Protéines Flashcards
*Quel type de liaisons relient les acides aminés entre eux?
Les acides aminés sont liés ensemble par un lien peptidique.
Le lien peptidique est formé par une liaison entre le groupe amine (-NH2) d’un acide aminé et le groupe acide carboxylique (-COOH) d’un autre acide aminé. Elle est formée par élimination d’une molécule d’eau (H2O).
*Quand un acide aminé est isolé, on parle d’acide aminé.
Quand il est polymérisé avec un ou deux liens peptidiques, on parle de résidu d’acide aminé, car il y a eu perte de molécules d’eau pendant la formation du lien peptidique.
*Le groupe R est-il inclus dans le lien peptidique?
Définition:
Le groupement R est une chaine latérale variable qui différencie les 20 acides aminées attaché au carbone alpha.
Chaque acide aminé est composé de:
1) Fonction carboxyle (acide)
2) Fonction amine (base)
3) 1 groupement R
Réponse:
Non, car le carbone alpha n’est pas impliqué dans le lien peptidique. Le carbone alpha permet une rotation du groupement R parce qu’il n’a pas de lien peptidique, ce qui est important pour la structure des protéines.
*Est-ce que le lien peptidique permet une rotation?
Non. Il n’y a pas de rotation du lien peptidique, qui fait partie d’un plan rigide.
*Quelles sont les liaisons chimiques faibles et laquelle est considérée comme une liaison forte?
**Les liaisons permettent le repliement, l’adoption et la stabilisation de la structure tridimensionnelle des protéines.
*Les liaisons faibles permettent d’avoir un dynamisme dans la structure des protéines, en permettant un changement de conformation.
Liaisons chimique faibles (non covalente):
1) Force de Van der Waals
2) Ponts hydrogène
3) Liens ioniques (ponts salins)
4) Interactions hydrophobes
Liaison chimique forte (covalente):
Pont disulfure
*Dans une protéine en solution aqueuse, quels sont les emplacements typiques des acides aminés hydrophobes et des acides aminés hydrophiles?
Les interactions hydrophobes, une liaison chimique faible.
L’organisation des portions hydrophobes et hydrophiles de la protéine se fait pour atteindre l’énergie minimale en diminuant la surface hydrophobe exposée à l’eau.
Les chaines polaires (solubles, donc hydrophiles) se retrouvent en périphérie de la molécule, alors que les chaines apolaires (insolubles) se retrouvent au centre de la molécule.
Bref, les résidus non polaires (hydrophobes) s’orientent vers l’intérieur de la protéine repliée, ce qui est une importante force guidant le repliement.
Les résidus polaires (hydrophiles) s’orientent vers l’extérieur de la protéine replié et interagissent avec les molécules d’eau.
*Quels sont les types de structure secondaire que l’on trouve dans les protéines?
1) Hélice alpha:
C’est un mode de repliement dû à la formation de ponts d’hydrogène entre l’hydrogène d’un groupe aminé (-NH) et l’oxygène d’un groupement carboxylique (-C=O) du SQUELETTE POLYPEPTIDIQUE.
2) Feuillet bêta:
C’est un mode de repliement dû à la formation de pont hydrogène entre le groupement aminé (-NH) et l’oxygène d’un groupement carboxylique (-C=O), mais cette fois entre CHAINES VOISINES.
3) Boucles et Coudes:
Elles sont des structures non régulières, non répétitives, permettant des connections entre les différentes structures secondaires. SANS EUX LES PROTÉINES SERAIENT DES TIGES ALLONGÉES.
*Quelle est la définition d’un domaine protéique?
Les domaines sont des éléments des structures tertiaire (important!!)
Un domaine protéique est une partie d’une protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome.
En d’autres mots, un domaine protéique peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire souvent associée à une fonction.
Elle peut être porteur d’une fonction spécifique de la protéine complète ! (ex: ligands, etc.)
Typiquement, une protéine est composée d’un ou plusieurs domaines reliés par des régions moins structurées.
Ces domaines peuvent se retrouver dans plusieurs protéines différentes. (REVOIR)
*Comment sont définis les différents niveaux de structure des protéines (primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire)?
1) Structure primaire: est la séquence d’acides aminés de la protéine
2) Structure secondaire: correspond au premier niveau d’organisation des protéines :
- Hélices alpha
- Feuillets bêta
- Boucles et coudes
3) Structure tertiaire: correspond à l’organisation dans l’espace des structures secondaires entre elles (TOUTES LES PROTÉINES ONT UNE STRUCTURE TERTIAIRE, un hélice alpha seul n’a pas de fonction)
4) Structure quaternaire: est caractérisée par l’assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire entre elles).
–> seulement certaines protéines ont une structure quaternaire (PAS TOUS, contrairement à la structure tertiaire)
Autre info sur structure quaternaire:
Elles impliquent plusieurs protéines (ou plusieurs chaines polypeptidiques ou sous-unités) qui s’assemblent de façon non covalente pour être fonctionnelles.
(pas très imp)Ces chaines qui s’associent ensembles peuvent être identiques ou différentes:
2 identiques: homodimère
2 différentes: hétérodimère
3 identiques: homotrimère
3 différentes: hétérotrimère
4 identiques: homotétramère
4 différentes: hétérotétramère
*Quelle source d’énergie utilisent les protéines motrices?
Le dynamisme des protéines dépend de :
1) l’énergie du mouvement brownien; qui augmente avec la température. (dépend du mouvement des électrons)
2) (important) Des molécules énergétiques (tel que l’ATP et le GTP)
*Quels sont les mécanismes par lesquels les protéines peuvent changer d’activité?
1) Hydrolyse du GTP en GDP provoquant un changement de conformation de la protéine et ainsi sa fonction.
2)Phosphorylation
3) Liaison de GTP
Qu’est-ce qu’une protéine?
Ce sont des polymères d’acides aminés qui ont une grande diversité possible. Ces acides aminés sont placés dans un ordre spécifique qui est dictée par la séquence d’ADN. Ils ont une conformation tridimensionnelle, flexible et mobile dans l’espace. Leur dynamisme dépend de l’énergie du mouvement brownien et de molécules énergétiques (ATP et GTP)
(important de connaitre les 3 familles) Quelles sont les différentes chaines latérales (R)?
1) Polaires chargées (hydrophiles) (chargés positivement - aa basique OU négativement - aa acide)
2) Polaires non chargés (hydrophiles)
(contiennent des H pouvant former des ponts hydrogène avec O ou N - atomes électronégatifs)
3) Apolaires (hydrophobe)
(Inclut surtout C et H)
Quels acides aminés sont les plus fréquemment phosphorélés?
- Serine (Ser, S)
- Tyrosine (Tyr, Y)
- Threonine (Thr, T)
(IMPORTANT) Comment est déterminé la fonction d’une protéine ?
Les protéines ont différentes fonctions et ont chacunes différentes structures.
La structure détermine la fonction. La structure est déterminé par l’ordre des acides aminés qui sont dans une séquence dicté par l’ADN. Leurs propriétés physicochimiques permet la formation d’une structure spécifique à chaque protéine, ce qui leur donne leur fonction spécifique. (en d’autres mots, les propriétés chimiques des aa déterminent le repliement des protéines)
Des liens chimiques faibles entre les résidus déterminent le repliement de la protéine et maintiennent la structure de la protéine. Ces liens peuvent être dynamiques et réguler les différentes conformations de certaines protéines.
Explique la liaison chimique faible suivante: Force de Van der Waals
Force de Van der Waals (force de dispersion):
Lorsqu’un atome non polaire devient sporadiquement polarisé en raison d’une répartition inégale d’électron. Ceci crée un équilibre attraction/répulsion entre deux atomes situés à très courte distance l’un de l’autre
–> Chaines aa polaires
