Enzymologie Flashcards

1
Q

*En général, quelle sorte de molécule sont les enzymes?

A

Des protéines

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2
Q

*Comment les enzymes catalysent des réactions?

A
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3
Q

*Quelles sont les caractéristiques principales des enzymes ?

A

Définition:
Une enzyme est un CATALYSEUR BIOCHIMIQUE qui

1) augmente la vitesse d’une réaction biochimique (en abaissant l’énergie d’activation de la réaction & en en agissant comme catalyseur de réaction)

2) sont spécifiques à un ou à des substrats (Du à leur structure tri-dimensionnel)

3) sont généralement des protéines (bien que certaines ARNs puissent aussi avoir une activité catalytique)

Caractéristiques:
*L’enzyme résultante n’est pas modifié (intacte!) et peut donc directement recommencer un nouveau cycle de catalyse
- Très sélectives et convertissent les substrats en produits sans être elles-mêmes modifié
- Recyclées à la fin de la rx et peuvent recommencer un nouveau cycle de catalyse
- Une seule molécule d’enzyme produit de nombreuses molécules de produit

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4
Q

Vrai ou faux. Les enzymes permettent des réactions qui ne pourraient pas se produire à la température, pH et pression du corps?

A

Vrai.

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5
Q

Quels facteurs affectent l’activité des enzyme ?

A
  • La température
  • pH
  • concentration d’enzyme et de substrat
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6
Q

Qu’est-ce que la notion de pH et de température optimale?

A

Chaque enzyme et chaque pH du corps ont un pH et une température optimale selon l’environnement dans lequel l’enzyme agit.

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7
Q

Que se passe-t-il avant et après la température optimale de l’enzyme?

A

Avant: l’enzyme est en gain d’activité au fur et à mesure que la température augmente

Après: Il y a une baisse drastique de l’activité de l’enzyme.
Explication –> Plus la température augmente, plus les molécules s’activent et brisent les liaisons faibles. Ceci changera la conformation de l’enzyme (qui est une protéine) et ainsi une dénaturation (étant donné que la configuration de l’enzyme affecte/dicte sa fonction).

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8
Q

Que se passe-t-il avant et après le pH optimal de l’enzyme?

A

Avant = plus acide
Après = plus basique

Le pH affecte la charge des acides aminés et donc les liaisons faibles qui en dépendent… et changer la structure de l’enzyme. Ainsi, il y a une dénaturation de l’enzyme avant et après le point optimal.

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9
Q

Au sein de la cellule, comment fonctionne la notion de pH optimal?

A

Même au sein de chaque cellules, les pH peuvent varier d’un organite à l’autre dépendemment de l’endroit où l’organite va être dans la cellule.

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10
Q

Qu’est-ce que le site actif des enzymes?

A

C’est le site de reconnaissance du substrat

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11
Q

(important) Quel est l’importance des liaisons chimique faibles (non-covalentes) chez les enzymes et les substrats? Quelles liaisons sont impliquées?

A

**Elles sont impliquées dans la stabilisation de la structure des enzyme et des substrat

**Plus il y a de liaisons, plus l’interaction entre les molécules sera forte et plus l’affinité sera grande.

  • Force de van der waals
    -Pont d’hydrogène
  • Liens ionique
  • Interactions hydrophobes
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12
Q

*Quels sont les sous-sites du site actif et quels sont leurs rôles?

A

**Les deux sont formés d’acides aminés

1) Sous site de liaison : Maintiennent le substrat en place lors de la catalyse

Rôle: Détermine la spécificité de l’enzyme pour son substrat. (Les liaisons faibles déterminent la spécificité ; + de liaisons faibles… + de stabilité et spécificité)

2) Sous site catalytique : Performent la catalyse

Rôle:
- Diminue l’énergie d’activation nécessaire
- Stabilise la structure intermédaire (état de transition) pendant la réaction
- Catalyse la réaction

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13
Q

*Quelles sont les définitions des Vmax et Km et qu’est-ce que chacune reflète?

A

Vmax:
–>Vitesse de réaction maximale que peut atteindre une enzyme dans une réaction donnée (mol/unité de temps)

La vitesse de réaction augmente avec la [substrat] jusqu’à atteindre la vitesse maximum (Vmax) quand l’enzyme est saturée par le substrat à une concentration d’enzyme donnée. Bref, le Vmax est atteint quand l’enzyme est saturé par le substrat

Km:
–> C’est la concentration du S à laquelle la réaction est à la moitié de la vitesse maximum Vmax.
–>C’est une mesure d’affinité de l’enzyme pour le substrat
(plus le Km est petit, plus l’affinité est grand – parce que le Vmax est atteint plus rapidement, ce qui signifie que l’enzyme est plus efficace)

*L’efficacité d’une enzyme dépend de la vitesse à laquelle elle transforme son substrat (S) en produit (P)

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14
Q

Quel est l’effet de la concentration du substrat et d’enzyme sur la vitesse de la réaction?

A

Augmentation de [substrat] à [enzyme] constante : Augmente de plus en plus jusqu’à l’atteinte d’une plateau

Augmentation de [enzyme] à [substrat] constante: Réaction plutôt linéaire

La vitesse de réaction augmente avec la [substrat] jusqu’à atteindre la vitesse maximum (Vmax) quand l’enzyme est saturée par le substrat à une concentration d’enzyme donnée.

Bref, le Vmax est atteint quand l’enzyme est saturé par le substrat

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15
Q

De quoi dépend l’efficacité d’une enzyme dans une réaction?

A

L’efficacité d’une enzyme dépend de la vitesse à laquelle elle transforme son substrat (S) en produit (P)

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16
Q

(important) Qu’est-ce que l’inhibition réversible? Quelles sont les types d’inhibition réversible?

A

L’inhibiteur se lie de façon réversible à l’enzyme. Donc par des liaisons faibles.
(ex: ibuprofène)

1) Inhibition compétitive
2) Inhibition non compétitive

17
Q

*Qu’est-ce que l’inhibition irréversible?

A

L’inhibiteur se lie de façon irréversible à l’enzyme. Donc par des liaisons fortes, c’est-à-dire des liens covalents.
(ex: aspirine).

L’inhibiteur irréversible diminue l’activité enzymatique de façon permanente (donc l’enzyme doit se dégrader pcq il ne pourra plus être utilisé)

*Le lien entre l’enzyme et l’inhibiteur est si fort que l’addition de substrat ne renverse pas l’inhibition

*L’effet de l’inhibiteur irréversible sur le Vmax et le Km dépend s’il entre en compétition ou non avec le substrat pour le site actif.

18
Q

*Quelles sont les caractéristiques de l’inhibition compétitive et non compétitive?

A

1)Compétitive: Le substrat et l’inhibiteur compétitionnent pour le site actif de l’enzyme.

2) Non compétitif: Le substrat et l’inhibiteur ne compétitionnent pas pour le site active, car l’inhibiteur se lie à un autre site de l’enzyme (allostérique) que le site actif.
–> l’inhibiteur non compétitif se fixe à un site allostérique, ce qui induit un changement dans la conformation du site actif de l’enzyme
–> DONC, ils n’agissent pas en empêchant la formation des complexes enzyme-substrat, mais plutôt en empêchant la formation des complexes enzyme-produit étant donné qu’ils modifient la structure tri-dimensionnelle de l’enzyme, de sorte qu’elle ne peut plus catalyser la réaction (pcq la structure affecte la fonction de l’enzyme/protéine!)

19
Q

*Quels paramètres cinétiques sont affectés dans chaque mode d’inhibition?

A

En d’autres mots, si on augmente la qté de substrat, quel sera l’effet sur le Vmax et Km?

1) Inhibition compétitive:

  • Le Vmax NE CHANGE PAS, car si nous augmentons la [substrat], c’est ce dernier qui gagnera la compétition.
  • Le Km apparent AUGMENTE: donc l’affinité de l’enzyme diminue

2) Inhibition non compétitive:

–> L’inhibiteur allostérique provoque un changement conformationnel de l’enzyme qui réduit son activité catalytique, indépendamment de la concentration en substrat (étant donné que l’inhibiteur ne rivalise pas avec les molécules de substrat)

  • Le Vmax DIMINUE, car il réduit la qté d’enzyme capable de transformer le substrat
  • Le Km apparent en CHANGE PAS, car l’affinité de l’enzyme et du substrat n’est pas affecté (pas de compétition)
20
Q

*Qu’est-ce que l’inhibition des voies de biosynthèse par rétro inhibition? (REVOIR)

A

La rétro inhibition (rétrocontrôle négatif) permet de gérer la génération de produits par les enzymes.

(REVOIR) Ça permet de contrôler les réactions de plusieurs voies métaboliques interdépendantes. Chaque acide aminé contrôle la première enzyme spécifique de sa voie de biosynthèse.

(important) Le rétrocontrôle est généralement non compétitif, car le produit se lie à un site allostérique de l’enzyme

21
Q

*De quelle façon les enzymes peuvent changer l’activité des protéines?
(REVOIR)

A

Un exemple est par le contrôle de l’activité des protéines par PHOSPHORYLATION.

C’est un moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines.

  • Le phosphate porte 2 charges négatives, ce qui induit un changement de conformation de la protéine

*REVOIR COMMENT FONCTIONNE LA PHOSPHORYLATION