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Biochimie II > Enzymologie > Flashcards

Enzymologie Flashcards

1
Q

Enzymes

Définir énergie d’activation.

A

C’est l’énergie supplémentaire que doivent posséder les atomes et molécules en plus de leur énergie de base, pour pouvoir subir une réaction particulière.

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Q

Enzymes

Quel est le rôle d’un catalyseur ?

A

Le rôle d’un catalyseur est de diminuer l’énergie d’activation. La différence d’entropie est inchangée par la présence d’un catalyseur. L’enzyme stabilise l’état de transition (si une réaction s’arrête ce n’est pas à cause de l’enzyme).

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3
Q

Enzymes

Définir l’état de transition.

A

C’est un état de haute énergie, instable, dans lequel les liaisons peuvent être formées ou déstabilisées. Dans cet état les mollécules ont une structure qui est à mi-chemin entre celle du substrat et celle du produit final.

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3
Q

Enzymes

Donner la définition d’un catalyseur.

A

Susbtance qui provoque ou accélère une réaction chimique sans qu’elle soit affectée ou qu’elle subisse des changements chimiques permanents.

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4
Q

Enzymes

Qu’est ce qu’une réaction enzymatique ?

A

C’est une réaction chimique catalysée par une enzyme. Les réactions enzymatiques sont de 1000 à 10000000 fois plus rapides que les réactions non catalysées.

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5
Q

Enzymes

Qu’est-ce qu’une enzyme ?

A

C’est un catalyseur biologique, formé essentiellement par des protéines et des ARN. Une enzyme transforme dans son site actif un substrat spécifique en produit.

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6
Q

Enzymes

Qu’est ce qu’un site actif ?

A

C’est une portion de l’enzyme qui contient la poche de fixation du substrat et les acides aminés impliqués dans la catalyse de la transformation du substrat en produit.

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7
Q

Enzymes

Définir substrat.

A

Susbtance réactive sur laquelle une enzyme peut agir.

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8
Q

Enzymes

Définir produit.

A

Résultat d’une réaction enzymatique sur un substrat donné.

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9
Q

Enzymes

Par quels types d’intéractions les substrats sont liés aux enzymes ?

A

Multiples interaction de faible énergie (ioniques, van der waals, liaisons H , interactions hydrophobes)

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10
Q

Le pH peut-il influencer la vitesse de réaction ?

A

Oui, il influence l’enzyme et le substrat.
Pour chaque couple enzyme- substrat il existe un pH optimum.

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11
Q

Quels sont les deux rôles d’une enzyme ?

A

-Elle intéragit avec le bon substrat (spécificité)
-Elle stabilise l’état de transition (catalyse).

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12
Q

Lors de la catalyse, le nombre d’intéractions augmente-t-il ou diminue-t-il ?

A

Le nombre d’interactions augmente pour stabiliser l’état de transition donc diminuer l’énergie d’activation.

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13
Q

Lorsque deltaG < 0? la réaction est-elle spontanée ou non spontanée ?

A

La réaction est non spontanée.

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14
Q

Michaelis-Menten

Quelles sont les trois phases de la courbe d’une vitesse de réaction ( que ce soit la concentration en produit en fonction du temps ou la concentration en susbtrat en fonction du temps) ?

Spécifier la différence entre les courbes substrats/t et produits/t

A

Les trois phases sont:
-Phase 1: la vitesse de réaction est constante
-Phase 2: la réaction ralentie.
-Phase 3: la réaction s’arrête.

La courbe de la concentration du produit en fonction du temps est croissante. Celle de la concentration du substrat en fonction du temps est décroissante.

voir notes cours enzymo page 4

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15
Q

Michaelis-Menten

Sur quelle phase de la courbe d’une vitesse de réaction peut-on calculer la vitesse initiale Vo et comment ?

Donner les deux formules (selon si c’est produit ou substrat)

A

On peut calculer la vitesse initiale Vo dans la phase 1 par le calcul de la pente.

a= Vo= delta [produit] / delta t = - delta [substrat]/ delta t

Vo s’exprime en M/s.

notes enzymo page 4

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16
Q

Michaelis-Menten

Pourquoi la réaction s’arrête (phase 3) ?

A

La réaction peut s’arrêter par épuisement du substrat, par inhibition de la réaction par le produit, ou lorsque l’équilibre est atteint (deltaG = 0).

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17
Q

Michaelis-Menten

Donner les caractéristiques de la Vmax (ce qu’elle mesure, formule, etc).

A

La vitesse maximale d’une réaction enzymatique est atteinte lorsque toutes les enzymes sont saturées en substrat. À ce stade, chaque molécule d’enzyme est liée à un substrat et fonctionne à sa capacité maximale. La vitesse de la réaction est alors limitée par la vitesse à laquelle les complexes ES se dissocient pour former le produit. En d’autres termes, la réaction atteint sa capacité maximale. La relation Vmax = k2 * [E]t (où [E]t représente la concentration totale en enzyme) est utilisée pour décrire la vitesse maximale.

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18
Q

Michaelis-Menten

Donner les caractéristiques de la V0(ce qu’elle mesure, formule, etc).

A

La vitesse initiale d’une réaction enzymatique est mesurée au tout début de la réaction, lorsque la concentration en substrat est suffisamment élevée pour que tous les sites actifs des enzymes soient occupés. À ce stade, la vitesse de formation du produit dépend de la vitesse à laquelle le complexe enzyme-substrat (ES) se forme et se dissocie. La relation V0 = k2 * [ES] est utilisée pour décrire la vitesse initiale, où k2 est la constante de vitesse spécifique de la réaction enzymatique.

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19
Q

Michaelis-Menten

Que se passe-t-il lorsque la concentration en substrat est beaucoup plus élevée que la concentration totale en enzymes ?

A

Lorsque la concentration initiale en substrat est beaucoup plus élevée que la concentration totale en enzyme (comme dans l’état stationnaire), tous les enzymes sont saturés en substrat dès le début de la réaction. Par conséquent, la vitesse initiale (V0) est égale à la vitesse maximale (Vmax) et est déterminée par la vitesse de formation et de dissociation du complexe ES. Ainsi, dans cet état, on utilise la même équation pour décrire à la fois V0 et Vmax : V0 = Vmax = k2 * [ES].

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20
Q

Dessiner la représentation de Michaelis-Menten avec les paramètres.

A

voir page 5 notes enzymo.

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21
Q

Dessiner la représentation de Lineweaver-Burk avec les paramètres.

A

voir page 5 notes enzymo.

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22
Q

Dessiner la représentation de Hanes-Woolf avec les paramètres.

A

voir page 5 notes enzymo.

23
Q

Donner la relation Michaelis-Menten:

v0, Vmax, Km,…

A

v0= (Vmax * [S]i) / KM + [S]i

24
Q

Quelles sont les conditions nécessaires pour que Vo=Vmax ?

A

Il faut que la concentration en complexe ES soit égale à la concentration en enzyme totale, donc que la concentration en substrat initiale soit saturante.

25
Q

Qu’est ce que Kcat ?

A

C’est la constante catalytique qui indique le nombre max de molécules de susbtrat converties en produit chaque seconde par site actif.
On peut dire que Kcat= K2 ( remplacer dans les formules de Vo et Vmax).

26
Q

Qu’est ce que KM ?

A

C’est la constante d’affinité, qui mesure la force du complexe ES. Elle s’exprime en mol/L.

27
Q

Que se passe-t-il si Kcat augmente ?

A

Plus Kcat augmente, plus l’enzyme va convertir de produit à partir de susbtrat.

28
Q

Que se passe-t-il si KM diminue?

A

Si KM diminue l’affinité augmente. Inversement si KM augmente, l’affinité diminue.

29
Q

Comment calcule-t-on l’efficacité catalytique ? (unité)

A

Kcat/ KM
en s-1.M-1

30
Q

Si l’efficacité catalytique augmente alors kcat et km ?

A

Kcat augmente et KM diminue.

31
Q

Quelles sont les conditions nécessaires pour appliquer Michaelis-Menten ?

A

-Se placer dans les conditions de vitesses initales
-Etat stationnaire ([S]o&raquo_space;»»>[E])

32
Q

Les inhibiteurs

Quels sont les trois types d’inhibition ?

A

Inhibition compétitive
Inhibition non -compétitive
Inhibition in-compétitive

33
Q

Les inhibiteurs

En quoi consiste une inhibition compétitive ?

A

L’inhibiteur se fixe dans le site catalytique.
Un inhibiteur compétitif diminue la vitesse de catalyse en réduisant la proportion de molécules d’enzyme disponinle pour intéragir avec le substrat.

34
Q

Les inhibiteurs

Donner la formule de la constante d’inhibition pour une inhibition compétitive.

A

Ki= ([E] * [I]) / ([EI]

35
Q

Les inhibiteurs

Que deviennent Kmapp et Vmax pour une inhibition compétitive ?

A

Kmapp augmente donc l’affinité diminue. Vmax est inchangé.

36
Q

Les inhibiteurs

Que se passe -t-il si Ki est faible ?

A

Plus Ki est faible, plus l’affinité entre l’inhibiteur et l’enzyme est grande.

37
Q

Les inhibiteurs

Comment peut être levée une inhibition compétitive ?

A

Par excès de substrat.

38
Q

Les inhibiteurs

En quoi consiste une inhibition non compétitive ?

A

Le substrat et l’inhibiteur peuvent se lier simultanément à l’enzyme sur des sites distinct. La catalyse est bloquée par l’inhibiteur.
Un inhibiteur non compétitif agit en diminuant la constante catalytique kcat.

39
Q

les inhibiteurs

Que deviennent Kmapp et Vmax pour une inhibition non compétitive ?

A

Km est inchangé mais Vmax diminue.

40
Q

Les inhibiteurs

Donner la formule de la constante d’inhibition pour une inhibition non compétitive

A

Ki= (Vmaxapp * [I])/ (Vmax-Vmaxapp)

41
Q

Les inhibiteurs

Donner la formule de Vmaxapp pour une inhibition non compétitive.

A

Vmaxapp= Vmax/ (1+ [I]/Ki)

42
Q

Les inhibiteurs

Que deviennent Km et Vmax pour une inhibition in -compétitive

A

Km et Vmax sont touchés par l’inhibition.

42
Q

Les inhibiteurs

En quoi consiste une inhibition in-compétitive ?

A

L’inhibiteur se lie uniquement au complexe ES.

43
Q

Les inhibiteurs

Donner la formule de Kmapp pour une inhibition in-compétitive

A

Kmapp= Km(1+ [I]/Ki

43
Q

Les inhibiteurs

Donner la formule de Vmaxapp pour une inhibition in-compétitive.

A

Vmaxapp= Vmax(2+ [I]/Ki)

44
Q

Activités enzymatiques

Définir activité enzymatique.

A

C’est le nombre de moles de substrat transformé par unité de temps.
Elle doit être mesurée dans les conditions optimales: pH, températures, conditions saturantes en substrat, Vo=Vmax.
Elle s’exprime en mol/s.

45
Q

Activités enzymatiques

Donner la formule de l’activité enzymatique.

A

AE= -delta[S]/ delta = delta[P]/ delta t

46
Q

Activités enzymatiques

Donner la formule de l’activité spécifique.

A

AS (nkat/mg)= AE dans un volume de préparation enzymatique / masse de protéines dans le volume.

47
Q

Activités enzymatiques

Qu’est ce que l’activité totale ?

A

C’est l’activité enzymatique contenue dans tout le volume de l’extrait protéique considéré.

48
Q

Activités enzymatiques

Donner la formule du rendement de la purification.

A

Rdt= (AE totale de l’extrait purifié/ AE totale de l’extrait brut) * 100 (%)
Le rendement c’est le pourcentage de l’activité enzymatique récupérée.

49
Q

Activités enzymatiques

Donner la formule du facteur de purification.

A

Fp= AS de l’extrait purifité/ AS de l’extrait brut initial.

50
Q

De quoi tient compte l’efficacité catalytique (2 caractéristiques par rapport aux constantes) ?

A

De le fixation et de la catalyse.

51
Q

Plus kcat/Km est important….

A

Plus l’enzyme est efficace.

52
Q

Comment peut-on définir l’efficacité catalytique ?

A

L’efficacité d’une enzyme vis à vis d’un susbtrat (ou plusieurs).

Biochimie II (3 decks)

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