Proteiner och vitaminer Flashcards

1
Q

Vilka fyra grupper av proteiner finns det?

A

Receptorer, kanalproteiner, transportproteiner, enzymer.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Hur balanseras mängden aminosyror i kroppen, innan aminosyror börjar lagras som glykogen eller TAG? Varför kan man bli tjock av att äta för mycket proteiner?

A

Aminosyrorna i blodet, extracellulära vätskan och i celler balanseras genom proteinsyntes och proteinnedbrytning. Om aminosyrorna är för många kommer de att bilda glukos och fett för att lagras som glykogen och TAG i adipocyter, varför man kan bli tjock av att bara äta protein.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Vilka olika typer av proteiner har en stor skillnad i halveringstid? Ungefär vilken halveringstid brukar de ha?

A

Strukturella proteiner, som kollagen, brukar vara långlivade (halveringstid på månader till år) medan regulatoriska protein som AMPK brukar ha en halveringstid på minuter eller timmar.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Vilka organeller kan bryta ned proteiner i cellen och hur sker detta? Vid vilka olika ursprung av proteiner sker dessa två?

A

Ubiquitin-proteasomen: ett gammalt endogent protein binder mha ATP till proteinet ubiquitin vilket är som en dödsflagga. Proteiner förs då till proteasomen där det bryts ned och ubiquitin återanvänds.
Lysosomerna: lysosomnens enzymer bryter ned proteiner utifrån som fåtts in i cellen via endocytos.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Var börjar digestionen av proteiner?

A

Proteiner börjar kemiskt att brytas ned i ventrikeln.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Vilket är det första enzymet att bryta ned proteiner och varifrån kommer det? Hur aktiveras enzymet?

A

Det första enzymet är pepsin i ventrikeln. Pepsinogen produceras i chiefcellerna i ventrikeln som ett enzym med lite för många aminosyror som gör att veckningen inte blir optimal för katalysförmågan. När pepsinogen sedan träffar på det sura pH i ventrikeln kommer aminosyror att klyvas bort vilket gör att enzymets aktiva yta veckar sig på ett optimalt sätt.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Hur förenklar det sura pH i ventrikeln för proteaser och vilken kemisk reaktion katalyserar proteaserna?

A

Det sura pH denaturerar kostens proteiner så att det blir enklare för proteaserna, såsom pepsin, att nå peptidbindningarna i proteiner som hydrolyseras.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Vad gör att pankreas enzymer utsöndras genom papilla duodeni major?

A

Mat i duodenum gör att sekretin och CCK stimuleras att produceras där CCK stimulerar exokrina pankreas att utsöndra sina digestionsenzymer.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Vad heter pankreas digestionsenzymer viktiga vid proteinnedbrytning? Vad heter de efter att de aktiverats i duodenum?

A

trypsinogen-trypsin. Kymotrypsinogen-kymotrypsin. Proelastas-elastas. Prokarboxypeptidas A/B-karboxypeptidas A/B.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Vilket enzym klyver trypsinogen till trypsin och var finns detta enzym? Vad gör sedan det aktiva trypsinet?

A

Trypsinogen klyvs med ett antal aminosyror till det aktiva trypsin mha enteropeptidas som är ett enzym på enterocyternas apikala del. När trypsin blivit aktiverat kan det klyva bort aminosyror från de andra proteinnedbrytningsenzymerna och göra dem aktiva.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Vilket enzym, förutom enteropeptidas, finns på enterocytens apikala membran och vad gör detta enzym på proteinerna?

A

Enzymet heter aminopeptidas och bryter peptidbindningar vilket ger fria aminosyror, tri- och dipeptider från oligopeptider.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Hur sker absorptionen till enterocyterna av aminosyror, små peptider, di- och tripeptider? Varför finns det inte endast ett transportprotein?

A

Aminosyror och små peptider absorberas mha Na+ cotransporter in till enterocyten. Na+koncentrationsgradient gjord av aktiva transporten Na+K+pumpen. Aminosyror kan också med fasciliterad diffusion genom transportproteiner komma in i enterocyten. Man har hittat olika transportproteiner för detta då aminosyror har så olika egenskaper att de binder till proteinet på olika sätt.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Hur kan aminosyror bidra till metabola energigivande reaktioner i cellen? Vad händer med aminogruppens kväve om den inte används i andra molekyler?

A

En aminosyras kolskelett kan bilda intermediärer i citronsyracykeln men avgivandet av aminogruppen måste då oskadliggöras i ureacykeln.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Vad kallas enzymen som förflyttar en aminogrupp från en molekyl till en annan?

A

Aminotransferaser.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Vad sker vid transaminering? Vilka två produkter bildas?

A

Transaminering innebär att en aminosyras aminogrupp flyttas från aminosyran till alfaketoglutarat mha aminotransferaser. Produkterna av detta blir en alfaketosyra och glutamat.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Vad kan en, från transamineringen, nybildad glutamat göra med sin aminogrupp?

A

Glutamat kan lämna av den till en syntetiserande aminosyra eller bli oxidativt deaminerad och låta aminogruppen bilda urea i hepatocyterna.

17
Q

Var finns aminotransferaser främst i kroppen?

A

I hepatocyter, enterocyter, muskelceller och njurceller.

18
Q

Vad heter de två viktigaste aminotransferaserna och vad gör de? Till vilken metabol process gör AST ingredienser?

A

ALT (alanin aminotransferas) och AST (aspartat aminotransferas). ALT förflyttar aminogruppen från alanin till alfaketoglutarat och bildar pyruvat och glutamat. AST förflyttar aminogruppen från glutamat till oxaloacetat och bildar aspartat och alfaketoglutarat. AST bildar alltså aspartat som kan gå in i ureacykeln.

19
Q

Hur regleras kroppens aminosyramängd genom transaminering om vi får i oss för lite protein?

A

Många av transaminationsreaktionerna är reversibla varför vi vid för lite aminosyror kan bilda dessa genom transaminering av alfaketosyror och t.ex. glutamat för att bilda alfaketoglutarat och en aminosyra. Beroende på vilken aminosyra vi behöver kan transaminering göra att vi gör oss av med en onödig aminosyra och skapar en sådan som vi behöver.

20
Q

Vad är skillnaden mellan transamination och oxidativ deaminering?

A

Transamination innebär att vi flyttar en aminogrupp från en aminosyra till en alfaketoglutarat, för att vi behöver en specifik aminosyra. I oxidativ deaminering flyttas inte aminogruppen till en annan molekyl utan aminogruppen klyvs bort från aminosyran och bilda ammoniak. På så sätt får vi direkt tillgång till kolskelettet.

21
Q

Vad blir produkterna av oxidativ deaminering?

A

En ammoniak och en alfaketosyra.

22
Q

Vad är glutamat?

A

Anjonen till glutaminsyra (aminosyra).

23
Q

Hur går den oxidativa deamineringen av glutamat till?

A

Glutamat hydrolyserar sin aminogrupp och oxideras mha NAD+ (ger keton) och malatdehydrogenas. Alfa-ketoglutarat bildas och en fri ammoniak transporteras till hepatocyterna och ureacykeln. Ofta är glutamat substratet för oxidativ deaminering.

24
Q

Vad kan glutamats ketosyra alfa-ketoglutarat göra efter oxidativ deaminering?

A

Alfa-ketoglutaraten kan gå in i citronsyracykeln eller ta emot aminogrupper från andra aminosyror och bilda glutamat för att sedan hydrolysera bort aminogruppen till ureacykeln. På så sätt kan alfa-ketoglutarat återanvändas.

25
Q

Genom vilka två sätt kan ammoniak transporteras från perifer vävnad till hepatocyterna för att genomgå ureacykeln?

A

Genom glukos-alanincykeln eller glutamintransport.

26
Q

Hur går glukos-alanincykeln till hepatocyterna till? Var går pyruvaten efter transaminationen mha ALT? Vad kan sedan hända med glutamat?

A

I muskelceller kan transamination av pyruvat till alanin göra att alanin (bärandes på en aminogrupp) förs med blodet till hepatocyterna. I hepatocyten kan alanin och pyruvat mha ALT bilda tillbaka pyruvat och glutamat av alfa-ketoglutarat. Pyruvaten kan sedan gå till glukoneogenes och ut i blodet. Glutamat kan genom oxidativ deaminering bilda alfa-ketoglutarat och fri ammoniak som går till ureacykeln.

27
Q

Hur går glutamintransporten till hepatocyterna till?

A

Glutamat och en ammoniak går ihop och bildar glutamin mha glutaminsyntetas(skilj från glutaminsyra). Glutamin bär alltså på två aminogrupper och kan föras i blodet. Glutaminas klyver sedan i hepatocyterna aminogruppen från glutamat och på så sätt fås ammoniak från den mesta perifer vävnad till hepatocyterna.

28
Q

Var sker ureacykeln?

A

I hepatocyterna.

29
Q

Var sker de två första reaktionerna av ureacykeln i hepatocyterna? Vilka är dessa två reaktioner?

A

I mitokondrien av hepatocyter. -Ammoniak, koldioxid och en fosfat från ATP bildar karbamoylfosfat mha karbamoylfosfatsyntetas 1.
-Karbamoylfosfat släpper sin fosfatgrupp och karbamoyl binder till ornitin och bildar citrullin mha ornitintranskarbamoylas.

30
Q

Hur regleras karmaboylfosfatsyntetas 1?

A

Karbamoylfosfatsyntetas 1 reglerar hela ureacykeln genom att aktiveras av N-acetylglutamat. N-acetylglutamat bildas av acetyl CoA och glutamat i hepatocyterna efter en proteinrik måltid.

31
Q

Var sker resterande tre reaktioner i ureacykeln i hepatocyterna? Alltså inte de två som är i mitokondrierna. Vilka är dessa reaktioner?

A

I cytosolen.

  • Citrullin och aspartat (har andra aminogruppen till urea) binder till varandra mha ATP och argininosuccinatsyntetas och bildar argininosuccinat.
  • Argininosuccinat klyvs till arginin och fumarat mha argininosuccinatlyas. Fumarat går ur ureacykeln och arginin fortsätter.
  • Arginin klyvs til urea och ornitin mha hydrolys och arginas.
32
Q

Var går urea efter ureacykeln?

A

Till njurarna där den utsöndras med urinen.

33
Q

Vilka sju intermediärer kan bildas av aminosyrors kolskelett? Var kan dessa intermediärer sedan bilda?

A

Oxaloacetat, acetyl CoA, succinyl CoA, pyruvat, alfaketoglutarat, acetoacetat och fumarat. Antingen kan de generera energi eller bilda fettsyror som lagras som TAG eller glukos som lagras som glykogen.

34
Q

Aminosyror delas upp i glukogena och ketogena aminosyror. Vilka intermediärer ger de olika grupperna?

A

Glukogena aa: pyruvat eller intermediärer i csc som kan ge glukos så småningom via glukoneogenes.
Ketogena aa: acetoacetyl CoA, acetyl CoA och deras produkt acetoacetat.