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MMD 1042 Examen 3 > Protéine et ARN non codant > Flashcards

Protéine et ARN non codant Flashcards

Professeur: Dr Labbé

1
Q

Par quoi sont réalisé la plupart des fonctions dans la cellule?

A

Protéines

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2
Q

Décrit pourquoi le repliment des protéine est si complexe.

A
  • Il est très sensible à l’environnement (pH, sel, T, ROS)
  • Il peut être affecté par des mutations
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3
Q

Plus les protéines sont _________ et plus les erreurs de repliement sont fréquentes

A

complexes

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4
Q

Donne un exemple de mutation qui affecte le repliement des protéines.

A

Anémie falciforme (GAG devient GTG)

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5
Q

Comment sont appelés des modifications permanentes de l’ADN?

A

Mutations

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6
Q

Avec l’âge, que se passe-t-il au niveau du repliement des protéines de la vision?

A

Il est affecté = cataractes

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7
Q

Que sont les cristallines?

A

Protéines structurales solubles dans l’eau se trouvant dans la lentille et la cornée de l’oeil permettant la transparence

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8
Q

Qu’est-ce que l’apha-cristalline?

A

Chaperone moléculaire qui empêche la précipitation des protéines dénaturées et d’augmenter la tolérance au stress cellulaire

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9
Q

Qu’est-ce qui cause les cataraques?

A

Déclin des fonctions de l’alpha cristalline
Précipitation des protéines dans la lentille

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10
Q

Quand débute le repliement d’une protéine?

A

Pendant sa synthèse

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11
Q

Explique se que fait la protéine pendant sa synthèse.

A

1- Formation d’abord des éléments de structure secondaire de base (hélice a, feuillets b, boucles) qui se replient indépendamment
2- Formation des domaines
3- Puis ajustement de domaines et repliement final

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12
Q

Qui aident les protéines nouvellement synthétisées à acquérir leur conformation finale?

A

Chaperones moléculaires

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13
Q

Que font les chaperones?

A

Elles préviennent l’agrégation en s’attachant à des parties prônes à s’agréger telles que les régions hydrophobes

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14
Q

Est-ce que la fixation entre la chaperone et le polypeptide consomme de l’énergie?

A

NON

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15
Q

Est-ce que la séparation des chaperones et des protéines demande de l’énergie?

A

OUI

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16
Q

Si les protéines n’acquirent pas leur structure correcte, il se passe quoi?

A

Dégradées par l’UPS (50% des protéines y passent)

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17
Q

Explique la dégradation des protéines qui n’ont pas la bonne structure.

A
  1. Marqué par l’ajout de l’ubiquitine
  2. Dégradé par le protéasome
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18
Q

Qu’est-ce que l’ubiquitine?

A

Une protéine de 76 aa ajoutée au protéines à être dégradées sur un résidu Lysine (K)

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19
Q

Le marquage via l’ubiquitine est fait par quoi?

A

UPS

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20
Q

Qu’est-ce que le protéasome?

A
  • Est une machine à dégrader de protéines, qui fonctionne à l’ATP
  • Est un tube formé surtout de protéases
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21
Q

Est-ce que les Ub sont clivées avant que la protéine ciblée rentre dans le protéasome?

A

Oui

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22
Q

Le protéasome hydrolyse les protéines en quoi?

A

Petits peptides

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23
Q

Nomme les maladies du repliement des protéines.

A

Conformational Disorders
Protein Folding Diseases
Protein Misfolding diseases
Trafficking Diseases
ER Storage Diseases

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24
Q

Décrit la fibrose kystique.

A
  • Maladie autosomale récessive
  • Mutation la plus fréquente (80%)
  • DF508, délétion de 3 nucléotides qui codent pour la phénylalanine 508 du canal chlore CFTR
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25
Q

Décrit la maladie de Huntington.

A
  • Maladie génétique neurodégénérative,
  • Transmission est autosomique dominante
  • Code pour une grosse protéine appelée Huntingtine
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26
Q

À quoi sert la protéine Huntingtine?

A
  • Trafic cellulaire
  • Sécrétion de facteurs neurotrophiques comme le BDNF
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27
Q

Que se passe-t-il avec la Huntigntine des patients atteint de la maladie?

A

La Huntigntine agrège formant des fibres amyloïdes. La perte de fonction de cette protéine et son agrégation causent la mort de neurones par apoptose

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28
Q

Qu’est-ce qui cause la maladie de Huntington?

A
  • Expansion du triplet CAG qui code pour Glut
  • Séquence Poly-Q dans la protéine
  • Agrégation de la Huntingtine
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29
Q

Qu’est-ce qui détermine si on est atteint ou pas de la maladie de H?

A
  • nb de triplets de CAG
  • âge du début des symptômes
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30
Q

Que causent les protéines mal repliées qui ne sont pas éliminées?

A

Des maladies graves, comme l’alzheimer

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31
Q

Décrit la cause et la conséquence de l’Alzheimer.

A
  • Diminution de l’efficacité du repliement et la dégradation de protéines avec l’âge
  • Non dégradation d’une protéine dont la fonction normale est inconnue et qui est normalement associée à la membrane d’un neurone
  • Formation d’agrégats de protéines sous forme de plaques amyloïdes détruisant les neurones environnants
  • Il en résulte une perte de la fonction des neurones et leur mort
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32
Q

Qu’est-ce qu’un prion?

A

Protéine qui peut se trouver dans deux ou plus conformations, dont une est autoréplicative

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33
Q

Nomme les maladies du prion chez les animaux.

A
  • Scrapie (sheep and goats)
  • Transmissible mink encephalopathy
  • Bovine spongiform encephalopathy (BSE)
  • Chronic wasting disease (CWD) (deer and elk)
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34
Q

Nomme les maladies du prion chez les humains.

A
  • Kuru
  • Creutzfeldt-Jakob disease (CJD)
  • Variant CJD (vCJD)
  • Fatal familial insomnia (FFI)
  • Gerstmann-SträusslerScheinker syndrome (GSS)
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35
Q

Nomme les trois grandes catégories de maladies de CJD.

A
  1. Sporadique (90%)
  2. Maladies génétiques à prions (10%)
  3. Transmis (contagieux)
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36
Q

Explique le CJD sporadique.

A
  • Touchent les personnes âgées, sans avertissement ni explication.
  • Le prion commence à se former dans une ou plusieurs cellules du cerveau, puis se propage au reste du cerveau
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37
Q

Explique le CJD génétique à prions.

A

Dus à une mutation génétique qui peut augmenter vos risques de développer la maladie

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38
Q

Décrit la CJD transmise.

A

La maladie peut être transmise accidentellement au cours d’une procédure médicale impliquant des tissus humains («iatrogène») ou par ingestion de la viande de vache folle («variante» BSE)

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39
Q

Explique la réplication des prions.

A

Ils peuvent induire d’autres malrepliments des protéines adjacentes et mener à la mort des cellules

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40
Q

Qu’est- ce qu’un codon et que les triplets codifient?

A

Une séquence d’aa qui va créer une protéine

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41
Q

Qu’est-ce qu’un cadre de lecture et comment on l’identifie?

A

ORF (région qui est codante)
AUG à STOP

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42
Q

Possibles conséquences de mutations dans synthèse protéique?

A
  • Silencieuse (rien)
  • Faux sens (mauvais aa)
  • Non sens (STOP)
  • Continuation (plus de STOP)
  • Insertion/délétion (+-1 frameshift)
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43
Q

ARNt, codon anticodon?

A

ARNt: ARN chargé d’un aa qui contient un anticodon
Codon: triplet sur ARNm
Anticodon: triplet complémentaires sur ARNt

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44
Q

Ribosome et sa structure?

A

4 ARN
80 protéines
2 sous-unités

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45
Q

Les étapes de la traduction, initiation, élongation, arrêt?

A

Bien décrit dans les autres flash cards

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46
Q

Les chaperones moléculaires et le repliement des protéines?

A

Les chaperones moléculaires préviennent l’agrégation en s’attachant à des parties prônes à s’agréger telles que les régions hydrophobes

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47
Q

Dégradation des protéines mal repliées par le UPS?

A

Ajout d’ubiquitine
Dégradation

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48
Q

Les maladies causées par un mauvais repliement?

A

Conformational Disorders
Protein Folding Diseases
Protein Misfolding diseases
Trafficking Diseases
ER Storage Diseases

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49
Q

L’exemple des prions?

A

Les prions ont un mauvais repliement ce qui cause la mort des cellules (agglomération dans la cellule)

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50
Q

Qu’est-ce qu’un ARN non codant?

A

Molécule d’ARN fonctionnelle qui est transcrite mais pas traduite en protéine

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51
Q

Par qui est porté la fonction d’un ARN non traduit?

A

Par l’ARN lui-même

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52
Q

Nomme les deux types de séquences d’ADN chez l’humain.

A

SÉQUENCES « UTILES » CORRESPONDANT AUX GÈNES
* gènes ~ 10-20% du génome/ exons ~ 1,5-2% du génome
SÉQUENCES INTERGÉNIQUES (« INUTILES » / « JUNK » )
* (~80 - 90% du génome)

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53
Q

Qu’est une large portion des séquences junk?

A

Séquences répétées

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54
Q

Qu’on mis en évidence des analyses génomiques à grande échelle?

A

Existence d’une multitude d’ARN non codants

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55
Q

Au moins ___% du génome humain peut être transcrit

A

70

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56
Q

D’environ 180 000 ARNs transcrits, environ _____ encodent des protéines.

A

30 000

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57
Q

Environ _______ ARN sont de long non-coding RNAs (lncRNAs)

A

150 000

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58
Q

Le génome humain peut coder de ______ miRNA (micro ARNs)

A

400 à 600

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59
Q

Quelle était l’hypothèse de base pour les ncRNAs?

A

Bruit de fond transcriptionnel généré par liaison aléatoire de l’ARN Polymérase à des séquences d’ADN ressemblantes à des promoteurs

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60
Q

Que font les ncRNAs en général?

A

Ils régulent l’expression des gènes au niveau transcriptionnel et post transcriptionnel (épissage)

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61
Q

Que peuvent réguler les ncRNAs?

A
  • Formation d’hétérochromatine
  • Modification d’histones
  • Ciblage de la méthylation
  • Silencing des gènes
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62
Q

Les ARNnc sont impliqués dans quoi de négatif?

A

Pathologies comme le cancer

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63
Q

Nome les deux types d’ARNnc à l’étude.

A

RNA interference
Large non-coding RNA

64
Q

Nomme deux sortes de RNAI.

A

miRNA
siRNA

65
Q

Que régulent les miRNA, siRNA et IncRNA?

A

L’expression des gènes au niveau transcriptionnel, post-transcriptionnel et l’épissage du pré-ARNm

66
Q

Explique la classification des ARNnc.

A

Définition arbitraire
IncRNA: + de 200 nucléotides
sncRNA: - de 200 nucléotides

67
Q

Que comprend le groupe des sncRNA?

A

miRNA
siRNA

68
Q

Qu’est-ce que l’épigénétique?

A

Changements dans l’expression de gènes ou phénotypes sans changements de la séquence d’ADN

69
Q

Quel est le rôle important de l’épigénétique?

A

l’établissement et maintien de types cellulaires

70
Q

À la base, quel est le rôle des iRNA?

A

Défense des cellules contre les séquences nucléotidiques parasites - virus et transposons

71
Q

Explique le processus biologique qu’est le iRNA.

A

Des molécules d’ARN inhibent l’expression ou la traduction des gènes en neutralisant les molécules d’ARNm ciblées

72
Q

Que peuvent faire des iRNA synthétiques introduits dans les cellules?

A

Peuvent inhiber de manière sélective et robuste l’expression de gènes d’intérêt spécifiques

73
Q

Qu’est-ce qu’un miRNA?

A

Est une petite molécule de ncRNA d’environ 22 nucléotides

74
Q

Localisation des miRNA?

A
  • Se trouvent chez les plantes, les animaux et certains virus
  • Sont abondants dans de nombreux types de cellules de mammifères
  • Semblent cibler environ 60% des gènes humains
75
Q

Fonction des miRNA?

A

Fonctionne dans la régulation post-transcriptionnelle de l’expression génique

76
Q

Qu’est-ce qui explique que l’on peut étudier les miRNA chez la souris pour comprendre leur fonction chez l’humain?

A

La plupart de ces miRNA sont conservés entre les espèces et ont des fonctions importantes

77
Q

Que font la plupart des miRNA?

A

inhibent l’expression génique en ciblant des
ARNm

78
Q

Via quoi fonctionnent les miRNA?

A

Les miRNA fonctionnent via l’appariement de bases avec des séquences complémentaires au sein de molécules d’ARNm cibles

79
Q

Nomme les processus des miRNA pour silencer les ARNm ciblés.

A
  • Clivage du brin d’ARNm en deux morceaux,
  • Déstabilisation de l’ARNm par clivage de sa queue poly(A)
  • Réduction de l’efficacité de traduction de l’ARNm en protéines
80
Q

Jusqu’à __% des gènes des miRNAs peuvent se trouver dans les introns, ou même, dans les exons d’autres gènes

A

40

81
Q

Par quoi sont généralement transcrit les miRNA?

A

ARN polymérase II

82
Q

Que se passe-t-il avec le transcrit de miRNA?

A

Coiffé
Polyadénylé
Épissé

83
Q

De quoi font partie les miRNA?

A

D’un transcrit précurseur contentant un ou plusieurs miRNA appelé pri-miRNA

84
Q

Combien de pré-miRNA peut contenir un seul pri-miRNA?

A

1-6

85
Q

Quelle est la structure de chaque pré-miRNA?

A

Structure en tige-boucle (épingle à cheveux) composées d’environ 70- 80 nucléotides

86
Q

Est-ce que l’ARN poly III peut transcrire des miRNA?

A

Oui, mais juste ceux avec des séquences Alu en amont des ARNt

87
Q

Explique la maturation dans le noyau des miRNAs.

A
  1. Chaque structure à ARN double brin (dsRNA) des épingles à cheveux dans un pri-miRNA est reconnue par une protéine nucléaire appelée DGCR8 chez les vertébrés, ou “Pasha” chez les invertébrés
  2. DGCR8 (Pasha) et l’enzyme Drosha forment le complexe « microprocesseur »
  3. L’activité enzymatique de Drosha découpe les pré-miRNA à partir du pri-miRNA
  4. CROPPING: Drosha libère les pre-miRNA (épingles à cheveux) des pri-miRNA à la base en épingle à cheveux
  5. Le produit résultant, le pré-miRNA a deux nucléotides non-appariés à son extrémité 3’
88
Q

Explique l’export du noyau des miRNAs.

A

Les pré-miRNA sont exportées par Exportin-5, qui reconnaît les 2 nucléotides laissés à l’extrémité 3’ par Drosha

89
Q

De quoi dépend le transport par l’exportine 5 vers le cytoplasme?

A

De l’énergie du GTP lié à Ran

90
Q

Explique la maturation dans le cytoplasme des miRNAs.

A
  1. DICING: Dans le cytoplasme, l’épingle cheveux pré-miRNA est processé par Dicer
  2. Dicer est une endoribonucléase qui coupe la boucle reliant les bras de l’épingle à cheveux et donnant un duplex miARN/miARN* imparfait d’environ 22 nucléotides de long
91
Q

miRNA est nommé le…

A

brin guide

92
Q

miRNA* est nommé…

A

brin passager

93
Q

Quel brin est choisi par l’Ago?

A

Brin guide miRNA

94
Q

Que forment le brin guide avec Ago et d’Autres protéines?

A

RISC

95
Q

À quoi sert le RISC?

A

Interaction entre le miRNA et sa cible d’ARNm

96
Q

À quoi servent les Ago?

A

Lient le miRNA mature, ce dernier le guide RSIC pour une interaction avec un ARNm cible

97
Q

Explique l’appariment étendu (parfait).

A
  • SLICING: si l’appariement entre miRNA et le mRNA est étendu (presque parfait), le mRNA cible est clivé puis dégradé
    Certains argonautes, par exemple Ago2 humaine clivent directement les mRNAs cibles
98
Q

Explique l’appariment imparfait.

A
  • Séquestration dans des P-bodies
  • Si l’appariement de bases n’est pas extensif (partiel) Argonaute ne “sclice“ pas, la traduction est inhibée, le mRNA déstabilisé
  • Les mRNAs sont séquestrés dans des structures cytosoliques dites P-bodies où a lieu la dégradation des mRNAs
99
Q

Que sont les P-bodies?

A

Les P-bodies sont des structures dynamiques contenant l’enzyme Dcp1 (Decaping enzyme) ainsi que des enzymes de dégradation des mRNAs

100
Q

Explique 3 autres mécanismes d’action des miRNAs.

A
  1. Les miRNA partiellement complémentaires peuvent inhiber l’initiation de la traduction de l’ARNm cible en se liant au début du ARNm
  2. Des miRNA partiellement complémentaires
    peuvent également accélérer la déadénylation entraînant la dégradation précoce des ARNm
  3. Les miRNA provoquent parfois aussi la modification d’histones et la méthylation de l’ADN des sites promoteurs, ce qui affecte l’expression des gènes cibles
101
Q

Explique en bref l’inhibition de la traduction.

A

Les miRNA partiellement complémentaires inhibent la traduction de l’ARNm cible

102
Q

Explique en bref l’accélération de la dé-adénylation.

A
  • Des miRNA partiellement complémentaires peuvent accélérer la dé-adénylation.
  • L’accélération de la dé-adénylation entraine la dégradation précoce des ARNm
103
Q

Explique en bref l’inhibition de l’initiation à la traduction.

A

Il peut également y avoir répression de la traduction par inhibition de l’initiation de la traduction et ce, indépendamment de la dé-adénylation de l’ARNm

104
Q

Explique en bref la modification d’histones et méthylation de l’ADN.

A

Les miRNAs provoquent parfois aussi la modification d’histones et la méthylation de l’ADN des sites promoteurs

105
Q

La majorité des miRNA sont ____________.

A

intracellulaires

106
Q

Nomme les miARN extracellulaire.

A

miRNA circulants

107
Q

Que sont les IncRNA?

A

Des transcrits de plus de 200 nucléotides qui ne codent pas pour des protéines

108
Q

Décrit l’expression des IncRNA.

A
  • Sont exprimés plus faiblement que les gènes codants pour des protéines
  • Leur expression est remarquablement spécifique dans certains tissus
109
Q

Localisation des Inc RNA enrichi?

A

Noyau

110
Q

Décrit la conservation des IncRNA.

A

Montrent une plus faible conservation de séquence, bien que certains d’entre eux soient fortement conservés

111
Q

Les lncRNAs sont transcrits et matures comme les mRNA codants pour des protéinés mais pas ________.

A

traduits

112
Q

Par quoi sont définis les gènes de IncRNA?

A

Par leur position relative aux gènes codants qui sont situés à leur proximité

113
Q

lncRNA intergéniques (lincRNA)

A

lncRNA localisés dans une région entre gènes

114
Q

lncRNA antisens

A

lncRNA transcrits dans la direction opposée d’un gène codant et dont la séquence chevauche en partie ou totalement le gène codant lui étant associé

115
Q

lncRNA introniques

A

lncRNA contenus dans un intron d’un gène codant

116
Q

lncRNA divergents

A

IncRNA transcrits de façon divergente au promoteur d’un gène codant

117
Q

Les lncRNA peuvent contrôler l’expression des gènes…

A

1) voisins (en cis, action locale)
2) indépendamment de la localisation de leurs gènes cibles (en trans, action distale)

118
Q

Que peut être le contrôle des IncRNA sur les gènes?

A

Ce contrôle peut avoir un impact positif ou négatif (+/-) sur l’expression des gènes cibles (répression ou activation)

119
Q

Nomme les cinq rôles des long ARN non codants.

A

A. dirigent des modificateurs de la chromatine vers des gènes cibles spécifiques
B. déplacent des régulateurs de l’expression (activateurs ou répresseurs) des séquences régulatrices de l’expression
C. entrent en compétition avec des miRNA et
protègent des ARN messagers de la dégradation par ces miRNA (fonction éponge)
D. modulent des évènements d’épissage et interfèrent avec la traduction
E. promeuvent l’association des facteurs à des
séquences amplificatrices et promotrices pour initier la transcription

120
Q

Est-ce que tous les ARN non codant ont des fonctions dans la régulation de l’expression des gènes?

A

Oui (mais on est pas certain)

121
Q

Quelles sont les ARN polymérases impliquées dans la biosynthèse des ARN non codants?

A

ARN polymérase 2

122
Q

Quelles sont les différences entre miRNA et lncRNA?

A

miRNA: mieux connus, plus petits,agissent sur les ARNm directements

123
Q

Quelles sont les protéines et les étapes impliquées dans la biogénèse des ncRNAs?

A

Bien expliqué dans les autres flash cards

124
Q

Où sont situés les gènes des ncRNA?

A

Partout dans le génome

125
Q

Quelles sont les fonctions cellulaires des ncRNA?

A

Modifient l’épigénétique

126
Q

Quelles sont les utilités des ncRNA en médecine?

A

Permettent de modifier des processus de transcription dans les gènes

127
Q

Combien d’ARN produits codent pour des protéines?

A

1-2%

128
Q

Que font les ARN non codants?

A

Régule l’expression génique

129
Q

Comment appelle-t-on le mécanisme que modifie l’ARN non codants?

A

Épigénétique

130
Q

Est-ce que les ARN non codants modifient les bases de l’ADN?

A

Non

131
Q

À quoi ont servi les iRNA en premier?

A

À se défendre contre les virus

132
Q

Décrit la structure d’un miRNA.

A

Tige boucle avec bolge

133
Q

Comment se lie un miARN à son ARNm?

A

Via un appariment complémentaire de bases

134
Q

Comme quoi sont traité les miARN qui viennent d’être traduit?

A

Comme un ARNm

135
Q

Localisation finale des miARN?

A

Cytoplasme

136
Q

Explique le transport à l’extérieur du noyau des miARN.

A

Sort via le port nucléaire grâce aux exportines qui s’activent via Ran-GTP

137
Q

Est-ce que le brin passager va s’apparier?

A

Non

138
Q

À quoi sert Ago?

A

Sert à réguler les gènes avec miRNA (cibler ARNm pour le cliver ou inhiber la traduction)

139
Q

Qui permet au miRNA d’interragir avec ARNm cible?

A

RISC

140
Q

Vrai ou faux? Il existe plusieurs classes d’Ago.

A

Vrai

141
Q

Quelle fonction des miRNA est modulable?

A

Inhibition de la traduction

142
Q

Vrai ou faux? Les miRNA sont manipulable.

A

Vrai

143
Q

Quelle étude des ARN non codants est la plus complexe?

A

IncRNA

144
Q

Localisation des IncRNA?

A

Partout dans le génome

145
Q

Pourquoi est-ce que l’étude des IncRNA est si difficile?

A
  • Obligation de l’étudier chez l’homme
  • Il faut trouver une règle commune
146
Q

Le repliement des protéines se fait en même temps que quoi?

A

Que sa synthèse

147
Q

Qu’est-ce qui se passe avec le vieillisement?

A

Plus de mutation des protéines

148
Q

Pourquoi l’anémie falciforme est prévalente en Afrique?

A

Il y aurait peut-être une protection à la malaria avec cette maladie

149
Q

Que fait un repliement incorrect d’une protéine?

A

Changement de sa fonction

150
Q

Que forme l’alpha cristalline dans la cornée?

A

Oligodendromères

151
Q

Est-ce qu’un seul monomère d’alpha cristalline est actif seule?

A

Non

152
Q

Que permet les chaperonne?

A

Donne le temps à la protéine de bien se replier

153
Q

Que fait HSP?

A

Empêche les protéines de perdre leurs fonctions et de se précipiter

154
Q

Explique la destruction d’une protéine par le protéasome.

A
  1. Activation de l’ubiquitine via E1
  2. Transfert à E2 (conjugating)
  3. E3 reconnait la protéine à être dégradée
  4. E3 rajoute une ubiquitine sur la protéine
  5. Si 4 ubiquitines sont rajoutées, la protéine est dégradé par le protéasome
155
Q

Que se passe-t-il au niveau du canal chlore dans la fibrose kystique?

A

Mal replié donc accumulation dans le RE et pas assez à la membrane plasmique

156
Q

Que se passe-t-il dans un neurone atteint de la maladie de Huntington?

A

Formation d’agrégats de protéines ce qui tue la cellules (ici le neurone)

157
Q

Est-ce que les fibres amyloides sont néfastes?

A

OUI

MMD 1042 Examen 3 (10 decks)

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