Enzymologie

Question 1

Quel est le rôle des enzymes?

Answer 1

Catalyseur biologique : augmenter la vitesse d’une réaction biochimique

Question 2

Vrai ou faux. Les enzymes ont une grande spécificité ?

Answer 2

Vrai, elles sont spécifiques à un ou plusieurs substrats

Question 3

Que sont les enzymes?

Answer 3

Généralement des protéines
Certaines ARNs peuvent aussi avoir une activité catalytique

Question 4

Combien d’enzymes y a-t-il dans notre organisme?

Answer 4

Des centaines (plus de 2500)

Question 5

Nomme quelques exemples d’enzymes de l’organisme humain?

Answer 5

Lipase : digère les graisses dans l’intestin
Amylase : digère les amidons en sucre dans la salive
Maltase : digère le sucre maltose en glucose dans la salive
Trypsine : décompose les protéines en acides aminés dans l’intestin grêle
Lactase : brise le lactose dans l’intestin grêle
Acétylcholinestérase : décompose l’acétycholine (neurotransmetteur) dans les nerfs et les muscles
ADN polymérase : synthétise l’ADN dans le noyau de toutes les cellules

Question 6

Nommer 2 exemples médicaux d’utilisation d’enzymes?

Answer 6

Lactaid (lactase) utilisé dans le traitement de l’intolérance au lactose
AN-PEP peut stopper l’entrée du gluten dans le petit intestin

Question 7

Quelles liaisons catalysent les enzymes?

Answer 7

Liaisons chimiques faibles

Question 8

Qu’est-ce que l’énergie d’activation d’une réaction chimique?

Answer 8

Barrière énergétique à franchir pour atteindre l’état de transition

Question 9

Comment l’enzyme peut influencer la vitesse de la réaction chimique?

Answer 9

L’enzyme abaisse les barrières qui bloquent les réactions biochimiques donc elle diminue l’énergie d’activation (en agissant comme catalyseur) de la réaction donc la réaction va plus vite

Question 10

Quel avantage donnent les enzymes dans des réactions biochimiques effectuées en laboratoire?

Answer 10

On peut requérir à des conditions extrêmes de pH, de température, de pression et de fortes concentrations qui ne sont pas compatibles avec la vie (température, pH et pression du corps l’empêcheraient)

Question 11

Quels sont les facteurs affectant l’activité des enzymes?

Answer 11

Température (affecte l’enzyme et le substrat)
PH (affecte l’enzyme et le substrat)
Concentration d’enzyme et de substrat

Question 12

À quel pH et quelle température les enzymes sont les plus efficaces?

Answer 12

À un pH et une température optimale selon l’environnement dans lequel chaque enzyme agit

Question 13

Que se passe-t-il si la température dépasse la température optimale?

Answer 13

Activité de l’enzyme diminue : plus la température augmente, plus les molécules s’activent et brisent les liaisons faibles

Question 14

Qu’est-ce que la dénaturation de l’enzyme?

Answer 14

Perte de sa forme tridimensionnelle donc plus de fonction
Peut avoir un point de non-retour

Question 15

Vrai ou faux. Certaines souches de bactéries survivent à la chaleur?

Answer 15

Vrai
Ex: dans les sources thermales

Question 16

Que se passe-t-il si le pH n’est pas celui optimal?

Answer 16

Perte d’activité de l’enzyme : le pH affecte la charge des acides aminés et donc les liaisons faibles qui en dépendent

Question 17

Vrai ou faux. Toutes les enzymes d’une cellule ont le même pH optimal?

Answer 17

Faux, elles n’ont pas toutes les mêmes conditions optimales (selon le type de liaisons quelles peuvent faire)

Question 18

Où se produit la réaction catalytique ?

Answer 18

Au niveau du site actif (site de reconnaissance du substrat) sur l’enzyme

Question 19

Quel est le but d’une réaction catalytique ?

Answer 19

Changer le substrat par catalyse en produit

Question 20

Quelles sont les caractéristiques des enzymes lors d’une catalyse enzymatique?

Answer 20

Très sélectives
Convertissent les substrats en produits sans elles-mêmes être modifiées
Recyclées à la fin de la réaction pour recommencer un nouveau cycle de catalyse
Une enzyme produit plusieurs molécules de produits

Question 21

Comment est-ce que l’enzyme reconnaît le substrat?

Answer 21

Par les liaisons chimiques faibles (non-covalentes) qui stabilisent la structure des enzymes et des substrats

Question 22

Quel est le rapport entre le nombre de liaisons faibles et l’interaction entre le substrat et l’enzyme ?

Answer 22

Plus il y a de liaisons non-covalentes, plus l’interaction entre les molécules sera forte, plus l’affinité sera grande

Question 23

Quel est le mode d’action général des enzymes?

Answer 23

Liaison du substrat à l’enzyme
Changement de la conformation du substrat et de l’enzyme pour que la catalyse soit possible
Produits de la réaction enzymatique

Question 24

Quels sont les sous-sites du site actif d’une enzyme?

Answer 24

Sous-site de liaison : acides aminés qui maintiennent le substrat en place lors de la catalyse
Sous-site catalytique : acides aminés qui préforment la catalyse

Question 25

Quel est le rôle du sous-site de liaison?

Answer 25

Détermine la spécifiée de l’enzyme pour son substrat par le type de liaisons faibles

Question 26

Quel est le rôle du sous-site catalytique?

Answer 26

Diminue l’énergie d’activation nécessaire
Stabilise la structure intermédiaire (état de transition) durant la réaction
Catalyse la réaction

Question 27

Quels types de liaisons sont présentes entre l’enzyme phosphodiestérase et l’AMP cyclique ?

Answer 27

Ponts H
Interactions ioniques
Plus, il y a de liens non covalents, plus le complexe est stable et spécifique

Question 28

Quel est l’effet de la concentration de substrat sur la vitesse de la réaction à concentration d’enzyme constante?

Answer 28

Vitesse augment jusqu’à atteindre la vitesse maximale (Vmax) : le plateau (enzyme saturée par le substrat)

Question 29

Quel est l’effet de la concentration d’enzymes sur la vitesse de la réaction à concentration de substrat constante?

Answer 29

Relation linéaire (plus il y’a d’enzymes, plus il y a de substrat catalyse)

Question 30

Qu’est-ce que la Km?

Answer 30

Concentration de substrat à laquelle la réaction est à la moitié de la vitesse maximale

Question 31

Quelle est l’unité de Vmax?

Answer 31

Moles de produits formés/unité de temps

Question 32

À quoi sert le Km?

Answer 32

Mesure de l’affinité de l’enzyme pour le substrat (plus le km est petit, plus l’affinité est grande, plus l’enzyme est efficace à faible concentration de substrat)

Question 33

Comment se mesure l’efficacité de l’enzyme?

Answer 33

Elle dépend de la vitesse à laquelle l’enzyme transforme son substrat en produit

Question 34

Quels sont les types d’inhibitions enzymatiques?

Answer 34

Réversible : liaisons faibles (non-covalentes)
Irréversible : liaisons fortes (covalentes)

Question 35

Quels sont les types d’inhibitions enzymatiques réversibles ?

Answer 35

Inhibition compétitive : substrat et inhibiteur competitionnent pour le site actif de l’enzyme
Inhibition non-compétitive : substrat et inhibiteur ne competitionnent pas pour le site actif, car l’inhibiteur est lié à un autre site (allostérique)

Question 36

Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur les paramètres de la réaction chimique?

Answer 36

Vmax ne change pas: si concentration de substrat augmente, substrat aura plus de chance voir toutes les chances de gagner la compétition avec l’inhibiteur et le Vmax va être atteint
Km apparent augmente: affinités de l’enzyme diminue parce que il y a des chances que l’inhibiteur prenne la place d’un substrat

Question 37

Quel serait un exemple médical d’inhibition compétitive?

Answer 37

Pénicilline qui se lié au site actif d’une trans peptides est bactérienne pour inhiber sa fonction

Question 38

Comment est-ce que l’inhibiteur non-compétitif réduit l’activité catalytique de l’enzyme?

Answer 38

En se liant à un site allostérique, il induit un changement dans la conformation du site actif de l’enzyme
Le substrat pourrait quand même se lier mais la catalyse ne serait pas à possible

Question 39

Quelle est la différence (autre que la compétition) des deux types d’inhibiteurs réversible ?

Answer 39

Non compétitifs: empêchent la formation de complexes enzyme-produit
Compétitifs: empêchent la formation de complexes enzymes-substrat

Question 40

Quel est l’effet d’un inhibiteur non-compétitif sur les paramètres de la réaction chimique?

Answer 40

Vmax diminue : inhibiteur réduit la quantité d’enzymes capable de transformer le substrat
Km apparent ne change pas : inhibiteur n’affecte pas l’affinité de l’enzyme pour son substrat (inhibiteur non affecté par la concentration de substrat)

Question 41

Qu’est-ce que le rétrocontrôle?

Answer 41

Contrôle de l’activité catalytique des enzymes (flux) dans des voies métaboliques en fonction de la quantité de produit final (réversible)

Question 42

Qu’est-ce le rétrocontrôle négatif?

Answer 42

Rétroinhibition (régulation rapide de la quantité de produits par inhibiteur)

Question 43

Qu’est-ce qui entre une inhibition enzymatique irréversible ?

Answer 43

Lien entre enzyme et inhibiteur si fort que l’addition de substrat ne renverse pas l’inhibition

Question 44

Nomme 2 exemples d’inhibition compétitives?

Answer 44

Aspirine : irréversible
Ibuprofène : réversible

Question 45

Quel est le mécanisme d’action de l’aspirine?

Answer 45

Aspirine inhibe la production de prostaglandines et de thromboxanes en inhibant de façon irréversible les enzymes COX1 et COX2

Question 46

Quel est le mécanisme d’action de l’ibuprofène?

Answer 46

L’ibuprofene inhibe la production de prostaglandines et de thromboxanes en inhibant de façon réversible les enzymes COX1 et COX2

Question 47

Quel type de contrôle de l’activité des protéines fait la phosphorylation?

Answer 47

Rapide et réversible
Phosphate porte 2 charges négatives donc il peut induire un changement de conformation de la protéine
Altère la fonction des enzymes

Question 48

Sur quels acides aminés est-il possible de faire une phosphorylation?

Answer 48

Serine
Tyrosine
Thréonine