Proteínas y aminoácidos Flashcards
Definición biológica de las proteínas
Macromoléculas orgánicas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno fósforo, azufre y oligoelementos que forman grupos prostéticos.
Definición química de las proteínas
Polímeros de aminoácidos unidos por enlace peptídico tipo amina cuya secuencia se encuentra codificada en el ADN
Propiedades generales de las proteínas
Son específicas, son anfóteras ya que regulan el pH, las globulares son solubles (formando esferas de salvatación) y se desnaturalizan
Clasificación de las proteínas
1a clasificación—> según su estructura pueden ser:
- Fibrilares: estructura secundaria
- Globulares: estructura terciaria y cuaternaria
2a clasificación—> según su composición:
- Péptidos: oligopéptidos y polipéptidos como la insulina
- Homoproteínas: solo están compuestas por aminoácidos
- Heteroproteínas o proteínas conjugadas:
• Glucoproteínas- Inmunoglobulina, mureina, péptido glucano.
• Nucleoproteínas- HISTONAS
• Cromoproteínas- tienen un ion inorgánico y hay porfínicas y no porfínicas
Funciones de las proteínas
1. Estructural • alfa-queratina • beta-queratina • Colágenos • Histonas • proteínas de membrana 2. Catalítica- llevada a cabo por las enzimas (biocatalizadores de naturaleza proteica que aceleran los procesos metabólicos como la amilasa o la lipasa) 3. Hormonal • insulina y glucagón-> regulan las concentraciones de glucosa en sangre • Tiroxina-> regula el metabolismo 4. Vitamínica- B-> regula el metabolismo y son hidrosolubles 5. Inmunitaria-Inmunoglobulinas 6. Contráctil-Actina y miosina 7. Citoesqueleto • Microfilamentos de actina • Filamentos intermedios • Microtúbulos 8. Transportadora • hemoglobina • proteínas de membrana 9. Energía • Gluteína (gluten)-> legumbres • Lactoalbúmina/Caseína-> se encuentran en la leche • Ovoalbumina-> Se encuentra en el huevo 10. Adhesión celular-> Fibroina, cadheninos, fibrinas 11. Identidad celular-> CHM=>Antígenos
Definición de los aminoácidos
Monómero de las proteínas
Propiedades de los aminoácidos
-> Esteroisomería
• Espacial
• Óptica-es para detectar aminoácidos en una disolución acuosa pueden ser dextrógiras o levógiras
-> PI ( Punto isoeléctrico)
• valor del pH para el cual los aminoácidos tienen carga nula
• forma dipolar neutra o zwitterón-> Ph=PI
• si pHPI el aminoácidos se va a comportar como un ácido
-> Sustancias anfóteras-pueden corregir pequeñas variaciones del pH en el medio intracelular. Actúa como un sistema tampón.
Enlace peptídico
Secuencia de aminoácidos
NH2-met-arg-triph-al-COOH
Enlace de tipo amina que se establece entre el carboxilo del primer aminoácido y el grupo amina del segundo aminoácido para liberar una molécula de agua y un dipéptido
Características del enlace peptídico
- > Se comporta como un doble enlace a pesar de que es un enlace simple
- > Todos los elementos del enlace están en un mismo plano y los radicales e hidrógenos interaccionan con el medio acuoso y con otros radicales con otros aminoácidos
- > Al ser un doble enlace y no permite la rotación de los elementos que la forman pero si permiten la torsión
Estructura Primaria de las proteínas
Secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídico.
No se puede romper ni aunque se desnaturalice
Es irreversible con peptidasa y proteasa
Estructura secundaria de las proteínas
Es el plegamiento espacial de la cadena polipeptídica y siempre estabilizada por enlaces de H.
Tipos de estructuras secundaria
Hay tres tipos: •alfa-hélice -Son cuatro aminoácidos por giro -Estructura helicoidal -Genera puentes de H con aminoácidos de otro giro superior -Es estable por sí misma -Se encuentra en la alfa-queratina: pelo • beta hoja plegada o lámina beta -Estructura en zig-zag -Dos aminoácidos por giro -Establecen puentes de H con otros lámina-beta -No es estable -Se encuentra en la beta-queratina: tela de araña • hélice de colágeno -Tiene solo tres aminoácidos por vuelta -No es estable -Se asocia a otras dos hélices de colágeno por puentes de H -Tendones y ligamentos
Estructura terciaria de las proteínas
- Alcanza estructura globular
- Es el plegamiento espacial de alfa-hélice + lámina-beta
- Se estabiliza por puentes de H, fuerzas de Van der Waals, interacciones hidrofóbicas y puentes salinos
- Tienen funciones dinámicas: catalíticas, inmunológicas
- Tienen función estructural- excepción: Histonas y la tubulina-excepciones de proteínas globulares
- Dominio estructural-estructuras muy estables de las proteínas que son termoestables-> mantienen estructura nativa
Estructura nativa de las proteínas
Es el máximo grado de complejidad y plegamiento que adopta una proteína y sus propiedades físicoquímicas ideales que dará lugar a su función biológica
¿Como se alcanza la estructura nativa?
Mediante interacciones débiles
