Proteiner och aminosyror

Question 1

Vad utgör primärstrukturen av proteiner?

Answer 1

• Peptidbindningar mellan aminosyror.
• Peptidbindningen katalyseras av peptidyltransferas på ribozymsubenheten hos rRNA.
• Syntetiseras från N till C terminal!

Question 2

Vad utgör sekundärstrukturen hos proteiner?

Answer 2

Vätebindningar

• Mellan elektronegativa atomer förmedlade av en mellan dem liggande väteatom.
• Mellan CO och NH

Question 3

Vilka typer av sekundärstrukturer finns?

Answer 3

Alfa-helix

• Strikt intramolekylär

Beta-flak/beta -turn
- Kan vara både intramolekylär och intermolekylär

Question 4

Vilka aminosyror bildar alfa-helixar?

Answer 4

• Metionin
• Leucin
• Alanin
• Oladdat glutamat

Question 5

Vilka aminosyror brter alfa-helixar och varför?

Answer 5

Endast av prolin!

- Den enda aminosyran där sidokedjan biner både till alfa-kolet och aminogruppen, samt den för flexibla glycin.

Question 6

Vilka aminosyror bildar gärna beta-flak?

Answer 6

• Fenylalanin
• Isoleucin
• Valin

Question 7

Vilka aminosyror bildar gärna betaturns?

Answer 7

• Prolin

- Glycin

Question 8

Vilka typer av interkationer utgör tertiärstrukturen hos proteiner?

Answer 8

• Hydrofoba krafter ( polära och laddade AS associerar vatten, opolära och aromatiska inåt)
• Disulfidbryggor, kovalenta bindningar mellan två cysteiner!
• VdW, mellan temporära poler
• Elektrostatiska interaktioner
• Vätebindningar

Question 9

Vad krävs för att korslänka kollagen trippelhelix?

Answer 9

Oxidering av prolin och lysin mha Prolinhydroxylase och lysinhydroxylase. Båda använder viatmin-C som ko-faktor för att reducera Fe3+ till funktionellt Fe2+.

Vid C-vitaminbrist uppstår skörbjugg, enkollagensjukdom!

Question 10

Vad är en domän?

Answer 10

Ett funktionellt område hos ett protein.

- En särskild aminosyrasekvens som karaktäriseras av att den viks oberoende av resten av proteinet.

Question 11

Vilka två typer av chaperoner finns?

Answer 11

Molekylära chaperoner

• ex HSP70 (heat-shock-protein)
• Binder och släpper under hydrolys av ATP

Chaperoniner

• ex HSP60
• utgörs av en “tunn-formad” struktur inom vilken proteiner kan vecka sig till sin slutgiltiga form utan att interagera med andra proteiner i cytosolen etc.

Question 12

Var upptäcks felveckade protein och vad händer då fel upptäcks?

Answer 12

Märks av i ER. Translationen av proteinet avstannar samtidigt som translationen av chaperoner ökar, detta utgör sk. “Unfolded Protein Response (UPR)”. Felveckade protein märks med ubiquitin för att degraderas i proteasomer.

Question 13

Hur sker ubiquitineringen?

Answer 13

Via 3 olika enzym:

E1 aktiverar ubiquitin för att sedan binda till E2

E2 fäster till målproteinet E3.

E3 finns i många sorter, detta interagerar med målprotein och E2 vilket ger specificitet åt E2 och E1 för ubiquitinering av rätt protein.

Ett polyubiquitinerat protein är märkt för degradering i proteasomen!

Question 14

Ge exempel på posttranslationella modifieringar!

Answer 14

Proteolytisk klyvning
- Av exempelvis preproenzym!

Fosforylering/defosforylering
- Av intracellulära proteiner i exempelvis aktiverandet av enzym

Glykosylering

• Antingen O-länkad (Serin och Threonin) eller N-länkad (däggdjur, asparagin).
• Sker i ER
• Används i Cell-cellkommunikation, transportmarkering och för att förhindra nedbrytning!