Enzymologie Flashcards
Quel est le rôle des enzymes?
Catalyseur biologique : augmenter la vitesse d’une réaction biochimique
Vrai ou faux. Les enzymes ont une grande spécificité ?
Vrai, elles sont spécifiques à un ou plusieurs substrats
Que sont les enzymes?
Généralement des protéines
Certaines ARNs peuvent aussi avoir une activité catalytique
Combien d’enzymes y a-t-il dans notre organisme?
Des centaines (plus de 2500)
Nomme quelques exemples d’enzymes de l’organisme humain?
Lipase : digère les graisses dans l’intestin
Amylase : digère les amidons en sucre dans la salive
Maltase : digère le sucre maltose en glucose dans la salive
Trypsine : décompose les protéines en acides aminés dans l’intestin grêle
Lactase : brise le lactose dans l’intestin grêle
Acétylcholinestérase : décompose l’acétycholine (neurotransmetteur) dans les nerfs et les muscles
ADN polymérase : synthétise l’ADN dans le noyau de toutes les cellules
Nommer 2 exemples médicaux d’utilisation d’enzymes?
Lactaid (lactase) utilisé dans le traitement de l’intolérance au lactose
AN-PEP peut stopper l’entrée du gluten dans le petit intestin
Quelles liaisons catalysent les enzymes?
Liaisons chimiques faibles
Qu’est-ce que l’énergie d’activation d’une réaction chimique?
Barrière énergétique à franchir pour atteindre l’état de transition
Comment l’enzyme peut influencer la vitesse de la réaction chimique?
L’enzyme abaisse les barrières qui bloquent les réactions biochimiques donc elle diminue l’énergie d’activation (en agissant comme catalyseur) de la réaction donc la réaction va plus vite
Quel avantage donnent les enzymes dans des réactions biochimiques effectuées en laboratoire?
On peut requérir à des conditions extrêmes de pH, de température, de pression et de fortes concentrations qui ne sont pas compatibles avec la vie (température, pH et pression du corps l’empêcheraient)
Quels sont les facteurs affectant l’activité des enzymes?
Température (affecte l’enzyme et le substrat)
PH (affecte l’enzyme et le substrat)
Concentration d’enzyme et de substrat
À quel pH et quelle température les enzymes sont les plus efficaces?
À un pH et une température optimale selon l’environnement dans lequel chaque enzyme agit
Que se passe-t-il si la température dépasse la température optimale?
Activité de l’enzyme diminue : plus la température augmente, plus les molécules s’activent et brisent les liaisons faibles
Qu’est-ce que la dénaturation de l’enzyme?
Perte de sa forme tridimensionnelle donc plus de fonction
Peut avoir un point de non-retour
Vrai ou faux. Certaines souches de bactéries survivent à la chaleur?
Vrai
Ex: dans les sources thermales
Que se passe-t-il si le pH n’est pas celui optimal?
Perte d’activité de l’enzyme : le pH affecte la charge des acides aminés et donc les liaisons faibles qui en dépendent
Vrai ou faux. Toutes les enzymes d’une cellule ont le même pH optimal?
Faux, elles n’ont pas toutes les mêmes conditions optimales (selon le type de liaisons quelles peuvent faire)
Où se produit la réaction catalytique ?
Au niveau du site actif (site de reconnaissance du substrat) sur l’enzyme
Quel est le but d’une réaction catalytique ?
Changer le substrat par catalyse en produit
Quelles sont les caractéristiques des enzymes lors d’une catalyse enzymatique?
Très sélectives
Convertissent les substrats en produits sans elles-mêmes être modifiées
Recyclées à la fin de la réaction pour recommencer un nouveau cycle de catalyse
Une enzyme produit plusieurs molécules de produits
Comment est-ce que l’enzyme reconnaît le substrat?
Par les liaisons chimiques faibles (non-covalentes) qui stabilisent la structure des enzymes et des substrats
Quel est le rapport entre le nombre de liaisons faibles et l’interaction entre le substrat et l’enzyme ?
Plus il y a de liaisons non-covalentes, plus l’interaction entre les molécules sera forte, plus l’affinité sera grande
Quel est le mode d’action général des enzymes?
Liaison du substrat à l’enzyme
Changement de la conformation du substrat et de l’enzyme pour que la catalyse soit possible
Produits de la réaction enzymatique
Quels sont les sous-sites du site actif d’une enzyme?
Sous-site de liaison : acides aminés qui maintiennent le substrat en place lors de la catalyse
Sous-site catalytique : acides aminés qui préforment la catalyse
Quel est le rôle du sous-site de liaison?
Détermine la spécifiée de l’enzyme pour son substrat par le type de liaisons faibles
Quel est le rôle du sous-site catalytique?
Diminue l’énergie d’activation nécessaire
Stabilise la structure intermédiaire (état de transition) durant la réaction
Catalyse la réaction
Quels types de liaisons sont présentes entre l’enzyme phosphodiestérase et l’AMP cyclique ?
Ponts H
Interactions ioniques
Plus, il y a de liens non covalents, plus le complexe est stable et spécifique
Quel est l’effet de la concentration de substrat sur la vitesse de la réaction à concentration d’enzyme constante?
Vitesse augment jusqu’à atteindre la vitesse maximale (Vmax) : le plateau (enzyme saturée par le substrat)
Quel est l’effet de la concentration d’enzymes sur la vitesse de la réaction à concentration de substrat constante?
Relation linéaire (plus il y’a d’enzymes, plus il y a de substrat catalyse)
Qu’est-ce que la Km?
Concentration de substrat à laquelle la réaction est à la moitié de la vitesse maximale
Quelle est l’unité de Vmax?
Moles de produits formés/unité de temps
À quoi sert le Km?
Mesure de l’affinité de l’enzyme pour le substrat (plus le km est petit, plus l’affinité est grande, plus l’enzyme est efficace à faible concentration de substrat)
Comment se mesure l’efficacité de l’enzyme?
Elle dépend de la vitesse à laquelle l’enzyme transforme son substrat en produit
Quels sont les types d’inhibitions enzymatiques?
Réversible : liaisons faibles (non-covalentes)
Irréversible : liaisons fortes (covalentes)
Quels sont les types d’inhibitions enzymatiques réversibles ?
Inhibition compétitive : substrat et inhibiteur competitionnent pour le site actif de l’enzyme
Inhibition non-compétitive : substrat et inhibiteur ne competitionnent pas pour le site actif, car l’inhibiteur est lié à un autre site (allostérique)
Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur les paramètres de la réaction chimique?
Vmax ne change pas: si concentration de substrat augmente, substrat aura plus de chance voir toutes les chances de gagner la compétition avec l’inhibiteur et le Vmax va être atteint
Km apparent augmente: affinités de l’enzyme diminue parce que il y a des chances que l’inhibiteur prenne la place d’un substrat
Quel serait un exemple médical d’inhibition compétitive?
Pénicilline qui se lié au site actif d’une trans peptides est bactérienne pour inhiber sa fonction
Comment est-ce que l’inhibiteur non-compétitif réduit l’activité catalytique de l’enzyme?
En se liant à un site allostérique, il induit un changement dans la conformation du site actif de l’enzyme
Le substrat pourrait quand même se lier mais la catalyse ne serait pas à possible
Quelle est la différence (autre que la compétition) des deux types d’inhibiteurs réversible ?
Non compétitifs: empêchent la formation de complexes enzyme-produit
Compétitifs: empêchent la formation de complexes enzymes-substrat
Quel est l’effet d’un inhibiteur non-compétitif sur les paramètres de la réaction chimique?
Vmax diminue : inhibiteur réduit la quantité d’enzymes capable de transformer le substrat
Km apparent ne change pas : inhibiteur n’affecte pas l’affinité de l’enzyme pour son substrat (inhibiteur non affecté par la concentration de substrat)
Qu’est-ce que le rétrocontrôle?
Contrôle de l’activité catalytique des enzymes (flux) dans des voies métaboliques en fonction de la quantité de produit final (réversible)
Qu’est-ce le rétrocontrôle négatif?
Rétroinhibition (régulation rapide de la quantité de produits par inhibiteur)
Qu’est-ce qui entre une inhibition enzymatique irréversible ?
Lien entre enzyme et inhibiteur si fort que l’addition de substrat ne renverse pas l’inhibition
Nomme 2 exemples d’inhibition compétitives?
Aspirine : irréversible
Ibuprofène : réversible
Quel est le mécanisme d’action de l’aspirine?
Aspirine inhibe la production de prostaglandines et de thromboxanes en inhibant de façon irréversible les enzymes COX1 et COX2
Quel est le mécanisme d’action de l’ibuprofène?
L’ibuprofene inhibe la production de prostaglandines et de thromboxanes en inhibant de façon réversible les enzymes COX1 et COX2
Quel type de contrôle de l’activité des protéines fait la phosphorylation?
Rapide et réversible
Phosphate porte 2 charges négatives donc il peut induire un changement de conformation de la protéine
Altère la fonction des enzymes
Sur quels acides aminés est-il possible de faire une phosphorylation?
Serine
Tyrosine
Thréonine
