Protéines Flashcards
Quel est le dogme central de la biologie moléculaire?
Flux de l’ADN vers ARN vers PROTÉINES
Qu’est ce qu’une protéine?
Un polymère d’acides aminés
Quelles sont les 4 parties d’un acide aminé?
- Une extrémité amino-terminale (N-terminus)
- Une extrémité carboxyle-terminale (C-terminus)
- Un squelette polypeptidique
- Une chaîne latérale
Comment s’appelle le lieu où s’assemblent ensemble des acides aminés pour donner des dipeptides/tripeptides…
Lien/liaison peptidique (peptide bonds)
Quelles sont les fonctions réalisés par les protéines dans l’organisme?
- Muscles (fonctions musculaires)
- Enzymes (fonctions requierant des enzymes, ex: digestion avec Pepsine et Trypsine)
- Récepteur (fonctions de récepteurs neurologiques ou hormonaux)
- Hormone (surtout insuline)
- Hémoglobine
Qu’a de spécial la fonction des protéines reliée à l’hormone de l’insuline?
Les protéines jouent un rôle de récepteurs et participent à la cascade de signalisation qui est très importante dans la régulation de la glycémie
Où se retrouve l’hémoglobine?
Dans les globules rouges
Quelle est la fonction principale de l’hémoglobine?
Transporter l’oxygène dans le sang
Vrai ou faux, dans une protéine ont peut changer jusqu’à 2 acides aminés avant que cela ne crée de mutation menant à de graves maladies.
Faux, dès qu’on altère la structure/propriété d’une protéine (par exemple en ne mutant qu’un seul aa) on peu avoir une grave maladie due à la mutation.
Propriétés de la conformation des protéines (polymères d’acides aminés) (3)
- tridimensionnelle
- flexible
- mobile dans l’espace (les protéines vont bouger/vibrer et changer de conformation)
De quoi dépend la dynamique des protéines? (2)
– Énergie du mouvement brownien (mouvement de toutes les cellules)
– De molécules énergétiques (ATP, GTP)
Que peut-il arriver lorsqu’il y a un petit changement chimique dans une protéine (par exemple lorsqu’on retire un groupement phosphate à une molécule)?
Ce petit changement (ex: hydrolyse du GTP en GDP/de l’ATP en ADP) peut engendrer un grand changement de conformation de la protéine: petit changement sera transmis à travers la chaîne polypeptidique et y sera amplifié
Exemples de gros changements possibles (conséquents au changement de conformation): changement de la fonction de la protéine, déplacement directionnel de protéines motrices
La liaison du nucléotide GTP peut (1) la (2) d’une protéine en (3) par (4)
1: contrôler
2: fonction
3: changeant sa conformation
4: l’hydrolyse en GDP
La modification de la conformation d’une protéine peut la rendre une protéine (1) et engendrer un (2), et ce, grâce à l’énergie fournie par (3)
1: motrice
2: déplacement directionnel
3: l’hydrolyse de l’ATP
Quels sont les rôles que peuvent effectuer les protéines motrices? (5)
- Déplacer d’autres protéines
- Participer à la contraction musculaire
- Participer à la migration des chromosomes durant la mitose
- Participer au déplacement des organites
- Participer au déplacement des enzymes sur l’ADN durant la réplication de l’ADN
Quelle est la stucture générale d’un acide aminé (les éléments précis qui le composent et non les parties comme vues plus tôt)?
- carbone alpha
- groupe/fonction amine (NH2) BASE
- groupe/fonction carboxyle (COOH) ACIDE
- chaine latérale variable
Qu’est ce que le carbone alpha?
La chaine latérale est attachée au carbone a; c’est donc le carbone a qui est le premier situé à côté du groupement carboxyle (COOH)
Combien y a t il d’AA différents?
20
La chaine lat (R) est attachée au (1) et permet de (2)
- Carbone alpha
2. Différencier les 20 acides aminés
Quels sont les 2 modes de nomination des acides aminés?
- Code de 3 lettres
- Seulement une lettre
(exemple: Alanine, Ala, A)
Comment classifions nous les AA?
Selon les caractéristiques physicochimiques de leurs chaînes latérales (R)
Quels sont les 3 types de chaînes latérales?
1- Polaires chargées (hydrophiles)
2- Polaires non chargés (hydrophiles)
3- Apolaires (aliphatiques ou aromatiques = hydrophobes)
Quelle est la caractéristique des chaîne polaires chargées (hydrophiles) (2 options)?
- chargés positivement (aa basique)
- chargés négativement (aa acide)
Quelle est la caractéristique des chaîne polaires non chargés (hydrophiles)?
Contiennent des H pouvant former des ponts hydrogène avec O, N (atomes électronégatifs) et avec l’eau
Quelle est la caractéristique des chaîne apolaires (aliphatiques ou aromatiques = hydrophobes)?
incluent surtout C et H
Que peut faire une chaîne latérale polaire/hydrophile?
Elle peut interagir avec les molécules d’eau à travers des ponts hydrogènes
Les caractéristiques physiochimiques des chaines latérales vont déterminer l’intéraction entre… (4)
- Protéine - protéine
- Protéine - ADN
- Protéine - ARN
- Protéine - molec. organique
Qu’est-ce qui permet à certains acides aminés d’être polaires, donc hydrophiles, même s’ils ne sont pas chargés?
Les groupes NH2 ou OH de leur chaîne latérale est polaire, ce qui leur confère leur polarité
Comment se forme un lien peptique?
Condensation de 2 acides aminés grâce à l’élimination d’une molécule d’H2O, permettant d’ajouter un acide aminé à la fois pour former un polypeptide
Le OH du groupement carboxyle du premier acide aminé se lie à un des H du groupement amine du deuxième acide aminé pour former une molécule d’eau (qui part) ce qui fait que le C et le N se lie ensemble et forment le lien peptidique avec le groupement carbonyle et le H restant sur le N.
Quels sont les 4 atomes qui forment le lien peptidique? (En d’autres mots, comment reconnaît-on un lien peptique)
H- N-C=O
La rotation est elle permise autour du lien C-N dans le lien peptidique
Non, aucune rotation dans le lien peptidique
On dit que le lien peptidique est dans un plan _ qui ne _
- rigide
- bouge pas
Lorsqu’on ecrit une protéine on met toujours le groupement _ à gauche et le groupement _ à droite
- N-terminal
- C-terminal
La rotation est-elle possible autour du carbone alpha?
Oui, c’est grâce à cela que la chaine d’acide aminé qui crée la protéine est flexible
Quel est le nom d’une chaine de
- 2 acides aminés
- 3 acides aminés
- 3-10 acides aminés
- Plus de 10 acides aminés
- dipeptide
- tripeptide
- oligopeptide
- polypeptide
Y a-t-il une rotation possible où il y a la chaine latérale?
Oui, c’est le carbone alpha (là où la rotation est possible)
Qu’est ce que le squelette peptidique?
Il s’agit de l’ensemble des acides aminés sans leur chaîne latérale, donc le carbone alpha, l’atome d’hydrogène, le groupement amine et le groupement carboxyle liés ensemble par des liens peptidiques. Le squelette commence par un N-terminus et se termine par un C-terminus.
C’est donc toujours la même chose qui se répète le long de la chaîne polypeptidique.
Qu’est ce qui détermine les caractéristiques singulières de la protéine?
Les chaines lat des AA qui changent
Qu’est-ce qu’un résidu?
La chaîne latérale d’un acide aminé qui fait partie d’un peptide ou d’une protéine
Vrai ou faux? Pas de rotation du lien peptidique, qui fait partie d’un plan rigide
Vrai
Vrai ou faux? Pas de rotation autour de C alpha où se trouve la chaine latérale (R)
Fauxxx (rotation possible pour rendre protéine flexible)
Le squelette polypeptidique d’une protéine est…
…monotone (c’est toujours la même chose qui se répète parce que le squelette n’inclut pas les chaînes latérales)
Comment pouvons nous représenter schématiquement les structures des protéines?
Pour faciliter leur représentations on utilise de diagrammes simplifiés :
- Backbone
- Ribbon
- Stick and ball
- Space filling
voir image page 32
Qu’est ce qui détermine la fonction d’une protéine?
La structure de la protéine
Qu’est-ce que détermine la structure? (2)
- Les chaînes latérales des aa et leur
séquence (ordre) - Les liens chimiques faibles entre les
résidus
Expliquez le processus par lequel la structure de la protéine est déterminée.
Les chaînes latérales des aa et leur
séquence (ordre) déterminent comment une protéine va
se replier pour acquérir sa structure
finale et fonctionnelle. Puis, des liens chimiques faibles entre les résidus déterminent le repliement de
la protéine et maintiennent la
structure de la protéine.
Quels sont les liaisons (forces) chimiques non-covalentes faibles impliquées dans la stabilisation de la structure 3D des protéines?
1- Forces de Van der Waals
2- Ponts hydrogène
3- Liens ioniques
4- Interactions hydrophobes
Comment pouvons nous décrire brièvement les forces de Van der Waals?
C’est une interaction entre 2 atomes qui crée un “équilibre entre attraction et répulsion entre deux atomes situés à très courte distance l’un de l’autre”.
Comment pouvons nous décrire brièvement les forces de Van der Waals reliée à la distance entre les deux atomes?
Il y a répulsion si les atomes sont trop près l’un de l’autre et peu d’attraction s’ils sont trop distancés (on doit atteindre l’équilibre entre la répulsion entre les noyaux positifs, la répulsion entre les nuages électroniques négatifs et l’attraction entre le noyau d’un atome et le nuage électronique de l’autre atome)
Comment appelons-nous la distance où les atomes cessent de se repousser et s’attirent?
La distance de contact de Van der Waals
Comment pouvons nous décrire brièvement les ponts hydrogènes?
- Liaison entre un H et deux atomes
électronégatifs (portant une charge négative) (souvent O ou N) - Il s’agit d’une interaction électrostatique où le H est « pris en sandwich » entre deux atomes attirant des électrons
Comment pouvons nous décrire brièvement les liens ioniques/ponts salins?
Interaction entre les charges positives et négatives de deux résidus d’acides aminés porteurs de charges opposées (donc les chaînes latérales doivent être chargées)
Comment pouvons nous décrire brièvement les interactions hydrophobes?
Il s’agit des liaisons formées entre les portions hydrophobes d’une protéine, donc les chaînes latérales polaires (hydrophobes)
Comment pouvons nous décrire brièvement le fonctionnement des interactions hydrophobes et puis au final, quelle est cette organisation?
Toutes les portions hydrophobes de la protéines vont se mettre ensemble pour fuir l’eau et ainsi atteindre l’énergie minimale (protéine plus stable) en diminuant la surface hydrophobe exposée à l’eau
Cette organisation des portions hydrophobes et hydrophiles de la protéine se forme par répulsion.
Au final, les chaînes polaires (solubles/hydrophiles) se retrouvent en périphérie de la molécule, alors que les chaînes apolaires (insolubles) se retrouvent au centre de la molécule
Quel est le rôle des interactions hydrophobes dans le repliement et le maintien de la structure des protéines? (2 éléments)
- Les résidus non-polaires (hydrophobes) vont s’orienter vers l’intérieur de la protéine repliée ce qui va engendrer une importante force guidant le repliement.
- Les résidus polaires (hydrophiles) vont s’orienter vers l’extérieur de la protéine repliée afin d’interagir avec les molecules d’eau.
Quel sont les 3 rôles des liaisons chimiques faibles dans le maintien de la structure des protéines ?
- Repliement
- Adoption de la structure tridimensionnelle des protéines
- Stabilisation de la structure tridimensionnelle des protéines
Quel est le rôle des liaisons faibles dans l’interaction entre deux molécules?
Plus il y a de liaisons non-covalentes (faibles), plus l’interaction entre les molécules sera forte et plus l’affinité entre ces deux molécules sera grande
Que permettent les liaisons chimiques faibles par rapport au virus de la covid (2 éléments)?
- La reconnaissance entre le virus et son récepteur
- La reconnaissance entre le virus et l’anticorps associé
Quel est le rôle des ponts disulfure (S-S) dans le maintien de la structure des protéines?
Liaison chimique forte impliquée dans la stabilisation de la structure 3D la plus stable des protéines
Quel type de liaison sont les liaisons des ponts disulfure (S-S)?
Liaisons chimiques fortes (covalentes) - non transitoires, donc TRÈS fortes
Qu’est ce qu’un pont disulfure?
Liaison covalente interchaîne ou intrachaîne via l’oxydation du groupement thiol (SH) de deux acides aminés cystéine
Où retrouve-t-on les pont disulfure? et pourquoi?
Surtout dans des protéines extra cellulaire, pcq la struct. doit être forte pour résister au milieu ext. et que la protéine ne se déforme pas trop
Les liaisons covalences sont plus (1) et moins (2) que les liaisons non-covalentes
- fortes
2. affectées par les changements de pH, sels, temp…
La structure de quelles protéines est souvent assurée par les ponts disulfures et pourquoi?
La structure des protéines extracellulaires (surface cellulaire, milieu liquide) parce que celles-ci sont plus susceptibles d’être exposées à des conditions défavorables (qui pourrait causer une déformation) et que les ponts disulfures sont plus fortes
Quels sont les 4 niveaux de structure des protéines?
- La structure primaire
- La structure secondaire
- La structure tertiaire
- La structure quaternaire
Qu’est ce qui caractérise la structure primaire?
La structure primaire est la séquence en acides-aminés (aa) de la protéine qui détermine la structure et la fonction de la protéine grâce à l’ordre des chaînes latérales
Qu’est ce qui caractérise la structure secondaire?
La structure secondaire correspond au premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines (grâce aux interactions entre les chaînes latérales):
hélices α (alpha) et feuillets β (bêta)
(ainsi que « boucles et coudes »)
Qu’est ce que l’hélice alpha dans la structure secondaire de la protéine?
Un mode de repliement dû à la formation de ponts hydrogène entre les C=O et N-H du squelette polypeptidique
Quelles sont les caractéristiques de l’hélice alpha dans la structure secondaire de la protéine? (3)
- Un pont hydrogène toutes les 4 liaisons peptidiques (ou chaque résidus)
- 3.6 acides aminés (ou résidus) par tour d’hélice (par pas de l’hélice)
- Le pas de l’hélice est la distance entre un point et avant de revenir à la même position, mais un étage plus bas ou plus haut
Qu’est ce qui permet l’enroulement de l’hélice?
La présence du pont H
CEPENDANT c’est aussi puisqu’il y a une hélice que l’on peut avoir un pont H à chaque 4 liaisons peptidiques
INTERDÉPENDANCE
Quelles sont les caractéristiques du feuillet beta dans la structure secondaire de la protéine?
- Une surface plane
- Il y a des chaînes latérales de part et d’autre du feuillet B
- Les acides aminés qui forment les feuillets bêta ont de très grosses chaînes latérales
- Il peut y avoir des interactions faibles (et même parfois des interactions fortes (ponts désulfures)) entre les chaînes lat. des feuillets et c’est ce qui va déterminer l’emplacement des feuillets B
- Les feuillets possèdent une extrémité carbonyle (COOH) et une extrémité amino (NH2)
- 2 feuillets peuvent être parallèles ou antiparallèles
Qu’est ce qui détermine l’orientation des feuillets B?
Les forces faibles
Qu’est qu’une boucle/coude?
Partie de la chaîne polypeptidique peu structurée qui relie 2 feuillets et qui peut bouger beaucoup (flexible) (relie l’extrémité carboxyle d’un feuillet à l’extrémité amino d’un autre feuillet parallèle/antiparallèle)
Qu’est ce qui caractérise la structure tertiaire?
Cela correspond à l’organisation dans
l’espace des structures secondaires entre elles (toutes les protéines ont une structure tertiaire)
Vrai ou faux? Il existe des protéine sans structures tertiaire?
Faux
Comment caractériserions-nous la conformation de la structure tertiaire?
Conformation 3D de la chaîne polypeptidique incluant les structures secondaires (hélices α et feuillets β), les boucles, et enroulement au hasard
En ce qui a trait à l’organisation des éléments de structure secondaire, la protéine est composée d’un ou plusieurs _ reliés par des régions moins structurée.
domaines
Quelle est la caractéristique majeure d’un domaine protéique?
Un domaine protéique peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire souvent associée à une fonction
Qu’est ce qu’un domaine protéique?
Une partie d’une protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome qui peut être porteuse d’une fonction spécifique de la protéine complète
Peut-on trouver un même domaine dans plusieurs protéines différentes?
Oui
Qu’est ce qui caractérise la structure quaternaire?
Caractérisée par l’assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles
seulement certaines protéines ont une structure quaternaire
L’exemple le plus utilisé de protéine ayant une struct. quaternaire
L’hémoglobine
Pour être fonctionelle la structure quaternaire doit…
Impliquer plusieurs protéines (ou plusieurs chaînes polypeptidiques ou domaines) qui s’assemblent
Quels sont les 4 différents typeS de structures quaternaires (4 façons dont les chaînes peuvent s’associer ensemble)?
- 2 chaînes identiques = homodimère
- 2 chaines différentes = hétérodimère
- 4 chaines identiques = homotétramère
- 4 chaines différentes = hétérotétramère
Vrai ou faux: Toutes les protéines doivent adopter une structure quaternaire pour être fonctionnelles.
Faux, seulement tertiaire est nécessaire
Quelles sont les 3 structures de complexes multimériques dans lesquelles les protéines peuvent s’assembler?
- Dimère
- Long filament helicoïdale
- Cercle
Qu’est-ce qu’un dimère de protéine (structure quaternaire)?
Une protéine n’ayant qu’un seul site de liaison s’assemble avec une protéine identique
Qu’est-ce qu’un filament hélicoïdal (structure quaternaire)
Des protéines identiques portant 2 sites de liaison peuvent s’assembler en long filament hélicoïdal
Qu’est-ce qu’un cercle (structure quaternaire)?
Si les sites de liaison sont disposés de
façon adéquate, les sous-unités protéiques
peuvent former un cercle plutôt qu’un long
filament
Le contrôle de l’activité des protéine se fait par la …
la phosphorylation
La phophorylation est un moyen _ et _ de contrôler l’activité des protéines (comme les enzymes impliquées elles-même dans la phophorylation)
- rapide
- réversible
Puisque le phosphate porte deux charges négatives, il peut induire un changement de conformation des acides aminés suivants: _. (Ces trois aa ont des OH, ce qui fait qu’on peut ajouter/retirer un P)
Sérine
Thréonine
Tyrosine
Le phosphate que l’on rajoute a une molécule provient toujours (on hydrolyse toujours),,,
,,, de l’ATP
La protéine (enzyme) qui fait le travail d’ajouter le phosphate à une molécule est la…
kinase
La protéine (enzyme) qui fait le travail de retirer/éliminer le phosphate à une molécule est la…
la phosphatase
Quelles sont les deux caractéristiques de la régulation de l’activité protéique par phosphorylation (positive ou négative)?
- Régulation par changement de conformation de la protéines
- Modification post-traductionnelle réversible (on peut ajouter ET enlever le phosphate)
Quel est le moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines liant le GTP (GTP-binding proteins = G proteins)?
- Par changement de la structure de la protéine
- Actives sous la forme liée au GTP
- Désactivées lorsque le GTP est hydrolysé en GDP
Vrai ou faux
Toutes les protéines doivent adopter une structure quaternaire pour être fonctionnelles.
Faux, seulement tertiaire est nécessaire
Quelles sont les 2 extrémités d’un polypeptide?
- Amino/N-terminal (NH3+)
- Corboxyl/C-terminal (COO-)
Quelles sont les 4 fonctions possibles pour les domaines protéiques?
- Enzymatique
- Lier l’ADN/l’ARN
- Lier une autre protéine
- Structure
Les domaines protéiques sont des (1) qui permettre d’être (2)
- Leviers de l’évolution moléculaire
2. Utilisés de façon combinatoire
