Protéine polytopique: en contact avec deux compartiments cellulaire et elles traversent la membrane.

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15
Q

Protéines

Quels sont les deux types de classification des protéines membranaires selon la force d’interaction avec la membrane ?

A

-Protéine intrinsèque: protéine mono ou polytopique intéragissant fortement avec la membrane.
-Protéine extrinsèque (ou périphérique): protéine monotopique qui intéragit faiblement avec la membrane ou avec une protéine membranaire intrinsèque.

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16
Q

Protéines

Comment s’apelle les modifications que subissent les protéines avant et après leur synthèse ?

A

Ce sont les modifications post-traductionnelles.

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17
Q

Protéines

Quelles sont les deux grandes catégories de modifications post-traductionelles ?

A
  • Addition covalente de groupements
  • Clivage de la chaine polypeptidique
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18
Q

Protéines

A quoi servent les modifications polypeptidique ?

A

-Régulation de l’activité des protéines
-Adressage cellulaire
-Signaux de reconnaissance
…

19
Q

Protéines -Addition covalente de groupements (MPTs)

En quoi consiste la phosphorylation, et quelle est son incidence ? et son rôle ?

A

C’est l’addition d’un groupement phosphate sur la chaine latérale de la sérine, thréonine et tyrosine.
Il y a introduction d’une charge fortement négative.
C’est une modification réversible.
La phosphorylation à un rôle majeur dans la signalisation cellulaire et dans le contrôle d’un certain nombre d’enzymes.

20
Q

Protéines -Addition covalente de groupements (MPTs)

En quoi consiste la N-acétylation de la Lysine ? Quelle est son incidence ? et son rôle ?

A

C’est l’addition d’un groupement CO-CH3 sur la chaine latérale de la lysine. Elle neutralise la charge + et introduit un groupe hydrophobe.
C’est une modification réversible.
Elle a un rôle important dans la régulation de l’expression des gènes.

21
Q

Protéines -Addition covalente de groupements (MPTs)

En quoi consiste la mono et poly ubiquitination ?

A

C’est la fixation d’une ou plusieurs molécules d’ubiquitine via son extremité C-term sur la fonction NH3+ d’une lysine de la protéine cible.

22
Q

Protéines -Addition covalente de groupements (MPTs)

Quels sont les 4 types majeurs de modifications des histones ?

A

L’acétylation, la méthylation, la phosphorylation et l’ubiquitination.

23
Q

Protéines -Addition covalente de groupements (MPTs)

En quoi consiste la glycosylation ?

A

MPT la plus importante.
-Addition d’un monosaccharide ou d’une chaine oligosaccharidique: glycoprotéines
- Addition d’une chaine polysaccharidique: protéoglycanes.

24
Q

Protéines -Clivage protéolytique

En quoi consiste le clivage d’une séquence signal ?

A

Une séquence d’acides aminés en position N-term dont le rôle est d’amener la protéine vers le RE.

25
Q

Protéines -Addition covalente de groupements (MPTs)

Quels sont les types d’addition covalente ?

A
  • Glycosylation
  • Phosphorylation (ser, thr, tyr)
  • N-acétylation de la lysine
  • Mono ou poly ubiquitination.
26
Q

Protéines - Clivage protéolytique

Quels sont les types de clivage protéolytique ?

A
  • Clivage d’une séquence signal
  • Maturation protéolytique
27
Q

Protéines -Clivage protéolytique

En quoi consiste la maturation protéolytique ?

A

Certaines protéines sont produites sous forme inactive et rendues actives au moment de leur emploi dans la cellule.

28
Q

Le transport et le stockage de l’O2

Quelles sont les caractéristiques communes de la myoglobine et de l’hémoglobine ?

A

Protéines globulaires très solubles. Ce sont aussi des hétéroprotéines, des chromoprotéines et des métalloprotéines.
Elles fixent de façon reversible l’O2 via un atome de Fer.

29
Q

Le transport et le stockage de l’O2

Comment s’organise la myoglobine et que permet-elle ?

A

C’est une seule chaine polypeptidique. Elle est située dans le cytosol des cellules des tissus musculaires. Elle stocke l’O2 et le libère en fonction des besoins cellulaires.

30
Q

Le transport et le stockage de l’O2

Comment s’organise l’hémoglobine et que permet-elle ?

A

C’est un tétramère formé de 4 chaines polypeptidiques. Elle est située dans le cytosol des cellules des globules rouges. Elle permet le transport des poumons vers les tissus consommateurs.

30
Q

Le transport et le stockage de l’O2

Fixation de l’O2: comparaison Mb et Hb

A

Voir les courbes de saturation !

(revoir P50)

31
Q

Le transport et le stockage de l’O2

Comment est la courbe de saturation de la myoglobine ?

A

Elle a une forme hyperbolique.

32
Q

Le transport et le stockage de l’O2

Comment est la courbe de saturation de l’hémoglobine ?

A

C’est une courbe sigmoidale (indique un effet coopératif).

33
Q

Le transport et le stockage de l’O2

A quel endroit l’hémoglobine atteint sa capacité maximale de liaison à l’O2 ?

voir courbes de saturation.

A

Dans les poumons. En revanche elle perd une grosse partie dans les tissus.
Cela explique son rôle de transporteur.

34
Q

Le transport et le stockage de l’O2

A quel endroit la myoglobine à une forte affinité pour l’O2 ?

voir courbes de saturation.

A

Aux tissus consommateurs. Cela explique son rôle de stockage dans les muscles.

35
Q

Le transport et le stockage de l’O2

Quelles sont les deux conformations des sous unités de l’hémoglobine ? et leurs caractéristiques ?

L’hémoglobine est une protéine allostérique

A

T: deoxy-Hb : elle a une faible affinité pour l’O2.
R: oxy-Hb: elle a une forte affinité pour l’O2

35
Q

Le transport et le stockage de l’O2

Pouquoi dit-on que la fixation de l’O2 est coopérative ?

A

La fixation de la première molécule d’O2 influence la fixation des suivantes, donc augmente l’affinité.

35
Q

Le transport et le stockage de l’O2

Quelles sont les modifications structurales qui ont lieu lors du passage de la conformation T à R et inversement des sous-unités de l’hémoglobine ?

L’hémoglobine est une protéine allostérique

A
  • Mouvement de l’hélice portant His proximale.
  • Mouvement entre les sous-unités.
  • Des liaisons non covalentes sont rompues, d’autres formées.
36
Q

Le transport et le stockage de l’O2

Qu’est ce que l’allostérie ?

A

C’est une forme de régulation de l’activité d’une protéine en fonction des conditions extérieures changeantes. Cela fait intervenir des effecteurs. ( seulement chez les prot structure quaternaire)

37
Q

Le transport et le stockage de l’O2

Qu’est ce que les effecteurs allostériques ?

A

Ce sont des petites molécules qui se fixent sur des sites distincts du ligand naturel.

38
Q

Le transport et le stockage de l’O2

Quel est l’effet d’un activatieur allostérique (effecteurs) ?

A

Il a un effet positif sur la liaison du ligand, P50 diminue et il y a plus de passage de la conformation T à R que l’inverse.

39
Q

Le transport et le stockage de l’O2

Quel est l’effet d’un inhibiteur allostérique (effecteurs) ?

A

Il a un effet négatif sur la liaison du ligand. P50 augmente. Il y a plus de passage de la conformation R à T que l’inverse.

40
Q

Le transport et le stockage de l’O2

Quelle est l’autre molécule que l’hémoglobine transporte et comment cela se déroule ?

A

L’hémoglobine élimine le CO2 produit par le métabolisme aérobie. Le CO2 se fixe sur la conformation T des chaines globines (N-term).

41
Q

Le transport et le stockage de l’O2

Quelles sont les pathologies liées à l’hémoglobine ?

A
  • Intoxication par le monoxyde de carbone (CO): le CO se fixe à la place de O2 avec une bien meilleure affinité donc provoque une hypoxie tissulaire.
  • Methémoglobinémie: résulte de l’oxydation du Fe2+ (qui permet la fixation de O2) en Fe3.

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