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MMD1042 (module 1) - Fondements > Protéines > Flashcards

Protéines Flashcards

1
Q

Que sont les protéines?

A

Polymères d’acides aminés placés dans un ordre spécifique qui est dicté par l’ADN

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Q

De quelle taille sont les protéines?

A

Taille variable parce que structure variable parce que fonction variable

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3
Q

Quelle est la fonction générale des protéines?

A

Réaliser la plupart des fonctions dans l’organisme (toutes celles de la cellule)

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4
Q

Quelles sont les 3 protéines les plus abondantes dans les muscles ?

A

Actine
Myosine
Troponine

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Q

Que sont les enzymes?

A

Catalyseur biologique (protéines)
Ex: tryosine et pepsine

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6
Q

Que sont les récepteurs ?

A

Protéines généralement à la membrane plasmique qui transmettent les signaux

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7
Q

Vrai ou faux. Les voies de signalisation sont linéaires?

A

Faux, elles sont très complexes

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8
Q

Qu’est-ce que l’insuline?

A

Hormone qui fait agir des protéines via un récepteur

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9
Q

Qu’est-ce que l’hémoglobine?

A

Métalloprotéines qui se lie au fer se trouvant dans les globules rouges
Représente 35% du poids d’un globule rouge

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10
Q

Quel est le rôle de l’hémoglobine ?

A

Transport de l’oxygène (et d’autres gaz) dans le sang

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11
Q

Quel est l’impact d’une mutation qui altère la structure d’une protéine?

A

Modification de ses propriétés conduisant à une maladie
Ex: anémie falciforme (drépanocytose)

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12
Q

Quelles sont les caractéristiques physiques des protéines?

A

Conformation tridimensionnel
Flexible
Mobile dans l’espace

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13
Q

Qu’est-ce qui permet la grande diversité des protéines?

A

20 acides aminés

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14
Q

De quoi dépend le dynamisme des protéines?

A

Température (énergie du mouvement brownien)
Molécules énergétiques (ATP, GTP)

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15
Q

Quelles sont les fonctions des protéines motrices?

A

Déplacer d’autres protéines
Participer à la contraction musculaire
Participer à la migration des chromosomes dans la mitose (tirer sur ADN pour séparation)
Participer au déplacement des organites
Participer au déplacement des enzymes sur l’ADN durant la réplication de l’ADN

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16
Q

Quelle la structure des acides aminés?

A

Groupe amine (base)
Groupe carboxyle (acide)
Chaîne variable (R)
Hydrogène
Carbone alpha (lie tout)

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17
Q

Comment sont classifiés les acides aminés?

A

Selon les caractéristiques physico-chimiques de leur chaînes latérales

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18
Q

Quels sont les 3 groupes d’acides aminés?

A

Polaires chargés (hydrophiles) : chargés + (base) ou - (acide)
Polaires non chargés (hydrophiles) : H pouvant former ponts H avec O ou N d’autre molécule
Apolaires (hydrophobe) : inclut surtout C et H

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19
Q

Quels sont les acides aminés polaires chargés positivement (basique)?

A

Lysine (Lys)
Arginine (Arg)
Histidine (His)

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20
Q

Quels sont les acides aminés polaires chargés négativement (acide)?

A

Acide aspartique
Acide glutamique

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21
Q

Quels sont les acides aminés polaires non chargés?

A

Asparagine (Asn)
Glutamine (Gln)
Serine (Ser)
Tyrosine (Tyr)
Threonine (Thr)

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22
Q

Quels sont les 3 acides aminés qui peuvent être phosphorisés (gagner charge négative)?

A

Serine
Threonine
Tyrosine

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23
Q

Quels sont les acides aminés apolaires?

A

Alanine (Ala)
Valine (Val)
Leucine (Leu)
Isoleucine (Ile)
Glycine (Gly)
Proline (Pro)
Phenylalanine (Phe)
Methonine (Met)
Tryptophan (Trp)
Cysteine (Cys)

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24
Q

Où se forme le lien peptidique?

A

Ribosomes

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25
Qu’est-ce que le lien peptidique?
Lien qui relie les acides aminés entre eux
26
Comment se fait le lien peptidique?
Condensation de 2 acides aminés : élimination d’une molécule H2O (génère H2O)
27
Vrai ou faux. Le lien peptidique comprend le carbone alpha?
Faux!
28
Quelle est la différence entre un acide aminé et un résidu d’acide aminé?
Acide aminé: acide aminé isolé Résidu: acide aminé polymérisé avec un ou deux liens peptidiques (perte de molécule d’eau)
29
De quels atomes est composé la chaîne centrale du lien peptidique?
C et N
30
De quoi est composé le squelette polypeptidique?
Chaines latérales : résidus d’acides aminés Squelette : les N et les C Amino terminal (N-terminal) : chargée + Carboxy terminal (C-terminal) : chargé -
31
Quel carbone lié les chaînes latérales au squelette polypeptidique?
Carbone alpha (autant de carbone alpha que de chaîne latérale)
32
Une rotation du squelette polypeptidique est-elle possible?
Pas de rotation du lien peptidique (fait partie d’un plan rigide) : pas de lien double mais caractère de lien double, donc tourne pas sur lui-même Rotation possible au niveau du carbone alpha
33
Quels sont les diagrammes simplifiés qui permettent de représenter les structures des protéines?
Modele squelettique Modèle à ruban Modèle boules et bâtons Modèle remplissant l’espace
34
Quel est le lien entre la structure et la fonction d’une protéine?
La structure détermine la fonction
35
Qu’est-ce qui détermine la structure d’une protéine?
Ordre des acides aminés (selon leur propriétés) dans la chaines
36
Quels sont les rôles des liens chimiques faibles?
Déterminer le repliement de la protéine (réguler les différentes conformations de certaines protéines en étant dynamiques) Maintenir la structure de la protéine
37
Quelles sont les liaisons chimiques faibles ?
Forces de van der waals Ponts hydrogène Liaisons ioniques Interactions hydrophobes
38
Pourquoi dit on que les liaisons non-covalentes sont faibles?
Elles ne demandent pas beaucoup d’énergie pour se briser
39
Comment se produit une liaison chimique faible par les forces de van der waals?
Atome normalement polaire devient sporadiquement polarisé (répartition inégale des électrons)
40
Comment se produit une liaison chimique faible par les ponts hydrogènes?
Liaison entre un O ou un N (atomes très électronégatifs) et un H lié à un autre O ou N
41
Comment se produit une liaison chimique faible par les liaisons ioniques?
Attraction électrostatique entre des groupements R chargés + et -
42
Comment se produit une liaison chimique faible par les interactions hydrophobes?
Plus ou moins une liaison Groupes non polaires cherchent à minimiser leur contact avec l’eau donc s’attirent entre eux
43
Quel type de chaîne d’acides aminés subit les forces de van der waals?
Apolaires
44
Quel type de chaîne d’acides aminés subit les ponts hydrogène?
Polaires
45
Quel type de chaîne d’acides aminés subit les
Apolaires
46
Qu’est-ce qui influence les forces de van der waals?
Distance entre les atomes (doit être très courte) Répulsion entre les noyaux et entre les nuages électroniques vs attraction entre le noyau d’un atome et le nuage électronique d’un autre atome Pour liaison : équilibre entre attraction et répulsion
47
Où se situent les acides aminés dans une protéine en fonction de leur attraction pour l’eau?
Acides aminés hydrophobes: au cœur de la protéine (chaines apolaires par interactions hydrophobes) Acides aminés hydrophiles: en périphérie de la protéine (chaines polaires)
48
Vrai ou faux. Dans toutes les protéines les 4 types de liaisons faibles sont présentes?
Vrai
49
Quelle est la relation entre les liaisons faibles et l’interaction entre les molécules?
Plus il y a se liaisons non-covalentes, plus l’interaction entre les molécules sera forte
50
Quelles sont les liaisons chimiques fortes?
Ponts disulfure (S-S)
51
Quel est le rôle des ponts disulfure?
Maintien de la structure des protéines (stabilisation)
52
Que lient les ponts disulfure?
Les chaînes latérales
53
Quels sont les 4 niveaux de structures des protéines?
Primaire : séquence d’acides aminés (déterminé à la traduction) Secondaire : premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines Tertiaire : organisation dans l’espace des structures secondaires entre elles Quaternaire : assemblage de plusieurs sous-unités protéiques entre elles
54
Quelles sont les différentes organisations possible de la structure secondaire?
Hélice alpha Feuillet bêta Boucles et coudes
55
Comment se fait une hélice alpha?
Formation de ponts H entre le H d’un groupement aminé et le O d’un groupement carboxylique du squelette polypeptidique
56
Quelles sont les caractéristiques des hélices alpha?
Un pont H à toutes les 4 liaisons peptidiques Chaînes latérales pointes à l’extérieur de la structure Élastique (ponts H dans même direction que l’hélice) Nature amphipatique si les résidus d’un même côté côte sont hydrophiles ou hydrophobes
57
Comment se fait un feuillet bêta?
Formation de ponts H entre groupement aminé et groupement carboxylique entre chaînes voisines
58
Quelles sont les caractéristiques des feuillets bêta?
Pas élastiques (ponts H perpendiculaires entre feuillets bêta et chaîne voisine) Chaînes formant le feuillet bêta n’ont pas besoin d’être adjacentes dans la structure primaire Peuvent être parallèles ou antiparallèles
59
Quels sont les rôles des boucles et des coudes?
Connexion entre les différentes structures (hélice alpha et feuillet bêta) Sans eux les protéines seraient des tiges allongées
60
Quelles sont les différences entre les coudes et les boucles?
Coudes : fléchi le polypeptide dans l’espace (moins de 5 acides aminés qui permettent flexion) Boucles : plus prononcées (vingtaine d’acides aminés), se localise à l’extérieur des protéines et engage des liaisons hydrogène
61
Vrai ou faux. Toutes les protéines ont une structure tertiaire?
Vrai
62
Qu’est-ce que la structure tertiaire?
Configuration 3D de la chaîne polypeptidique (hélices alpha, feuillets bêta, boucles, coudes et enroulement au hasard)
63
Que sont les domaines protéiques?
Éléments des structures tertiaires qui sont capable d’adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome Peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unie modulaire souvent associée à une fonction
64
Quel est le rôle du domaine protéique ?
Porter une fonction spécifique de la protéine complète
65
Vrai ou faux. Les domaines protéiques peuvent se retrouver dans plusieurs protéines différentes?
Vrai
66
Vrai ou faux. Toutes les protéines ont une structure quaternaire?
Faux, seulement certaines
67
Quel assemblage permet la structure quaternaire?
Plusieurs protéines ou chaînes polypeptidiques (identiques ou différentes) ou sous-unités qui s’assemblent de façon non-covalente pour être fonctionnelles
68
De quelles façons les protéines peuvent changer d’activité?
Phosphorylation : moyen rapide et irréversible Liaison de GTP : moyen rapide et réversible (protéines activés sous la forme liée au GTP et désactivées lors que GTP hydrolysé en GDP)
69
Quels sont les structures complexes multimériques en lesquels les protéines peuvent s’assembler?
Dimère ou hétérodimère (protéines identiques ou différentes avec un site de liaison) Filament hélicoïdal (protéines identiques portant 2 sites de liaison) Cercle (si sites de liaison disposés adéquatement)
70
Quel est l’exemple le plus utilisé de protéine nécessitant une structure quaternaire?
Hémoglobine

MMD1042 (module 1) - Fondements (12 decks)

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